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답변이있는 작업 : 화학. EGE - 2018

제공된 목록에서 페닐알라닌과 관련된 두 가지 문구를 선택하십시오.

1)은 공식

2)는 방향족 아민

3)은 알콜과 에스테르를 형성한다

4) 염기와 반응하지 않는다.

5)는 질산과 상호 작용하지 않는다

선택된 어설 션 번호를 응답 필드에 기록하십시오.

솔루션 정보

각 옵션을 고려하십시오.

1. 수식 있음 - 이것은 실제로이 화합물의 공식입니다.

2. 방향족 아민을 말합니다 - 아니, 이것은 아미노산입니다.

3. 알코올은 에스테르를 형성합니다 - 네, 다른 아미노산과 같습니다.

4. 기지와 반응하지 않습니다. 사실이 아닙니다.

5. 질산과 상호 작용하지 않습니다 - 사실이 아닙니다.

정답은 13입니다.
정답 : 13 | 31

http://vuz-24.ru/task/task-2115.php

페닐알라닌은 방향족 아민을위한 공식을 가지고 있습니다.

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- 교사 Dumbadze V. A.
세인트 피터스 버그의 키로프 스키 지구 162 학교에서.

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제공된 목록에서 페닐알라닌과 관련된 두 가지 문구를 선택하십시오.

1)은 공식

2)는 방향족 아민

3) 알콜과 상호 작용한다

4) 알칼리와 반응하지 않는다.

5)는 질산과 상호 작용하지 않는다

선택된 어설 션 번호를 응답 필드에 기록하십시오.

이 물질은 아미노산 류에 속한다. 아미노산은 유기 양쪽 성 물질이므로 산과 알칼리와 반응합니다. 이들은 카르 복실 산과 아민의 반응을 특징으로합니다. 카르 복실 산은 알콜과 반응하여 에스테르의 형성으로 금속, 금속 산화물, 염기, 약산의 염과 상호 작용할 때 금속의 카르복실기의 수소 치환 반응을 일으킬 수 있습니다.

http://chem-ege.sdamgia.ru/problem?id=8000

페닐알라닌은 방향족 아민을위한 공식을 가지고 있습니다.

중요한 물질의 "위대한 조상"

페닐알라닌은 필수 방향족 알파 - 아미노산입니다.

페닐알라닌은 단백질 형성의 생화학 적 과정에 참여하고 특정 DNA 유전자에 의해 암호화되는 주요 20 아미노산 중 하나입니다.

페닐알라닌 -2- 아미노 -3- 페닐 프로판 산 또는 α- 아미노 -β- 페닐 프로피온산.

페닐알라닌 (Phen, Phe, F)은 동물 조직이 벤젠 고리를 합성 할 능력이 없으므로 필수 아미노산입니다. 화학식 C₉H₁₁아니오₂ (부터₆H₅CH₂CH (NH₂) COOH).

페닐알라닌은 1881 년 E. Schulze와 I. Barbieri에 의해 르 피나의 모종에서 처음으로 분리되었다.

페닐알라닌은 자연계에 널리 분포되어 있으며 단백질 분자 구성 성분 인 모든 유기체, 특히 인슐린, 달걀 단백질, 헤모글로빈, 섬유소에서 발견됩니다.

페닐알라닌의 일일 요구량은 2 ~ 4 그램입니다.

물리적 특성

페닐알라닌은 녹는 동안 분해되는 무색의 결정 성 물질입니다 (283 ℃). 탄산 물에 쉽게 용해되며 에탄올에는 약간 용해됩니다.

인간의 페닐알라닌 대사

신체에서 페닐알라닌은 단백질 합성에만 사용됩니다. 사용하지 않은 아미노산은 모두 티로신으로 전환됩니다. 페닐알라닌의 티로신으로의 전환은 주로

높은 농도가 세포에 독성이기 때문에 과량의 페닐알라닌을 제거하십시오.

티로신의 형성은 세포에 실제적으로 그것의 부족이 없기 때문에,별로 중요하지 않습니다. 티로신은 식품과 함께 페닐알라닌을 충분히 섭취하는 것으로 완전히 대체 할 수 있습니다.

페닐알라닌은 식품 단백질과 조직 단백질이 붕괴되는 동안 지속적으로 체내에서 형성됩니다. 페닐알라닌의 필요성은 식품 아미노산 티로신이없는 경우 증가합니다.

페닐알라닌의 생물학적 역할은 인간에게 매우 중요합니다.

페닐알라닌은 멜라닌 피부 색소뿐만 아니라 아드레날린, 노르 에피네프린 및 도파민의 전구체 인 차례로 다른 아미노산 - 티로신의 합성을위한 원료입니다.

페닐알라닌은 식품 산업에서 활발히 사용되는 합성 감미료 - 아스파탐 (Aspartame)이 분해되는 동안 신체에서 형성됩니다.

페닐알라닌은 생화학 적 과정에 필요한 양의 물질을 뇌에 공급합니다.이 물질은 부하가 증가하는 경우에 발생합니다. 정신 활동의 자동 자극, 인간 학습의 증가가 있습니다.

페닐알라닌은 갑상선 및 부신 땀샘의 기능과 관련이 있으며 주요 갑상선 호르몬 인 티록신 형성에 관여합니다. 이 호르몬은 대사율을 조절합니다. 예를 들어 풍부한 양분의 연소를 촉진시킵니다. 페닐알라닌은 갑상선을 정상화시킵니다.

페닐알라닌은 인슐린, 파파인, 멜라닌과 같은 단백질의 합성에 중요한 역할을하며, 또한 신장과 간에서 대사 산물의 배설을 촉진합니다.

그것은 췌장과 간장의 분비 기능을 향상시키는 데 도움이됩니다.

페닐알라닌은 아드레날린과 비슷한 작용을하는 물질의 합성에 관여합니다.

페닐알라닌은 단백질의 일부이며, 단백질 블록을 만드는 기능을 수행하며 신체의 "구성"에서 중요한 "벽돌"입니다.

페닐알라닌은 근육, 힘줄, 인대 및 다른 기관을 구성하는 신체의 단백질의 일부입니다. 또한, 그것은 지방 버너의 일부입니다.

이것은 근육 질량을 얻기 원하는 사람들에게 중요합니다. 우선 그것은 보디 빌더에 관한 것입니다. 페닐알라닌이 부족하면 보디 빌딩에서 좋은 결과를 얻는 것이 불가능합니다.

따라서 강도를 높이고 에너지 회수를 극대화하기 위해 만든 스포츠 영양소의 많은식이 보조제에는 페닐알라닌이 함유되어 있습니다.

신체에서 페닐알라닌은 신경 자극 전달에 직접 관여하는 두 개의 주요 신경 전달 물질 인 도파민과 노르 아드레날린이 합성되는 또 다른 아미노산 티로신으로 전환 될 수 있습니다.

따라서이 아미노산은 기분에 영향을 주며, 통증을 감소시키고, 기억력과 학습 능력을 향상시키고, 성적 욕망을 증가시킵니다.

페닐알라닌은 멜라닌 생성을 자극하여 피부색 조절에 참여합니다.

페닐알라닌의 전환에 대한 정상 경로의 파괴는 페닐 케톤뇨증의 발병으로 이어진다.

천연 자원

페닐알라닌의 자연 소스는 고기 (돼지 고기, 양고기와 쇠고기), 닭고기 및 계란, 계란, 생선, 해산물, 견과류, 아몬드, 땅콩, 해바라기 씨앗 콩과 다른 콩, 하드 치즈, 치즈, 코티지 치즈, 우유 및 유제품 제품입니다 그것은 대량으로 포함되어있다.

페닐알라닌 흡수는 비타민 C, B를 증가시킵니다.₆, 철분, 구리 및 니아신 (니코틴산, 비타민 B₃, 비타민 pp).

페닐알라닌의 대사 장애와 관련된 질병

우울한

페닐알라닌은 활력, 좋은 기분, 세계에 대한 긍정적 인식, 통증, 우울증, 무관심, 무기력으로부터의 경감에도 기여하는 신경 전달 물질의 가장 중요한 "건축 재료"입니다.

페닐알라닌은 "행복의 호르몬"이라고 불리는 엔돌핀 합성의 기초입니다.

이 호르몬과 신경 전달 물질은 정신, 긍정적 인 선명도, 사고의 선명함, 높은 정신, 세계와 개인의 성격에 대한 낙관적 인 전망을 긍정적으로 활성화시킵니다. 사람은 기쁨, 안녕과 평온의 느낌을 경험합니다.

또한 엔돌핀은 만성 및 급성 통증을 완화하고 다양한 질병으로부터의 빠른 회복을 촉진합니다.

페닐알라닌은 페닐 에틸 아민이 합성 될 수있는 유일한 물질이며, 초콜릿에 포함되어 있으며 약간의 자극 효과가 있으며 동시에 정신에 진정 효과가 있습니다.

비타민 B와 결합한 페닐알라닌의 일일 섭취₆ 빠른 향상을 이끌어 냈습니다.

만성 통증

페닐알라닌은 관절염, 허리 통증 및 고통스러운 월경에 진통 효과가 있습니다.

페닐알라닌은 염증을 줄이고 진통제의 효과를 높일 수 있습니다.

창백

페닐알라닌은 피부 착색을 복원하고 vitiligo의 변색을 줄일 수 있습니다. 이 질병에서 페닐알라닌은 티로신만큼 효과적입니다.

페닐알라닌이 함유 된 입증 된 크림이지만 최상의 결과를 얻으려면 구리와 함께 페닐알라린을 사용해야하며, 신체는 천연 피부 색소 인 멜라닌을 생성해야합니다.

신경계 질환

페닐알라닌은 파킨슨 병의 증상 (특히, 우울증, 언어 장애, 보행 장애 및 뻣뻣한 사지)의 증상의 현저한 감소를 가져옵니다.

카페인 중독

페닐알라닌은 카페인 대체 물질로서 마침내 깨어나 더 건강 해집니다.

페닐 케톤뇨증

이것은 인체에서 단백질 대사의 위반과 관련된 일반적인 유전병입니다.

페닐 케톤뇨증의 가장 심각한 결과 중 하나는 뇌 손상과 그에 수반되는 정신적, 육체적 손상입니다. 질병이 신진 대사 과정을 방해 할 때 특히 어린이의 두뇌 발달에 중요합니다.

유전 적 아미노산 대사 결함의 흔한 장애는 소변의 아미노산 배출과 조직의 산성 증입니다.

페닐 케톤뇨증을 앓고있는 어린이는 종종 변경된 (돌연변이) 유전자의 운반자 인 건강한 부모에게서 태어납니다.

질병 및 적절한식이 요법의 조기 발견으로, 페닐 케톤뇨증을 가진 아이는 건강하게 자랄 수 있습니다.

페닐알라닌은 페닐 케톤뇨증에 해로 우며

응용 분야

결과적으로 에너지를 고갈시키고 결과적으로 인간을 공허와 자극의 상태로 만드는 인공 자극제 (커피, 알콜)와 달리이 아미노산은 자극과 불안에 성공적으로 대처할 수 있습니다.

페닐알라닌 (Phenylalanine)은 알코올을 사용하지 않고 스트레스 해소를 도와 주므로 알코올 및 마약 사용에 덜 의존하게 만듭니다.

페닐알라닌은 멜라닌 색소 형성에 의한 자연 피부색의 조절에 기여합니다. 피부 착색의 부분적인 손실이 발생할 때 vitiligo에 필요합니다. 페닐알라닌은 창백한 반점의 위치에 피부 색깔을 복구하는 것을 돕는다.

페닐알라닌은 파킨슨 병 (우울증, 언어 장애, 사지의 강직)의 중증도를 감소시킵니다.

페닐알라닌 함유 제품

L- 페닐알라닌

그것은 갑상선 질환, 만성 피로 증후군, 우울증, 주의력 및 / 또는 과다 활동 장애, 알코올 중독, 비만, 관절염, 월 경전 증후군, 편두통, 만성 및 급성 통증 (암 포함), 의존성 (카페인, 마약), vitiligo, 파킨슨 병.

그것은 지적 능력을 향상시키고 식욕을 억제하며 피부 색소 침착을 회복시킵니다.

비타민 B는 페닐알라닌 대사에 필수적이며 작용을 자극합니다.₆, 비타민 C, 구리, 철분 및 니아신.

DL- 페닐알라닌

그것은 경추의 일부 부상 (사고의 뇌진탕과 같은), 골관절염, 류마티스 관절염, 요통, 편두통, 팔과 다리 근육의 경련, 수술 후 통증, 신경통에 대한 자연적인 진통제 역할을합니다.

http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/fenilalanin.html

페닐알라닌 아미노산

페닐알라닌은 인슐린, 도파민 및 멜라닌 생산에 관여하는 필수 알파 아미노산입니다. 단백질 구성에 포함됩니다. 육체적, 정신적 상태에 유익한 효과. 그것은 갑상선과 신경계의 기능을 향상시킵니다. 아래의 표는 페닐알라닌이 무엇이며 어떤 기능을 수행하는지 간단히 설명합니다.

페닐알라닌 (eng. 페닐알라닌)

루핀 콩나물, 혈청 알부민 (7.8 %), 감마 글로불린 (4.6 %), 오발 부민 (7.7 %)

WHO g / 100 g 단백질

다른 저자의 데이터

2-4 g / 일; 1.1g / 일; 14 mg / kg

RF (2004) g / 일 적절하게 최대

신체에 미치는 영향, 주요 기능

도파민, 에피네프린 및 노르 에피네프린의 형성에 참여합니다. 기억을 강화하고, 수면을 개선하고, 만성 피로를 싸우고, 과도한 지방 침착을 막고, 생각과 활력의 명료성을 회복시킵니다. 티로신 생산 제공

* - 티로신과 함께

페닐알라닌이란 무엇입니까?

페닐알라닌 (α- 아미노 -β- 페닐 프로피온산)은 필수 방향족 아미노산입니다. 물질은 신체에서 독립적으로 합성 될 수 없으며 음식과 함께 거기에갑니다. 외관은 무색의 결정 성 분말과 유사합니다. 페닐알라닌 - C9H11NO2의 포뮬라.

페닐알라닌 구조식 (사진 : wikipedia.org)

특성 및 특성. 물질은 L-, D- 페닐알라닌의 형태로 존재하며 라 세미 체 (DL- 페닐알라닌)의 형태로 존재한다. 형태 L은 단백질 생성 성 아미노산을 지칭하며, 모든 생물체의 단백질 조성에 존재한다.

페닐알라닌의 화학적 성질 :

그것은 물에 잘 녹고, 그것은 나쁘다 - 에탄올에;
용융 분해 될 때;
가열 과정에서 탈 카르 복 실화된다.

인체에서 산을 완전히 흡수하려면 철분, 구리, 비타민 C, B3 및 B6이 있어야합니다.

몸의 역할. 아미노산은 우울증, 불안, 스트레스, 정신 - 정서 장애를 완화시킵니다. 만성 피로와 싸우십시오. 티로신 생산에 참여. 신경계의 적절한 기능을 보장하는 신경 전달 물질 (도파민, 에피네프린, 노르 에피네프린)의 생성에 영향을 미칩니다.

신체에 대한 물질의 영향 :

단백질 합성에 관여한다.
기억을 강화시킨다.
적절한 수면주기에 필요한 멜라토닌의 생산을 촉진합니다.
신진 대사를 조절한다.
과다한 체지방 축적을 막는다.
고통에 대한 감수성을 감소시킨다.
기분을 향상시킵니다.
자연 피부색을 조절한다.
부신과 갑상선의 작용에 유익한 효과.

재미있는 페닐알라닌은 페닐 에틸 아민 생산을위한 원료입니다. 이 물질은 사랑의 느낌을 일으킨다.

이익과 해로움. 아미노산은 신경계, 간, 갑상선 및 신장을 정상화시킵니다. 피부, 눈, 머리카락, 눈썹, 속눈썹의 색에 영향을 미치는 멜라닌 색소 색소 합성에 참여합니다. 인슐린 생산에 영향을 미칩니다.

페닐알라닌은 우울증과 우울증을 개선합니다 (사진 : iherb.com)

이 물질은 우울증, 양극성 장애, 불안, 수면 장애, 만성 피로를 없애줍니다. 페닐알라닌의 효과와 유해성은 건강 상태에 달려 있습니다. 어떤 경우에는 신체에 악영향을 줄 수 있습니다. 위험은 과다 복용입니다. 하루에 5 그램 이상의 산을 섭취하면 신경계가 심각하게 손상 될 수 있습니다.

페닐알라닌의 해로움은 아미노산 (페닐 케톤뇨증이라고하는 유전병)의 대사 장애로 나타납니다. 이 경우, 그것은 몸에 독이됩니다.

신체가 매일 페닐알라닌을 필요로합니다. 아미노산의 권장 용량은 나이, 건강, 신체 활동 수준에 따라 다릅니다. 평균적으로 물질의 일일 비율은 100-500mg에서 1-2g이며, 정확한 투여 량은 의사가 결정합니다.

페닐알라닌 생합성. 이 물질은 식물, 곰팡이 및 미생물에 의해 자연적으로 합성됩니다. shikimatnom 방식으로 형성. 페닐알라닌의 출처는 루핀 콩나물, 혈청 알부민, 감마 글로불린, 오발 부민입니다. 인체에서는 아미노산을 합성 할 수 없으므로 정기적으로 음식을 공급해야합니다.

어떤 제품이 포함되어 있습니까?

물질은 치즈, 콩, 견과류, 육류, 종자, 생선, 계란, 콩, 요구르트, 전유 및 기타 유제품에 존재합니다. 그것은 또한 전체 곡물, 바나나, 말린 살구, 파슬리, 버섯, 렌즈 콩에서 찾을 수 있습니다.

페닐알라닌은 어디에 있습니까? (제품 100g 당 mg) :

콩 (2066);
단단한 치즈 (1922 년);
견과와 씨앗 (1733);
쇠고기 (1464);
새 (1294);
마른 돼지 고기 (1288);
참치 (1101);
계란 (680);
콩 (531);
전체 곡물 (300).

추가 정보! 코카콜라 팬과 스프라이트는 탄산 음료에 페닐알라닌이 무엇에 관심이 있을지 모른다. 그 대답은 간단합니다. 아미노산은 합성 감미료 아스파탐 (식품 첨가물 E951)의 구성에 포함되어 있으며,이 음료에는 종종 껌과 주스가 첨가됩니다

잉여 및 결핍에 관하여

과량의 페닐알라닌은 알레르기 반응, 발진, 가려움증, 붓기, 메스꺼움, 속쓰림, 두통을 유발할 수 있습니다. 약점, 긴장, 불안, 호흡 곤란, 수면 장애, 현기증. 하루에 5g 이상의 물질을 섭취하면 신경계가 심각하게 손상됩니다.

잉여와 마찬가지로 페닐알라닌의 부족은 건강에 해롭다 (사진 : neurolikar.com.ua)

신경 장애;
기억 상실;
증가 된 만성 통증;
부신 땀샘 및 갑상선 침범;
격렬한 체중 감소, 근육량 감소;
파킨슨 병;
머리카락, 피부, 손톱의 악화;
호르몬 분열.

페닐 케톤뇨증

아미노산의 대사 장애에서 나타나는 유전 적 이상은 페닐 케톤뇨증이라고합니다. 이 질병은 페닐알라닌 하이드 록 실라 제 유전자의 돌연변이로 인해 발생합니다. 아기의 몸에는 페닐알라닌을 티로신 (tyrosine)으로 분해하는 효소가 충분하지 않습니다. 결과적으로 과량의 아미노산이 축적됩니다. 이것은 건강에 심각한 독성 영향을 미칩니다.

출생 후 각 어린이는 혈액 검사를 실시하여이 병리의 존재 여부를 검사합니다. 현대 진단이없는 경우, 신생아는 정신적 및 신체적 발달이 지연되어 조기 장애가 발생할 수 있습니다. 고단백 식품은 페닐 케톤뇨증 아동에게 금기입니다.

약물로서의 페닐알라닌

아미노산은 다른 제조업체에서식이 보조제 형태로 생산됩니다. 그것은 순수한 형태이거나 추가 성분 (비타민, 미네랄, 식물 추출물 등)을 함유 할 수 있습니다.

구성 및 릴리스 양식. L- 페닐알라닌은 캡슐 형태로 생산됩니다. 그들은 파란 뚜껑이 달린 흰색과 주황색 플라스틱 용기에 포장되어 있습니다. 각 캡슐에는 500mg의 L- 페닐알라닌이 들어 있습니다.

약 역학 및 약물 동태 학. 이 약물은 기분을 개선하고 우울증을 제거하며 통증에 대한 감수성을 줄이고 기억력을 향상 시키며 과민성 및 불안에 대처하는 데 도움이됩니다. 갑상선을 정상화시키고, 정신 활동을 자극하고, 약물 및 알코올 중독을 제거합니다.

신체에서 L- 페닐알라닌의 일부는 도파민, 에피네프린, 노르 에피네프린 및 멜라닌을 합성하는 L- 티로신으로 변합니다.

약국 가격. 약물의 평균 비용은 1300-1600 루블입니다. 가격은 캡슐 수와 약국 유통망에 따라 다릅니다.

아미노산, 루블과 함께 다른식이 보조제의 비용 :

수명 연장 DL Phenyalanine - 1400;
Now Foods의 진정한 초점 - 1500;
비타민 - 1600에서 Neurodose.

저장 조건 마약은 어린이가 찾을 수없는 건조하고 시원한 곳에 보관해야합니다. 허용 온도 - 최대 25 ° C. 유통 기한 - 2 년.

적응증

사용 전에 공구를 사용하여 부작용을 피하십시오.

페닐알라닌은 스트레스와 우울증에 도움이됩니다 (사진 : alcostad.ru)

약물은 다음과 같은 경우에 사용됩니다.

성능 저하;
우울증, 심리적 장애;
수술 후 만성 통증, 관절의 편두통, 경련 또는 관절염;
피로 증가;
갑상선 질환;
Vitiligo (피부 착색의 위반);
언어 장애;
알코올 및 마약 중독.

우울증 치료 아미노산은 "행복의 호르몬"으로 알려진 도파민 생산에 관여합니다. 뇌에서이 물질의 기능 장애는 우울증의 일부 형태를 일으킬 수 있습니다. 페닐알라닌은 기분을 좋게하고, 불안과 불안을 줄이며, 우울증과 우울증에 도움이되는 많은 신경 전달 물질의 생성에 영향을줍니다.

금기 사항

약물은 성분에 대해 개인적으로 불내증하는 경우에는 사용하지 않아야합니다. 임신 중이거나 모유 수유하는 동안 처방전을 통해서만 약을 복용 할 수 있습니다. 만성 심부전, 방사선 질환, 고혈압에서 아미노산의 사용에 대해주의를 기울일 필요가 있습니다. 금기는 페닐 케톤뇨증으로도 작용합니다.

지시 사항

이 약은 하루에 1-3 번, 식사 전에 30 분에 1 캡슐 섭취됩니다. 아미노산으로 다른식이 보조제를 복용하기위한 규칙은 다를 수 있으며, 지침에 기재되어 있습니다.

부작용

드문 경우로, 메스꺼움, 심장의 불편 함, 두통의 증상.

다른 물질과의 상호 작용

페닐알라닌은 비타민 C, B3, B6, 철 및 구리와 함께 가장 효과적입니다. 그것은 다른 아미노산, 지방, 물, 소화 효소와 잘 상호 작용할 수 있습니다.

향정신성 약물로 물질을 동시에 섭취하면 압력이 증가하고 변비를 유발하며 수면을 방해하고 운동 이상증 및 경조증을 유발할 수 있습니다. 아미노산 페닐알라닌은 진정제의 효과를 감소시킬뿐만 아니라 압력 강하제의 효과를 감소시킬 수 있습니다.

고품질 페닐알라닌을 사는 곳

오랫동안 의약품 시장에서 일 해왔고 좋은 품질의 인증서를 제공하는 좋은 평판을 지닌 약국이나 신뢰할 수있는 온라인 상점에서 제품을 구입할 수 있습니다. 올바른 약물과 구입처를 선택하면 의사에게 도움이됩니다.

L-Phenylalanine Reviews

긍정적 인 성격의 아미노산 입학에 대한 대부분의 리뷰. 우울증, 피로, 수면 장애 및 만성 통증과의 싸움에서 치료법의 효과가 나타납니다. 사용자 의견은 iherb와 같은 거대한 시장에서 볼 수 있습니다.

아날로그

약국에서는 L- 페닐알라닌과 비슷한 효과가있는 제품을 찾을 수 있습니다. 사용하기 전에 의사와상의하십시오.

Bitredin은 정신적 - 정서적 스트레스, 정신 지체 및 알코올 중독에 도움이됩니다 (사진 : biotiki.org)

어떤 약물이 아날로그 역할을 할 것인가?

페닐알라닌은 신체에서 일어나는 여러 중요한 과정을 담당하는 필수 아미노산입니다. 그것은 우울증, 양극성 장애, 만성 피로 및 알코올 및 아편 제 중독과 싸우는 데 도움이됩니다. 정서적 균형을 제공하고, 신경계를 개선하고, 기분을 개선하고, 커피에 대한 갈망을 줄이고, 과도한 식욕을 제거합니다. 아래 비디오는 페닐알라닌이 무엇이며 얼마나 위험한지를 자세히 설명합니다.

http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/fenilalanin/

아미노산. 시험 준비를위한 과제.

아미노산. 두 가지 응답 옵션 중 하나를 선택하여 항목을 테스트합니다.

알라닌에 해당하는 두 문장을 선택하십시오.

1) 물에 녹는다.

2)는 방향족 아민

3) 중축 합 반응

4)는 천연 고분자

5) 자연에서 발생하지 않습니다

답변 : 13

글리신에 해당하는 두 가지 문구를 선택하십시오.

1) 물에 불용성

2) 결정질 물질

3)는 2 개의 작용기

4)는 1 차 아민

5)는 매운 냄새가있다.

답변 : 23

알라닌에 해당하는 두 문장을 선택하십시오.

1)은 에스테르를 형성한다

2)는 양성 유기 화합물

3)은 하나의 단계에서 벤젠으로부터 얻을 수있다

4) 색상 리트머스 블루

5)는 정상 상태에서 액체입니다.

답변 : 12

페닐알라닌에 유효한 두 문장을 선택하십시오.

1)은 α- 아미노산

2) 메탄올과 반응하지 않는다.

3) 염을 형성하지 않는다.

5) 페닐알라닌 용액은 고 알칼리성이다.

답변 : 14

페닐알라닌에 대해 공정하지 않은 두 가지 진술을 선택하십시오.

1) 물에 녹는다.

3) 자연에서 발생합니다.

4) 산과 반응한다.

5) 페놀류에 속한다.

답변 : 25

아미노 아세트산에 대해 유효하지 않은 두 문장을 선택하십시오.

1)은 에스테르를 형성한다

2)는 양성 유기 화합물

3) 메탄과 반응한다.

4) 다른 물질과 상호 작용하는 생성물에는 펩타이드 결합이있을 수 있습니다.

5)는 정상 상태에서 액체입니다.

답변 : 35

알라닌과 아닐린 모두에 유효한 두 개의 명령.을 선택하십시오.

1) 물에 잘 녹는다.

2) 아민 류에 속한다.

3) 산과 반응한다.

4) 질소 형성으로 연소한다.

5) 분자는 니트로 기

답변 : 34

글리신과 메틸 아민 모두에 유효한 두 가지 문구를 선택하십시오.

1) 물과 반응한다.

2) 아미노산 류에 속한다.

3) 알칼리와 반응한다.

4) 질산과 반응한다.

5)는 아미노기를 함유한다

답변 : 45

글리신과 알라닌 모두에 유효한 두 문장을 선택하십시오.

1)은 양성 유기 화합물

2) 에스테르를 형성한다.

3) 물과 반응한다.

4) 구리와 반응한다.

5)는 디메틸 아민의 동족체

답변 : 12

글리신과 페닐알라닌 모두에 유효하지 않은 두 가지 문구를 선택하십시오.

1) 정상 상태에서 고체

2) α- 아미노산에 속한다

3) 반응에서 펩타이드 결합을 갖는 물질을 형성 할 수있다.

4) 기본 특성 만 나타낸다.

5)는 아민의 산화 동안 형성 될 수있다

답변 : 45

글리신과 알라닌 모두에 유효하지 않은 두 가지 문구를 선택하십시오.

1)은 중축 합 반응에 참여할 수있다

2) 은빛 거울을 반응시킨다.

3) 물에 잘 녹는다.

4) 산과 상호 작용할 때 염을 형성한다.

5) 그들의 수용액은 산성이다

답변 : 25

제안 된 반응 목록에서 글리신이 들어갈 수있는 두 가지를 선택하십시오.

답변 : 14

제안 된 반응 목록에서 페닐알라닌 일 수있는 두 가지를 선택하십시오.

답변 : 34

제안 된 반응 목록에서 알라닌이 될 수있는 두 가지를 선택하십시오.

답변 : 25

제공된 목록에서 글리신과 상동 인 두 가지 물질을 선택하십시오.

답변 : 24

제안 된 목록에서 알라닌의 구조 이성질체 인 두 가지 물질을 선택하십시오.

1) 아미노 아세테이트 메틸 에스테르

3) 3- 아미노 프로판 산

4) 아미노 아세트산 에틸 에스테르

5) 2- 아미노 부 탄산

답변 : 13

제안 된 목록에서 α- 아미노 부탄 산의 구조 이성질체 인 두 가지 물질을 선택하십시오.

1) α- 아미노 부티르산

2) α- 아미노 -α- 메틸 프로판 산

3) 2- 아미노 -3- 메틸 부 탄산

4) α- 아미노 부탄 산 메틸 에스테르

5) 3- 아미노 부 탄산

답변 : 25

제안 된 화합물 목록에서 아미노 아세트산이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

1) 황산나트륨

답변 : 45

제안 된 화합물 목록에서 알라닌이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

1) 황산

2) 염화나트륨

5) 알루미늄 술 페이트

답변 : 13

제안 된 화합물 목록에서 글리신이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

3) 수산화 칼륨

답변 : 34

제안 된 화합물 목록에서 α- 아미노 프로판 산이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

2) 수산화 바륨

3) 질산

4) 황산 칼륨

답변 : 23

제안 된 화합물 목록에서 페닐알라닌이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

1) 염산

4) 염화철 (III)

답변 : 15

제안 된 목록에서 산성 용액과 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

1) α- 아미노 부티르산

답변 : 12

제안 된 화합물 목록에서 에스테르 화 반응에 들어갈 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

답변 : 34

제안 된 화합물 목록에서 하이드로 할로겐화 반응에서 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

3)에 탄산

답변 : 15

제안 된 화합물 목록에서 중축 합 반응에서 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

답변 : 24

제안 된 화합물 목록에서 에스테르 화 반응에 들어갈 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

답변 : 13

제안 된 화합물 목록에서 중축 합 반응에 들어갈 수없는 두 가지 물질을 선택하십시오.

1) 테레프탈산

4) 아미노 아세트산

답변 : 23

제안 된 화합물 목록에서 HCl과 반응하여 염을 형성 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

5) 2- 아미노 부티르산

답변 : 35

제안 된 화합물 목록에서 에스테르 화 반응에 들어갈 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

답변 : 15

제안 된 화합물 목록에서 중축 합 반응에서 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

답변 : 34

제안 된 화합물 목록에서 HCl과 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오

답변 : 35

제안 된 화합물 목록에서 수산화 나트륨과 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오 :

답변 : 23

제안 된 화합물 목록에서 수산화 칼륨과 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오 :

답변 : 14

제안 된 목록에서 2- 아미노 프로판 산과 에틸 아민이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오

2) 수산화 나트륨

5) 염산

답변 : 45

제안 된 목록에서 글리신과 에틸 아민이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오

3) 황산 구리 (II)

4) 황산

답변 : 14

제안 된 목록에서 알라닌과 아닐린이 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오

3) 수산화 나트륨

답변 : 15

제안 된 목록에서 두 쌍의 물질을 선택하고 각 물질에 아미노 아세트산이 반응합니다.

답변 : 15

제안 된 물질 목록에서 황산과 반응하여 소금을 형성 할 때 두 가지를 선택하십시오

2) 프로판 산

3) α- 아미노 발레르 산

답변 : 34

제안 된 화합물 목록에서 가수 분해 반응에서 반응 할 수있는 두 가지 물질을 선택하십시오.

2) 알라닌 메틸 에스테르

4) 나트륨 메톡 시드

답변 : 24

제안 된 화합물 목록에서 수용액이 알칼리성 인 두 가지 물질을 선택하십시오.

2) 알라닌 메틸 에스테르

3) 나트륨 에틸 레이트

5) 칼륨 글리신 염

답변 : 35

제안 된 화합물 목록에서 수용액이 알칼리성 인 두 가지 물질을 선택하십시오 :

1) 이소 프로필 글리신 에스테르

3) 나트륨 페놀 레이트

4) 아미노 아세트산

5) 알라닌 나트륨 염

답변 : 35

제안 된 반응 목록에서 글리신 합성에 사용할 수있는 두 가지를 선택하십시오.

답변 : 23

제안 된 반응 목록에서 알라닌을 얻기 위해 사용할 수있는 두 가지를 선택하십시오.

답변 : 35

제안 된 물질 목록에서 수산화 나트륨 수용액과 반응 할 때 최종 생성물로 염을 형성하지 않도록 두 가지를 선택하십시오.

3) 글리신 하이드로 클로라이드

4) 아미노 아세테이트 메틸 에스테르

답변 : 12

제안 된 화합물 목록에서 수용액이 알칼리성 인 두 가지 물질을 선택하십시오.

답변 : 15

물질 변환의 다음 체계가 제시된다 :

아세트산 X 글리신

이들 물질 중 X와 Y 물질 중 어느 물질인지 확인하십시오.

답변 : 34

물질 변환의 다음 체계가 제시된다 :

글리신 메틸 에스테르 글리신 NH₂CH₂코나

이 물질들 중 물질 X와 Y를 결정하십시오

답변 : 35

물질 변환의 다음 체계가 제시된다 :

클로로 아세트산 아미노 아세트산 Y

이 물질들 중 물질 X와 Y를 결정하십시오

답변 : 42

제안 된 물질 군 목록에서 알라닌이 상호 작용하는 두 가지를 선택하십시오.

3) 염기성 산화물

4) 방향족 탄화수소 류

5) 에테르

답변 : 23

제안 된 물질 군 목록에서 페닐알라닌이 상호 작용하지 않도록 두 가지를 선택하십시오.

5) 에테르

답변 : 35

아미노산. 규정 준수 과제

물질의 이름과이 물질이 속한 유기 화합물의 종류 / 그룹 사이의 일치 성을 확립하십시오 : 문자로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택하십시오.

3) 방향족 아민

4) 방향족 알코올

5) 지방족 아민

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

답변 : 2132

B) 석탄산

3) 1 차 아민

6) 방향족 알코올

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

대답은 : 3425

5) 카르 복실 산

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

답변 : 6542

물질의 공식과 그들이 구별 할 수있는 시약 사이의 일치 성을 확립하십시오 : 문자로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택하십시오

A) 프로 펜 및 프로 핀

B) 포름산 및 아세트산

B) 페놀 및 아닐린

D) 글리신 및 아닐린

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

대답은 : 1154

물질의 공식과 물질을 구별 할 수있는 시약 사이의 일치를 설정하십시오 : 문자로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택하십시오.

A) 헥산 및 에탄올

B) 아세톤 및 글리신

B) 메탄올 및 tert- 부틸 알콜

D) 알라닌과 글리세린

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

답변 : 3232

반응을 통해 생성 된 초기 물질과 생성물 사이의 대응 관계를 수립한다 : 문자로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택한다.

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

답변 : 3314

반응을 통해 생성 된 초기 물질과 생성물 사이의 대응 관계를 수립한다 : 문자로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택한다.

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

대답은 : 2263

반응을 통해 생성 된 초기 물질과 생성물 사이의 일치 성을 확인하십시오 : 문자로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택하십시오.

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

대답은 : 5634

반응을 통해 생성 된 초기 물질과 생성물 사이의 일치 성을 확인하십시오 : 문자로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택하십시오.

A) 프로판 트리 올 -1,2,3 + 질산

B) 메틸 아민 + 염산

B) 글리신 + 황산

D) 아미노 프로판 산 + 메탄올

1) 메틸 암모늄 클로라이드

2) 황토 등

4) 아미노 프로판 산 메틸 에스테르

5) 아미노 프로판 산 프로필 에스테르

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

답변 : 6124

이 반응의 출발 물질과 가능한 유기 생성물 사이의 대응 관계를 수립하십시오 : 편지로 표시된 각 위치에 대해 숫자로 표시된 해당 위치를 선택하십시오.

1) β- 아미노 프로판 산 하이드로 설 파이트

2) β- 아미노 프로판 산 술 페이트

3) 3- 아미노 프로 피오 네이트 나트륨

4) α- 아미노 프로판 산 · 황산염

5) 물질이 상호 작용하지 않는다.

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

대답은 : 3235

물질의 공식과 메틸 오렌지의 지시약의 색소의 수용액에서의 일치 성을 확인하십시오. 문자로 표시된 각 위치에 숫자로 표시된 해당 위치를 선택하십시오.

선택한 숫자를 해당 문자 아래 테이블에 기록하십시오.

답변 : 3322

다음을 알아야합니다.

Sergey, question 8 look. 분명히 니트로 그룹이 아니라 아미노 그룹이되어야합니다.

예, 고침, 고마워요.

안녕하세요, 규정 7의 작업에서 반응 제품의 공식에 오타가있었습니다 (2 답변). 물질이 형성되어야합니다 :
CH3-CH (NH3) COOHCl

안녕하세요. 4 번과 5 번 질문에서 답은 서로 모순됩니다 (질문 중 하나에서 물질이 잘못 기록됨)

모순이 없으면 질문을 다시 읽으십시오. 모든 것이 정상적으로 기록됩니다. 공정한 곳과 공정하지 않은 곳에주의를 기울이십시오.

참으로 그렇습니다. 부주의하게 보았습니다, 미안 해요.

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페닐알라닌은 방향족 아민을위한 공식을 가지고 있습니다.

Pollen (꽃가루) - 미 세뇨관에서 형성된 꽃가루 알갱이의 집합. 꽃가루 알갱이, 꽃가루 4 개와 polyads (8 개, 12 개, 16 개 이상의 세포로 연결됨), pollinium (모든 꽃가루 절반 꽃밥을 하나의 전체 질량으로 합친 것)으로 나타낼 수 있습니다.

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Phytotoxins은 necrotrophs 및 죽이는 식물 조직에 의해 분비되는 독소입니다.

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Interoceptive Conditional Reflexes - 인터셉터의 물리적, 화학적 자극에 의해 생성 된 반사 작용으로 내부 이미지 기능의 항상성 조절의 생리 학적 과정 제공

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통합 - 바이러스 또는 다른 DNA 서열을 숙주 세포의 게놈에 삽입하여 숙주 서열과 공유 결합시킨다.

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선택 교대 - 인위적인 선택의 경우, 선택된 부모의 자식과 부모 세대 전체의 특성의 평균값의 차이.

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화재 안전 요건은 러시아 연방, 법률 문서 또는 공인 된 국가 기관의 법률에 따라 화재 안전을 보장하기 위해 설정된 사회적 및 / 또는 기술적 성질의 사회적 조건입니다.

http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/47/380.html

제 12 장 α- 아미노산, 펩티드 및 단백질

단백질은 세포 화학 작용의 물질적 기초를 형성합니다. 자연에서 단백질의 기능은 보편적입니다. 국내 문학에서 가장 많이 받아 들여지는 이름 단백질은 단백질이라는 용어에 해당합니다 (그리스어 : Proteios - 첫 번째). 지금까지 단백질의 구조와 기능, 생물의 중요한 활동 과정에 참여하는 메커니즘, 그리고 많은 질병의 병인 기전의 분자 적 기초를 이해하는 데있어 커다란 진전이있었습니다.

분자량에 따라 펩티드와 단백질이 구별됩니다. 펩타이드는 단백질보다 낮은 분자량을 가지고 있습니다. 규제 기능은 펩티드 (호르몬, 효소의 억제제 및 활성제, 막을 통한 이온 운반체, 항생제, 독소 등)의 특징입니다.

펩타이드와 단백질은 α- 아미노산 잔기로 만들어집니다. 자연 발생 아미노산의 총 수는 100 개를 초과하지만 일부 유기체에서만 발견되며 20 개 가장 중요한 α- 아미노산은 모든 단백질에서 항상 발견됩니다 (반응식 12.1).

α- 아미노산은 분자가 동시에 동일한 탄소 원자에 아미노기와 카르복실기를 함유하는 이종 작용기의 화합물입니다.

반응식 12.1. 필수 α- 아미노산 *

* 단축 표기법은 펩타이드 및 단백질 분자의 아미노산 잔기를 기록하는 데에만 사용됩니다. ** 필수 아미노산.

α- 아미노산의 명칭은 대체 명칭에 따라 만들어 질 수 있지만, 흔히 사소한 이름이 사용됩니다.

사소한 α- 아미노산 이름은 대개 배설물과 관련이 있습니다. 세린은 실크 피브로인 (라틴어 인 Serieus - silky)의 일부입니다. 티로신은 치즈 (그리스어 티로스 치즈)에서 처음으로 분리되었습니다. 글루타민 - 시리얼 글루텐 (글루텐 - 글루); 아스파라거스 - 아스파라거스의 새싹 (라틴어, 아스파라거스, 아스파 라 거스).

많은 α- 아미노산이 체내에서 합성됩니다. 신체에서 단백질 합성에 필요한 일부 아미노산은 형성되지 않으며 외부에서 나와야합니다. 그러한 아미노산을 필수 아미노산 (Scheme 12.1 참조)이라한다.

필수 α- 아미노산은 다음을 포함합니다 :

발린 이소 루이 신 메티오닌 트립토판

류신 리신 트레오닌 페닐알라닌

α- 아미노산은 그룹으로 나누는 특징에 따라 여러 가지 방법으로 분류됩니다.

분류 기능 중 하나는 라디칼 R의 화학적 특성입니다.이 특징에 따르면 아미노산은 지방족, 방향족 및 헤테로 사이 클릭으로 나누어집니다 (반응식 12.1 참조).

지방족 알파 - 아미노산. 이것은 가장 많은 그룹입니다. 그 안에 아미노산은 분류 기능이 추가로 포함되어 세분화됩니다.

분자 내의 카르복실기 및 아미노기의 수에 따라, 다음이 방출된다 :

• 중성 아미노산 - 하나의 그룹 NH 2 및 COOH;

• 염기성 아미노산 - 두 그룹의 NH 2와 한 그룹

• 산성 아미노산 - 하나의 NH 그룹₂ 두 개의 COOH 그룹이 있습니다.

지방족 중성 아미노산 그룹에서 사슬 내의 탄소 원자의 수는 6 개 이하라는 것을 알 수있다. 동시에 사슬 내에 4 개의 탄소 원자를 갖는 아미노산이없고, 5 및 6 개의 탄소 원자를 갖는 아미노산은 분지 구조 (발린, 류신, 이소 루이 신)만을 갖는다.

지방족 라디칼은 "부가적인"작용기를 함유 할 수있다 :

• hydroxyl - serine, threonine;

• 카르복시 - 아스파르트 산 및 글루탐산;

• amide - 아스파라긴, 글루타민.

방향족 α- 아미노산. 이 그룹에는 페닐알라닌과 티로신이 포함되어 있는데, 그 중 벤젠 고리가 메틸렌 그룹 -CH2에 의해 일반적인 α- 아미노산 조각으로부터 분리되는 방식으로 구성됩니다.

헤테로 사이 클릭 α- 아미노산. 이 그룹에 속하는 히스티딘 및 트립토판은 각각 헤테로 사이클 - 이미 다졸 및 인돌을 함유한다. 이들 헤테로 사이클의 구조와 성질은 아래에서 논의된다 (13.3.1, 13.3.2 참조). 헤테로 사이 클릭 아미노산의 생성 원리는 방향족 아미노산과 동일하다.

헤테로 사이 클릭 및 방향족 알파 - 아미노산은 β- 치환 된 알라닌 유도체로 간주 될 수있다.

제 2 아미노기가 피 롤리 딘기에 포함되어있는 아미노산 프롤린은 또한 제르 사이 클릭 (gerocyclic)을 의미한다.

α- 아미노산의 화학적 성질에서, 단백질 구조와 생물학적 기능의 형성에 중요한 역할을하는 "side"라디칼 R의 구조와 성질에 많은주의를 기울입니다. "사이드"라디칼의 극성, 라디칼의 작용기의 존재 및 이들 작용기의 이온화 능력은 매우 중요합니다.

측부 라디칼에 따라, 비극성 (소수성) 라디칼을 갖는 아미노산 및 극성 (친수성) 라디칼을 갖는 아미노산이 방출된다.

첫 번째 그룹에는 알라닌, 발린, 류신, 이소 루이 신, 메티오닌 및 방향족 라디칼 인 페닐알라닌, 트립토판이 포함 된 아미노산이 포함됩니다.

두 번째 그룹은 이온화 (이온화)가 가능하거나 신체 조건 하에서 이온 상태 (비이 온성)로 이동할 수없는 극성 작용기를 라디칼에 포함하는 아미노산을 포함합니다. 예를 들어, 티로신에서 히드록시기는 이온 성이며 (페놀 릭 성질을 가짐), 세린에서는 비이 온성이다 (알코올성이다).

특정 조건 하에서 라디칼에서 이온 성기를 갖는 극성 아미노산은 이온 성 (음이온 성 또는 양이온 성) 상태 일 수있다.

빌딩 알파 - 아미노산의 주요 유형, 즉 2 개의 상이한 작용기를 갖는 동일한 탄소 원자, 라디칼 및 수소 원자의 결합은 그 자체로 α- 탄소 원자의 키랄성을 사전 결정한다. 예외는 chirality 중심이없는 가장 간단한 아미노산 글리신 H 2 NCH 2 COOH입니다.

α- 아미노산의 구성은 글리세롤 알데히드의 구성 표준에 의해 결정됩니다. L- 글리세롤 알데히드의 OH 기와 같은 왼쪽의 아미노기의 표준 피셔 투영 공식의 배열은 키랄 탄소 원자의 d- 배열에 대한 오른쪽의 l- 배치에 해당합니다. R, S- 시스템에서, 1- 시리즈의 모든 α- 아미노산의 α- 탄소 원자는 S-를 갖고, D- 시리즈는 R- 배열을 갖는다 (예외는 시스테인, 7.1.2 참조).

대부분의 α- 아미노산은 분자 내에 하나의 비대칭 탄소 원자를 함유하고 두 개의 광학적으로 활성 인 거울상 이성질체 및 하나의 광학적으로 비활성 인 라 세미 체로 존재한다. 거의 모든 천연 α- 아미노산은 l- 시리즈에 속합니다.

아미노산 인 이소 루이 신 (isoleucine), 트레오닌 (threonine) 및 4- 하이드 록시 프롤린 (4-hydroxyproline)은 한 분자 내에 두 개의 키랄성 중심을 포함합니다.

이러한 아미노산은 2 쌍의 거울상 이성질체를 나타내는 4 개의 입체 이성질체로서 존재할 수 있으며, 각각은 라 세미 체를 형성한다. 동물성 단백질을 만들기 위해, 거울상 이성질체 중 하나만 사용됩니다.

이소 루이 신 입체 이성질체는 앞서 논의한 트레오닌 입체 이성질체와 유사하다 (7.1.3 참조). 4 개의 입체 이성질체 중에서, 단백질은 비대칭 탄소 원자 C-α 및 C-β의 S 배열을 갖는 1- 이소류신을 포함한다. 류신에 관한 부분 입체 이성질체 인 다른 쌍의 거울상 이성질체의 명칭에서 접두사가 사용된다.

Racemate 절단. l- 시리즈의 α- 아미노산을 얻는 원천은이 가수 분해 절단을받는 단백질입니다. 개개의 거울상 이성질체 (단백질, 의약 물질 등의 합성을위한)가 대단히 필요하기 때문에 합성 라 세미 아미노산의 절단을위한 화학적 방법이 개발되었다. 효소를 사용하는 효소 분해 방법이 바람직하다. 현재, 키랄 흡착제상의 크로마토 그래피는 라 세미 혼합물을 분리하는데 사용된다.

12.1.3. 산성 기본 속성

양쪽 성 아미노산은 분자 내에 산성 (COOH)과 염기성 (NH 2) 작용기 때문이다. 아미노산은 알칼리 및 산과 함께 염을 형성합니다.

결정 상태에서, α- 아미노산은 양극성 H3N + -CHR-COO- 이온 (일반적으로 사용되는

비 이온화 된 형태로 아미노산의 구조는 단지 편의상이다).

수용액에서 아미노산은 쌍극 이온, 양이온 및 음이온 형태의 평형 혼합물로 존재합니다.

평형 위치는 매질의 pH에 의존한다. 모든 아미노산은 강한 알칼리성 (pH> 11) 매질에서 강산성 (pH 1-2) 및 음이온 성 형태의 양이온 형태에 의해 지배된다.

이온 구조는 높은 융점 (200 ℃ 이상), 물에서의 용해도 및 비극성 유기 용매에서의 불용성과 같은 아미노산의 특정 특성의 수를 결정합니다. 대부분의 아미노산이 물에 잘 녹을 수있는 능력은 생물학적 기능을 유지하는 데 중요한 요소이며, 아미노산의 흡수, 신체에서의 수송 등과 관련이 있습니다.

완전히 양성자 화 된 아미노산 (양이온 형태)은 브 st스 테드 (Brønsted) 이론의 견지에서 이염 기산이다.

2 개의 산성 기 : 비 해리 된 카르복실기 및 양성자 화 된 아미노기를 함유하며, 대응하는 pK 값_a1 및 pK_{대답 2}

1 개의 양성자를 기증함으로써, 그러한 이염 기산은 약산 1 염기성 산 (하나의 산성 그룹 NH3 +를 갖는 쌍 극성 이온)으로 변한다. 양극성 이온의 탈 중성화는 브 st스 테드 (Bronsted)의 기초 인 아미노산 카르 복실 레이트 이온의 음이온 형태를 초래한다. 특성 값

아미노산의 카르복실기의 산성은 일반적으로 1 내지 3이고; pK 값_{대답 2} 암모늄 그룹의 산성도를 9에서 10로 나타냅니다 (표 12.1).

표 12.1. 가장 중요한 α- 아미노산의 산 - 염기 특성

평형 위치, 즉 특정 pH 값에서 수용액 중의 다양한 형태의 아미노산의 비율은 실질적으로 라디칼의 구조에 따라 달라지며, 이는 주로 산성 및 염기성 중심의 역할을하는 이오노 겐 기가 존재할 때 일어난다.

이극 성 이온의 농도가 최대가되고 아미노산의 양이온 및 음이온 형태의 최소 농도가 같은 pH 값을 등전점 (p /)이라고합니다.

중성 α- 아미노산. 이들 아미노산은 NH 기의 - / - 효과의 영향하에 카르복실기의 더 큰 이온화 용량으로 인해 7 (5.5-6.3)보다 약간 작은 pI 값을 갖는다.₂. 예를 들어, 알라닌에서, 등전점은 pH 6.0이다.

산성 α- 아미노산. 이들 아미노산은 라디칼에 추가의 카르복실기를 가지고 있으며 강산성 매질에서 완전히 양성자 형태로 존재한다. 신맛의 아미노산은 세 가지 기본 (Brønsted에 따라)으로 3 가지 pK 값을가집니다._~, 아스파르트 산 (p / 3.0)의 예에서 볼 수 있듯이.

산성 아미노산 (아스파르트 산 및 글루타민)에서 등전점은 pH 7보다 훨씬 낮습니다 (표 12.1 참조). 신체에서 생리 학적 pH 값 (예 : 혈액 pH 7.3-7.5)에서이 산은 음이온 형태이며 두 카르복시기가 이온화되어 있기 때문입니다.

기본 α- 아미노산. 염기성 아미노산의 경우, 등전점은 pH 7 이상의 범위에있다. 강산성 매질에서, 이들 화합물은 또한 삼 브선 산이며, 이온화 단계는 라이신 (p / 9.8)의 예에 나타난다.

신체에서 염기성 아미노산은 양이온의 형태로 존재한다. 즉 양 아미노 그룹이 양성자 화되어있다.

일반적으로 in vivo에서 α- 아미노산은 등전점에 있지 않으며 물에서 가장 낮은 용해도에 해당하는 상태로 떨어지지 않습니다. 신체의 모든 아미노산은 이온 형태입니다.

12.1.4. 분석적으로 중요한 α- 아미노산 반응

이관 능성 화합물로서의 α- 아미노산은 카르복실기와 아미노기 모두의 반응 특성을 나타낸다. 아미노산의 일부 화학적 성질은 라디칼의 작용기 때문이다. 이 절에서는 아미노산의 동정과 분석에있어 실제적으로 중요한 반응에 대해 논의합니다.

에스테르 화. 산 촉매 (예를 들어, 기체 성 염화수소)의 존재하에 알콜과 아미노산의 상호 작용에서, 하이드로 클로라이드 형태의 에스테르가 양호한 수율로 수득된다. 유리 에스테르를 단리하기 위해, 반응 혼합물을 암모니아 가스로 처리한다.

아미노산의 에스테르는 쌍극 구조를 가지지 않으므로 원래의 산과는 달리 유기 용매에 용해되어 휘발성을 갖습니다. 글리신은 고 융점 (292 ℃)의 결정 성 물질이며, 메틸 에스테르는 비점이 130 ℃ 인 액체입니다. 아미노산 에스테르의 분석은 기체 - 액체 크로마토 그래피를 사용하여 수행 될 수있다.

포름 알데히드와의 반응. 실용적인 중요성은 formol 적정법 (Sörensen 방법)에 의한 아미노산의 정량적 결정의 기초가되는 포름 알데히드와의 반응입니다.

양쪽 성 아미노산은 분석 목적으로 알칼리를 사용하여 직접 적정 할 수 없습니다. 아미노산이 포름 알데히드와 상호 작용할 때, 상대적으로 안정한 아미노 알콜 (5.3 참조)이 얻어진다. N- 히드 록시 메틸 유도체. 자유 카르복시 그룹은 알칼리로 적정된다.

정 성적 반응. 아미노산과 단백질의 화학적 특성은 이전에 화학 분석의 기초를 이루었던 수많은 질적 (색상) 반응의 사용입니다. 현재, 물리 화학적 방법을 사용하여 연구를 수행 할 때, 예를 들어 크로마토 그래피 분석에서 α- 아미노산을 검출하기 위해 많은 정 성적 반응이 계속 사용됩니다.

킬 레이션. 중금속 양이온의 경우, 2 관능 성 화합물 인 α- 아미노산은 온화한 조건에서 신선하게 제조 된 수산화 구리 (11)와 같은 내부 복합 염을 형성하고, 결정화 된 킬레이트 화합물이 수득된다.

청색 구리 염 (11) (α- 아미노산 검출을위한 비특이적 방법 중 하나).

닌히 드린 반응. α- 아미노산의 일반적인 정성 반응은 닌히 드린과의 반응입니다. 반응 생성물은 청색 - 보라색을 띠며, 이는 크로마토 그램 (얇은 층에서)상의 아미노산을 시각적으로 검출하고 아미노산 분석기 (이 제품은 550-570 nm의 영역에서 빛을 흡수 함)의 분광 광도계 측정에 사용됩니다.

Deamination. 실험실 조건에서,이 반응은 아 - 아미노산에 대한 아질산의 작용하에 수행된다 (4.3 참조). 동시에, 해당 α- 히드 록시 산이 형성되고 질소 기체가 방출되며, 이의 부피는 반응에 들어간 아미노산의 양을 결정한다 (Van-Slyka 법).

Xantoprotein 반응. 이 반응은 방향족 및 헤테로 환상 아미노산 - 페닐알라닌, 티로신, 히스티딘, 트립토판을 검출하는데 사용됩니다. 예를 들어, 티로신에 농축 된 질산이 작용하면, 노란색으로 착색 된 니트로 유도체가 형성된다. 알칼리성 매체에서, 페놀 성 수산기의 이온화 및 음이온의 컨쥬 게이션에 대한 기여의 증가로 인해 색상이 오렌지색으로 변한다.

또한 개별 아미노산을 검출 할 수있는 많은 특수 반응이 있습니다.

• 트립토판은 적색 - 보라색 염색 (Ehrlich 반응)의 외관에 의해 황산 배지에서 p- (디메틸 아미노) 벤즈알데히드와의 반응에 의해 검출됩니다. 이 반응은 단백질 분해물에서 트립토판을 정량하는데 사용됩니다.

• 시스테인은 그 안에 포함 된 메르 캅 토기의 반응성에 기초한 몇 가지 질적 인 반응을 이용하여 검출됩니다. 예를 들어 아세트산 납 (CH3COOH) 2Pb를 포함한 단백질 용액을 알칼리성 배지에서 가열하면 황화 납 PbS의 흑색 침전물이 형성되어 단백질에 시스테인이 존재 함을 나타냅니다.

12.1.5. 생물학적으로 중요한 화학 반응

다양한 효소의 작용을받는 신체에는 일련의 중요한 아미노산 화학적 변형이 있습니다. 이러한 변형은 전이 금속 화, 탈 카복실 화, 제거, 알돌 분해, 산화 탈 아민, 티올 그룹의 산화를 포함한다.

Transamination은 α- 옥소 산으로부터 α- 아미노산의 생합성의 주요 경로입니다. 아미노기 공여체는 세포 내에 충분한 양 또는 과량으로 존재하며 그의 수용체는 α- 옥소 - 산인 아미노산이다. 이 경우, 아미노산은 옥소 산 및 옥소 산으로 전환되어 라디칼의 상응하는 구조를 갖는 아미노산으로 변환된다. 그 결과, 아미노 교환은 아미노기와 옥소 기의 상호 교환의 가역적 과정이다. 이러한 반응의 예는 2- 옥소 글루 타르 산으로부터의 1- 글루탐산의 제조이다. 공여체 아미노산은 예를 들어, 1- 아스파르트 산일 수있다.

α- 아미노산은 전자 흡인 성 아미노기 (보다 정확하게는 양성자 화 된 NH 3 + 아미노기)의 카르복실기 α 위치에 포함되어 있으며 따라서 탈 카르 복 실화가 가능합니다.

제거는 카르복실기에 대한 β- 위치의 측쇄 라디칼에 전자 흡인 작용기, 예를 들어 히드 록실 또는 티올을 함유하는 아미노산 특유의 것이다. 이들의 절단은 토토 머성 아미노산으로 쉽게 변형되는 중간 반응성 α- 아미노산 (케토 - 에놀 호변 이성질체와 유사 함)을 유도한다. C = N 결합에 수화 작용을하고이어서 암모니아 분자를 제거하면 α- 이민산이 α- 옥소 산으로 변한다.

이러한 유형의 변형을 제거 - 수화 (elimination-hydration)라고합니다. 한 가지 예는 세린으로부터 피루브산을 제조하는 것이다.

알돌 분해는 β- 위치에 수산기를 갖는 α- 아미노산의 경우에 일어난다. 예를 들어, 세린은 분해되어 글리신 및 포름 알데히드를 형성한다 (후자는 유리 형태로 방출되지 않고 코엔자임에 즉시 결합된다).

산화 적 탈 산화는 효소와 코엔자임 NAD + 또는 NADF +의 참여로 수행 될 수있다 (14.3 참조). α- 아미노산은 아미노기 전환 (transamination)뿐만 아니라 산화 적 탈 아미노 (deamination)를 통해서도 α- 옥소 산으로 전환 될 수 있습니다. 예를 들어, α- 옥소 글루 타르 산은 1- 글루탐산으로부터 형성된다. 반응의 첫 번째 단계에서 글루탐산은 α-iminoglutaric acid로 탈수 (산화)된다.

산. 두 번째 단계에서는 가수 분해가 일어나 α- 옥소 글루 타르 산과 암모니아가 생성됩니다. 효소가 없이는 가수 분해가 진행됩니다.

반대 방향으로, α- 옥소 산의 환원성 아미 노화 반응이 진행된다. α- 옥소 글루 타르 산 (탄수화물 대사 산물)은 항상 세포에 포함되어 있으며이 경로를 통해 L- 글루타민산으로 전환됩니다.

티올 그룹의 산화는 시스테인 및 시스틴 잔기의 상호 전환의 근간을 이루며, 이는 세포에서 다수의 산화 환원 과정을 제공한다. 시스테인은 모든 티올 (4.1.2 참조)과 마찬가지로 쉽게 산화되어 시스테인 인 디설파이드를 형성합니다. 시스틴의 디설파이드 결합은 쉽게 환원되어 시스테인을 형성한다.

티올 그룹이 약간 산화하는 능력으로 인해, 시스테인은 높은 산화 능력을 가진 물질의 몸체에 노출되었을 때 보호 기능을 수행합니다. 또한 항 - 방사선 효과를 나타내는 최초의 약물이었다. 시스테인은 의약품 안정제로서 약학 관행에서 사용됩니다.

시스테인의 시스틴으로의 전환은 예를 들어 환원 된 글루타티온에서 디설파이드 결합의 형성을 유도한다

12.2. 펩타이드와 단백질의 주요 구조

조건부로는 펩타이드가 분자 내에 100 개까지 (분자량이 10,000에 해당)이며 단백질은 100 개 이상의 아미노산 잔기 (분자량이 10,000에서 수백만까지)를 포함합니다.

차례로, 펩티드 군에서, 사슬 내에 10 개 이하의 아미노산 잔기를 함유하는 올리고 펩티드 (저 분자량 펩타이드)와 사슬이 최대 100 아미노산 잔기를 함유하는 폴리 펩타이드를 구별하는 것이 통상적이다. 아미노산 잔기가 100에 가까워 지거나 약간 초과하는 고분자는 폴리 펩타이드와 단백질의 개념을 구별하지 못하며,이 용어는 종종 동의어로 사용됩니다.

공식적으로, 펩타이드와 단백질 분자는 모노머 단위 사이의 펩티드 (아미드) 결합의 형성으로 진행되는 α- 아미노산의 중축 합 생성물로 나타낼 수있다 (반응식 12.2).

폴리 아미드 사슬의 디자인은 다양한 펩타이드와 단백질에 대해 동일합니다. 이 사슬은 비 분지 된 구조를 가지며 펩타이드 (아미드) 기 -CO-NH-와 조각 -CH (R) -이 교대로 이루어져있다.

유리 NH 2 기와 함께 아미노산이있는 쇄의 한쪽 말단을 N- 말단, 다른 쪽 말단을 C- 말단,

반응식 12.2. 펩티드 사슬의 구축 원리

유리 COOH 그룹을 갖는 아미노산을 함유한다. 펩티드 및 단백질 사슬은 N- 말단으로부터 기록된다.

12.2.1. 펩타이드 그룹의 구조

펩티드 (아미드) 기에서, -CO-NH- 탄소 원자는 sp2 혼성화 상태에있다. 질소 원자의 단독 전자쌍은 C = O 이중 결합의 π 전자와 결합한다. 전자 구조의 관점에서 볼 때, 펩타이드 그룹은 3- 중심 p, π- 공액 시스템 (2.3.1 참조)으로, 전자 밀도가보다 전기 음성 산소 원자쪽으로 이동합니다. 공액 시스템을 형성하는 원자 C, Oi 및 N은 동일한 평면에 있습니다. 아미드 기의 전자 밀도 분포는 NH 및 C = O 기의 + M- 및 M- 효과의 결과로서의 경계 구조 (I 및 II) 또는 전자 밀도 시프트 (III)로 각각 나타낼 수있다.

접합의 결과로서, 결합 길이의 일부 정렬이 발생한다. 이중 결합 C = O는 0.121 nm의 일반 길이에 대해 0.124 nm로 확장되며, C-N 결합은 보통 경우 0.147 nm에 비해 0.132 nm 짧아진다 (그림 12.1). 펩타이드 군의 편평한 접합 시스템은 C-N 결합 주위의 회전이 어렵다 (회전 장벽은 63-84 kJ / mol 임). 따라서, 전자 구조는 펩타이드 군의 상당히 단단한 평평한 구조를 미리 결정한다.

그림에서 알 수 있듯이. 12.1에서, 아미노산 잔기의 α- 탄소 원자는 C-N 결합의 대향 측상의 펩티드 그룹의 평면에 위치한다. 즉,보다 유리한 트랜스 위치 : 아미노산 잔기의 측쇄 라디칼 R은 공간에서 서로 가장 멀리 떨어져있을 것이다.

폴리펩티드 사슬은 놀랍게도 유사한 구조를 가지며, 서로에 대해 일련의 각으로 표현 될 수있다.

도 4 12.1. 펩티드 그룹 -CO-NH- 및 아미노산 잔기의 α- 탄소 원자의 평면 배열

α-carbon 원자를 통해 Сα-N 및 Сα-Сsp 2 결합으로 연결되는 펩타이드 그룹의 평면의 친구에게 전달된다 (그림 12.2). 이러한 단일 결합 주위의 회전은 아미노산 잔기의 측쇄 라디칼의 공간 분포가 어렵 기 때문에 매우 제한적이다. 따라서, 펩타이드 그룹의 전자 및 공간 구조는 전체적으로 폴리펩티드 사슬의 구조를 결정한다.

도 4 12.2. 폴리펩티드 사슬에서 펩티드 그룹의 평면의 상호 위치

12.2.2. 조성 및 아미노산 서열

균일하게 구성된 폴리 아미드 사슬로 펩타이드와 단백질의 특이성은 아미노산 조성과 아미노산 서열의 두 가지 주요 특성에 의해 결정됩니다.

펩티드와 단백질의 아미노산 조성은 그 안에 포함 된 α- 아미노산의 성질과 비율입니다.

아미노산 조성은 펩타이드 및 단백질 가수 분해물을 주로 크로마토 그래피 방법으로 분석함으로써 확립됩니다. 현재이 분석은 아미노산 분석기를 사용하여 수행됩니다.

아미드 결합은 산성 및 알칼리성 조건 모두에서 가수 분해 될 수있다 (8.3.3 참조). 펩타이드와 단백질은 가수 분해되어 더 짧은 사슬을 형성합니다 - 이것은 부분 가수 분해 또는 아미노산 혼합물 (이온 형태) - 완전한 가수 분해입니다. 전형적으로, 가수 분해는 알칼리성 가수 분해 조건에서와 같이 산성 환경에서 수행되고, 많은 아미노산은 불안정하다. 아스파라긴 및 글루타민의 아미드 기가 또한 가수 분해됨을 유의해야한다.

펩티드 및 단백질의 주요 구조는 아미노산 서열, 즉 α- 아미노산 잔기의 교대 순서이다.

1 차 구조는 사슬의 임의의 말단으로부터 아미노산이 순차적으로 절단되고 이들의 동정에 의해 결정된다.

12.2.3. 펩티드의 구조 및 명명법

펩타이드의 이름은 마지막 N- 말단 아미노산을 제외하고 N- 말단으로부터 시작하여 아미노산 잔기의 순차적 열거 (enumeration)에 의해 구성된다. 즉, 이름

"그들의"COOH 그룹 말단이 -yl : alanyl, valyl 등과 같은 펩티드 이름으로 펩타이드 결합 형성으로 들어간 아미노산 (아스파르트 산 및 글루탐산 잔기의 경우 "아스 파르 틸"및 "글루 타밀" ). 아미노산의 명칭 및 기호는 달리 명시하지 않는 한 l- 시리즈에 속하는 것을 의미합니다 (d 또는 dl).

때로는 기호 H (아미노기의 일부로서) 및 OH (카르복시기의 일부로서)를 갖는 약식 표기법에서 말단 아미노산의 치환되지 않은 작용기가 특정된다. 이러한 방식으로 펩타이드의 기능적 유도체를 묘사하는 것이 편리하다. 예를 들어, C 말단 아미노산에서 상기 펩타이드의 아미드는 H-Asn-Gly-Phe-NH2로 기재된다.

펩타이드는 모든 유기체에서 발견됩니다. 단백질과는 달리 아미노산은 이질성이 더 강하며, 특히 d- 아미노산을 포함한다. 구조적으로, 그들은 또한 더 다양하다 : 그들은 순환 파편, 분지 된 사슬 등을 포함한다.

트리 펩타이드 - 글루타티온의 가장 일반적인 대표자 중 하나는 식물과 박테리아의 모든 동물의 몸에서 발견됩니다.

글루타티온 성분의 시스테인은 환원 된 형태와 산화 된 형태의 글루타티온이 존재할 가능성을 결정합니다.

글루타티온은 여러 산화 환원 과정에 관여합니다. 이것은 단백질 보호제, 즉 자유 티올 그룹 SH를 갖는 단백질을 산화시켜 디설파이드 결합 -S-S-의 형성으로 보호하는 물질로서 작용한다. 이것은 그러한 과정이 바람직하지 않은 단백질에 적용됩니다. 이 경우 글루타티온은 산화제의 작용을 받아 단백질을 "보호"합니다. 글루타티온이 산화되면, 2 개의 트리 펩티드 단편의 분자간 가교 결합이 다이 설파이드 결합에 의해 발생한다. 프로세스는 되돌릴 수 있습니다.

12.3. 폴리 펩타이드와 단백질의 2 차 구조

고분자 폴리 펩타이드와 단백질은 1 차 구조와 함께 2 차, 3 차 및 4 차 구조라고 불리는 더 높은 수준의 조직도 알려져 있습니다.

2 차 구조는 전체 단백질 분자의 3 차원 구조에 의한 3 차 주 폴리 펩타이드 사슬의 공간적 방위에 의해 기술된다. 2 차 및 3 차 구조는 공간에서 거대 분자 사슬의 정렬 된 배열과 연관되어있다. 단백질의 3 차 및 4 차 구조는 생화학 과정에서 고려됩니다.

계산에 따르면, 폴리 펩타이드 사슬의 경우 가장 유리한 입체 구조 중 하나가 α- 나선 구조라고 불리는 우완 용 나선의 형태로 공간에 배열되어있는 것으로 나타났습니다 (그림 12.3, a).

α 헬리컬 폴리 펩타이드 사슬의 공간 배열은 그것이 둘러싸는 것을 상상함으로써 나타낼 수있다

도 4 12.3. 폴리펩티드 사슬의 α- 나선형 고 형체

실린더 (그림 12.3, b 참조). 헬릭스의 1 회전 당 평균 3.6 아미노산 잔기, 헬릭스 피치는 0.54 nm, 직경은 0.5 nm이다. 2 개의 인접한 펩티드 그룹의 평면은 108 °의 각도로 위치되고, 아미노산의 측쇄 라디칼은 나선의 외측, 즉 실린더의 표면으로부터 향한다.

이 사슬 고치기를 고치는 것에있는 주요 역할은 α- 나선형에서 각 다섯 번째 아미노산 잔류 물의 NH 그룹의 수소 원자 및 각 첫번째의 카르 보닐 산소 원자 사이에서 형성되는 수소 결합에 의해한다.

수소 결합은 α 나선의 축과 거의 평행을 이룬다. 그들은 체인을 꼬인 상태로 유지합니다.

일반적으로 단백질 사슬은 완전히 나선형이 아니며 부분적으로 만 존재합니다. 미오글로빈 및 헤모글로빈과 같은 단백질에는 오랜 기간의 알파 헬 리컬 영역, 예를 들어 미오 글 로빈 사슬이 포함되어 있습니다.

나선형으로 75 %. 많은 다른 단백질에서 사슬 내 헬릭스 부위의 비율은 작을 수 있습니다.

폴리 펩타이드와 단백질의 2 차 구조의 또 다른 유형은 겹쳐진 시트 또는 접힌 레이어라고도하는 β 구조입니다. 접힌 시트는이 사슬의 펩타이드 그룹 사이에 다수의 수소 결합으로 연결되어있는 길쭉한 폴리 펩타이드 사슬을 포함합니다 (그림 12.4). 많은 단백질은 동시에 α- 나선 구조와 β- 접힌 구조를 포함합니다.

도 4 12.4. 폴딩 된 시트 (β- 구조) 형태의 폴리펩티드 사슬의 2 차 구조는,

http://vmede.org/sait/?id=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010menu=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010page=13

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