아미노산, 단백질 및 펩타이드는하기에 기재된 화합물의 예이다. 많은 생물학적 활성 분자는 서로 상호 작용할 수 있고 서로의 작용기와 상호 작용할 수있는 몇 개의 화학적으로 상이한 작용기를 포함한다.
아미노산.
아미노산 - 카르복실기 -COOH 및 아미노기 -NH를 포함하는 유기 이작 용성 화합물2.
분리 된 α와 β - 아미노산 :
자연적으로, 주로 알파 산이 발견됩니다. 단백질의 구성은 19 개의 아미노산과 ode imino acid (C5H9아니오2) :
가장 간단한 아미노산은 글리신입니다. 나머지 아미노산은 다음과 같은 주요 그룹으로 나눌 수 있습니다 :
1) 글리신 동족체 - 알라닌, 발린, 류신, 이소 루이 신.
2) 황 함유 아미노산 - 시스테인, 메티오닌.
3) 방향족 아미노산 - 페닐알라닌, 티로신, 트립토판.
4) 산성 라디칼을 갖는 아미노산 - 아스파르트 산 및 글루탐산.
5) 지방족 히드록시기 - 세린, 트레오닌을 갖는 아미노산.
6) 아미드 기가있는 아미노산 - 아스파라긴, 글루타민.
7) 주요 라디칼을 가진 아미노산 - 히스티딘, 라이신, 아르기닌.
아미노산의 이성질체.
모든 아미노산 (글리신 제외)에서 탄소 원자는 4 개의 다른 치환체에 결합되어 있으므로 모든 아미노산은 2 개의 이성질체 (거울상 이성질체)로 존재할 수 있습니다. L과 D가 거울상 이성질체 인 경우.
아미노산의 물리적 성질.
아미노산은 결정 성 고체이며 물에 잘 녹고 비극성 용매에는 잘 녹지 않습니다.
아미노산을 얻기.
1. 할로겐 치환 산의 아미노기에 대한 할로겐 원자의 치환 :
아미노산의 화학적 성질.
아미노산은 양쪽 성 화합물입니다. 2 개의 반대 작용기 - 아미노기 및 수산기를 함유한다. 따라서 그들은 산과 알칼리 모두와 반응합니다 :
산성 - 염기 변형은 다음과 같이 나타낼 수 있습니다.
아질산과 반응한다.
기체 상태의 HCl 존재 하에서 알콜과 반응 :
아미노산의 정성 반응.
닌히 드린 (Ninhydrin)을 산화시켜 청자색을 띤 제품을 형성합니다. 이 미노 산 프롤린은 닌히 드린 (ninhydrin)으로 황색을 띠게됩니다.
2. 진한 질산으로 가열하면 벤젠 고리의 질화가 진행되고 황색 화합물이 형성된다.
http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.html인을 함유 한 아미노산
나는 단백질이 대개 탄소, 수소, 질소, 산소, 인, 황이라는 여섯 가지 기본 요소를 가지고 있다고 들었다.
단백질은 아미노산으로 만들어져 있다는 것을 알고 있습니다. 아미노산은 아미노기, 카르복실기, 단일 수소 원자 및 아미노산에 따라 변하는 측쇄로 구성됩니다. 20 개의 염기성 아미노산 중 인산을 포함하고있는 측쇄는 없다. 시스테인과 메티오닌 만이 황을 함유하고 있습니다.
그래서 유황과 인 원자는 단백질 구조의 특징입니까?
답변
canadianer
단백질 생성 아미노산 22 개 중 모두 수소, 탄소, 질소 및 산소를 포함하고 있습니다. 일부 (메티오닌 및 시스테인)는 황을 함유하고, 하나 (셀레 노 시스테인)는 셀레늄을 함유한다. 이들 중 누구도 인을 함유하지 않는 것으로 알려져 있지만이 요소는 다음과 같이 포함될 수 있습니다.
다양한 잔류 물의 번역 후 인산화 (STYHRK). 이것은 종종 다른 단백질의 결합을 허용 / 방지하고 및 / 또는 표적 단백질의 구조 변화를 일으킨다. 그것은 또한 특정 단백질 (예)의 적절한 폴딩에 필요합니다. 유황도 비슷한 방법으로 포함될 수 있습니다 (황산염).
인 함유 보철물의 함유. 이것은 공유 결합으로 발생할 수 있으며 특정 단백질의 기능에 필요합니다. 유황은 또한 의족 그룹에 포함될 수 있습니다.
또한 많은 단백질의 구조 / 기능에 필요한 많은 다른 요소를 고려할 수 있습니다 : 티로 글로불린의 요오드, 헤모글로빈의 철분 등.
http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1 % 8C % D0 % BD % D0 % BB % D0 % B8- % D0 % B1 % D0 % B5 % D0 % BB % D0 % BA % D0 % B8- % D1 % 81 % D0 % BE % D0 % B4 % D0 % B5 % D1 % 80 % D0 % B6 % D0 % B0 % D1 % 82- % D1 % 84 % D0 % BE % D1 % 81 % D1 % 84 % D0 % BE % D1 % 80 - % D0 % B8- % D1 % 81 % D0 % B5 % D1 % 80 % D1 % 83-35057331622아미노산 및 그 특성 목록
아미노산은 구조 화학 단위 또는 단백질을 구성하는 "빌딩 블록"입니다. 아미노산은 16 % 질소이며, 이것은 다른 두 가지 가장 중요한 영양소 인 탄수화물 및 지방과 주요 화학적 차이입니다. 인체에 대한 아미노산의 중요성은 단백질이 모든 생활 과정에서하는 거대한 역할에 의해 결정됩니다.
가장 큰 동물에서부터 작은 미생물에 이르기까지 살아있는 유기체는 단백질로 구성됩니다. 다양한 형태의 단백질이 살아있는 생물체에서 일어나는 모든 과정에 참여합니다. 인체에서는 근육, 인대, 힘줄, 모든 기관과 땀샘, 머리카락, 못 등이 단백질로 형성됩니다. 단백질은 체액과 뼈의 일부입니다. 신체의 모든 과정을 촉매하고 조절하는 효소와 호르몬 또한 단백질입니다. 신체에서 이러한 영양소가 부족하면 물의 균형이 깨져 부종이 생길 수 있습니다.
신체의 각 단백질은 독특하며 특별한 목적으로 존재합니다. 단백질은 상호 교환 할 수 없습니다. 그들은 몸에서 음식에서 발견되는 단백질의 붕괴의 결과로 형성된 아미노산으로부터 합성됩니다. 따라서 단백질 자체가 아닌 아미노산이 가장 가치있는 영양소입니다. 아미노산이 인체의 조직과 기관을 구성하는 단백질을 형성한다는 사실 외에도 일부는 신경 전달 물질 (신경 전달 물질)으로 작용하거나 그 전구 물질입니다.
신경 전달 물질은 한 신경 세포에서 다른 신경 세포로 신경 충동을 전달하는 화학 물질입니다. 따라서 일부 아미노산은 정상적인 뇌 기능에 필수적입니다. 아미노산은 비타민과 미네랄이 적절하게 기능을 수행한다는 사실에 기여합니다. 일부 아미노산은 근육 조직에 직접 에너지를 공급합니다.
인체에서는 많은 아미노산이 간에서 합성됩니다. 그러나 일부는 신체에서 합성 될 수 없으므로 사람은 음식을 받아야합니다. 필수 아미노산은 히스티딘, 이소 루이 신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판 및 발린입니다. 간에서 합성되는 아미노산 : 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파르트 산, 시트룰린, 시스테인, 감마 - 아미노 부티르산, 글루타민 및 글루탐산, 글리신, 오르니 틴, 프롤린, 세린, 타우린, 티로신.
단백질 합성 과정은 끊임없이 몸 속에 있습니다. 적어도 하나의 필수 아미노산이 존재하지 않는 경우, 단백질의 형성이 중지된다. 이것은 소화 장애에서 우울증 및 성장 지연과 같은 다양한 심각한 문제로 이어질 수 있습니다.
이 상황은 어떻게 발생합니까? 상상할 수있는 것보다 쉽습니다. 다이어트가 균형을 이루고 단백질을 충분히 섭취하더라도 많은 요인이 이로 인해 이어집니다. 위장관 장애, 감염, 외상, 스트레스, 특정 약물 복용, 노화 과정 및 신체의 다른 영양소 불균형으로 인해 필수 아미노산이 결핍 될 수 있습니다.
위의 모든 것이 많은 단백질의 소비가 어떤 문제를 해결하는 데 도움이된다는 것을 의미하지는 않습니다. 사실, 그것은 건강의 보전에 기여하지 않습니다.
과잉 단백질은 콩팥과 간장에 추가 스트레스를 유발하는데, 단백질 대사 산물은 암모니아가 주요 성분입니다. 그것은 신체에 매우 독성이 있으므로 간장은 즉각 요소를 우레아로 변환 한 다음 신장을 통해 혈류로 들어가서 여과되고 배설됩니다.
단백질의 양이 너무 크지 않고 간이 잘 작용하면 암모니아는 즉시 중화되고 해를 끼치 지 않습니다. 그러나 그것이 너무 많고 간장이 중화 (영양 실조, 소화 장애 및 / 또는 간 질환의 결과로)에 대처하지 못하면 독성 수준의 암모니아가 혈액에 생성됩니다. 이것은 간염 뇌병증 및 혼수 합병증을 비롯한 많은 심각한 건강 문제를 일으킬 수 있습니다.
우레아 농도가 너무 높으면 신장 손상과 허리 통증을 유발할 수 있습니다. 따라서 중요한 양은 아니지만 음식으로 섭취하는 단백질의 품질입니다. 이제 생물학적으로 활성 인 식품 첨가물의 형태로 대체 할 수없고 대체 할 수있는 아미노산을 섭취하는 것이 가능합니다.
이것은 다양한 질병과 감량 다이어트의 적용에서 특히 중요합니다. 채식주의자는 정상적인 단백질 합성에 필요한 모든 것을 얻기 위해 신체에 필수 아미노산을 함유 한 보충제가 필요합니다.
아미노산을 함유 한 여러 종류의 첨가제가 있습니다. 아미노산은 몇 가지 종합 비타민제, 단백질 혼합물의 일부입니다. 아미노산 복합체를 함유하거나 1 개 또는 2 개의 아미노산을 함유하는 시판용 제제가있다. 그들은 다양한 형태로 제공됩니다 : 캡슐, 정제, 액체 및 분말.
대부분의 아미노산은 두 가지 형태로 존재합니다. 한 아미노산의 화학 구조는 다른 아미노산의 거울상입니다. D-cystine과 L-cystine과 같이 D-and-L-form이라고합니다.
D는 덱스 트라 (라틴어로 오른쪽)와 L - levo (각각 왼쪽)를 의미합니다. 이 용어는 주어진 분자의 화학 구조 인 나선의 회전 방향을 나타냅니다. 동물 및 식물 유기체의 단백질은 L- 형태의 아미노산에 의해 주로 생성됩니다 (페닐알라닌은 D, L 형태로 표시됨).
L- 아미노산을 포함하는 식품 보충제는 인체의 생화학 적 과정에 더 적합하다고 생각됩니다.
자유 또는 비 결합 아미노산은 가장 순수한 형태입니다. 따라서 아미노산을 함유 한 첨가제를 선택할 때, 미국 약전 (USP)에 따라 표준화 된 L- 결정 성 아미노산을 함유 한 제품을 선호해야합니다. 그들은 소화가 필요없고 혈류에 직접 흡수됩니다. 섭취가 매우 빨리 흡수되고, 일반적으로 알레르기 반응을 일으키지 않습니다.
분리 된 아미노산은 빈속에, 바람직하게 아침이나 비타민 B6와 C의 소량으로 식사 사이에 섭취됩니다. 모든 필수 영양소를 포함하여 아미노산 복합체를 섭취하는 경우 식사 30 분 전이나 30 분 전에하는 것이 좋습니다. 필요한 아미노산과 아미노산 복합체를 취하여 분리하는 것이 가장 좋습니다. 별도로, 아미노산은 장시간 복용하지 않아야하며, 특히 과다 복용시에는 복용하지 않아야합니다. 2 개월 이내에 리셉션을 추천하십시오.
알라닌
알라닌은 포도당 대사의 정상화에 기여합니다. 만성 피로 증후군뿐만 아니라 과도한 알라닌과 엡스타인 - 바 바이러스 감염 사이의 상관 관계가 확립되었습니다. 알라닌의 한 형태 인 베타 - 알라닌은 몸에서 가장 중요한 촉매 중 하나 인 판토텐산과 코엔자임 A의 일부입니다.
아르기닌
아르기닌은 인체의 면역 체계를 자극하여 암을 비롯한 종양의 성장을 지연시킵니다. 그것은 활동을 증가시키고 T 림프구를 생산하는 흉선의 크기를 증가시킵니다. 이와 관련하여 아르기닌은 HIV 감염 및 악성 신 생물로 고통받는 사람들에게 유용합니다.
그것은 간 질환 (간경화 및 지방 변성)에도 사용되며 간에서의 해독 과정에 기여합니다 (주로 암모니아 중화). 정액은 아르기닌을 함유하기 때문에 때때로 남성의 불임 치료에 사용됩니다. 많은 양의 아르기닌이 결합 조직과 피부에서도 발견되기 때문에 다양한 손상에 효과적입니다. 아르기닌은 근육 신진 대사의 중요한 요소입니다. 그것은 신체의 과도한 질소의 수송과 처리에 참여하기 때문에 신체의 최적의 질소 균형을 유지하는 데 도움이됩니다.
아르기닌은 체지방 보유량을 약간 감소시키기 때문에 체중을 줄이는 데 도움이됩니다.
아르기닌은 많은 효소와 호르몬에서 발견됩니다. 그것은 바소프레신 (뇌하수체 호르몬)의 구성 요소로서 췌장에 의해 인슐린 생산에 자극 효과가 있으며 성장 호르몬의 합성을 돕습니다. 아르기닌은 체내에서 합성되지만 신생아에서는 형성이 감소 될 수 있습니다. 아르기닌의 출처는 초콜릿, 코코넛, 유제품, 젤라틴, 육류, 귀리, 땅콩, 콩, 호두, 흰 밀가루, 밀, 밀 배아 등입니다.
헤르페스 심플 렉스를 포함한 바이러스 성 감염자는 아르기닌을 식품 첨가물의 형태로 섭취해서는 안되며 아르기닌이 풍부한 음식 섭취를 피해야합니다. 임산부와 수유부는 아르기닌 보충제를 먹어서는 안됩니다. 관절과 결합 조직의 질병, 내당능 장애, 간 질환 및 상해에 대해 알기 쉬운 약을 투여하는 것이 좋습니다. 긴 수신은 권장하지 않습니다.
아스파라긴
아스파라긴은 중추 신경계에서 일어나는 과정에서 균형을 유지하기 위해 필요합니다. 과도한 흥분과 과도한 억제를 방지합니다. 그는 간에서 아미노산의 합성에 관여한다.
이 아미노산은 활력을 증가 시키므로,이 아미노산은 활력을 기반으로하여 피로 회복에 사용됩니다. 그것은 또한 대사 과정에서 중요한 역할을합니다. 아스파르트 산은 종종 신경계의 질병에 처방됩니다. 그것은 선수의 경우뿐만 아니라 간장에 유용합니다. 또한 면역 글로불린과 항체 생성을 증가시켜 면역 체계를 자극합니다.
아스파라긴산은 발아 된 종자 및 육류 제품에서 유래 된 식물 기원의 단백질에서 다량으로 발견된다.
카르니틴
엄밀히 말하면, 카르니틴은 아미노산이 아니지만 그 화학 구조는 아미노산의 구조와 유사하므로 일반적으로 함께 고려됩니다. 카르니틴은 단백질의 합성에 관여하지 않으며 신경 전달 물질이 아닙니다. 신체의 주요 기능은 에너지가 방출되는 산화 과정에서 장쇄 지방산을 운반하는 것입니다. 이것은 근육 조직의 주요 에너지 원 중 하나입니다. 따라서 카르니틴은 지방의 에너지 처리를 증가시키고 특히 심장, 간, 골격근에서 신체의 지방 축적을 방지합니다.
카르니틴은 지방 대사 장애와 관련된 당뇨병 합병증의 가능성을 줄이고 만성 알코올 중독에서 간 지방 변성 및 심장 질환의 위험을 낮 춥니 다. 그것은 신경 근육 질환 환자의 체중 감소를 촉진하고 근력을 증가시키고 비타민 C와 E의 항산화 효과를 향상시키는 혈액 중성 지방의 수준을 낮추는 능력이 있습니다.
근이영양증의 일부 변형은 카르니틴 결핍과 관련이있는 것으로 생각됩니다. 그러한 질병으로 사람들은 규범에서 요구되는 것보다 더 많은 양의 물질을 섭취해야합니다.
그것은 철, 티아민, 피리독신 및 아미노산 리신과 메티오닌의 존재하에 인체 내에서 합성 될 수 있습니다. 카르니틴 합성은 또한 충분한 양의 비타민 C의 존재 하에서도 수행됩니다. 몸에서 이러한 영양소 중 부족한 양은 카르니틴 결핍을 유발합니다. 카르니틴은 주로 고기 및 기타 동물성 제품과 함께 음식물과 함께 섭취됩니다.
대부분의 카르니틴 결핍증은 합성 과정에서 유 전적으로 결정된 결함과 관련이 있습니다. 카르니틴 결핍증의 가능한 징후에는 의식 상실, 심장 통증, 근육 약화, 비만 등이 있습니다.
근육 질량이 크기 때문에 남성은 여성보다 카르니틴이 더 필요합니다. 채식주의 자들은 카르니틴이 식물 기원의 단백질에서 발견되지 않기 때문에 비 채식주의 자보다 영양소가 부족할 가능성이 더 큽니다.
또한, 메티오닌과 라이신 (카르니틴 합성에 필요한 아미노산)은 충분한 양의 식물 제품에서도 발견되지 않습니다.
채식주의자는 필요한 양의 카르니틴을 얻기 위해 영양 보조제를 섭취하거나 콘플레이크와 같은 라이신이 풍부한 음식을 섭취해야합니다.
카르니틴은 D, L- 카르니틴, D- 카르니틴, L- 카르니틴, 아세틸 -L- 카르니틴과 같은 다양한 형태의식이 보조제로 제공됩니다.
L-carnitine을 복용하는 것이 바람직합니다.
시트룰린
시트룰린은 우세하게 간장에 있습니다. 그것은 에너지 공급을 증가시키고, 면역계를 자극하며, 신진 대사 과정에서 L- 아르기닌으로 변합니다. 암세포를 손상시키는 간세포를 중화시킵니다.
시스테인과 시스틴
이 두 아미노산은 서로 밀접하게 관련되어 있으며, 각 시스틴 분자는 함께 연결된 두 개의 시스테인 분자로 구성됩니다. 시스테인은 매우 불안정하고 L- 시스틴으로 쉽게 전환되므로 하나의 아미노산이 필요하다면 쉽게 다른 아미노산으로 전달됩니다.
두 아미노산은 모두 황 함유 물질이며 피부 조직 형성에 중요한 역할을하며 해독 과정에 중요합니다. 시스테인은 손톱, 피부 및 머리의 주요 단백질 인 알파 케라틴의 일부입니다. 그것은 콜라겐의 형성을 촉진하고 피부의 탄력과 질감을 향상시킵니다. 시스테인은 일부 소화 효소를 포함 해 신체의 다른 단백질의 일부입니다.
시스테인은 일부 독성 물질을 중화시키는 데 도움을 주며 방사선의 유해한 영향으로부터 인체를 보호합니다. 비타민 C와 셀레늄으로 항산화 효과를 보강하면서 가장 강력한 항산화 제 중 하나입니다.
시스테인은 글루타티온의 전구체로서, 알코올 손상, 간접 흡연에 포함 된 약물 및 독성 물질로부터 간 및 뇌 세포에 보호 효과가있는 물질입니다. 시스테인은 시스틴보다 잘 용해되고 신체에서 더 빨리 활용되므로 다양한 질병의 복합 치료에 종종 사용됩니다. 이 아미노산은 체내에서 L- 메티오닌으로부터 형성되며, 필수 아미노산은 비타민 B6입니다.
류마티스 성 관절염, 동맥 질환 및 암에서는 시스테인 보충이 필요합니다. 작업 후 화상 회복, 화상, 중금속 및 용해성 철을 묶습니다. 이 아미노산은 지방 연소와 근육 조직 형성을 촉진합니다.
L- 시스테인은 기관지염 및 폐기종에 종종 사용되는기도 덕분에 점액을 파괴 할 수 있습니다. 호흡기 질환의 회복 과정을 가속화시키고 백혈구와 림프구의 활성화에 중요한 역할을합니다.
이 물질은 폐, 신장, 간 및 적색 골수에서 글루타티온의 양을 증가시키기 때문에 노화 과정을 느리게하는데, 예를 들어 노화 관련 안료 반점의 수를 줄입니다. N- 아세틸 시스테인은 시스틴이나 심지어 글루타티온 자체보다 신체의 글루타티온 수준을 더 효과적으로 증가시킵니다.
당뇨병 환자는 인슐린을 비활성화 할 수 있으므로 시스테인 보충제를 복용 할 때주의해야합니다. 시스틴 틴틴 (cystinuria)은 시스틴 (cystine) 돌 형성을 유도하는 희귀 한 유전 적 증상으로 시스테인 (cysteine)을 복용하는 것은 불가능합니다.
디메틸 글리신
디메틸 글리신은 가장 간단한 아미노산 인 글리신의 유도체입니다. 이것은 아미노산 인 메티오닌과 콜린, 특정 호르몬, 신경 전달 물질 및 DNA와 같이 많은 중요한 물질의 필수적인 부분입니다.
소량의 디메틸 글리신은 육류 제품, 종자 및 곡물에서 발견됩니다. 디메틸 글리신 결핍과 관련된 증상은 없지만 디메틸 글리신과 함께식이 보충제를 복용하면 에너지 및 정신 활동 개선과 같은 긍정적 인 효과가 있습니다.
Dimethylglycine은 또한 면역계를 자극하고 혈중 콜레스테롤과 트리글리 세라이드를 감소 시키며 혈압과 포도당 수치를 정상화 시키는데 도움을 주며 많은 기관의 기능을 정상화시킵니다. 간질 발작에도 사용됩니다.
감마 아미노 부티르산
감마 - 아미노 부티르산 (GABA)은 신체에서 중추 신경계의 신경 전달 물질의 기능을 수행하며 뇌의 신진 대사에 없어서는 안될 필수 요소입니다. 그것은 다른 아미노산 - 글루타민으로 형성됩니다. 그것은 뉴런의 활동을 감소시키고 신경 세포의 과도 흥분을 방지합니다.
감마 - 아미노 부티르산은 각성을 완화시키고 진정 효과가 있으며, 또한 중독 위험없이 정신 안정제로 섭취 할 수 있습니다. 이 아미노산은 간질과 동맥 고혈압의 복잡한 치료에 사용됩니다. 그것은 편안한 효과가 있기 때문에 성기능 장애 치료에 사용됩니다. 또한, GABA는 주의력 결핍 장애로 처방됩니다. 그러나 과량의 감마 - 아미노 부티르산 (gamma-aminobutyric acid)은 불안을 증가시켜 호흡 곤란과 사지의 떨림을 유발할 수 있습니다.
글루탐산
글루타민산은 중추 신경계에 자극을 전달하는 신경 전달 물질입니다. 이 아미노산은 탄수화물 대사에 중요한 역할을하며 혈액 뇌 장벽을 통한 칼슘 침투를 촉진합니다.
이 아미노산은 뇌 세포가 에너지 원으로 사용할 수 있습니다. 또한 암모니아를 중화시켜 다른 아미노산 인 글루타민이 형성되는 동안 질소 원자를 제거합니다. 이 과정은 뇌의 암모니아를 중화시키는 유일한 방법입니다.
글루탐산은 어린이의 행동 장애를 교정하고 간질, 근 위축증, 궤양, 저혈당증, 당뇨병의 인슐린 치료 합병증 및 정신 발달 장애의 치료에 사용됩니다.
글루타민
글루타민은 자유로운 형태로 근육에서 가장 흔하게 발견되는 아미노산입니다. 그것은 혈액 뇌 장벽을 매우 쉽게 침투하고 뇌의 세포는 글루탐산으로 다시 들어가고 정상적인 뇌 기능을 유지하는 데 필요한 감마 - 아미노 부티르산의 양을 증가시킵니다.
이 아미노산은 또한 정상적인 산 - 염기 균형과 DNA와 RNA의 합성에 필요한 위장관의 건강 상태를 유지합니다.
글루타민은 질소 대사에 적극적으로 참여합니다. 그것의 분자는 2 개의 질소 원자를 포함하고 1 개의 질소 원자의 추가에 의해 글루탐산으로부터 형성된다. 따라서 글루타민의 합성은 주로 뇌에서 과량의 암모니아를 제거하고 신체 내부의 질소를 운반하는 데 도움이됩니다.
글루타민은 근육에서 대량으로 발견되며 골격근 세포의 단백질 합성에 사용됩니다. 따라서 글루타민을 함유 한식이 보충제는 보디 빌더와 다양한식이 요법을 비롯하여 악성 신 생물 및 에이즈와 같은 질병에서의 근육 손실 예방과 수술 후 및 장기간의 휴식 중에 사용됩니다.
또한 글루타민은 관절염,자가 면역 질환, 섬유증, 위장관 질환, 소화성 궤양, 결합 조직의 질병 치료에도 사용됩니다.
이 아미노산은 뇌 활동을 향상시켜 간질, 만성 피로 증후군, 발기 부전, 정신 분열증 및 노인성 치매에 사용됩니다. L- 글루타민은 알코올의 병리학 적 갈망을 줄여 주므로 만성 알코올 중독의 치료에 사용됩니다.
글루타민은 식물성 및 동물성 원료의 많은 제품에서 발견되지만 가열하면 쉽게 파괴됩니다. 시금치와 파슬리는 글루타민의 좋은 공급원이지만 조건에 따라 원료로 섭취됩니다.
글루타민이 함유 된 식품 보조제는 건조한 곳에 보관해야하며 그렇지 않으면 글루타민이 암모니아와 피로 글루타민산으로 전환됩니다. 간경변, 신장 질환, 라이 증후군에 글루타민을 복용하지 마십시오.
글루타티온
글루타티온은 카르니틴과 마찬가지로 아미노산이 아닙니다. 화학 구조에 따르면, 체내에서 시스테인, 글루탐산 및 글리신으로부터 얻어지는 트리 펩티드이다.
글루타티온은 항산화 제입니다. 대부분의 글루타티온은 간과 (일부는 혈류로 직접 방출됩니다) 폐뿐만 아니라 위장관에서도 발생합니다.
탄수화물 대사에 필수적이며 지질 대사로 인한 노화를 늦추고 죽상 동맥 경화증의 발생을 예방합니다. 글루타티온 결핍은 주로 신경계에 영향을 미치며, 조정 된 조정, 사고 과정, 떨림을 유발합니다.
몸에있는 글루타티온의 양은 나이가 들수록 감소합니다. 이와 관련하여 노인들은 추가로 그것을 받아야합니다. 그러나 시스테인, 글루타민산 및 글리신을 함유 한 식품 첨가물, 즉 글루타티온을 합성하는 물질을 사용하는 것이 바람직합니다. 가장 효과적인 것은 N- 아세틸 시스테인의 수용이다.
글리신
글리신은 근육 조직에 함유되어 DNA와 RNA의 합성에 사용되는 물질 인 크레아틴의 근원이므로 근육 조직의 퇴행을 늦추 게합니다. 글리신은 신체의 핵산, 담즙산 및 필수 아미노산의 합성에 필요합니다.
그것은 뱃속의 질병에 사용되는 많은 제산제의 일부이며 손상된 조직을 복구하는데 유용합니다. 이는 피부와 결합 조직에서 대량으로 발견됩니다.
이 아미노산은 중추 신경계의 정상 기능과 좋은 전립샘 상태의 유지에 필수적입니다. 그것은 억제 성 신경 전달 물질로 작용하여 간질 발작을 예방할 수 있습니다.
글리신은 조울병 정신병 치료에 사용되며, 과다 활동에도 효과적입니다. 몸에있는 과량의 글리신은 피로감을 느끼지 만, 적당량은 신체에 에너지를 제공합니다. 필요한 경우 신체의 글리신이 세린으로 변할 수 있습니다.
히스티딘
히스티딘은 신경 세포를 보호하는 미엘린 덮개의 일부인 조직의 성장과 수선을 촉진시키는 필수 아미노산이며 또한 적혈구 세포와 백혈구의 형성에 필요합니다. 히스티딘은 신체가 방사선의 유해한 영향으로부터 신체를 보호하고 신체에서 중금속의 제거를 촉진하며 에이즈에 도움이됩니다.
히스티딘의 함량이 너무 높으면 스트레스와 정신 장애 (각성 및 정신병)까지 올 수 있습니다.
신체 내 히스티딘 함량이 적절하지 않으면 류마티스 성 관절염 및 청각 신경 손상과 관련된 청각 장애 상태가 악화됩니다. 메티오닌은 신체의 히스티딘 수준을 낮추는 데 도움이됩니다.
많은 면역 반응의 매우 중요한 구성 요소 인 히스타민은 히스티딘으로부터 합성됩니다. 또한 성적인 각성에 기여합니다. 이와 관련하여 히스티딘, 니아신 및 피리독신 (히스타민의 합성에 필수)이 함유 된식이 보조제의 동시 사용은 성적 장애에 효과적 일 수 있습니다.
히스타민이 위액 분비를 자극하기 때문에 히스티딘의 사용은 위액의 낮은 산성도와 관련된 소화 장애에 도움이됩니다.
조울증 정신병으로 고통받는 사람들은이 아미노산 결핍이 잘 확립 된 경우를 제외하고는 히스티딘을 복용하지 않아야합니다. 히스티딘은 쌀, 밀, 호밀에서 발견됩니다.
이소류신
이소류신은 BCAA 아미노산 중 하나이며 헤모글로빈의 합성에 필수 아미노산입니다. 또한 혈당치와 에너지 공급 과정을 안정화시키고 조절합니다. 이소류신 대사는 근육 조직에서 일어납니다.
isoleucine과 valine (BCAA)의 공동 섭취는 지구력을 증가시키고 운동 선수에게 특히 중요한 근육 조직의 회복을 촉진합니다.
이소류신은 많은 정신 질환에 필수적입니다. 이 아미노산 결핍은 저혈당과 비슷한 증상을 유발합니다.
isoleucine의 음식 근원은 알몬드, 캐슈, 닭, 병아리 콩, 계란, 물고기, 렌즈 콩, 간, 고기, 호밀, 씨의 대부분 및 콩 단백질을 포함한다.
이소류신을 함유 한 생물학적 활성 식품 첨가물이 있습니다. isoleucine과 2 개의 다른 분 지형 BCAA 아미노산, 즉 leucine과 valine 사이의 올바른 균형을 관찰 할 필요가있다.
류신
Leucine은 3 개의 분지 된 BCAA 아미노산과 관련된 isoleucine과 valine과 함께 필수 아미노산입니다. 함께 행동하면 근육 조직을 보호하고 에너지 원이며 뼈, 피부, 근육의 복원에 기여하므로 부상 및 수술 후 회복 기간 동안 사용하는 것이 좋습니다.
Leucine은 또한 혈당 수치를 약간 낮추고 성장 호르몬의 방출을 자극합니다. 류신의 식품 공급원으로는 현미, 콩, 육류, 견과류, 콩 및 밀가루가 있습니다.
류신을 함유 한식이 보충제는 발린과 이소 루신과 함께 사용됩니다. 저혈당을 일으키지 않도록 조심해야합니다. 과량의 류신은 체내 암모니아의 양을 증가시킬 수 있습니다.
라이신
라이신 - 거의 모든 단백질의 일부인 필수 아미노산. 그것은 정상적인 뼈의 형성과 어린이의 성장에 필수적이며, 칼슘의 흡수와 성인의 정상적인 질소 대사의 유지를 촉진합니다.
이 아미노산은 항체, 호르몬, 효소, 콜라겐 형성 및 조직 복구의 합성에 관여합니다. 라이신은 수술 및 스포츠 부상 후 회복 기간에 사용됩니다. 그것은 또한 혈청 트리글리 세라이드를 낮춘다.
라이신은 항 바이러스 효과가 있으며 특히 헤르페스와 급성 호흡기 감염을 일으키는 바이러스에 효과적입니다. 비타민 C 및 바이오 플라보노이드와 함께 라이신을 함유 한 보충제는 바이러스 성 질환에 권장됩니다.
이 필수 아미노산이 결핍되면 빈혈, 안구 출혈, 효소 장애, 과민성, 피로 및 약화, 식욕 부진, 성장 지연 및 체중 감소뿐만 아니라 생식 기관 장애로 이어질 수 있습니다.
라이신의 식품 소스는 치즈, 계란, 생선, 우유, 감자, 붉은 고기, 콩 및 효모 제품입니다.
메티오닌
메티오닌은 지방을 처리하여 간과 동맥 벽에 침착하는 것을 방지하는 필수 아미노산입니다. 타우린과 시스테인의 합성은 체내의 메티오닌의 양에 달려 있습니다. 이 아미노산은 소화를 촉진하고 해독 과정을 제공하며 (주로 독성 금속 중화) 근력 약화를 줄이고 방사선으로부터 보호하며 골다공증과 화학 알레르기에 유용합니다.
이 아미노산은 류마티스 성 관절염 및 임신 중독증의 치료에 사용됩니다. 메티오닌은 항산화 효과가 뛰어나며 이는 유황의 좋은 공급원이기 때문에 유리 라디칼을 불활 화시킵니다. 그것은 길버트 증후군, 비정상적인 간 기능에 사용됩니다. 메티오닌은 또한 핵산, 콜라겐 및 많은 다른 단백질의 합성에 필요합니다. 구강 호르몬 피임약을 복용하는 여성에게 유용합니다. 메티오닌은 체내에서 히스타민의 양을 낮추며, 이는 히스타민의 양이 증가 될 때 정신 분열증에서 유용 할 수있다.
몸에있는 메티오닌은 글루타티온의 전구체 인 시스테인으로 들어갑니다. 독소를 중화시키고 간을 보호하기 위해 다량의 글루타티온이 필요한 중독의 경우에 이것은 매우 중요합니다.
메티오닌의 식품 공급원 : 콩과 식물, 계란, 마늘, 렌즈 콩, 고기, 양파, 콩, 종자 및 요구르트.
오르니 틴
오르니 틴은 신체의 지방을 태우는 데 도움이되는 성장 호르몬을 방출하는 데 도움을줍니다. 이 효과는 아르기닌과 카르니틴과 함께 사용하는 오르니 틴의 사용으로 향상됩니다. 또한 오르니 틴은 면역 체계와 간 기능에 필수적이며 해독 과정에 참여하고 간 세포를 복원하는 데 필수적입니다.
체내의 오르니 틴은 아르기닌으로부터 합성되며, 차례로 시트룰린, 프롤린, 글루탐산의 전구체 역할을합니다. 높은 농도의 오르니 틴이 피부와 결합 조직에서 발견되므로이 아미노산은 손상된 조직을 복원하는 데 도움이됩니다.
오르니 틴, 어린이, 임산부, 수유부, 정신 분열병 병력이있는 사람을 포함하는 생물학적 활성 식품 보충제를주지 마십시오.
페닐알라닌
페닐알라닌은 필수 아미노산입니다. 몸에서는 두 개의 주요 신경 전달 물질 인 도파민과 노르 에피네프린의 합성에 사용되는 티로신 (tyrosine)이 또 다른 아미노산으로 변할 수 있습니다. 따라서이 아미노산은 기분에 영향을 주며 통증을 줄이고 기억력과 학습 능력을 향상 시키며 식욕을 억제합니다. 그것은 관절염, 우울증, 월경 중의 통증, 편두통, 비만, 파킨슨 병 및 정신 분열증의 치료에 사용됩니다.
페닐알라닌은 L- 페닐알라닌 (천연 형태와 인체 단백질의 대부분), D- 페닐알라닌 (합성 거울 형태, 진통 효과가 있음), DL- 페닐알라닌 (두 이전 형태의 유용한 특성을 결합한 것, 일반적으로 월 경전 증후군에 사용됩니다.
페닐알라닌을 함유 한식이 보조제는 임산부, 불안 발작, 당뇨병, 고혈압, 페닐 케톤뇨증, 색소 흑색 종을 유발하지 않습니다.
프롤린
프롤린은 콜라겐 생성을 증가시키고 나이에 따라 손실을 감소시켜 피부 상태를 개선시킵니다. 관절의 연골 표면을 복원하고 인대와 심장 근육을 강화시킵니다. 결합 조직을 강화하기 위해 프롤린은 비타민 C와 함께 사용하는 것이 가장 좋습니다.
프롤린은 주로 육류 제품에서 인체에 들어갑니다.
세린
세린은 지방과 지방산의 정상적인 대사, 근육 조직의 성장 및 면역계의 정상적인 상태 유지에 필수적입니다.
세린은 글리신으로부터 체내에서 합성됩니다. 보습 성분은 많은 화장품 및 피부병 치료제의 일부입니다.
타우린
타우린은 심장 근육, 백혈구, 골격근 및 중추 신경계에 매우 집중되어 있습니다. 그것은 많은 다른 아미노산의 합성에 관여하며 또한 지방의 소화, 지용성 비타민의 흡수 및 혈액 내 정상적인 콜레스테롤 수치 유지에 필요한 담즙의 주성분의 일부를 형성합니다.
따라서 타우린은 죽상 경화증, 부종, 심장 질환, 동맥 고혈압 및 저혈당에 유용합니다. 타우린은 나트륨, 칼륨, 칼슘 및 마그네슘의 정상적인 신진 대사에 필요합니다. 그것은 심장 근육에서 칼륨의 배설을 방지하고 따라서 특정 심장 리듬 장애의 예방에 기여합니다. 타우린은 특히 탈수 과정에서 뇌에 보호 효과가 있습니다. 그것은 불안과 각성, 간질, 과다 활동, 발작의 치료에 사용됩니다.
타우린을 함유 한 생물학적 활성 식품 보충제는 다운 증후군 및 근육 영양 장애를 가진 어린이를줍니다. 일부 클리닉에서는이 아미노산이 유방암의 복합 요법에 포함됩니다. 몸에서 과량의 타우린 배설은 다양한 상태와 대사 장애에서 발생합니다.
부정맥, 혈소판 형성 장애, 칸디다증, 신체적 또는 정서적 스트레스, 장 질환, 아연 결핍 및 알코올 남용은 신체의 타우린 결핍을 초래합니다. 알코올 남용은 타우린을 흡수하는 신체의 능력을 방해합니다.
당뇨병 환자의 경우 타우린에 대한 필요성이 증가하고 그 반대의 경우에도 타우린과 시스틴을 함유 한식이 보조제를 사용하면 인슐린에 대한 필요성이 줄어 듭니다. 타우린은 계란, 생선, 고기, 우유에서 발견되지만 식물성 단백질에서는 발견되지 않습니다.
그것은 충분한 양의 비타민 B6이 있다면, 몸의 다른 장기와 조직의 시스테인과 메티오닌으로부터 간에서 합성됩니다. 타우린 (taurine)의 합성을 방해하는 유전 적 또는 대사 적 장애가 있으면이 아미노산을 보충하는 것이 필요합니다.
쓰 레오 닌
쓰 레오 닌은 신체에서 정상적인 단백질 대사를 유지하는 데 도움을주는 필수 아미노산입니다. 콜라겐과 엘라스틴의 합성에 중요하며, 간을 돕고 아스파르트 산과 메티오닌과 함께 지방의 신진 대사에 참여합니다.
쓰 레오 닌은 심장, 중추 신경계, 골격근에서 발견되며 간에서 축적 된 지방을 억제합니다. 이 아미노산은 항체 생산을 촉진하므로 면역계를 자극합니다. 쓰 레오 닌은 곡물이 매우 작기 때문에 채식주의자는이 아미노산이 결핍 될 가능성이 더 큽니다.
트립토판
트립토판은 니아신 생산에 필요한 필수 아미노산입니다. 그것은 가장 중요한 신경 전달 물질 중 하나 인 뇌에서 세로토닌을 합성하는 데 사용됩니다. 트립토판은 불면증, 우울증 및 기분을 안정시키는 데 사용됩니다.
그것은 어린이의 활동 항진 증후군을 돕고, 심장 질환, 체중 조절, 식욕 감퇴, 성장 호르몬 방출을 증가시키는 데 사용됩니다. 편두통 발작을 돕고 니코틴의 유해한 영향을 줄이는 데 도움이됩니다. 트립토판과 마그네슘 결핍은 관상 동맥의 경련을 증가시킬 수 있습니다.
트립토판의 가장 풍부한 식품 원료는 현미, 시골 치즈, 육류, 땅콩 및 콩 단백질을 포함합니다.
티로신
티로신은 신경 전달 물질 인 노르 에피네프린과 도파민의 전구체입니다. 이 아미노산은 기분 조절에 관여합니다. 티로신의 부족은 노르 에피네프린의 결핍으로 이어지며, 결국 노르 에피네프린은 우울증을 유발합니다. 티로신은 식욕을 억제하고 지방 축적을 줄이며 멜라토닌 생성을 촉진하고 부신 땀샘, 갑상선 및 뇌하수체의 기능을 향상시킵니다.
티로신은 페닐알라닌 교환에도 관여합니다. 갑상선 호르몬은 요오드 원자가 티로신에 붙어있을 때 형성됩니다. 따라서 낮은 혈장 타이로신 수치가 갑상선 기능 저하증과 관련 있다는 것은 놀라운 일이 아닙니다.
티로신 결핍증의 증상은 또한 저혈압, 낮은 체온 및하지 불안 증후군입니다.
만성 피로 증후군 및 기면증을 치료하는 데 도움이되는 것으로 알려진 스트레스를 완화하기 위해 티로신 함유 생리 활성 식품 보충제가 사용됩니다. 그들은 불안, 우울증, 알레르기 및 두통뿐만 아니라 마약에 익숙하지 않은 사람들을 위해 사용됩니다. 티로신은 파킨슨 병에서 유용 할 수 있습니다. 티로신의 천연 소스는 아몬드, 아보카도, 바나나, 유제품, 호박 종자 및 참깨입니다.
티로신은 인체의 페닐알라닌으로부터 합성 될 수 있습니다. 식이 보충제 인 페닐알라닌은 취침 시간이나 다량의 탄수화물이 함유 된 음식과 함께 섭취하는 것이 가장 좋습니다.
모노 아민 산화 효소 억제제 (일반적으로 우울증에 처방 됨)로 치료하는 동안, 티로신을 함유 한 제품은 거의 완전히 포기되어야하고, 티로신과 함께 보충제를 복용해서는 안되며, 이로 인해 예상치 못한 급격한 혈압 상승을 초래할 수 있습니다.
발린
발린은 BCAA 아미노산 중 하나 인 자극 효과가있는 필수 아미노산이므로 근육에서 에너지 원으로 사용할 수 있습니다. 발린은 손상된 조직을 복구하고 신체의 정상 질소 대사를 유지하는 근육 신진 대사에 필요합니다.
발린은 마약 중독으로 인한 아미노산의 뚜렷한 결핍을 교정하는데 자주 사용됩니다. 몸이 지나치게 높으면 감각 이상 (거위 덩어리), 심지어 환각 등의 증상을 유발할 수 있습니다.
발린은 시리얼, 육류, 버섯, 유제품, 땅콩, 콩 단백질 등의 식품에서 발견됩니다.
식품 보충제의 형태로 섭취되는 발린은 다른 분 지형 BCAA 아미노산 (L- 류신 및 L- 이소 루신)의 섭취와 균형을 이루어야합니다.
http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.html아미노 분류
I. 물리 화학적 - 아미노산의 물리 화학적 특성의 차이에 기반.
1) 소수성 아미노산 (비극성). 라디칼의 성분은 일반적으로 탄화수소 그룹과 방향족 고리를 포함합니다. 소수성 아미노산에는 ala, val, leu, silt, fen, three, met.
2) 친수성 (극성)의 전하를 띄지 않는 아미노산. 이러한 아미노산의 라디칼은 극성기 (-OH, -SH, -NH2)를 함유한다. 이들 그룹은 그 주위를 배향하는 쌍극자 물 분자와 상호 작용합니다. 전하가없는 극성은 gly, ser, tre, thier, cis, gln, asn을 포함한다.
3) 극성의 음전하를 띤 아미노산. 이들은 아스파르트 산 및 글루탐산을 포함한다. 중립 환경에서, ASP와 GRU는 음전하를 얻습니다.
4) 극성의 양전하를 띤 아미노산 : 아르기닌, 라이신 및 히스티딘. 라디칼에 추가 아미노기 (또는 히스티딘과 같은 이미 다졸 고리)가 있음. 중립적 인 환경에서 lys, arg, gαis는 양의 전하를 얻습니다.
나. 생물학적 분류.
1) 필수 아미노산은 인체에서 합성 될 수 없으며 반드시 음식 (샤프트, 미사, 리, lys, 메스, thr, 세, 헤어 드라이어)에서 나오고 2 개의 아미노산은 부분적으로 불가결합니다 (arg, gis).
2) 교체 가능한 아미노산은 인체에서 합성 될 수 있습니다 (글루탐산, 글루타민, 프롤린, 알라닌, 아스파르트 산, 아스파라긴, 티로신, 시스테인, 세린 및 글리신).
아미노산의 구조. 모든 아미노산은 α- 아미노산입니다. 모든 아미노산의 공통 부분의 아미노기는 α 탄소 원자에 붙어있다. 아미노산은 카르복실기 -COOH 및 아미노기 -NH2를 함유한다. 단백질에서, 아미노산의 공통 부분의 이오노 겐 그룹은 펩타이드 결합의 형성에 관여하며, 단백질의 모든 특성은 아미노산 라디칼의 성질에 의해서만 결정된다. 아미노산 양쪽 성 화합물. 아미노산의 등전점은 아미노산 분자의 최대 비율이 0의 전하를 갖는 pH 값이다.
단백질의 물리 화학적 성질.
분리 및 정제 : 전기 영동 분리, 겔 여과 등. 단백질의 분자량, 양쪽 성, 용해도 (수화, 염분). 단백질의 변성, 가역성.
분자량. 단백질은 아미노산으로 제조 된 고 분자량 유기 질소 함유 중합체입니다. 단백질의 분자량은 각 하위 단위의 아미노산 양에 따라 달라집니다.
버퍼 속성. 단백질은 양쪽 성 고분자 전해질, 즉 그들은 산성과 염기성을 결합합니다. 이것에 따라 단백질은 산성과 염기성 일 수 있습니다.
용액에서 단백질 안정화의 요인. 수분 껍질은 단백질 분자의 표면에 확실히 배향 된 물 분자의 층입니다. 대부분의 단백질 분자의 표면은 음전하를 띠며, 물 분자의 쌍극자는 양극에 의해 끌어 당겨진다.
단백질의 용해도를 감소시키는 요인. 단백질이 전기적으로 중성이되는 pH 값을 단백질의 등전점 (isoelectric point, IEP)이라고합니다. 주요 단백질의 경우, IEP는 산성 매질에서 알칼리성 매질에 존재합니다. 변성은 4 차, 3 차, 2 차 단백질 구조의 순차적 인 위반이며, 생물학적 특성의 손실이 동반됩니다. 변성 된 단백질 침전물. 염장 또는 일부 변성 인자 (denaturation factor)로 작용시킴으로써 배지 (IEP)의 pH를 변화시킴으로써 단백질을 침전시키는 것이 가능하다. 물리적 요인 : 1. 고온.
단백질의 일부가 이미 40-50에서 변성 2. 자외선 3. X 선 및 방사선 4. 초음파 5. 기계적 작용 (예 : 진동). 화학적 인 요인 : 1. 농축 된 산과 알칼리. 2. 중금속 염 (예 : CuSO4). 3. 유기 용제 (에틸 알코올, 아세톤) 4. 알칼리 및 알칼리 토금속의 중성 염 (NaCl, (NH4) 2SO4)
단백질 분자의 구조적 조직.
1 차, 2 차, 3 차 구조. 관계의 안정화와 관련된 구조. 2 차 및 3 차 구조에 대한 단백질의 생물학적 성질의 의존성. 4 차 단백질 구조. 단백질의 생물학적 활성이 4 차 구조에 미치는 영향 (프로토 머 구조의 변화).
단백질의 공간적 구성에는 네 가지 레벨이 있습니다 : 단백질 분자의 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조. 단백질의 주요 구조는 폴리펩티드 사슬 (PPC)의 아미노산 서열이다. 펩타이드 결합은 아미노산의 알파 - 아미노기 및 알파 - 카르복시기만으로 형성된다. 2 차 구조는 α- 나선 구조 또는 β- 폴드 구조의 형태로 폴리펩티드 사슬의 코어의 공간적 구성이다. α-helix에서 10 turn 동안 36 개의 아미노산 잔기가있다. α 헬릭스는 나선의 한 코일의 NH 그룹과 인접한 코일의 C = O 그룹 사이의 수소 결합의 도움으로 고정됩니다.
β- 폴드 구조는 또한 C = O와 NH- 그룹 사이의 수소 결합에 의해 유지된다. 3 차 구조 - 폴리펩티드 사슬의 나선형 모양과 접힌 부분의 공간에서 특별한 상호 배치. 강한 이황화 결합과 모든 약한 유형의 결합 (이온, 수소, 소수성, 반 데르 발스 상호 작용)은 3 차 구조의 형성에 관여한다. 4 차 구조 - 여러 폴리펩티드 사슬의 공간에서 3 차원 조직. 각 체인은 서브 유닛 (또는 프로 토머)이라고 부릅니다. 따라서 4 차 구조를 갖는 단백질을 올리고머 단백질이라고합니다.
4. 단순하고 복잡한 단백질, 그들의 분류.
단백질을 포함한 보철적인 그룹의 본질. 단백질의 생물학적 기능. 리간드와의 특정 상호 작용 수용력.
간단한 단백질은 아미노산 잔기로 만들어지며, 가수 분해되면 유리 아미노산으로 만 분해됩니다. 복잡한 단백질은 2 가지 성분의 단백질로, 단순한 단백질과 비 단백질 성분으로 구성되며 보철물 그룹이라고합니다. 복잡한 단백질의 가수 분해에서 유리 아미노산 이외에 비 단백질 분절 또는 분해 생성물이 방출됩니다. 간단한 단백질은 차례로, 프로타민, 히스톤, 알부민, 글로불린, 프롤락틴, 글루 테린 등 다양한 하위 그룹으로 통상적으로 선택된 몇 가지 기준을 토대로 나누어진다.
복잡한 단백질의 분류 :
- 인산염 단백질 (인산 함유), 색소 단백 (안료는 그 중 일부),
- 핵 단백질 (핵산 함유), 당단백 (탄수화물 함유),
- 지단백질 (지질 함유) 및 금속 단백질 (금속 함유)이 있습니다.
단백질 분자의 활성 중심. 단백질이 기능을 할 때, 저 분자량 물질 인 리간드와의 결합이 일어날 수 있습니다. 리간드는 활성 분자 인 단백질 분자의 특정 위치에 결합합니다. 활성 중심은 단백질 분자의 조직의 3 차 및 4 차 수준에서 형성되고 특정 아미노산의 측쇄 라디칼 (수소 결합은 -OH 기 사이에 형성되고, 수소 방향족 결합은 소수성 상호 작용, -COOH 및 -NH2- 이온 결합으로 연결됨)의 인력으로 인해 형성된다.
탄수화물 - 함유 단백질 : 당 단백질, 프로테오글리칸.
인체의 주요 탄수화물 : 단당류, 이당류, 글리코겐, 헤테로 다당류, 그 구조 및 기능.
탄수화물 - 함유 단백질 (당 단백질 및 프로테오글리칸). 당 단백질의 보철 기가 아민의 단당류 (글루코스, 갈락토스, 만노스, 프럭 토스 -6- dezoksigalaktozoy) 아미노 당의 아세틸 유도체 (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. 당 단백질 35 %까지. 당단백 주로 구형 단백질을 갖는다. 탄수화물 성분 스테이크 탄수화물 분자에 의해 나타낼 수있다 proteoglycans은 여러 사슬의 heteropolysaccharides로 나타낼 수 있습니다.
당 단백질의 생물학적 기능 :
1. 수송 (혈액 단백질 globulins는 철, 구리, 스테로이드 호르몬의 이온을 수송한다);
2. 보호 : 피브리노겐은 혈액 응고를 수행합니다; b. 면역 글로불린은 면역 보호를 제공합니다.
3. 수용체 (수용체는 세포막의 표면에 위치하여 특정 상호 작용을 제공함).
효소 (콜린 에스테라아제, 리보 뉴 클레아 제);
5. 호르몬 (뇌하수체 전엽의 호르몬 - 성선 자극 호르몬, 갑상선 호르몬).
프로테오글리칸의 생물학적 기능 : 히알루 론산 및 콘드로이틴 황산 인 케라틴 황산염은 구조적 결합, 결합, 표면 - 기계적 기능을 수행합니다.
인간 조직의 지단백질. 지질의 분류.
주요 대표자 : triacylglycerols, phospholipids, glycolipids, cholesterides. 그들의 구조와 기능. 필수 지방산 및 그 유도체. 혈액 lipoproteins의 구성, 구조 및 기능.
핵 단백질.
단백질 부분의 특징. 핵산의 발견 및 연구의 역사. 핵산의 구조와 기능. DNA와 RNA의 1 차 및 2 차 구조. RNA의 종류. 염색체의 구조.
핵 단백질은 단백질 (프로타민 또는 히스톤)을 포함하는 복합 단백질이며, 비 단백질 부분은 핵산 (NC) : 데 옥시 리보 핵산 (DNA) 및 리보 핵산 (RNA)으로 대표된다. 프로타민과 히스톤은 뚜렷한 기본 성질을 가진 단백질입니다. 그들은 arg와 liz가 30 % 이상 포함되어 있습니다.
핵산 (NK)은 3 ', 5'- 인산염 - 에테르 결합으로 연결된 수천 개의 단량체 단위로 구성된 긴 고분자 사슬입니다. NK의 단량체는 질소 염기, 오탄당 및 인산 잔기로 구성된 모노 뉴클레오타이드이다. 질소 염기는 퓨린 (A 및 G) 및 피리 미딘 (C, U, T)이다. β-D- 리보스 또는 β-D- 데 옥시 리보스는 오탄당으로서 작용한다. 질소 염기는 N- 글리코 시드 결합에 의해 오탄당에 연결된다. 오탄당과 인산염은 오탄당의 C5 '원자에 위치한 -OH 그룹과 인산염 사이의 에스테르 결합에 의해 함께 연결됩니다.
핵산의 유형 :
1. DNA는 A, G, T 및 C, deoxyribose 및 인산을 포함합니다. DNA는 세포의 핵에 위치하고 복잡한 염색질 단백질의 기초를 형성합니다.
2. RNA는 A, G, Y 및 C, 리보오스 및 인산을 포함합니다.
RNA에는 3 가지 유형이 있습니다.
a) m-RNA (정보 또는 매트릭스) - DNA 단편 사본. 단백질의 구조에 대한 정보를 포함한다.
b) rRNA는 세포질에서 리보솜의 골격을 형성하고, 번역 도중 리보솜에서 단백질의 어셈블리에 중요한 역할을한다.
c) t-RNA는 AK의 리보솜으로의 수송 및 수송에 관여하며, 세포질에 국한된다. 노스 캐롤라이나는 1 차, 2 차 및 3 차 구조를 가지고 있습니다.
NK의 기본 구조는 모든 유형에 대해 동일합니다. 즉, 모노 뉴클레오타이드가 3 ', 5'- 포스 포디 에스테르 결합으로 연결된 선형 폴리 뉴클레오티드 사슬입니다. 각 폴리 뉴클레오티드 사슬은 3 '및 5'를 가지며, 이들 말단은 음으로 대전된다.
DNA의 2 차 구조는 이중 나선 구조입니다. DNA는 축 주위로 나선형으로 꼬인 2 개의 사슬로 구성됩니다. 코일 코일 = 10 뉴클레오티드, 길이는 3.4 nm이다. 두 헬릭스 모두 역 평행하다.
DNA의 3 차 구조는 공간에서 DNA 분자가 추가로 꼬인 결과입니다. 이것은 DNA가 단백질과 상호 작용할 때 발생합니다. 히스톤 8 량체와 상호 작용할 때, 이중 나선은 8 량체 상에 감겨진다. 슈퍼 헬릭스로 변합니다.
RNA의 2 차 구조는 공간에서 만곡 된 폴리 뉴클레오타이드 나사입니다. 이 곡률은 상보적인 질소 성 염기 사이의 수소 결합의 형성에 기인한다. t-RNA에서 2 차 구조는 "클로버 잎 (clover leaf)"으로 표시되며, 여기서 나는 클로르 잎 (clover leaf)으로 보완적인 영역과 비 상보적인 영역을 구별한다. p-RNA의 2 차 구조는 단일 곡선 형 RNA의 나선형이며 3 차 - 리보솜의 골격입니다. 핵에서 CZ로 이동하는 m-RNA는 특정 단백질 인 informeromeres (m-RNA의 3 차 구조)와 복합체를 형성하며 inforsomes라고 불립니다.
Chromoproteins, 그들의 분류. Flavoproteins, 그 구조와 기능.
혈소판, 구조, 대표 : 헤모글로빈, 미오글로빈, 카탈라아제, 퍼 옥시다아제, 사이토 크롬. hemoproteins의 기능.
prosthetic group 인 phosphoprotein은 인산 잔기를 가지고 있습니다. 예 : 우유의 카세인 및 카시 노젠, 코티지 치즈, 유제품, 흰 난황, 달걀 노른자 오발 부민, 생선 달걀 ichtullin. CNS의 인산화 단백질이 풍부한 세포.
포스 단백질은 다양한 기능을 가지고 있습니다 :
1. 영양 기능. 낙농 제품의 포스 단백질은 쉽게 소화되고 흡수되며 아기 조직에서 단백질 합성을위한 필수 아미노산과 인의 원천입니다.
2. 인산은 어린이의 신경 및 뼈 조직의 완전한 형성에 필요합니다.
3. 인산은 인지질, 인산 단백질, 핵산, 핵산의 합성에 관여한다.
4. 인산은 단백질 키나아제 효소의 참여로 인산화에 의한 효소의 활성을 조절한다. 인산염은 세린 또는 트레오닌의 -OH 그룹을 에스테르 결합으로 결합합니다. 크롬 단백질은 비 단백질 성 부분이 그려진 복합 단백질입니다. 여기에는 플라 보 단백질 (노란색)과 헤모 프로테인 (빨간색)이 포함됩니다. prosthetic group으로 flavoproteins은 vitamin B2 - flavins : flavin adenine dinucleotide (FAD) 또는 flavin mononucleotide (FMN)의 유도체를 함유하고 있습니다. 그들은 산화 환원 반응을 촉매하는 탈수소 효소 효소의 비 단백질 부분입니다.
헤모필린은 비 단백질 그룹으로서 헤메 - 철 포르피린 복합체를 함유하고 있습니다.
혈소판은 두 가지 부류로 나뉩니다 :
효소 : 카탈라아제, 퍼 옥시다아제, 시토크롬;
2. 비 효소 : 헤모글로빈 및 미오글로빈.
효소 카탈라아제와 퍼 옥시다아제는 과산화수소를 파괴하고, 사이토 크롬은 전자 전달 사슬에서 전자의 운반자입니다. 비 효소. 헤모글로빈은 산소 (폐에서 조직으로)와 이산화탄소 (조직에서 폐로)를 운반합니다. myoglobin - 일하는 근육의 산소 저장소. 헤모글로빈은 사량 체이므로 이 4 량체의 글로빈은 2 개의 변종 인 4 개의 폴리 펩타이드 사슬 (2 개의 α 사슬과 2 개의 β 사슬)에 의해 표현됩니다. 각 하위 단위는 헴과 연관되어 있습니다. 생리학 유형의 헤모글로빈 : 1. HbP - 원시 헤모글로빈은 배아에서 형성됩니다. 2. HbF - 태아 헤모글로빈 - 태아 헤모글로빈. HbP를 HbF로 대체하는 것은 3 개월의 나이에 발생합니다.
효소, 발견의 역사와 효소 연구, 특히 효소 촉매 작용.
효소의 특이성. 온도, pH, 효소 및 기질의 농도에 대한 효소 반응 속도의 의존성.
효소는 높은 활성과 특이성을 가지고 살아있는 세포에 의해 형성된 단백질 성질의 생물학적 촉매제입니다.
비 생물학적 촉매와 효소의 유사성은 다음과 같다.
- 효소는 가능한 활발한 반응을 촉매한다;
- 화학 시스템의 에너지는 일정하게 유지된다;
- 촉매 반응 중에는 반응의 방향이 변하지 않는다.
- 효소는 반응 동안 소비되지 않는다.
비 생물학적 촉매와 효소의 차이는 다음과 같습니다 :
- 효소 반응의 속도는 비 단백질 촉매에 의해 촉매 된 반응보다 높다.
- 효소는 높은 특이성을 가지고있다.
- 효소 반응은 세포에서 일어난다. 37 ℃, 일정한 대기압 및 생리적 pH;
- 효소 반응의 속도가 조절 될 수있다.
현대의 효소 분류는 그들이 촉매 작용을하는 화학적 변형의 본질에 기초합니다. 분류는 효소에 의해 촉매 된 반응 유형에 기초한다.
효소는 6 개의 종류로 분할된다 :
1. 산화 환원 효소는 산화 환원 반응을 촉매한다.
4. LiAZ - non-hydrolytic substrate breakdown
6. 리가 제 (합성 효소) - 에너지 (ATP)
효소 표기법.
1. 사소한 이름 (펩신, 트립신).
2. 효소의 이름은 말단에 "ase"가 붙은 기질의 이름에서 형성 될 수있다.
(아르기닌은 아미노산 아르기닌을 가수 분해한다).
3. 촉매 반응의 이름에 "aza"말을 첨가하십시오 (가수 분해 효소는 촉매 작용을합니다
가수 분해, 탈수소 효소 - 유기 분자의 탈수 소화, 즉 기판으로부터 양성자 및 전자의 제거).
4. 합리적인 이름 - 기질의 이름과 촉매 반응 (ATP + hexose hexose-6-phosphate + ADP, 효소 : ATP : D-hexose-6-phosphotransferase)의 성질.
5. 색인 효소 (각 색인에는 4 개의 색인 또는 순서 번호가 할당 됨) : 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.
배지의 pH에 대한 효소 반응 속도의 의존성. 각 효소에 대해 최대 활성이 관찰되는 pH 값이 있습니다. 최적의 pH 값으로부터의 편차는 효소 활성의 감소로 이어진다. 효소의 활성에 대한 pH의 영향은 효소의 활성 중심의 최적 형태를 보장하는이 단백질의 아미노산 잔기의 작용기의 이온화와 관련된다. pH가 최적 값에서 변하면 단백질 분자의 작용기의 이온화가 변합니다.
예를 들어, 배지의 산성화 동안, 유리 아미노기는 양성자 화된다 (NH3 + ), 알칼리화시 양성자는 카르복실기 (СОО -)에서 분해된다. 이것은 효소 분자의 형태와 활성 중심의 형태를 변화시킨다. 따라서, 활성 중심에 대한 기질, 보조 인자 및 조효소의 부착이 손상된다. 환경의 산성 조건에서 작용하는 효소 (예를 들어, 뱃속 또는 리소좀 효소의 펩신)는 진화 적으로 산성 pH 값에서 효소의 작용을 보장하는 형태를 획득합니다. 그러나 대부분의 인간 효소는 생리적 인 pH 값과 일치하여 중성에 가까운 최적 pH를 가지고 있습니다.
중온에서 효소 반응 속도의 의존성. 온도를 특정 한계로 높이면 모든 화학 반응에 대한 온도의 영향과 같은 효소 반응 속도에 영향을줍니다. 온도가 상승하면 분자의 이동이 가속화되어 반응물의 상호 작용 확률이 증가합니다. 또한, 온도는 반응하는 분자의 에너지를 증가시킬 수 있으며, 이는 또한 반응의 촉진으로 이어진다.
그러나, 효소에 의해 촉매 화되는 화학 반응의 속도는 최적 온도를 가지며, 그 초과는 단백질 분자의 열 변성에 기인 한 효소 활성의 감소를 동반한다. 대부분의 인간 효소의 경우, 최적 온도는 37-38 ℃이다. 특이성 - 기질과 관련하여 효소의 매우 높은 선택성. 효소의 특이성은 기질의 공간적 구성과 기질 중심의 일치 (입체적 일치)에 의해 설명된다. 효소의 특이성은 효소의 활성 중심 및 단백질 분자 전체에 책임이있다. 효소의 활성 중심은이 효소가 수행 할 수있는 반응 유형을 결정합니다. 특이성의 세 가지 유형이 있습니다 :
절대 특이성. 오직 하나의 기질에서만 작용하는 효소는 이러한 특이성을 가지고 있습니다. 예를 들어 수 크로즈는 수 크로즈, 락타아제 - 락토스, 말타 아제 - 말 토스, 우레아제 - 우레아, 아르기닌 - 아르기닌 등을 가수 분해합니다. 상대 특이성은 효소가 일반적인 유형의 결합을 갖는 기질 그룹에 작용할 수있는 능력, 즉 상대적 특이성은 기질 그룹 내의 특정 유형의 결합에 대해서만 나타난다. 예 : 리파아제는 동물 및 식물성 지방의 에스테르 결합을 분해합니다. 아밀라아제는 전분, 덱스트린 및 글리코겐의 α- 글리코 시드 결합을 가수 분해합니다. 알코올 탈수소 효소는 알코올 (메탄올, 에탄올 등)을 산화시킵니다.
입체 화학적 특이성은 하나의 입체 이성질체에만 작용하는 효소의 능력이다.
예를 들면 : 1) α, β- 이성질체 : 타액과 췌장액의 α- 아밀라아제는 전분의 α- 글루코 시드 결합만을 분리하고 셀룰로오스 β- 글루코 딕 결합을 절단하지 않습니다. 효소 활성의 국제 단위 (IU)는 1 μmol 기질을 25 ℃ 및 최적 pH에서 1 분 동안 반응 생성물로 변화시킬 수있는 효소의 양입니다. Catal는 25 ℃ 및 최적 pH에서 1 초 동안 1 몰의 기질을 생성물로 전환시킬 수있는 촉매의 양에 해당한다. 효소의 특정 활성은 단백질 1 mg 당 효소의 효소 활성 단위 수입니다. 양극 활성은 카테탈 효소 활성 단위의 수 또는 효소의 몰수에 대한 IU의 비율입니다.
효소의 구조. 활성 센터의 구조와 기능.
효소의 작용 메커니즘. 효소 보조 인자 : 금속 이온과 보조 효소, 효소에의 참여. 효소 활성제 : 작용 메커니즘. 효소 반응 억제제 : 경쟁적, 비 경쟁적, 돌이킬 수없는. 약물 - 효소 억제제 (예).
효소의 구조에 따르면 :
1. 일 액형 (단순 단백질),
2. 2 성분 (복합 단백질).
단순한 단백질 인 효소에는 소화 효소 (펩신, 트립신)가 포함됩니다. 효소 - 복합 단백질 - 산화 환원 반응을 촉매하는 효소가 포함됩니다. 2 성분 효소의 촉매 작용을 위해 무기 물질 (철, 마그네슘, 아연, 구리 등) 및 유기 물질 - 조효소 (예 : 활성 형태의 비타민)로서 재생할 수있는 보조 화학 물질 (cofactor)이 필요합니다.
코엔자임과 금속 이온 (보조 인자)은 많은 효소의 작동에 필수적입니다. 보효소 (Coenzymes) - 효소의 단백질 부분과 일시적으로 약하게 관련된 비 단백질 성 자연의 저분자 유기물. 효소의 비 단백질 부분 (코엔자임)이 단백질에 단단하고 영구적으로 결합되어있는 경우이 비 단백질 부분을 보철 그룹이라고합니다. 복잡한 단백질 효소의 단백질 부분을 아포 효소 (apoenzyme)라고합니다. 함께 아포 자임과 보조 인자는 홀로 효소를 형성합니다.
효소 촉매 작용 과정에서 모든 단백질 분자가 관여하는 것이 아니라 특정 영역 - 효소의 활성 중심. 효소의 활성 중심은 기질이 부착되고 효소 분자의 촉매 특성이 의존하는 효소 분자의 일부이다. 효소의 활성 중심에서는 "접촉"영역, 즉 기능 기와 효소 군이 촉매 반응에 직접 참여하는 "촉매"영역으로 인해 효소에서 기질을 끌어 당기고 유지하는 영역이 격리됩니다. 활성 센터 외에도 일부 효소에는 다른 "기타"센터 인 알로 스테 릭이 있습니다.
다양한 물질 (이펙터)은 알로 스테 릭 센터 (allosteric center)와 상호 작용하며, 대부분 다양한 대사 산물입니다. 알로 스테 릭 중심 (allosteric center)과 이들 물질의 조합은 (3 차 및 4 차 구조의) 효소의 형태를 변화시킨다. 효소 분자의 활성 중심은 생성되거나 파괴된다. 첫 번째 경우에는 반응이 촉진되고 두 번째 경우에는 반응이 억제됩니다. 따라서 알로 스테 릭 센터는 효소의 규제 센터라고 불린다. 구조 내에 알로 스테 릭 중심이있는 효소를 조절 또는 알로 스테 릭이라고합니다. 효소의 작용 메커니즘에 관한 이론은 효소 - 기질 복합체의 형성에 기초한다.
효소의 작용 메커니즘 :
효소 - 기질 복합체의 형성, 기질은 효소의 활성 중심에 부착된다.
2. 천천히 진행되는 효소 과정의 두 번째 단계에서 효소 - 기질 복합체에서 전자 재 배열이 일어난다.
효소 (En)와 기질 (S)은 최대 접촉을 만들고 단일 효소 - 기질 복합체를 형성하기 위해 수렴하기 시작합니다. 제 2 단계의 지속 시간은 기판의 활성화 에너지 또는 주어진 화학 반응의 에너지 장벽에 의존한다. 활성화 에너지는 주어진 온도에서 1 몰의 S의 모든 분자를 활성화 된 상태로 옮기는 데 필요한 에너지입니다. 각 화학 반응마다 고유 한 에너지 장벽이 있습니다. 효소 - 기질 복합체의 형성으로 인해, 기질의 활성화 에너지는 감소하고, 반응은보다 낮은 에너지 수준에서 진행되기 시작한다. 따라서, 공정의 두 번째 단계는 전체 촉매 반응의 속도를 제한한다.
3. 제 3 단계에서, 화학 반응 자체가 반응 생성물의 형성과 함께 일어난다. 이 과정의 세 번째 단계는 짧습니다. 반응의 결과로서, 기질은 반응 생성물로 전환되고; 효소 - 기질 복합체가 파괴되고 효소가 효소 반응으로부터 변하지 않게된다. 따라서, 효소는 효소 - 기질 복합체의 형성으로 인해보다 낮은 에너지 수준에서 화학 반응 바이 패스를 허용한다.
코 팩터는 해당 효소가 기능을 수행 할 수 있도록 체내에 소량으로 존재해야하는 비 단백질 물질입니다. 보조 인자에는 조효소와 금속 이온 (예 : 나트륨 및 칼륨 이온)이 포함되어 있습니다.
모든 효소는 구형 단백질이며 각 효소는 고유 한 구형 구조와 관련된 특정 기능을 수행합니다. 그러나 많은 효소의 활성은 보조 인자 (cofactors)라고 불리는 비 단백질 화합물에 달려있다. 단백질 부분 (apoenzyme)과 cofactor의 분자 복합체를 holoenzyme이라고합니다.
Cofactor의 역할은 금속 이온 (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) 또는 복합 유기 화합물에 의해 수행 될 수 있습니다. 유기적 인 보조 인자는 흔히 보효소라고 불리며, 일부는 비타민에서 유래 된 것입니다. 효소와 조효소 사이의 결합 유형은 다를 수 있습니다. 때로는 별도로 존재하고 반응 과정에서 서로 의사 소통하기도합니다. 다른 경우에, 보조 인자와 효소는 영구적으로 연결되어 있으며 때로는 강한 공유 결합으로 연결됩니다. 후자의 경우, 효소의 비 단백질 부분을 보철학 그룹이라고합니다.
보 조원의 역할은 기본적으로 다음과 같습니다.
- 단백질의 3 차 구조를 변화시키고 효소와 기질 사이의 상보성을 생성시키는 단계;
- 다른 기판으로서 반응에 직접 관여한다.
활성자는 다음과 같습니다.
1) 보조 인자 그들은 효소 과정에 중요한 참여자입니다. 예를 들어 타액 아밀라아제는 칼슘 이온, 젖산 탈수소 효소 (LDH) - Zn, 아르 기나 제 - Mn, 펩 티다 제 - Mg 및 보효소 : 비타민 C, 다양한 비타민의 유도체 (NAD, NADP, FMN, FAD)의 존재하에 효소의 촉매 센터의 일부인 금속, KoASH 등). 그들은 효소의 활성 부위와 기질의 결합을 제공한다.
2) 음이온은 또한 효소의 활성에 대한 활성화 효과, 예를 들면, 음이온
Cl - 타액 아밀라아제 활성화;
3) 효소 활성의 발현을 위해 최적의 pH 값을 생성하는 물질, 예를 들어 HCl은 펩신에서 펩시 노겐의 활성화를위한 최적의 위 내용물 환경을 만들기위한 활성제로 사용될 수있다.
4) 활성화 제는 또한 효소로 전환시키는 물질로서 예를 들어 엔테로 키나아제 주스 (enterokinase intestinal juice)는 트립신 (trypsinogen)의 트립신으로의 전환을 활성화시킨다.
5) 활성화 제는 효소의 알로 스테 릭 중심에 결합하고 효소의 활성 중심의 형성에 기여하는 다양한 대사 산물 일 수있다.
억제제는 효소의 활성을 억제하는 물질입니다. 저해에는 두 가지 주요 유형이 있습니다 : 돌이킬 수 없거나 되돌릴 수 있습니다. 돌이킬 수없는 억제와 함께, 억제제는 공유 결합에 의해 효소의 활성 중심에 강하게 (비가 역적으로) 결합하여 효소의 형태를 변화시킨다. 따라서 중금속 염 (수은, 납, 카드뮴 등)이 효소에 작용할 수 있습니다. 가역적 억제는 효소 활성이 회복 될 수있는 억제 유형입니다. 뒤집을 수있는 억제는 경쟁적이고 비경쟁적인 2 가지 유형이 될 수 있습니다. 경쟁적 억제와 함께 기질과 억제제는 대개 화학 구조가 매우 유사합니다.
이러한 유형의 억제에서, 기질 (S) 및 억제제 (I)는 효소의 활성 중심과 동등하게 결합 할 수있다. 그들은 효소의 활성 중심에있는 장소에 대해 서로 경쟁합니다. 경쟁적 저해의 전형적인 예는 말 론산에 의한 숙신산 탈수소 효소의 작용의 억제이다. 비경쟁 억제제는 효소의 알로 스테 릭 중심에 결합한다.
결과적으로, 효소의 촉매 중심의 변형 및 효소 활성의 감소를 유도하는 알로 스테 릭 중심의 구조가 변화된다. 종종 알로 스테 릭 비경쟁 저해제는 대사 산물입니다. 효소 억제 물의 약 속성 (Kontrikal, Trasilol, Aminocaproic 산, Pamba). Contrycal (aprotinin)은 급성 췌장염과 만성 췌장염, 급성 췌장 괴사, 급성 출혈의 악화를 치료하는 데 사용됩니다.
효소의 조절. 알로 스테 릭 센터, 알로 스테 릭 저해제 및 활성화 제 (예). 인산화 및 탈 인산화에 의한 효소 활성의 조절 (예). 효소 활동의 호르몬 조절의 유형.
기관과 조직의 구성에서 효소의 차이.
장기 특이 적 효소, 이소 효소 (예 : LDH, MDH 등). 병리학 적 효소 활성의 변화. 효소제, 효소 진단 및 효소 요법.
아이소 자임은 아미노산 서열이 다른 동일한 효소의 이소 형이며 동일한 유기체에 존재하지만, 일반적으로 다른 세포, 조직 또는 기관에 존재합니다.
이소 효소는 일반적으로 아미노산 서열에서 상 동성이 높다. 동일한 효소의 모든 이소 효소는 동일한 촉매 작용을하지만, 촉매 활성, 특히 조절의 정도, 또는 다른 특성에서 크게 다를 수있다. 이소 효소를 갖는 효소의 예는 아밀라아제이며, 췌장 아밀라아제는 타액선, 내장 및 다른 기관으로부터 아밀라아제와 아미노산 서열 및 성질이 상이하다. 이것은 전체 혈장 아밀라제, 즉 췌장 이소 아밀라아제를 결정하지 않고 급성 췌장염의 진단을위한보다 신뢰성있는 방법의 개발 및 적용을위한 기초로 사용되었습니다.
효소 병 (Enzymopathies) - 손상된 효소 합성으로 인한 질병 :
a) 효소 활성의 완전 또는 부분적 부재;
b) 효소 활성의 과도한 증진;
c) 건강한 사람에게서 발견되지 않는 병리학 적 효소의 생산.
유전성 및 획득 된 효소가 있습니다. 유전성 효소 병은 세포의 유전체 장치에있는 장애와 관련이 있으며, 결과적으로 특정 효소의 합성이 없습니다.
유전 질환에는 손상된 아미노산 전환과 관련된 효소 병이 포함됩니다.
1. 페닐 케톤뇨증 (phenylketonuria)은 페닐알라닌 히드 록 실라 제 (phenylalanine hydroxylase)의 합성을 유전 적으로 위반하는 것으로, 페닐알라닌이 티로신으로 전환되는 과정에 참여합니다. 이 병리학에서는 페닐알라닌의 혈중 농도가 증가합니다. 소아에서의이 질환에서 페닐알라닌은식이 요법에서 제외되어야합니다.
Albinism - 효소 tyrosinase의 유전 적 결함과 관련된 질병. 멜라닌 세포가이 효소를 합성하는 능력을 상실하면 (DOPA와 DOPA-quinone의 티로신을 산화 시킴) 멜라닌이 피부, 모발 및 망막에서 형성되지 않습니다.
획득 된 효소, 즉 손상된 효소 합성은 다음으로부터 유래 할 수 있습니다 :
1. 장기간 약물 사용 (항생제, 설폰 아미드);
2. 과거의 전염병;
3. avitaminosis 때문에;
4. 악성 종양.
효소 진단은 효소의 질병 진단을위한 활성을 결정합니다. 혈장 효소는 분비, 지표 및 배설의 세 그룹으로 나뉩니다. 지표 - 세포 효소. 세포 막 손상과 관련된 질병에서 이러한 효소는 혈액에 대량으로 나타나 특정 조직의 병리를 나타냅니다. 예를 들어 급성 췌장염으로 혈액 및 소변에서 아밀라아제의 활성이 증가합니다.
효소 진단을 위해 이소 효소가 결정됩니다. 병리학 적 조건에서 세포막의 상태 변화로 인해 혈액에서 효소의 방출이 증가 될 수 있습니다. 혈액 효소 및 기타 생물학적 체액의 활성에 대한 연구는 질병을 진단하는 데 널리 사용됩니다. 예를 들어 췌장염에서 소변과 혈액 아밀라아제의 전이 (증가 된 활성)는 만성 췌장염에서 아밀라아제의 활성을 감소시킵니다.
효소 요법 - 효소를 약물로 사용. 예를 들어, 펩신, 트립신, 아밀라아제 (pancreatin, festal)의 효소 혼합물 혼합물은 분비가 감소 된 위장 질환의 경우에 사용되며, 트립신 및 키모 트립신은 박테리아 단백질을 가수 분해시키는 화농성 질환의 수술에 사용된다.
소아의 효소 병증과 생화학 적 진단의 중요성 (예 : 질소 및 탄수화물 대사 장애).
용혈성 빈혈의 발생으로 이어지는 효소 병의 가장 일반적인 변이는 포도당 인산 탈수소 효소의 결핍입니다. 소아에서 효소 병의 원인을 고려하십시오. 이 질병은 아프리카 계 미국인 (630 %), Tatars (3.3 %), Dagestan 종족 (511.3 %) 사이에서 널리 퍼졌습니다. 러시아 인구에서 거의 발견되지 않았습니다 (0.4 %). 글루코스 포스페이트 탈수소 효소 - Favizm의 결핍의 특별한 경우. 용혈은 말 콩, 콩, 완두콩, 나프탈렌 분진을 먹음으로써 발생합니다.
어린이의 효소 병의 원인 포도당 결핍 인산 탈수소 효소 (N)의 유전은 남성이 더 자주 병에 걸리는 이유입니다. 세계에는이 병리학 적 유전자의 약 4 억 개가있다. 이 질병은 일반적으로 특정 약물 (nitrofuran 유도체, quinine, isoniazid, ftivazid, aminosalicylic acid (나트륨 para-aminosalicylate), nalidixic acid, sulfonamides 등) 또는 감염의 배경을 앓고 난 후에 발생합니다.
소아에서 효소 병증은 징후입니다.
이 질병은 위의 물질이나 감염 (특히 폐렴, 장티푸스, 간염)의 사용에있어 용혈의 급속한 발전으로 나타납니다. 포도당 인산 탈수소 효소의 실패는 신생아의 황달을 유발할 수 있습니다. 혈액 분석에서 망상 적혈구 증은 직접 및 간접 빌리루빈, LDH 및 알칼리성 인산 가수 분해 효소의 수준이 증가하는 것을 탐지합니다.
적혈구 형태와 적혈구 지수는 변경되지 않습니다. 진단은 효소의 활성을 측정 한 결과에 기초하여 이루어진다.
소아에서의 효소 병증 - 치료.
위기 이외의 처치는 없습니다. 발열 중에는 물리적 인 냉각 방법이 사용됩니다. 만성 용혈에서 엽산은 3 개월마다 1 주일에 3 주간 투여됩니다. 위기가 취소되면 모든 약을 투여하고 탈수의 배경에서 주입 요법을 시행합니다.
비타민, 비타민의 분류 (용해도 및 기능성에 의한). 발견의 역사와 비타민 연구.
비타민은 다양한 화학적 특성과 다양한 구조의 저분자 유기 화합물로서 주로 식물에 의해 합성되고 부분적으로 미생물에 의해 합성됩니다.
인간에게는 비타민이 필수 영양소입니다. 비타민은 다양한 생화학 반응에 관여하며, 다양한 효소의 활성 센터의 일부로서 촉매 기능을 수행하거나 정보 규제 매개체 역할을하여 외인성 프로 호르몬 및 호르몬의 신호 기능을 수행합니다. 화학 구조 및 물리 화학적 특성 (특히 용해도)에 의해 비타민은 두 그룹으로 나뉩니다.
수용성 :
- 비타민 B1 (티아민);
- 비타민 B2 (리보플라빈);
- 비타민 PP (니코틴산, 니코틴 아미드, 비타민 B3);
- 판토텐산 (비타민 B5);
- 비타민 B6 (피리독신);
- 비오틴 (비타민 H);
- 엽산 (비타민 b~와 함께, 있음9);
- 비타민 B12 (코발라민);
- 비타민 C (아스 코르 빈산);
- 비타민 P (바이오 플라보노이드).
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