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단백질 식품이란 무엇인가 : 제품 목록

단백질은 인체 세포의 구성에 필요하며 과량의 탄수화물과 지방과 같이 체내에 저장되지 않습니다. 세포에 영양을 공급하면 단백질이 필요한 수준에서 신진 대사를 유지하는 데 도움이됩니다.

단백질은 소화계에서 분해되어 혈액으로 들어가는 아미노산 사슬입니다. 모든 아미노산이 인체에서 합성되는 것은 아니므로 식품에 단백질 제품이 포함되어 있어야합니다.

단백질 식품과 관련된 것은 무엇입니까? 이들은 주로 식물성 및 동물성 제품이며 천연 제품만을 포함합니다. 소위 "소고기", "소시지"등의 반제품 - 소량의 단백질은 거의 없으며 대부분 빠른 탄수화물 만 존재합니다.

단백질 식품, 필수 일일 식단에 포함 된 제품 목록.

사람이 먹을 필요가있다.

  • 닭고기.
  • 계란 닭.
  • 쇠고기
  • 우유
  • 치즈.
  • 커티지 치즈.
  • 돼지 고기.
  • 토끼.
  • 해바라기 씨앗.
  • 새우, 가재, 게.
  • 메 밀.
  • 붉은 물고기.
  • 어린 양.
  • 렌즈 콩
  • 호두.
  • 콩.
  • 밀레.
  • 콩.
  • 아몬드
  • 땅콩
  • 철갑 상어 캐비어.

음식을 결합하는 방법 :

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어떤 물질이 단백질에 속하는가

단백질 분류

자연에서 발견되는 모든 단백질 화합물은 두 개의 큰 그룹으로 분류됩니다 : 단순 단백질과 복합 단백질. 간단한 단백질은 아미노산 만 포함합니다. 복잡한 단백질의 구성에는 아미노산 외에도 탄수화물, 지질, 안료, 핵산 등 다양한 성격의 물질이 포함됩니다.

아래의 체계에서 동물 조직에서 발견되는 단백질의 주된 대표자가 주어집니다.

생쥐, 히스톤, 프로타민, 뉴클레오타이드, 색소 단백질, 글루코스 단백질, 글로불린, 경화 단백질 인 단백질, 지단백질

간단한 단백질 (단백질)

알부민과 글로불린

Albumins과 globulins은 자연에 널리 분포되어 있습니다. 혈장, 우유의 혈청 및 유기체의 조직에 많은 것들이 있습니다. 알부민과 글로불린 사이의 혈청에는 알부민 - 글로불린 계수 (A / G)가 있습니다. Albumins는 글리콜이 적고 유황 함유 아미노산이 다량 인 globulins과 다릅니다. 알부민은 물에 녹기 쉽지만 물 속의 글로불린은 거의 녹지 않지만 약한 소금 농도의 용액에 녹기 쉽고 알부민과 글로불린을 분리하는데 사용됩니다. Albumins은 globulins보다 작은 분산 상태에 있으므로, 그들은 침전하기가 더 어렵습니다. 그들의 분자량은 globulins보다 적다.

단백질 제제를 얻는 관행에서 암모늄 설페이트 염석이 더 자주 사용됩니다. 따라서 항독소 혈청 (anti-diphtheria, anti-polyemilitis, anti-pertussis 등)을 얻으려면 암모늄 설페이트로 단백질을 침전시키는 방법이 사용됩니다. 항독소는 화학적 특성으로 인해 혈액의 α- 글로불린이기 때문에 사용됩니다.

1954 년 유황 표지 알부민 분자 Muller를 이용한 실험은 알부민이 글로불린으로 변한 것을 증명했습니다. 생물학적 유체 (혈액, 척수)에는 항상 글로블린보다 많은 알부민이 포함되어 있습니다.

히스톤은 주로 핵 단백질에서 복잡한 단백질의 일부로 자연적으로 널리 분포되어 있습니다.

이들의 분자량은 알부민과 글로불린보다 약 14,300 개가 현저히 낮으며 주로 아르기닌, 히스티딘 및 라이신과 같은 디아 미노 산으로 이루어져 있으며 트립토판과 황 함유 아미노산은 거의 함유하지 않습니다. 디아 미노산의 함량으로 인해이 단백질들은 자연적으로 급격히 알칼리성입니다.

히스톤은 헥 소닉 염기, 즉 6 개의 탄소 원자를 함유하는 아미노산, 즉 아르기닌, 라이신 및 히스티딘으로 구성되는 80 %의 단백질이다. 히스톤의 대표자는 헤모글로빈 혈액 단백질의 일부분 인 글로빈 단백질이다. 히스티딘 분자를 통해이 단백질은 헤모글리닌과 결합하여 헤모글로빈을 형성합니다.

프로타민은 1868 년 Misher에 의해 정자로 발견되었으며, 단백질 성질은 1886 년 Kossel에 의해 해독되었습니다. 이들은 픽크 래트를 사용하여 순수한 형태로 얻어졌습니다. 분자량 범위는 2,000에서 10,000 사이입니다. 질소 함량은 30 %이며, 다른 단순 질소 단백질은 16-17 %입니다. 이 단백질의 주요 핵은 아르기닌 펩타이드 사슬이므로 산 성질의 화합물과 쉽게 반응합니다.

최근 scleroproteins에 속하는 단백질에 매우 중요합니다. 이 단백질은 물과 염분 용액에 용해되기 어렵고 거의 효소에 노출되지 않습니다. 이러한 단백질은 특별한 탄력과 강도를 가지고 있습니다. 케라틴 - 피부 단백질과 콜라겐 - 결합 조직 단백질. 이들 단백질은 모노 아미노 모노 카르 복실 아미노산의 함량이 가장 높습니다.

케라틴은 피부, 머리카락, 뿔, 발굽에서 파생됩니다. 그들은 매우 중요한 보호 기능을 수행합니다. 케라틴은 많은 아미노산 시스틴을 포함합니다.

콜라겐은 결합 조직으로부터 분리 된 단백질입니다. 콜라겐의 구성은 시스틴, 티로신 및 트립토판이 아니므로 완전한 단백질이 아닙니다 (콜라겐과 같은 젤라틴은 결합 조직과 분리되어 있으며 결함이있는 단백질이기도합니다).

scleroprotein 그룹에는 fibroin, rootin 및 spongil으로 알려진 단백질이 포함됩니다. 피브로인은 누에에 의해 형성되고 44 % 글리코 콜, 26 % 알라닌, 13, 6 % 세린 및 13 % 티로신을 함유합니다.

각막은 산호의 골격 골격에서 발견되며, 스폰지는 해면에서 분리됩니다. 두 단백질 모두 요오드와 브롬이 풍부합니다. 1896 년 초에 3,5-diiodotyrosine 인 iodotorgonic acid가 바다 해면에서 분리되었다.

복합 단백질 군은 가수 분해되면 아미노산뿐만 아니라 비 단백질 부분으로 분해되는 화합물을 포함합니다.

지난 세기 말, 독일 Hoppe-Zeiler의 실험실에서 Misher는 nuclein이라고 불리는 정자에서 핵으로부터 물질을 분리했습니다. 핵에서 주요 부분은 단백질 물질입니다. 나중에이 단백질들은 히스톤 및 프로타민의 그룹에 속하는 것으로 밝혀 졌는데, 이들은 알칼리 성질을 가지고있다.

현대 연구에 따르면, 핵 단백질은 세포의 세포질에서도 발견됩니다.

핵 단백질은 가장 생물학적으로 중요한 단백질 물질 중 하나이며, 세포 분열 과정과 유전 적 특성의 전달과 관련이있다. 필터링 가능한 핵에서 나온다.

질병을 일으키는 바이러스.

핵 단백질은 단백질과 핵산으로 구성됩니다. 핵산은 질소 염기, 탄수화물 (오탄당) 및 인산으로 만들어지는 단순한 핵산 (단핵구)으로 분해되는 복합 화합물입니다.

뉴클레오타이드는 아데닌 (6- 아미노 - 퓨린), 구아닌 (2- 아미노 -6- 하이드 록시 퓨린), 시토신 (2- 하이드 록시 -6- 피리 미딘), 우라실 (2,6- 디 옥시 피리 미딘), 퓨린 및 피리 미딘 염기의 유도체를 함유한다. 티민 (2,6- 다이옥시 -5- 메틸 피리 미딘)이다.

핵산 구조

간단한 핵산 (뉴클레오타이드)의 구조는 현재 잘 연구되고있다. 가수 분해하는 동안 아데 닐산은 탄수화물 (pentose), 인산 및 질소 염기 아데닌으로 분해된다고 언급되어 있습니다. 아데 닐 산 근육 조직에서 인산은 리보스의 5 번째 탄소 원자에 위치한다.

아데 닐산 - AMP, ADP 및 ATP는 신진 대사에 중요한 역할을합니다.

폴리 뉴클레오티드, RNA 및 DNA에서 발견되는 5 가지 유형의 뉴클레오티드가 있는데, 이들은 아데 닐, 구아 닐, 사이 시티 릭, 우릴 산 및 티아 미딜 산이다. 이 산은 동등한 양의 폴리 뉴클레오티드에 포함되어 있습니다. 유리 형태로, 이들 산은 발견되고, 1 개, 2 개 및 3 개의 인산 잔기를 함유 할 수있다. 이와 관련하여, 핵 종의 모노, 디 및 트리 포스 포릭 유도체가 구별된다.

Watson과 Crick은 DNA의 구성과 구조를 연구하여 DNA 분자가 축 둘레에 꼬여있는 두 개의 뉴클레오티드 쇄의 나선 구조라는 아이디어를 발표했다. 동시에 퓨린 염기 중 하나가 피리 미딘 염기에 반대된다.

연구진은 한 나선의 한 턴이 10 개의 염기쌍을 포함하고있는 반면, 한 사슬의 염기 서열은 다른 염기 서열을 완전히 결정한다는 것을 보여 주었다. 이것은 우리가 세포 분열의 과정에서 화학적으로 특정한 생명체의 재생산을 이해할 수있게 해줍니다.

처음에는 헬릭스가 풀리고 폴리 뉴클레오티드 체인은 분리되어 서로 멀어집니다. 환경으로부터, 상응하는 모노 뉴클레오타이드의 첨가가 일어나며, 이는 두 개의 새로운 나선의 형성으로 끝난다. 이 과정은 끝없이 반복됩니다.

데 옥시 리보 핵산은 세포핵에 많이 들어 있기 때문에 핵으로 불리고, 세포질에 많은 양이 존재하기 때문에 리보 핵산은 원형질 세포라고합니다.

폴리 핵산의 이성체 화는 간단한 핵산의 교대 순서에 달려있다.

특히 중요한 역할은 2 개의 폴리 핵산 인 ribonucleic acid (RNA)와 deoxyribonucleic acid (DNA)입니다.

이름에서 알 수 있듯이이 산은 탄수화물 성분이 서로 다릅니다. RNA는 리보스, DNA - 데 옥시 리보스, 즉 C2가 산소 원자가없는 리보스를 포함합니다. 티민은 RNA에서는 발견되지 않았고 우라실은 DNA에서 발견되지 않았다.

RNA는 분자량이 2 백만에 이르기 때문에 RNA는 4000-5000 모노 뉴클레오티드까지 함유하고 있으며, DNA는 훨씬 더 많습니다. 모노 뉴클레오티드는 사슬과 RNA 및 DNA 분자에 위치합니다.

RNA 및 DNA의 각 분자는 엄격하게 정렬 된 구조, 즉 모노 뉴클레오티드의 교대를 갖는다.

현재 DNA는 유전자, 즉 유기체의 유전 특성을 전달하는 화합물로 간주됩니다.

크로 모 단백질은 단백질 이외에 비 단백질 성분 염료 헴을 함유하는 복잡한 단백질 물질을 포함합니다. 크로 모 단백질은 헤모글로빈, 미오글로빈 및 geminovye 효소 - 카탈라아제, 퍼 옥시다아제 및 시토크롬을 포함합니다. 여기에는 염료 (flavins)를 포함하는 flavoproteins이라는 복잡한 단백질도 포함됩니다.

식품에 포함 된 단백질

대부분의 복잡한 단백질은 하나 또는 다른 금속을 포함합니다. 혈액 헤모글로빈 및 geminovye 효소 (카탈라아제, 퍼 옥시 다제, 사이토 크롬 옥시 다제)는 철분과 아스코르브 옥시 다제, 티로시나제 등을 포함합니다 - 구리.

Metalloproteins과 flavoprteids는 조직에서 생물학적 산화 과정에서 중요한 역할을합니다.

헤모글로빈의 색소 물질의 화학적 성질에 관한 연구에서의 우선 순위는 M.V. Nentsky에 속한다. 그는 혈액 염료의 기초가 메틴 그룹 (= CH-)의 도움으로 서로 연결된 4 개의 피롤 링으로 구성된 포르 핀 링을 포함한다는 것을 발견했습니다. 헤모글로빈은 4 개의 철 원자가 존재하기 때문에 폐에서 조직으로 산소를 운반하여 혈액의 호흡 기능을 제공합니다. 현재 동물의 특정 종의 헤모글로빈은 색소가 아니라 단백질 성분에 의해 서로 다른 것으로 입증되었습니다. 헤모글로빈 A, 헤모글로빈 S, 헤모글로빈 F.

근육 조직의 일부로 hemoprotein - myoglobin이있어 근육에 붉은 색을줍니다. 단백질 미오글로빈은 헤모글로빈 성분에 가깝지만 아미노산 조성이 다르다. 또한, myoglobin은 산소에 강하게 결합합니다. 그것은 근육 조직에 중요합니다. 미오글로빈 분자는 하나의 반딧불이 반지를 의미하는 하나의 철 원자를 포함합니다. 근육에서 14 %의 미오글로빈이 비디오 oxymyoglobin에 존재하며 이는 근육에 산소를 보유하고 산소 결핍을 예방합니다. 일부 해양 동물에서는 옥시 미오글로빈 함량이 50 % 이상으로 산소가없는 물속에 장기간 물속에 머 무르도록 허용합니다 (물개 및 기타 해양 동물).

글루코오스는 복합 단백질로 단백질 이외에 각종 탄수화물 유도체 인 D- 글루코사민, D- 갈 락토 사민, D- 글루 쿠로 닉산, 황산 및 아세트산과 결합 된 보철을 보유하고 있습니다. 이 단백질의 대표는 점액 (타액, 위, 장 점막, 눈의 유리 체), 헤파린, 뼈 조직 콘드로이틴 및 혈액형 물질 등입니다.

글루코 프로테인은 다른 복합 단백질과 달리 아세트산의 강한 용액의 작용으로 쉽게 침전되며, 이것은 분리에 사용됩니다.

글루코스 단백질의 가수 분해 동안, 점액질 다당류, 히알루 론산 및 콘드로틴 황산이 발생합니다. 혈관벽에 히알루 론산이있어 정상적인 침투성을 보장합니다.

phosphooptera는 아미노산과 함께 인산을 포함하는 단백질을 포함합니다. 포스 단백질은 핵산이 핵산이 아니라는 점에서 핵산과는 다르지만 세린과 트레오닌 아미노산의 수산기를 통해 단백질에 결합 된 인산이 있습니다.

단백질의이 그룹은 카시 노겐 우유와 달걀 노른자 vitelin을 포함합니다. 이 단백질은 배아 발달을위한 영양소 역할을합니다. 상기 단백질에서 인산의 존재는 뼈 골격의 정상적인 발달을 보장합니다.

지단백질은 아미노산, 중성 지방, 포타슘 및 스테롤로 가수 분해하는 동안 분해되는 복합 단백질입니다. 그들은 세포와 체액의 구조적 형성에서 가장 중요한 부분입니다. 예를 들어, 혈액의 지질은 알부민과 글로불린과 관련되어 있으며 서로 다른 저항의 복합체를 제공합니다. 보통의 지방성 용매 - 에테르, 클로로포름 - 추출하기가 어렵지만, 이러한 복합체가 예비 분해 된 후에는 지방질이 쉽게 용액으로 변합니다.

콜레스테롤과 포스 파티 드가 포함 된 리포도 단백질 단백질 복합체는 큰 역할을합니다.

α- 리포 테틴 복합체에는 혈액 α- 글로불린과 지질 (콜레스테롤과 포스 파타 이드)이 1 : 1의 비율로 포함되어 있습니다. α - lipoprotein complexes의 구성은 혈액의 α- 글로불린과 단백질과 지질의 비율은 1 : 4입니다.

지질과 단백질 복합체의 형성은 지질의 용해성 및 조직으로의 운반에 기여한다. 지방 (A, E 및 카로틴)에 용해되는 대부분의 비타민은 혈청 단백질 인 a2-globulins의 도움을 받아 조직으로 운반됩니다.

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GLUCOPROTEIDES

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GLUCOPROTEIDES

GLUCOPROTEIDES, 복합 단백질, 탄수화물 또는 그 유도체와 단백질 화합물.

단백질은 무엇이고, 성분은 무엇이며, 왜 필요합니까?

그들은 C와 N을 덜 포함하고, O는 단백질보다 많습니다. 인이없는 G와 포스 포 글루코 프로테인이 있습니다. 전자는 짝을 이룬 뮤코 이찌 노산 (mucoichi-nosaric acid)의 형태로 아미노 당 글루코사민 (10-35 %)을 함유 한 1) 점액 물질 (점액, 점액), 2) 콘드로이틴 황산의 형태로 콘드로아민을 함유 한 콘드로 프로틴, 3) 할로겐 hyelins로 변하여 탄수화물을 추가로 분해하는 알칼리 - My와 ts와 ns는 산 성질을 가지고있다. 물에 불용성, 약 알칼리에 용해. 점액 박격포는 끓는 동안 응고하지 않습니다. 아세트산은 침전물을 생성하며, 통상적 인 침전물에서 과량의 침전물에 거의 불용성이다; K4FeCy6은 침전되지 않는다; 소화 위 및 췌장액; 썩어가는 제품에는 인돌과 스카 폴이 없습니다. 점액은 점액질 막, 달팽이의 피부, 개구리와 물고기의 알의 껍질에 함유되어있는 침샘에 의해 분비됩니다. 탯줄의 Var-tone 스터드에 들어있는 뮤코 이드와 함께. - 난소 낭종 (pseudomucin, paramucin), 각막 (corneamucoid), 눈의 유리 체 (hyalomcoid), 치킨 단백질 ovomucoid) 및 특정 asci-tic 액체.- 일반적으로 거의 연구되지 않은 할로겐은 다음과 같습니다 : Neossin 중국 제비 둥지, Descemet의 멤브레인 멤브레인과 눈의 렌즈 가방, echinococcal 거품의 hyalines, 점액 스폰지의 chondrosin 등 - 연골 단백은 속 연질 핵 연골, Mukoyd 힘줄, osseomukoid 뼈, 점액 대동맥, 피부, 공막 눈. 콘드로 뮤코 시드는 물에 불용성이며, 알칼리에 용해되고, 콘드로이도 노산을 분해하고, 아황산 알칼리를 형성한다. 아주 적은 양의 알칼리에서 연쇄 핵산의 용액은 산에 의해 침전된다. NaCl 및 HCl의 존재 하에서 K4FeCy6은 침전되지 않는다; 탄닌산은 침전되지 않고 후자는 존재할 때 젤라틴과 함께 침전되지 않는다. 포스 포 글루코 프로틴은 가수 분해 동안 퓨린 염기를 제공하지 않고 환원 물질 및 인산을 절단한다. 알려진 바 : 잉어 계란에서 나온 thulin과 단백질 샘 Helix pomatia에서 나온 헬리코틴. ~ 나무 껍질 현미경 기술에서 젤의 정의는 다음과 같습니다 : 시험편을 96 ~ 100 ° 알코올 또는 Carnu Sagpo 액체 (알코올 + 클로로포름 + 아세트산)로 고정하고 파라핀에 묻혀 피셔 (Fischer)가 염색합니다. 이를 위해 섹션은 5-10 분 동안 처리됩니다. 탄닌의 10 % 수용액에서 K2Sg20의 1 % 용액으로 헹구고, K2Cg2O7의 10 % 용액에 5 내지 10 분 동안 담그고, 디 스틸로 헹구었다. 10 분 동안 물로 씻었다. 아닐린 수중의 사 프리 라민의 포화 용액에서 알콜을 신속하게 통과하고 캐나다 balsam에서 일반적인 방법으로 봉쇄 된 Lichtgriin의 알콜 용액으로 분화됩니다. 결과 : G.의 알갱이는 밝은 붉은 색으로 칠해진다. 경우에 따라 곡물의 색이 3 방울에서 5 입방 미터의 K»Cr207 포름산에서 K»Cr207의 10 % 용액에 이르기까지 증가합니다. G.의 해산을 피하기 위해서 가능할 때마다 물 솔루션의 삭감을 줄이는 것이 필요하다. 이 기술은 조직 절편과 관련하여뿐만 아니라 예를 들어 도말 표본의 전체 개체에도 적용 할 수 있습니다. 가장 단순한 연구에서. Lit. : Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine ​​(Hindb. Der Biochemie des Men-sclien u. Der Tiere, hrsg. 폰 C Oppenheimer, B. I, 642, Jena, 1924). (의료 수첩 / 의학 백과 사전), 의료 수첩, 의학 백과 사전, 위키, 위키, 의학 백과 사전, 의료 수첩

단백질 성 물질

아미노산 잔기로 구성된 분자의 고 분자량 (분자량은 5 ~ 10,000에서 1 백만 이상까지 다양 함)의 천연 고분자를 단백질 또는 단백질 물질이라고합니다.

단백질은 생명 유기 화합물의 가장 중요한 부류 중 하나이며, 대사 과정이 불가능한 상태입니다.

동식물에서 단백질은 다양한 기능을 수행합니다 :

단백질은 세포 원형질로 구성되어 있습니다. 그들은 대사 과정과 세포 증식에 ​​결정적인 역할을합니다. 단백질은지지, 외피 및 근육 조직 (뼈, 연골, 힘줄, 피부)의 기초를 형성합니다.

단백질은 효소, 호르몬, 색소, 항생제, 독소 등 가장 중요한 생리 활성 화합물 중 다수입니다.

본질적으로 유기체의 전체 활동 (발달, 운동, 붕괴 등)은 단백질 물질과 관련이 있습니다.

단백질의 분류.

현재 단백질의 여러 가지 분류가 있습니다 :

- 난이도에 따라;

- 별도의 용매에서의 용해도;

- 분자의 형태로.

단백질의 복잡성 정도는 다음과 같이 나뉩니다.

- 간단한 단백질 (단백질);

- 복잡한 단백질 (proteids).

단백질은 아미노산 잔기만을 포함하는 화합물입니다.

단백질은 단백질과 비 단백질 부분으로 구성된 화합물입니다. 가수 분해되면 아미노산과 비 단백질 성 물질 (예 : 인산, 탄수화물 등)이 생성됩니다.

비 단백질 성이지만 단백질 물질의 일부인 물질은 의족 그룹이라고합니다.

비 단백질 부분 (prosthetic group)의 조성에 따라, 단백질은 다음과 같은 그룹으로 나뉘어진다.

1. 핵 단백질 (nucleoproteins) - 간단한 단백질과 핵산으로 가수 분해되는 화합물. 그들은 원형질, 세포핵, 바이러스의 일부입니다. 핵산은 유전에서 중요한 역할을하는 가장 중요한 생체 고분자 중 하나입니다.

2. 인산 단백질 - 간단한 단백질과 인산으로 가수 분해되는 화합물. 그들은 젊은 몸의 영양에 중요한 역할을합니다. 예 : - 카제인 - 우유 단백질.

3. 당단백 (glycoproteins) - 간단한 단백질과 탄수화물로 가수 분해되는 화합물. 동물의 다양한 점액 분비물에 함유되어 있습니다.

4. 지단백질 (lipoproteins) - 간단한 단백질과 지질로 가수 분해되는 화합물. 글루텐 단백질의 형성에 참여하십시오. 곡물, 원형질 및 세포막의 조성에 많이 들어 있습니다.

5. chromoproteins - 단순 단백질과 착색 물질로 가수 분해되는 화합물. 예를 들어 혈액 헤모글로빈은 글로빈 단백질과 철을 함유 한 복잡한 질소 성 염기로 분해됩니다.

복잡한 단백질의 다른 그룹이 있습니다.

분리 된 용매에서 용해도에 따라 단백질은 다음과 같이 나뉩니다 :

- 물에 녹는다.

- 약한 소금 용액에 용해;

- 알코올 용액에 녹는다.

- 알칼리 등에 용해된다.

이 분류에 따른 단백질은 다음과 같이 나뉩니다 :

1. 알부민 - 물에 용해되는 단백질. 분자량은 비교적 작습니다. 단백질 계란, 혈액, 우유의 일부. 알부민의 전형적인 대표는 계란 단백질입니다.

2. 글로 불린 (globulins) - 물에는 용해되지 않지만 희석 된 수용액에는 용해되는 단백질. 이들은 매우 일반적인 단백질입니다 - 콩과 씨앗의 씨앗의 대부분을 차지하며 혈액, 우유, 근육 섬유의 일부입니다.

단백질 성 물질

대표적인 동물 글로불린은 락토 글로불린 우유입니다.

3. 프로 라민 (Prolamines) - 물에는 용해되지 않지만 에탄올 용액에는 용해되는 단백질 (60 ~ 80 %). 이들은 특징적인 씨앗 단백질입니다 : 예를 들면 글 리아 딘 (gliadin) - 밀과 호밀, 제인 옥수수, avenin - oats, hordein - barley.

4. 글루텐 (Glutelins) - 물에는 녹지 않지만 알칼리 용액에는 용해되는 단백질. 식물성 단백질 구성에 포함됩니다. 그들 중에 밀 씨앗과 글루텐 인 글루텐 단백질로부터 오리 세닌이 배정되어야한다.

위의 그룹 외에도 단백질에는 다음이 포함됩니다.

-프로타민 (정자와 생선의 일부);

-히스톤 (많은 복합체 단백질의 일부 ​​임);

-(이 그룹에는 몸의지지 조직과 외피 조직의 단백질 인 뼈, 피부, 인대, 뿔, 못, 머리카락이 포함됩니다.)

단백질 분자의 모양은 다음과 같이 나뉩니다.

- 원 섬유 또는 섬유상의 것;

- 구형 또는 구형.

소위 원 섬유 단백질에서는 개별 분자 사슬이 더 늘어납니다.

구형 단백질에서 분자 사슬 포장은보다 콤팩트합니다.

살아있는 유기체의 대부분의 단백질은 두 번째 그룹의 분자 형태를 띤다.

http://magictemple.ru/kakie-veshhestva-otnosjatsja-k-belkam/

다람쥐는 무엇인가?

단백질은 인체의 세포, 기관, 조직 및 호르몬과 효소의 합성에서 건축 재료의 역할을하는 유기 물질입니다. 그들은 많은 유용한 기능에 책임이 있으며 그 실패는 생명의 파괴로 이어지고 감염에 대한 내성의 저항성을 보장하는 화합물을 형성합니다. 단백질은 아미노산으로 구성되어 있습니다. 이들이 서로 다른 순서로 결합된다면 백만 가지 이상의 다른 화학 물질이 형성됩니다. 그들은 한 사람에게 똑같이 중요한 여러 그룹으로 나뉘어져 있습니다.

단백질 제품은 근육 덩어리의 성장에 기여하므로 보디 빌더는 단백질 음식으로 식단을 포화시킵니다. 탄수화물이 적기 때문에 혈당 지수가 낮으므로 당뇨병 환자에게 유용합니다. 영양사는 건강한 사람 0.75 - 0.80 g을 먹는 것이 좋습니다. 중량 1kg 당 고품질 성분. 신생아의 성장에는 1.9 그램이 필요합니다. 단백질의 부족은 내부 장기의 중요한 기능을 방해합니다. 또한, 신진 대사가 방해 받고 근육 위축이 발생합니다. 따라서 단백질은 매우 중요합니다. 다이어트의 균형을 적절히 조정하고 체중 감량이나 근육량 확보를위한 완벽한 메뉴를 만들기 위해 자세히 살펴 보겠습니다.

어떤 이론

이상적인 수치를 추구하면서 모든 사람들이 저탄 수화물 다이어트를 적극적으로 홍보하지만 단백질이 무엇인지는 잘 모릅니다. 단백질 식품의 사용 실수를 피하려면 그것이 무엇인지 알아보십시오. 단백질 또는 단백질은 고 분자량 유기 화합물이다. 그들은 알파 산으로 이루어져 있으며 펩티드 결합의 도움으로 단일 사슬로 연결됩니다.

이 구조는 합성되지 않은 9 개의 필수 아미노산을 포함합니다. 여기에는 다음이 포함됩니다.

또한 11 가지 필수 아미노산과 신진 대사에 중요한 역할을하는 다른 아미노산이 들어 있습니다. 그러나 가장 중요한 아미노산은 BCAA로 알려진 류신, 이소 루이 신 및 발린으로 간주됩니다. 목적과 출처를 고려하십시오.

우리가 볼 수 있듯이, 각 아미노산은 근육 에너지의 형성과 유지에 중요합니다. 모든 기능이 실패없이 수행되도록하려면식이 보조제 또는 자연 식품으로 매일 식단에 도입해야합니다.

신체가 제대로 작동하려면 몇 가지 아미노산이 필요합니까?

이들 단백질 화합물은 모두 인, 산소, 질소, 황, 수소 및 탄소를 함유합니다. 그러므로, 긍정적 인 질소 균형이 관찰되는데 이것은 아름다운 릴리프 근육의 성장에 필요합니다.

재미있는 인간의 삶의 과정에서 단백질의 비율은 손실됩니다 (약 25 ~ 30 그램). 그러므로 그들은 항상 사람이 섭취하는 음식에 존재해야합니다.

단백질에는 식물과 동물의 두 가지 주요 유형이 있습니다. 그들의 정체성은 기관 및 조직에서 그들이 어디서 왔는지에 달려 있습니다. 첫 번째 그룹은 콩 제품, 견과류, 아보카도, 메밀, 아스파라거스에서 추출한 단백질을 포함합니다. 그리고 두 번째로 - 계란, 생선, 육류 및 유제품에서.

단백질 구조

단백질이 무엇을 구성하는지 이해하려면, 그들의 구조를 자세히 조사 할 필요가 있습니다. 화합물은 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 일 수있다.

  • 기본. 그것에서 아미노산은 직렬로 연결되어 단백질의 유형, 화학적 및 물리적 특성을 결정합니다.
  • 2 차 아미노산은 이미 노 및 카르복실기의 수소 결합에 의해 형성된 폴리펩티드 사슬의 형태이다. 가장 일반적인 알파 나선과 베타 구조.
  • 3 차 구조는 베타 구조, 폴리 펩타이드 사슬 및 알파 나선의 위치와 교대입니다.
  • 제 4 기는 수소 결합과 정전기 상호 작용에 의해 형성됩니다.

단백질의 조성은 서로 다른 양과 순서로 결합 된 아미노산으로 표시됩니다. 구조 유형에 따라 비 아미노산 그룹을 포함하는 단순 및 복합의 두 그룹으로 나눌 수 있습니다.

그것은 중요합니다! 체중 감량이나 체질 개선을 원하는 사람들은 단백질 식품 섭취를 권합니다. 그들은 영구적으로 기아를 완화하고 신진 대사를 가속화합니다.

건물 기능 외에도 단백질은 여러 가지 유용한 특성을 가지고 있으며 이에 대해서는 더 자세히 논의 할 것입니다.

전문가 의견

단백질의 보호, 촉매 작용 및 조절 기능에 대해 설명하고 싶습니다. 왜냐하면 이것은 꽤 복잡한 주제이기 때문입니다.

몸의 중요한 활동을 조절하는 대부분의 물질은 단백질 성질을 가지고 있는데, 즉 아미노산으로 구성되어 있습니다. 단백질은 절대적으로 모든 효소의 구조에 포함되어 있습니다. 촉매 물질은 절대적으로 신체의 모든 생화학 반응의 정상적인 과정을 보장합니다. 그리고 이것은 그것들 없이는 에너지 교환과 심지어 세포의 건설조차 불가능하다는 것을 의미합니다.

단백질은 시상 하부와 뇌하수체의 호르몬으로 모든 내부 땀샘의 작용을 조절합니다. 췌장 호르몬 (인슐린과 글루카곤)은 구조적으로 펩타이드입니다. 따라서 단백질은 신진 대사와 신체의 많은 생리 기능에 직접적인 영향을 미친다. 그것들이 없으면 개인의 성장, 번식 및 심지어 정상적인 기능조차도 불가능합니다.

마지막으로, 보호 기능에 관한. 모든 면역 글로불린 (항체)은 단백질 구조를 가지고 있습니다. 그리고 그들은 체액 성 면역을 제공합니다. 즉 몸을 감염으로부터 보호하고 병이 나지 않도록 도와줍니다.

단백질 기능

보디 빌더는 주로 성장 기능에 관심이 있지만, 단백질은 여전히 ​​많은 일들을 수행합니다.

즉, 단백질은 신체의 본격적인 작업을위한 예비 에너지 원입니다. 모든 탄수화물 매장량을 소비하면 단백질이 분해되기 시작합니다. 따라서 운동 선수는 근육을 만들고 강화하는 데 도움이되는 고품질의 단백질 섭취량을 고려해야합니다. 주요한 것은 소비 된 물질의 조성이 필수 아미노산 전체 세트를 포함한다는 것입니다.

그것은 중요합니다! 단백질의 생물학적 가치는 신체의 동화의 양과 질을 나타냅니다. 예를 들어, 난에서 계수는 1이고 밀에서는 0.54입니다. 이것은 첫 번째 경우에는 두 번째보다 두 배 이상 동화 될 것이라는 것을 의미합니다.

단백질이 인체에 들어갈 때 아미노산, 물, 이산화탄소, 암모니아로 분해되기 시작합니다. 그 후에 그들은 혈액을 통해 조직과 기관의 나머지 부분으로 이동합니다.

단백질 식품

우리는 이미 단백질이 무엇인지 알아 냈지만, 실제로이 지식을 적용하는 방법은 무엇입니까? 원하는 결과를 얻기 위해 체중을 늘리거나 체중을 늘리기 위해 자신의 구조를 조사 할 필요가 없습니다. 어떤 종류의 음식을 먹어야할지 결정하는 것만으로도 충분합니다.

단백질 메뉴를 구성하려면 성분 함량이 높은 제품 표를 고려하십시오.

학습 속도에주의하십시오. 일부는 짧은 기간에 유기체에 의해 소화되지만 다른 것들은 더 길다. 그것은 단백질의 구조에 달려 있습니다. 계란이나 낙농 제품에서 수확 한 경우 그들은 즉시 오른쪽 기관과 근육으로 이동합니다. 왜냐하면 그것들은 개별 분자의 형태로 포함되어 있기 때문입니다. 열처리 후 값은 약간 줄이지 만 중요하지는 않으므로 날 음식을 먹지 마십시오. 고기 섬유는 처음에는 강도를 개발하도록 설계되었으므로 가공이 잘되지 않습니다. 고온 처리에 의해 섬유 내의 가교가 파괴되므로 조리가 동화 과정을 단순화합니다. 그러나이 경우에도 3 - 6 시간 내에 완전히 흡수됩니다.

재미있는 운동을 시작하기 1 시간 전에 근육을 만드는 것이 목표라면 단백질 식품을 섭취하십시오. 닭 또는 칠면조 유방, 생선 및 유제품에 적합합니다. 그래서 당신은 연습의 효과를 향상시킵니다.

식물성 음식도 잊지 마세요. 많은 양의 물질이 씨앗과 콩과 식물에서 발견됩니다. 그러나 추출을 위해서는 신체가 많은 시간과 노력을 들여야합니다. 버섯 성분은 소화하고 동화하기가 가장 어렵지만 콩은 쉽게 목표를 달성합니다. 그러나 콩만으로는 신체 활동을 완료하기에 충분하지 않을 것이며, 동물 기원의 유익한 특성과 결합되어야합니다.

단백질 품질

단백질의 생물학적 가치는 다른 각도에서 볼 수 있습니다. 보기와 질소의 화학적 관점, 우리는 이미 연구하고, 다른 지표를 고려했습니다.

  • 아미노산 프로필은 음식에서 나온 단백질이 이미 신체의 단백질과 일치해야한다는 것을 의미합니다. 그렇지 않으면 합성이 깨지고 단백질 화합물이 분해됩니다.
  • 방부제가 함유 된 식품과 열처리를 거친 식품은 아미노산이 적습니다.
  • 단백질 성분이 단순 성분으로 분해되는 속도에 따라 단백질은 더 빨리 또는 더 빨리 소화됩니다.
  • 단백질 이용은 형성된 질소가 인체 내에서 유지되는 시간과 전체적으로 얼마나 많은 소화성 단백질이 얻어지는 지의 지표입니다.
  • 효능은 성분이 근육 성장에 어떻게 영향을 미치는지에 달려 있습니다.

또한 아미노산의 구성에 의한 단백질 흡수 수준에 주목해야한다. 화학적 및 생물학적 가치로 인해 최적의 단백질 원천을 가진 제품을 식별 할 수 있습니다.

운동 선수의 식단에 포함 된 구성 요소 목록을 고려하십시오.

우리가 보는 바와 같이, 탄수화물 음식은 근육 개선을위한 건강 메뉴에도 포함되어 있습니다. 유용한 구성 요소를 포기하지 마십시오. 오직 단백질, 지방, 탄수화물의 균형이 맞으면 신체는 스트레스를 느끼지 않고 더 나은 상태로 변형 될 것입니다.

그것은 중요합니다! 식단에서 식물 기원의 단백질에 의해 지배되어야합니다. 동물에 대한 그들의 비율은 80 % ~ 20 %입니다.

단백질 식품의 최대 효과를 얻으려면 흡수율과 흡수 속도를 잊지 마십시오. 신체가 유용한 미량 원소로 포화되어 비타민과 에너지 결핍으로 고통받지 않도록식이 균형을 유지하십시오. 위의 결론에, 우리는 당신이 올바른 신진 대사를 돌볼 필요가 있음을 주목합니다. 이렇게하려면 음식을 조정하고 저녁 식사 후에 단백질 음식을 섭취하십시오. 그래서 당신은 밤 스낵을 경고하고 그것은 당신의 인물과 건강에 유리하게 영향을 줄 것입니다. 체중 감량을 원할 경우 저지방 가금류, 생선 및 유제품을 섭취하십시오.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

단백질 성 물질

아미노산 잔기로 구성된 분자의 고 분자량 (분자량은 5 ~ 10,000에서 1 백만 이상까지 다양 함)의 천연 고분자를 단백질 또는 단백질 물질이라고합니다.

단백질은 생명 유기 화합물의 가장 중요한 부류 중 하나이며, 대사 과정이 불가능한 상태입니다.

동식물에서 단백질은 다양한 기능을 수행합니다 :

단백질은 세포 원형질로 구성되어 있습니다. 그들은 대사 과정과 세포 증식에 ​​결정적인 역할을합니다. 단백질은지지, 외피 및 근육 조직 (뼈, 연골, 힘줄, 피부)의 기초를 형성합니다.

단백질은 효소, 호르몬, 색소, 항생제, 독소 등 가장 중요한 생리 활성 화합물 중 다수입니다.

본질적으로 유기체의 전체 활동 (발달, 운동, 붕괴 등)은 단백질 물질과 관련이 있습니다.

단백질의 분류.

현재 단백질의 여러 가지 분류가 있습니다 :

- 난이도에 따라;

- 별도의 용매에서의 용해도;

- 분자의 형태로.

단백질의 복잡성 정도는 다음과 같이 나뉩니다.

- 간단한 단백질 (단백질);

- 복잡한 단백질 (proteids).

단백질은 아미노산 잔기만을 포함하는 화합물입니다.

단백질은 단백질과 비 단백질 부분으로 구성된 화합물입니다. 가수 분해되면 아미노산과 비 단백질 성 물질 (예 : 인산, 탄수화물 등)이 생성됩니다.

비 단백질 성이지만 단백질 물질의 일부인 물질은 의족 그룹이라고합니다.

비 단백질 부분 (prosthetic group)의 조성에 따라, 단백질은 다음과 같은 그룹으로 나뉘어진다.

1. 핵 단백질 (nucleoproteins) - 간단한 단백질과 핵산으로 가수 분해되는 화합물. 그들은 원형질, 세포핵, 바이러스의 일부입니다. 핵산은 유전에서 중요한 역할을하는 가장 중요한 생체 고분자 중 하나입니다.

2. 인산 단백질 - 간단한 단백질과 인산으로 가수 분해되는 화합물. 그들은 젊은 몸의 영양에 중요한 역할을합니다. 예 : - 카제인 - 우유 단백질.

3. 당단백 (glycoproteins) - 간단한 단백질과 탄수화물로 가수 분해되는 화합물. 동물의 다양한 점액 분비물에 함유되어 있습니다.

4. 지단백질 (lipoproteins) - 간단한 단백질과 지질로 가수 분해되는 화합물. 글루텐 단백질의 형성에 참여하십시오. 곡물, 원형질 및 세포막의 조성에 많이 들어 있습니다.

5. chromoproteins - 단순 단백질과 착색 물질로 가수 분해되는 화합물. 예를 들어 혈액 헤모글로빈은 글로빈 단백질과 철을 함유 한 복잡한 질소 성 염기로 분해됩니다.

복잡한 단백질의 다른 그룹이 있습니다.

분리 된 용매에서 용해도에 따라 단백질은 다음과 같이 나뉩니다 :

- 물에 녹는다.

- 약한 소금 용액에 용해;

- 알콜 용액에 녹는다.

- 알칼리 등에 용해된다.

이 분류에 따른 단백질은 다음과 같이 나뉩니다 :

1. 알부민 - 물에 용해되는 단백질. 분자량은 비교적 작습니다. 단백질 계란, 혈액, 우유의 일부. 알부민의 전형적인 대표는 계란 단백질입니다.

2. 글로 불린 (globulins) - 물에는 용해되지 않지만 희석 된 수용액에는 용해되는 단백질. 이들은 매우 일반적인 단백질입니다 - 콩과 씨앗의 씨앗의 대부분을 차지하며 혈액, 우유, 근육 섬유의 일부입니다. 대표적인 동물 글로불린은 락토 글로불린 우유입니다.

3. 프로 라민 (Prolamines) - 물에는 용해되지 않지만 에탄올 용액에는 용해되는 단백질 (60 ~ 80 %). 이들은 특징적인 씨앗 단백질입니다 : 예를 들면 글 리아 딘 (gliadin) - 밀과 호밀, 제인 옥수수, avenin - oats, hordein - barley.

4. 글루텐 (Glutelins) - 물에는 녹지 않지만 알칼리 용액에는 용해되는 단백질. 식물성 단백질 구성에 포함됩니다. 그들 중에 밀 씨앗과 글루텐 인 글루텐 단백질로부터 오리 세닌이 배정되어야한다.

위의 그룹 외에도 단백질에는 다음이 포함됩니다.

-프로타민 (정자와 생선의 일부);

-히스톤 (많은 복합체 단백질의 일부 ​​임);

-(이 그룹에는 몸의지지 조직과 외피 조직의 단백질 인 뼈, 피부, 인대, 뿔, 못, 머리카락이 포함됩니다.)

단백질 분자의 모양은 다음과 같이 나뉩니다.

- 원 섬유 또는 필라멘트;

- 구형 또는 구형이다.

소위 원 섬유 단백질에서는 개별 분자 사슬이 더 늘어납니다.

구형 단백질에서 분자 사슬 포장은보다 콤팩트합니다.

살아있는 유기체의 대부분의 단백질은 두 번째 그룹의 분자 형태를 띤다.

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단백질의 유형 : 분류, 정의 및 예

단백질은 세포가 풍부한 거대 분자입니다. 각각의 단백질은 특정 기능을 수행하지만 모두가 동일한 것은 아니므로 단백질의 종류를 정의하는 특정 분류가 있습니다. 이 분류는 고려하기에 유용합니다.

단백질 정의 : 단백질이란 무엇인가?

단백질은 그리스어 "πρωτεῖος"에서 아미노산의 선형 사슬에 의해 형성된 생체 분자입니다.

단백질은 물리 화학적 특성으로 인해 아미노산 또는 그 유도체만으로 형성된 단순 단백질 (홀 단백질)로 분류 할 수 있습니다. 아미노산에 의해 형성되는 복합체 단백질 (heteroproteins), 다양한 물질들, 그리고 유도체 단백질들, 이전 아미노산들의 변성 및 분열에 의해 형성된 물질들.

단백질은 생명을 위해 필수적입니다. 특히 플라스틱 기능 (각 세포의 탈수 된 원형질의 80 %를 차지하기 때문)뿐 아니라 생물학적 조절 기능 (효소의 일부 임)과 보호 (항체가 단백질 임) 때문입니다.

단백질은 삶에서 중요한 역할을하며 가장 다양하고 다양한 생체 분자입니다. 그들은 신체의 성장을 위해 필수적이며 다음과 같은 다양한 기능을 수행합니다.

  • 직물 구조. 이것은 단백질의 가장 중요한 기능입니다 (예 : 콜라겐)
  • Contrability (액틴 및 마이 오신)
  • 효소 (예 : suckraz 및 pepsin)
  • 항상성 (Homeostatic) : pH를 유지하는 데 협력합니다 (화학적 완충제 역할을하기 때문에)
  • 면역학 (항체)
  • 상처의 흉터 (예 : 피브린)
  • 보호 성 (예 : 트롬빈 및 피브리노겐)
  • 신호 변환 (예 : rhodopsin).

단백질은 아미노산에 의해 형성됩니다. 모든 생물체의 단백질은 주로 그들의 유전학 (non-ribosomal synthesis의 일부 항균성 펩타이드 제외)에 의해 결정됩니다. 즉 유전 정보는 어떤 단백질이 세포, 조직 및 유기체에 의해 나타나는지를 결정합니다.

단백질은 유전자를 암호화하는 유전자가 어떻게 조절되는지에 따라 합성됩니다. 따라서 신호 나 외부 요인에 영향을 받기 쉽습니다. 이 경우 표현 된 단백질의 집합을 프로테옴이라고합니다.

단백질의 성질

단백질의 존재를 보장하고 단백질의 기능을 보장하는 다섯 가지 기본 특성 :

  1. PH 완충액 (완충 효과라고도 함) : 이들은 양성 특성으로 인해 pH 완충제 역할을합니다. 즉 산 (공여 전자) 또는 염기 (전자 수용)처럼 작용할 수 있습니다.
  2. 전해 능력 : 전기 영동에 의해 결정됩니다. 분석 방법입니다. 단백질이 양극으로 이동하면 이는 분자가 음전하를 띠고 반대의 경우입니다.
  3. 특이성 (Specificity) : 각 단백질은 그 주요 구조에 의해 결정되는 특정 기능을 가지고있다.
  4. 안정성 : 단백질은 기능을 수행하는 환경에서 안정적이어야합니다. 이를 위해 대부분의 물 단백질은 포장 된 소수성 코어를 만듭니다. 이것은 반감기와 단백질 회전율 때문입니다.
  5. 용해성 (Solubility) : 단백질의 용매 화 (Solvate)는 단백질의 표면에 동일한 극성의 잔기를 노출시킴으로써 이루어진다. 강하고 약한 관계가 존재하는 한 유지됩니다. 온도와 pH가 증가하면 용해도가 손실됩니다.

단백질 변성

단백질 용액에서 pH, 농도 변화, 분자 여기 또는 온도의 급격한 변화가 발생하면 단백질의 용해도를 강수 시점까지 줄일 수 있습니다. 이것은 구형 구조를지지하는 결합이 파괴되고, 단백질이 필라멘트 형태를 채택하기 때문입니다. 따라서 물 분자 층은 서로 결합하는 경향이있는 단백질 분자를 완전히 덮지 않아서 침전되는 큰 입자를 형성합니다.

또한 활성 중심이 변하면 생체 촉매 특성이 사라집니다. 이 상태에있는 단백질은 그들이 개발 된 활동을 수행 할 수 없으며, 간단히 말해 기능이 없습니다.

이러한 형태의 변이를 변성이라고합니다. 변성은 펩타이드 결합에 영향을 미치지 않습니다 : 정상 상태로 돌아갈 때, 단백질은 재생성이라고하는 원시 형태를 복원 할 수 있습니다.

변성의 예는 카세인의 변성, 달걀 흰자의 강수, 열의 작용에 의해 오발 부민이 변성되거나 모발 케라틴에 대한 열 효과의 결과로 빗질 된 모발의 고정에 의해 변성 된 우유의 절단입니다.

단백질 분류

형태에 따르면

섬유 단백질 : 그들은 긴 폴리펩티드 사슬과 비정형 이차 구조를 가지고 있습니다. 이들은 물 및 수용액에 녹지 않습니다. 이것의 일부 예는 각질, 콜라겐 및 섬유소입니다.

구형 단백질 (Spherical proteins) : 체인을 고밀도 또는 콤팩트 한 구형으로 접어 단백질과 소수성 그룹을 외부에 남겨 두어 물과 같은 극성 용매에 용해시킵니다. 대부분의 효소, 항체, 특정 호르몬 및 수송 단백질은 구형 단백질의 예입니다.

혼합 된 단백질 : 그들은 섬유소 부분 (대개 단백질 중심)과 또 다른 구형 부분 (끝 부분)을 가지고 있습니다.

화학 조성에 따라

단순 단백질 또는 홀 단백질 : 가수 분해되면 아미노산 만 생성됩니다. 이러한 물질의 예로는 인슐린과 콜라겐 (구형 및 섬유질), 알부민이 있습니다.

접합 또는 이종 단백질 :이 단백질은 폴리펩티드 사슬과 보철 그룹을 포함합니다. 비 아미노산 부분을 보체 (prosthetic) 군이라 부르며, 핵산, 지질, 당 또는 무기 이온 일 수 있습니다. 이것의 예로는 미오글로빈 (myoglobin)과 시토크롬 (cytochrome)이 있습니다. 접합 된 ​​단백질 또는 헤테로 단백질은 그들의 보철적 그룹의 성질에 따라 분류된다 :

  • 핵 단백질 : 핵산.
  • 지단백질 : 인지질, 콜레스테롤 및 중성 지방.
  • Metalloproteins : 그룹은 금속으로 구성됩니다.
  • 염색체 단백질 (Chromoproteins) : 이들은 발색단 그룹 (chromophore group) (금속을 포함하는 착색 된 물질)에 접합 된 단백질이다.
  • 당단백 : 그룹은 탄수화물로 구성됩니다.
  • 포스 단백질 (Phosphoproteins) : 핵산이나 인지질 이외의 인산염 함유 라디칼에 결합 된 단백질.

단백질 공급원

콩과 같은 식물성 단백질의 출처는 덜 중요한 아미노산이기 때문에 동물성 단백질보다 품질이 낮습니다.이 아미노산은 적절한 혼합물에 의해 보상됩니다.

성인은 생활 습관에 따라 단백질을 섭취해야합니다. 즉 신체 활동이 많을수록 앉아있는 것보다 더 많은 단백질 공급원이 필요합니다.

노년기에는 여전히 모순적으로 보이지만, 단백질 섭취를 줄여야 할 필요는 없지만,이 단계에서는 조직을 재생하는 것이 매우 중요하기 때문에 단백질 섭취량을 늘리는 것이 좋습니다. 또한 우리는 단백질을 분해 할 수있는 만성 질환의 발생 가능성을 고려해야합니다.

여기서 우리는 어떤 음식이 최고의 단백질 원인지 말해 줄 것입니다.

동물성 단백질 제품

  • 계란 : 필수 아미노산이 다량 함유되어있어 우수한 알부민을 함유하고있어 단백질의 좋은 원천입니다.
  • 물고기 (연어, 청어, 참치, 대구, 송어...).
  • 우유
  • 유제품, 치즈 또는 요구르트.
  • 붉은 고기, 칠면조, 안심, 닭.

이 제품에는 필수 아미노산이 많은 단백질이 포함되어 있습니다 (신체에서 합성 할 수 없으므로 식품과 함께 제공해야합니다).

식물 기원 단백질

  • 콩과 식물 (렌즈 콩, 콩, 병아리 콩, 완두콩...)은 감자 나 쌀과 같은 다른 제품으로 보충되어야합니다.
  • 녹색 잎 채소 (양배추, 시금치...).
  • 피스타치오 또는 아몬드 같은 견과류 (튀김이나 소금에 절여 있지 않은 경우).
  • Seitan, 노아, 콩, 해초.

단백질 분해

단백질 소화는 펩시 노겐이 염산의 작용에 의해 펩신으로 전환되고 腸에서 트립신 및 키모 트립신의 작용을 계속할 때 주로 위에서 시작됩니다.

식이 성 단백질은 모든 작은 펩타이드와 위장관 상피에 흡수되는 아미노산과 그 유도체로 분해됩니다. 개별 아미노산의 흡수 속도는 단백질의 공급원에 강하게 의존합니다. 예를 들어 콩 단백질과 우유 단백질, 베타 - 락토 글로불린과 카제인과 같은 우유 단백질 사이에는 인간의 많은 아미노산 소화율이 다릅니다.

우유 단백질의 경우 소비 된 단백질의 약 50 %가 위장이나 소장에서 소화되며 90 %는 섭취 한 음식이 회장에 도달 할 때 이미 소화됩니다.
단백질 합성에서의 역할 외에도 아미노산은 질소에 대한 중요한 영양 공급원이기도합니다. 탄수화물과 같은 단백질에는 그램 당 4 킬로 칼로리가 들어 있지만 지질에는 9 칼로리가 들어 있습니다. 알콜 - 일곱 칼로리. 아미노산은 글루코 네오 게 네 시스 (gluconeogenesis)라는 과정을 통해 글루코스로 전환 될 수 있습니다.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

단백질,

단백질 (단백질, 폴리 펩타이드 [1])은 사슬 결합 펩타이드 알파 아미노산으로 구성된 고분자 유기 물질이다. 살아있는 유기체에서 단백질의 아미노산 조성은 유전 암호에 의해 결정되지만, 대부분의 경우 합성은 20 개의 표준 아미노산을 사용합니다. 많은 조합이 다양한 단백질 분자 특성을 제공합니다. 또한 단백질의 구성에있는 아미노산은 종종 단백질이 기능을 수행하기 전에, 그리고 세포에서 "작용"하는 동안 발생할 수있는 번역 후 변형을받습니다. 살아있는 유기체에서는 종종 여러 단백질 분자가 복잡한 복합체를 형성합니다 (예 : 광합성 복합체).

생명체의 세포에서 단백질의 기능은 다당류 및 DNA와 같은 다른 생체 고분자의 기능보다 다양합니다. 따라서, 효소 단백질은 생화학 반응의 과정을 촉매하고 신진 대사에 중요한 역할을한다. 일부 단백질은 구조적 또는 기계적 기능을 수행하여 세포 모양을 지원하는 세포 뼈대를 형성합니다. 또한 단백질은 세포 신호 시스템, 면역 반응 및 세포주기에서 중요한 역할을합니다.

단백질은 동물과 인간의 영양의 중요한 부분입니다. 왜냐하면 모든 필요한 아미노산은 몸에서 합성 될 수 없으며 일부는 단백질 식품에서 만들어지기 때문입니다. 소화 과정에서 효소는 소비 된 단백질을 신체 단백질의 생합성에 사용되는 아미노산으로 분해하거나 에너지를 추가로 분해합니다.

단백질 서열 분석을 통해 첫 번째 단백질 인슐린의 아미노산 서열을 결정한 것은 1958 년 노벨 화학상을 Frederick Senger에게 가져왔다. 헤모글로빈과 미오글로빈 단백질의 첫 번째 입체 구조는 1958 년 Max Perutz와 John Kendru에 의해 각각 X 선 회절에 의해 얻어졌다.

내용

단백질은 18 세기 프랑스 화학자 인 Antoine Furcroy와 다른 과학자들의 연구 결과로 분리되어 열이나 산의 영향을 받아 단백질이 응고 (변성)되는 특성이 관찰되었다. 그 당시 알부민 (계란 흰자), 피브린 (혈액 단백질), 밀에서 추출한 글루텐 등의 단백질을 검사했습니다. 네덜란드의 화학자 인 Gerrit Mulder는 단백질의 성분을 분석하고 거의 모든 단백질이 비슷한 실험식을 가지고 있다고 가정했다. 그러한 분자를 지칭하는 "단백질"이라는 용어는 스웨덴의 화학자 인 Jacob Berzelius에 의해 1838 년에 제안되었다. 멀더 (Mulder)는 단백질의 분해 산물 인 아미노산과 그 중 하나 (루신)의 분해 산물을 결정했으며, 오차의 작은 부분은 131 달톤의 분자량을 결정했습니다. 1836 년에 멀더는 단백질의 화학 구조의 첫 번째 모델을 제안했습니다. 급진주의 이론을 바탕으로 그는 단백질의 최소 구조 단위 인 C의 개념을 공식화했다16H24N4O5, "단백질"이라고 불리는이 이론과 "단백질 이론"[5]. 단백질에 대한 새로운 데이터가 축적됨에 따라 이론은 반복적으로 비판 받기 시작했지만 비판에도 불구하고 1850 년대 말까지 여전히 널리 인정 받았다.

19 세기 말까지 단백질의 일부인 아미노산 대부분이 연구되었습니다. 1894 년 독일의 생리 학자 Albrecht Kossel은 단백질의 기본 구조 요소 인 아미노산이라는 이론을 발표했다. 20 세기 초, 독일의 화학자 인 Emil Fischer는 단백질이 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산 잔기로 구성된다는 것을 실험적으로 증명했습니다. 그는 또한 단백질의 아미노산 서열에 대한 첫 번째 분석을 수행하고 단백 분해 현상을 설명했다.

그러나 유기체에서 단백질의 중심 역할은 미국 화학자 James Sumner (나중에 노벨상 수상자)가 효소 우레아제가 단백질임을 보여준 1926 년까지 인식되지 않았다.

순수 단백질을 분리하는 것이 어려웠으므로 이들을 연구하기가 어려웠습니다. 따라서 첫 번째 연구는 가축을 도살 한 후에 분비 된 혈액 단백질, 닭고기 달걀, 각종 독소, 소화 / 대사 효소를 대량으로 정제 할 수있는 폴리 펩타이드를 사용하여 수행되었습니다. 1950 년대 후반, Armor Hot Dog Co. 많은 과학자들에게 실험 대상이 된 1 킬로그램의 소 췌장 리보 뉴 클레아 제 A를 제거 할 수 있었다.

단백질의 2 차 구조가 아미노산 간의 수소 결합 형성의 결과라는 생각은 William Astbury에 의해 1933 년에 제안되었지만, Linus Pauling은 단백질의 2 차 구조를 성공적으로 예측할 수 있었던 최초의 과학자로 간주됩니다. 나중에 Kai Linderstrom-Lang의 연구에 의존하는 Walter Cauzman은 단백질의 3 차 구조 형성 법칙과이 과정에서 소수성 상호 작용의 역할을 이해하는 데 크게 기여했습니다. 1949 년 프레드 생거 (Fred Sanger)는 단백질이 아미노산의 선형 중합체이고 분지 된 (사슬과 같은) 사슬, 콜로이드 또는 싸이 클론이 아니라는 것을 보여줌으로써 인슐린의 아미노산 서열을 정의했다. 개별 원자 수준에서 x- 선 회절을 기반으로 한 단백질의 첫 번째 구조는 1960 년대와 1980 년대 NMR을 사용하여 얻어졌다. 2006 년에 Protein Data Bank에는 약 40,000 개의 단백질 구조가 포함되었습니다.

21 세기에는 개별 정제 단백질을 연구 할뿐만 아니라 개별 세포, 조직 또는 유기체의 수많은 단백질의 수와 번역 후 변형을 동시에 변화시킬 때 단백질 연구가 질적으로 새로운 수준으로 옮겨갔습니다. 이 생화학 분야를 프로테오믹스 (proteomics)라고합니다. 생물 정보학 방법을 사용하면 X 선 구조 데이터를 처리 할 수있을뿐만 아니라 아미노산 서열을 기반으로 단백질 구조를 예측할 수있게되었습니다. 현재 대형 단백질 복합체의 저온 전자 현미경 검사와 컴퓨터 프로그램을 사용하여 큰 단백질의 작은 단백질과 도메인을 예측하는 것은 원자 수준에서 구조의 분해능을 정확하게 접근합니다.

단백질 크기는 아미노산의 수 또는 달톤 (분자량)으로 측정 될 수 있는데, 유도 된 단위의 분자 크기가 비교적 크기 때문에 킬 달톤 (kDa)이 더 자주 사용됩니다. 효모 단백질은 평균 466 개의 아미노산으로 구성되며 분자량은 53 kDa입니다. 현재 알려진 가장 큰 단백질 - 타이틴 (titin)은 근육의 sarcomeres의 구성 요소입니다. 다양한 이성체의 분자량은 3000에서 3700 kDa까지 다양하며, 38,138 개의 아미노산으로 이루어져있다 (인간의 근육 강하에서 [8]).

단백질은 양성 고분자 전해질 (polyampholytes) 인 반면, 용액에서 이온화 할 수있는 그룹은 산성 아미노산 (아스파르트 산 및 글루탐산)의 측쇄의 카르복시 잔기 및 염기성 아미노산의 측쇄의 질소 함유 그룹 (주로 CNH의 라이신 및 아미 딘 잔기의 ω- 아미노 그룹 (NH2a) 다소 적은 정도의 아르기닌, 이미 다졸 히스티딘 잔기). polyampholytes와 같은 단백질은이 단백질의 분자가 전하를 띠지 않으므로 전기장 (예 : 전기 영동) 중에 움직이지 않는 pH 환경의 등전점 (pI) - 산도를 특징으로합니다. pI의 값은 단백질 내의 산성 및 염기성 아미노산 잔기의 비율에 의해 결정된다 : 주어진 단백질에서 염기성 아미노산 잔기의 수가 증가하면 pI가 증가한다. 산성 아미노산 잔기의 수가 증가하면 pI 값이 감소하게된다.

등전점의 값은 특유의 단백질 상수입니다. pI가 7 미만인 단백질을 산성이라고하고 pI가 7 이상인 단백질을 염기성이라고합니다. 일반적으로 단백질의 pI는 수행하는 기능에 따라 달라집니다 : 척추 동물 조직에서 대부분의 단백질의 등전점은 5.5에서 7.0까지이지만 일부 경우에는 극한 영역에 위치합니다 : 예를 들어, 고산성 위산성 단백질 분해 효소 인 펩신 주스 pI

1 [9], salmin-protamine 단백질 인 salmon milk는 arginine의 함량이 극히 높고, pI

12. 핵산의 인산염 잔기와의 정전기 상호 작용에 의해 핵산에 결합하는 단백질은 종종 주요 단백질이다. 그러한 단백질의 예는 히스톤 및 프로타민이다.

단백질은 물에서의 용해도가 다르지만 대부분의 단백질은 용해됩니다. 불용성은 예를 들어, 각질, 머리카락, 포유류 머리카락, 새의 깃털 등을 구성하는 단백질 인 케라틴과 실크 및 거미집의 일부인 피브로인을 포함합니다. 단백질은 또한 친수성과 소수성으로 나뉩니다. 세포질, 핵 및 불용성 케라틴 및 피브로인을 포함한 세포 간 물질의 대부분의 단백질은 친수성이다. 소수성 막 지질과 상호 작용하는 생물막의 필수적인 막 단백질을 구성하는 대부분의 단백질은 소수성으로 여겨진다.

변성 편집

일반적으로 단백질은 그 구조와 그 물리 화학적 성질, 예를 들어이 유기체가 적용되는 온도와 pH와 같은 조건에서의 용해도를 유지합니다 [7]. 단백질을 가열하거나 산 또는 알칼리로 처리하는 것과 같은 이러한 조건의 급격한 변화는 변성 (denaturation)이라 불리는 4 차, 3 차 및 2 차 단백질 구조의 상실을 초래합니다. 일상 생활에서 단백질 변성의 가장 유명한 경우는 고온의 영향으로 수용성 투명한 단백질 인 오발 부민이 고밀도, 불용성 및 불투명하게 될 때 닭고기 알을 준비하는 것입니다. 염화 암모늄을 사용하는 수용성 단백질의 침전 (침전)의 경우와 같이 변성이 경우에 따라 가역적이며, 정제 방법으로 사용된다 [11].

단순하고 복잡한 단백질 편집

펩타이드 사슬 외에도 많은 단백질은 비 아미노산 조각을 포함하고 있으며이 기준에 따르면 단백질은 단순 단백질과 복합 단백질 (단백질)의 두 가지 큰 그룹으로 나뉩니다. 간단한 단백질은 아미노산 사슬만을 포함하고 복잡한 단백질은 또한 비 아미노산 조각을 포함합니다. 복잡한 단백질의 구성에서 비 단백질 성의 이러한 단편을 "보철 그룹"이라고합니다. 보철 그룹의 화학적 특성에 따라 다음과 같은 클래스가 복잡한 단백질과 구별됩니다.

    보체 그룹으로서 공유 결합 된 탄수화물 잔기를 함유하는 당 단백질, 및 그의 서브 클래스는 뮤코 폴리 사카 라이드 보철 그룹과 함께 프로테오글리칸이다. 세린 또는 트레오닌의 하이드 록시 그룹은 보통 탄수화물 잔기와의 결합에 관여합니다. 대부분의 세포 외 단백질, 특히 면역 글로불린은 당 단백질이다. proteoglycans에서 탄수화물 부분은

95 %, 그들은 세포 외 기질의 주요 성분이다.

  • 보체 부분으로서 비 공유 결합 지질을 함유하는 지단백질. 아포지 단백질 (apolipoprotein proteins)에 의해 형성된 지질, 지질과 결합하는 지질은 지질 수송 기능을 수행합니다.
  • 비 - 헴 배위 금속 이온을 포함하는 금속 단백질. 금속 단백질 중에는 예금 및 수송 기능을 수행하는 단백질 (예 : 철 함유 페리틴 및 트랜스페린)과 효소 (예 : 아연 함유 탄산 탈수 효소 및 구리, 망간, 철 및 기타 금속을 활성 사이트로 포함하는 다양한 슈퍼 옥사이드 디스 뮤타 아제)
  • 비공유 결합 된 DNA 또는 RNA, 특히 염색체가 구성되어있는 염색질을 포함하는 핵 단백질은 핵 단백질이다.
  • 보 철성 그룹으로 공유 결합 된 인산 잔기를 함유하는 포스 단백질. 인산염과의 에스테르 결합의 형성은 세린 또는 트레오닌의 수산기를 포함하고, 인산염 단백질은 특히 우유 카세인이다.
  • 크로 모 단백질은 서로 다른 화학적 성질을 가진 착색 된 보철적인 그룹을 가진 복잡한 단백질의 총칭입니다. 이들은 다양한 기능을 수행하는 금속 함유 포르피린 보철 그룹을 가진 다양한 단백질을 포함합니다. hemoproteins (heme-hemoglobin, cytochromes 등을 포함하는 단백질)을 보철 그룹 인 엽록소; flavin 그룹을 가진 flavoproteins, 등등.
  • 단백질 분자는 단량체 인 α-L- 아미노산과 경우에 따라 변형 된 염기성 아미노산으로 구성된 선형 중합체입니다 (단, 변형은 이미 리보솜의 단백질 합성 후 일어납니다). 과학 문헌에서 아미노산을 표시하기 위해 1 문자 또는 3 문자의 약어가 사용됩니다. 언뜻보기에 대부분의 단백질에서 총 20 가지 유형의 아미노산을 사용하면 단백질 구조의 다양성이 제한되는 것처럼 보일 수 있지만 실제로 옵션의 수를 과대 평가하기는 어렵습니다 : 단지 5 개의 아미노산 체인의 경우 이미 3 백만 개 이상이고 100 개의 아미노산 체인 ( 작은 단백질)은 10,130 개 이상의 변이체로 나타낼 수 있습니다. 길이가 2에서 수십 개의 아미노산 잔기에 이르는 단백질은 흔히 펩티드라고 부르며 단백질의 중합도는 단백질이지만이 부분은 다소 임의적이다.

    α- 아미노기 (-NH)의 상호 작용의 결과로서 단백질의 형성에서2) 한 아미노산과 다른 아미노산의 α- 카르복실기 (-COOH)가 결합하면 펩티드 결합이 형성된다. 단백질의 말단은 C 말단 및 N 말단 (말단 아미노산 그룹 중 어느 것이 자유로운가에 따라 -COOH 또는 -NH2, 각각). 리보솜에서의 단백질 합성 동안, 새로운 아미노산이 C- 말단에 부착되므로, 펩타이드 또는 단백질의 이름은 N- 말단으로부터 시작하여 아미노산 잔기를 열거함으로써 주어진다.

    단백질 내의 아미노산 서열은 주어진 단백질의 유전자에 포함 된 정보에 상응한다. 이 정보는 3 개의 뉴클레오티드의 DNA 서열에 상응하는 하나의 아미노산, 소위 트리플렛 또는 코돈 인 뉴클레오타이드의 서열 형태로 제시된다. 어떤 아미노산이 mRNA의 주어진 코돈에 해당하는지는 유전자 코드에 의해 결정되며, 이는 다른 유기체에서 약간 다를 수 있습니다. 리보솜에있는 단백질의 합성은 일반적으로 표준이라고 불리는 20 개의 아미노산에서 일어난다 [12]. 61에서 63까지 다른 유기체에서 DNA의 아미노산을 암호화하는 3 개항 (즉, 가능한 3 개 (4,3 = 64)의 수, 정지 코돈의 수 (1 ~ 3))이 공제되었습니다. 따라서 대부분의 아미노산은 서로 다른 삼중 항으로 코드화 될 수 있습니다. 즉, 유전 암호가 중복되거나 퇴화 될 수 있습니다. 이것은 돌연변이의 분석에서의 실험에서 마침내 증명되었다 [13]. 다양한 아미노산을 코딩하는 유전 암호는 다른 정도의 퇴행성 (1에서 6 코돈으로 인코딩 됨)을 가지며, 이것은 아르기닌을 제외하고 단백질에서이 아미노산의 발생 빈도에 달려있다. 종종 세 번째 위치에있는 염기는 특이성에 필수적이지 않다. 즉 한 아미노산은 세 번째 염기에서만 다른 네 개의 코돈으로 표현 될 수있다. 때로는 퓨린 - 피리 미딘 환경에 차이가 있습니다. 이것을 제 3 기지의 타락이라고합니다.

    그런 3 포드 코드는 일찍 진화론으로 출현했다. 그러나 다른 진화 단계에서 나타나는 일부 유기체의 차이의 존재는 그것이 항상 그렇다고 볼 수는 없다는 것을 나타낸다.

    일부 모델에 따르면, 처음에는 코돈의 수가 적어 상대적으로 적은 수의 아미노산을 나타내는 원시 형태로 코드가 존재했습니다. 더 정확한 코돈 값과 더 많은 아미노산이 나중에 도입 될 수 있습니다. 처음에는 세 개의 염기 중 처음 두 개만이 인식에 사용될 수있다 [tRNA의 구조에 의존].

    - B. Lewin. Genes, M. : 1987, p. 62.

    같은 생물체의 헤모글로빈과 같은 동종 단백질 (아마도 공통된 진화론 적 기원을 가지며 종종 같은 기능을 수행함)은 사슬의 많은 부분에서 동일하고 보존적인 아미노산 잔기를 갖는다. 다른 곳에서는 변수라고 불리는 다양한 아미노산 잔기가 있습니다. 상동 성의 정도 (아미노산 서열의 유사성)에 따라, 비교 된 유기체가 속하는 분류군 사이의 진화 거리를 추정 할 수있다.

    조직 수준 편집

    폴리펩티드 (1 차 구조)의 아미노산 서열 이외에, 폴딩 과정 (폴딩, 폴딩) 중에 형성되는 단백질의 3 차 구조는 매우 중요하다. 3 차 구조는 더 낮은 수준의 구조의 상호 작용의 결과로 형성된다. 4 가지 수준의 단백질 구조가있다 [14] :

    • 1 차 구조는 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열이다. 기본 구조의 중요한 특징은 보수적 인 모티프 - 단백질 기능에 중요한 역할을하는 아미노산의 조합입니다. 보수적 모티프는 종의 진화 과정에서 보존되며, 종종 알려지지 않은 단백질의 기능을 예측하는 것이 가능합니다.
    • 2 차 구조는 수소 결합에 의해 안정화 된 폴리펩티드 사슬의 단편의 국부적 인 배열이다. 다음은 단백질 2 차 구조의 가장 일반적인 유형입니다 :
      • 1 개의 코일은 3.6 개의 아미노산 잔기이고, 나선 피치는 0.54 nm이다 (아미노산 잔기 당 0.15 nm가되도록), 헬릭스는 수소 결합에 의해 안정화된다 H 및 O 펩타이드 그룹, 4 개의 링크에 의해 서로로부터 이격되어있다. 나선은 아미노산 (L)의 입체 이성질체의 단일 유형으로부터 완전히 만들어집니다. 왼손잡이이거나 오른 쪽 꼬임 일지라도 오른쪽 꼬임이 단백질에서 우세합니다. 나선은 글루탐산, 라이신, 아르기닌의 정전기적인 상호 작용에 의해 방해받습니다. 서로 가깝게 위치한 아스파라긴, 세린, 트레오닌 및 류신 잔기는 나선의 형성을 입체적으로 방해 할 수 있고, 프롤린 잔기는 사슬의 구부러짐을 유발하고 α- 나선을 위반한다.
      • β- 시트 (접힌 층)는 몇 개의 지그재그 형태의 폴리 펩타이드 사슬로서, 수소 결합이 서로 멀리 떨어져있는 것 (아미노산 잔기 [15] 당 0.347 nm), 아미노산 또는 다른 단백질 사슬 α-helix에 넣는다. 이 체인은 대개 N 방향의 반대 방향 (역 평행 방향)으로 향하게됩니다. β- 시트의 형성을 위해서는 작은 크기의 아미노산 그룹이 중요하며, 글리신과 알라닌이 일반적으로 우세합니다.
      • π- 나선;
      • 310-나선;
      • 순서가없는 파편.
    • 3 차 구조 - 폴리펩티드 사슬의 공간 구조 (단백질을 구성하는 원자의 공간 좌표의 집합). 구조적으로 소수성 상호 작용이 중요한 역할을하는 다양한 유형의 상호 작용에 의해 안정화 된 2 차 구조 요소로 구성됩니다. 3 차 구조의 안정화에 참여하십시오 :
      • 공유 결합 (2 개의 시스테인 잔기 사이 - 디설파이드 브릿지);
      • 아미노산 잔기의 반대 방향으로 대전 된 측쇄 사이의 이온 결합;
      • 수소 결합;
      • 친수성 - 소수성 상호 작용. 주위의 물 분자와 상호 작용할 때, 단백질 분자는 폴드하는 경향이있어 아미노산의 비극성 측면 그룹이 수용액으로부터 분리됩니다. 분자의 표면에 극성 친수성 측쇄가있다.
    • 4 차 구조 (또는 서브 유닛, 도메인) - 단일 단백질 복합체 내의 여러 폴리펩티드 사슬의 상호 배열. 4 차 단백질의 일부인 단백질 분자는 별도로 리보솜 상에 형성되며, 합성이 완료된 후에 만 ​​일반적인 초분자 구조를 형성한다. 단백질의 4 차 구조는 동일하거나 상이한 폴리펩티드 사슬 모두를 포함 할 수있다. 동일한 유형의 상호 작용은 3 차 구조의 안정화에서와 마찬가지로 4 차 구조의 안정화에 참여한다. 초분자 단백질 복합체는 수십 개의 분자로 구성 될 수 있습니다.

    단백질 환경 편집

    일반 구조 유형에 따라 단백질은 세 그룹으로 나눌 수 있습니다.

    1. 섬유소 단백질 (Fibrillar proteins) - 중합체를 형성하며, 그 구조는 일반적으로 매우 규칙적이며 주로 서로 다른 사슬 간의 상호 작용에 의해지지됩니다. 그들은 마이크로 필라멘트, 미세 소관, 피 브릴을 형성하고 세포와 조직의 구조를지지합니다. 섬유소 단백질에는 각질과 콜라겐이 포함됩니다.
    2. 구형 단백질은 수용성이며, 분자의 전체 모양은 다소 구형이다. 구상 단백질과 원 섬유 단백질 중 하위 그룹은 구별됩니다. 예를 들어 오른쪽에 묘사 된 구형 단백질 인 triose phosphate isomerase는 8 개의 알파 - 나선 구조가 구조의 외부 표면에 위치하고 8 개의 평행 한 β- 층이 구조 내부에 있습니다. 유사한 입체 구조를 가진 단백질을 αβ- 배럴이라고 부른다 (영어 배럴 - 배럴) [16].
    3. 멤브레인 단백질은 세포막을 가로 지르는 도메인을 가지고 있지만, 그 일부는 막에서 세포 간 환경과 세포질의 세포질로 돌출합니다. 막 단백질은 수용체로서 기능하며, 즉, 신호를 전달할뿐만 아니라 다양한 물질의 막 투과 수송을 제공한다. 단백질 수송 체는 특이 적이며, 각각은 막을 통해 특정 분자 또는 특정 유형의 신호 만 전달합니다.

    생물체의 단백질 구조 형성 및 유지

    변성 후 올바른 3 차원 구조를 복원하는 단백질의 능력은 단백질의 최종 구조에 대한 모든 정보가 아미노산 서열에 포함되어 있다는 가설을 가능하게했다. 현재, 진화의 결과로, 안정한 단백질 형태는이 폴리펩티드의 다른 가능한 형태와 비교하여 최소 자유 에너지를 갖는다는 일반적으로 받아 들여지는 이론이있다 [17].

    그러나 세포에는 단백질 복합체의 생성과 해리뿐만 아니라 손상 후 단백질 구조의 회복을 보장하는 단백질 군이있다. 이 단백질들은 샤프롱 (chaperones)이라고 불립니다. 주변 온도의 급격한 증가로 세포 내 많은 샤페론의 농도가 증가하므로 Hsp 그룹에 속합니다 (열충격 단백질) [18]. 신체의 기능을위한 샤프롱의 정상적인 작동의 중요성은 사람의 눈 렌즈의 일부인 샤페론 α 크리스틴의 예에 의해 설명 될 수 있습니다. 이 단백질의 돌연변이는 단백질 응집과 결과적으로 백내장에 의한 렌즈의 혼탁을 가져온다.

    화학 합성 편집

    짧은 단백질은 유기 합성을 이용하는 방법 그룹을 사용하여 화학적으로 합성 될 수 있습니다. 예를 들어, 화학적 결합 (chemical ligation) [20]. 화학 합성의 대부분의 방법은 생합성과 달리 C- 말단에서 N- 말단으로 진행한다. 이러한 방식으로, 짧은 면역 원성 펩타이드 (에피토프)가 합성 될 수 있으며, 이는 동물에 주사하거나 하이브리드를 생산함으로써 항체를 생산하는데 사용된다; 화학 합성은 또한 특정 효소의 억제제를 생산하는데 사용된다 [21]. 화학 합성은 정상 단백질에서 발견되지 않는 인공 아미노산, 즉 아미노산의 측쇄에 형광 라벨을 부착하는 것과 같은 아미노산의 도입을 허용합니다. 그러나 화학 합성 방법은 단백질 길이가 300 개 이상의 아미노산으로는 효과가 없다. 또한, 인공 단백질은 불규칙한 3 차 구조를 가질 수 있으며, 인공 단백질의 아미노산에는 번역 후 변형이 없다.

    단백질 생합성 편집

    보편적 인 방법 : 리보솜 합성

    단백질은 유전자에 코드화 된 정보에 기초하여 아미노산으로부터 생체에 의해 합성된다. 각 단백질은이 단백질을 코드하는 유전자의 뉴클레오타이드 서열에 의해 결정되는 독특한 아미노산 서열로 구성된다. 유전 암호는 코돈 (codons)이라고 불리는 3 글자 "단어"로 구성되어있다. 각각의 코돈은 단백질에 단일 아미노산의 부착을 담당한다 : 예를 들어, AUG 조합은 메티오닌에 상응한다. DNA는 4 가지 유형의 뉴클레오타이드로 구성되기 때문에 가능한 총 코돈의 수는 64입니다. 단백질은 20 개의 아미노산을 사용하기 때문에 많은 아미노산은 하나 이상의 코돈에 의해 결정됩니다. 단백질을 암호화하는 유전자는 먼저 RNA 중합 효소 단백질에 의해 mRNA (messenger RNA)의 뉴클레오티드 서열로 전사된다.

    원핵 생물에서 mRNA는 리보솜에 의해 전사 직후 단백질의 아미노산 서열로 읽히고, 진핵 생물에서는 핵에서 세포질로 옮겨져 리보솜이 위치한다. 단백질 합성의 속도는 원핵 생물에서 더 높으며 초당 20 아미노산에 도달 할 수있다 [22].

    mRNA 분자에 기초한 단백질 합성 과정을 번역 (translation)이라고합니다. 단백질 생합성, 개시의 초기 단계 동안, 메티오닌 코돈은 일반적으로 단백질 개시 인자를 사용하여 메티오닌 수송 RNA (tRNA)가 부착 된 리보솜의 작은 아 단위에 의해 인식된다. 시작 코돈이 인식 된 후에 큰 서브 유닛이 작은 서브 유닛에 합류하고 번역의 두 번째 단계 인 연신이 시작됩니다. mRNA의 5 '에서 3'말단으로 리보솜이 움직일 때마다 mRNA의 3 개 뉴클레오타이드 (코돈)와 상응하는 아미노산이 부착 된 수송 RNA의 상보 적 항체 (complementary anticodon) 사이에 수소 결합을 형성하여 하나의 코돈을 읽는다. 펩타이드 결합의 합성은 리보솜 RNA (rRNA)에 의해 촉매되며, 이는 리보솜의 펩티 딜 트랜스퍼 라제 중심을 형성한다. Ribosomal RNA는 성장하는 펩타이드의 마지막 아미노산과 tRNA에 부착 된 아미노산 사이의 펩타이드 결합 형성을 촉진하여 질소와 탄소 원자를 반응이 진행되는 위치에 배치합니다. aminoacyl-tRNA synthetase의 효소는 tRNA에 아미노산을 붙인다. 번역, 종료의 세 번째이자 마지막 단계는 리보솜이 정지 코돈에 도달 한 후 단백질 종결 인자가 마지막 tRNA를 단백질에서 가수 분해하여 합성을 정지시킬 때 발생합니다. 따라서, 리보솜에서, 단백질은 항상 N- 대 C- 말단으로부터 합성된다.

    네리보솜 합성 편집

    더 낮은 곰팡이와 일부 박테리아에서는 덜 일반적으로 단백질 생합성의 방법이 있습니다.이 방법은 리보솜의 참여를 필요로하지 않습니다. 일반적으로 이차 대사 산물 인 펩타이드의 합성은 고분자 단백질 복합체, 소위 HPC 합성 효소에 의해 수행됩니다. HPC 합성 효소는 일반적으로 아미노산의 선택, 펩타이드 결합의 형성, 합성 된 펩타이드의 방출을 수행하는 여러 도메인 또는 개별 단백질로 구성됩니다. 때로는 L- 아미노산 (정상 형태)을 D 형으로 이성화 할 수있는 도메인을 포함합니다. [23] [24]

    리보솜의 세포질에서 합성 된 단백질은 핵, 미토콘드리아, EPR, 골지기, 리소좀 등 세포의 다른 구획에 들어가야하며 일부 단백질은 세포 외 환경으로 들어가야합니다. 특정 구획을 입력하려면 단백질에 특정 라벨이 있어야합니다. 대부분의 경우이 레이블은 단백질 자체의 아미노산 서열 (리더 펩타이드 또는 단백질 신호 서열)의 일부입니다. 어떤 경우에는 단백질에 붙어있는 올리고당이 표지 역할을합니다. 단백질의 EPR 로의 전달은 EPR의 신호 서열을 가진 단백질을 합성하는 리보솜이 EPR 막의 특이적인 전위 복합체에 앉기 때문에 합성 될 때 발생한다. EPR에서 골지체까지 그리고 거기에서부터 리소좀, 외막 또는 세포 외 배지에 이르기까지 단백질은 소포 전달을 통해 들어간다. 핵에 대한 신호 시퀀스를 가진 단백질은 핵 공극을 통해 핵에 들어갑니다. 상응하는 신호 서열을 가진 단백질은 샤프롱 (chaperone)의 참여로 특정 단백질 공극 이동자를 통해 미토콘드리아와 엽록체에 들어간다.

    리보솜으로부터 단백질의 번역 및 방출이 완료된 후, 폴리펩티드 사슬의 아미노산은 다양한 화학적 변형을 겪는다. 번역 후 수정의 예는 다음과 같습니다.

    • 다양한 작용기 (아세틸, 메틸 및 포스페이트 기)의 첨가;
    • 지질 및 탄화수소의 첨가;
    • 표준 아미노산의 비표준 아미노산으로의 전환 (시트룰린의 형성);
    • 구조 변화 (시스테인 사이의 디설파이드 브릿지 형성)의 형성;
    • 처음 (신호 서열)과 어떤 경우에는 중간 (인슐린)에서 단백질의 일부를 제거;
    • 단백질 분해 (sumoylation과 ubiquitination)에 영향을 미치는 작은 단백질을 첨가했다.

    이 경우, 변형 유형은 보편적이며 (유비퀴틴 단량체로 구성된 사슬의 첨가는 프로 테아 좀에 의한이 단백질의 분해를위한 신호 역할을한다), 또한이 단백질에 특이 적이다 [25]. 동시에 같은 단백질이 여러 가지 변형을 겪을 수 있습니다. 따라서, 상이한 조건 하에서 히스톤 (진핵 생물에서 염색질의 일부인 단백질)은 최대 150 가지의 변형을 겪을 수있다 [26].

    다른 생물학적 거대 분자 (다당류, 지질) 및 핵산과 마찬가지로 단백질은 모든 생명체의 필수 구성 요소이며 세포의 중요한 과정의 대부분에 관여합니다. 단백질은 신진 대사와 에너지 변환을 수행합니다. 단백질은 세포 구조 - 세포 기관 간 신호 교환을위한 세포 외 공간으로 분비 된 세포 기관, 음식물의 가수 분해 및 세포 간 물질의 형성의 일부입니다.

    진핵 세포에서는 같은 단백질이 여러 가지 기능을 수행 할 수 있기 때문에 그 기능에 따라 단백질을 분류하는 것은 다소 임의적이라는 점에 유의해야합니다. 그러한 다기능성에 대해 잘 연구 된 예로는 라이신을 tRNA에 부가 할뿐만 아니라 여러 유전자의 전사를 조절하는 aminoacyl-tRNA synthetase 계열의 효소 인 lysyl-tRNA-synthetase가있다 [27]. 단백질의 많은 기능은 효소 활성으로 인해 수행됩니다. 따라서, 효소는 미오신 모터 단백질, 단백질 키나아제 조절 단백질, 나트륨 칼륨 아데노신 트리 포스파타제 수송 단백질 등이다.

    촉매 작용 편집

    신체에서 단백질의 가장 잘 알려진 역할은 다양한 화학 반응의 촉매 작용입니다. 효소 (Enzymes) - 특정 촉매 특성을 지닌 단백질 군, 즉 각 효소는 하나 이상의 유사한 반응을 촉매한다. 효소는 복잡한 분자의 분해 반응 (catabolism)과 그 합성 (동화 작용)뿐만 아니라 DNA 복제 및 복구 및 주형 RNA 합성을 촉매합니다. 수천 개의 효소가 알려져 있습니다. 그 중에서도 펩신 같은 단백질은 소화 과정에서 단백질을 분해합니다. 번역 후 변형 과정에서 일부 효소는 다른 단백질에 화학 그룹을 추가하거나 제거합니다. 단백질에 의해 촉매 된 약 4000 개의 반응이 알려져있다 [28]. 효소 촉매 작용의 결과로 반응의 촉진은 때로는 엄청납니다 : 예를 들어, orotat carboxylase 효소에 의해 촉매되는 반응은 촉매가없는 것보다 10 17 빠르게 진행됩니다 (효소가 없으면 7 천 8 백만 년, 효소가있을 경우에는 18 밀리 초) [29]. 효소에 결합하고 반응의 결과로 변화하는 분자를 기질이라고 부릅니다.

    비록 효소가 대개 수백 개의 아미노산으로 이루어 지지만, 일부는 기질과 상호 작용하며, 평균 아미노산 서열에서 서로 멀리 떨어져있는 3-4 개의 아미노산이 촉매 작용에 직접 관여한다 [30]. 기질을 부착시키고 촉매 성 아미노산을 포함하는 효소의 부분을 효소의 활성 중심이라고합니다.

    구조 기능 편집

    세포 뼈대의 구조 단백질은 일종의 보강제로서 세포 및 많은 유기체에 모양을 부여하고 세포의 형태를 변화시키는 데 관여한다. 대부분의 구조 단백질은 사상 단백질입니다 : 예를 들어 액틴과 튜 불린 단량체는 구형의 가용성 단백질이지만 중합 후에는 세포 뼈대를 구성하는 긴 가닥을 형성하여 세포가 모양을 유지할 수 있도록합니다 [31]. 콜라겐과 엘라스틴은 결합 조직 (예 : 연골)의 세포 간 물질의 주요 구성 요소이며 머리카락, 못, 새의 깃털 및 일부 껍질은 다른 각질 구조 단백질로 구성됩니다.

    보호 기능 편집

    단백질의 보호 기능에는 몇 가지 유형이 있습니다.

    1. 물리적 보호. 콜라겐은 결합 조직 (피부의 뼈, 연골, 힘줄 및 심부층을 포함)의 세포 간 물질의 기초를 형성하는 단백질 인 진피의 일부입니다. 각질은 뿔 방패, 머리카락, 깃털, 뿔 및 표피의 다른 유도체의 기초를 형성합니다. 일반적으로 이러한 단백질은 구조 기능을 가진 단백질로 간주됩니다. 이 단백질 군의 예로는 혈액 응고와 관련된 fibrinogen과 thrombin [32]이 있습니다.
    2. 화학 보호. 독소가 단백질 분자에 결합하면 해독을 확실히 할 수 있습니다. 독소를 분해하거나 몸에서 신속하게 제거하는 데 도움이되는 용해성 형태로 전환시키는 간 효소는 인간의 해독에 특히 중요한 역할을하며, 이는 빠른 제거에 기여합니다 [33].
    3. 면역 보호. 혈액 및 기타 생물학적 유체를 구성하는 단백질은 병원균에 의한 손상과 공격에 대한 신체의 방어 반응에 관여합니다. 보체 시스템의 단백질과 항체 (면역 글로불린)는 두 번째 단백질 군에 속합니다. 그들은 박테리아, 바이러스 또는 외국 단백질을 중화합니다. 적응 면역 시스템을 구성하는 항체는 유기체에 이질적인 항원과 결합하여 중립화하여 파괴 장소로 안내합니다. 항체는 세포 외 공간으로 분비되거나 플라스마 세포라고 불리는 특화된 B- 림프구의 막에 고정 될 수있다 [34]. 효소는 기질에 대한 친화력이 제한적이지만, 기질에 대한 너무 많은 부착이 촉매 반응을 방해 할 수 있기 때문에 항원에 대한 항체의 저항성은 제한되지 않는다.

    규정 기능 편집

    세포 내부의 많은 과정은 단백질 분자에 의해 조절됩니다. 단백질 분자는 세포의 에너지 원이나 건축 자재가 아닙니다. 이러한 단백질은 전사, 번역, 스 플라이 싱 (splicing)뿐만 아니라 다른 단백질 및 기타의 활성을 조절합니다. 단백질의 조절 기능은 효소 활성 (예 : 단백질 키나아제) 또는 다른 분자와의 특이적인 결합에 의해 이루어지며 일반적으로 이들 분자와의 상호 작용에 영향을 미칩니다 효소.

    따라서, 유전자 전사는 유전자의 조절 서열에 전사 인자 - 활성화 인자 단백질 및 억제 인자 단백질의 첨가에 의해 결정된다. 번역 수준에서 많은 mRNA의 판독은 단백질 요소의 추가에 의해 조절되고 [36], RNA와 단백질의 분해도 특수 단백질 복합체 [37]에 의해 수행됩니다. 세포 내 과정의 조절에서 가장 중요한 역할은 인산염 그룹을 붙임으로써 다른 단백질의 활성을 활성화 또는 억제하는 효소 인 protein kinases에 의해 이루어진다.

    신호 기능 편집

    단백질의 신호 기능은 단백질이 신호 물질로 작용하여 세포, 조직, 기관 및 다양한 유기체간에 신호를 전달하는 능력입니다. 종종 많은 세포 내 조절 단백질 또한 신호를 전달하기 때문에 신호 기능은 조절 기능과 결합됩니다.

    신호 기능은 단백질 호르몬, 사이토 카인, 성장 인자 등에 의해 수행됩니다.

    호르몬은 혈액에 의해 운반됩니다. 대부분의 동물 호르몬은 단백질이나 펩타이드입니다. 호르몬과 수용체의 결합은 세포에서 반응을 일으키는 신호입니다. 호르몬은 혈액과 세포의 물질 농도, 성장, 번식 및 기타 과정을 조절합니다. 이러한 단백질의 예로는 인슐린이 있는데, 인슐린은 혈액 내 포도당 농도를 조절합니다.

    세포는 세포 외 물질을 통해 전달되는 신호 전달 단백질을 사용하여 서로 상호 작용합니다. 이러한 단백질은 예를 들어 사이토 카인 및 성장 인자를 포함한다.

    시토 킨은 작은 펩타이드 정보 분자입니다. 그들은 세포 간의 상호 작용을 조절하고, 생존을 결정하며, 성장, 분화, 기능적 활동 및 세포 사멸을 자극하거나 억제하며, 면역, 내분비 및 신경계의 작용을 조율합니다. 사이토 카인의 예는 종양 괴사 인자 (tumor necrosis factor)로 작용할 수 있으며, 이는 신체의 세포들 사이에 염증 신호를 전달합니다 [38].

    전송 기능 편집

    소분자의 수송에 관여하는 용해성 단백질은 고농도로 존재할 때 기질에 대해 높은 친 화성 (친 화성)을 가져야하며 저농도의 기질에서는 쉽게 방출 할 수있다. 수송 단백질의 한 예는 폐에서 다른 조직으로 산소를 운반하는 헤모글로빈 (hemoglobin)과 살아있는 유기체의 모든 왕국에서 발견되는 동종 단백질 (homologous protein)뿐만 아니라 조직에서 폐로 이산화탄소를 운반하는 것이다.

    일부 막 단백질은 세포막을 통과하는 작은 분자의 수송에 관여하여 그 투과성을 변화시킨다. 막의 지질 성분은 방수 (소수성)되어 극성 또는 하전 된 (이온) 분자의 확산을 방지합니다. 멤브레인 수송 단백질은 채널 단백질과 캐리어 단백질로 세분 될 수 있습니다. 채널 단백질은 이온을 (이온 채널을 통해) 또는 물 분자 (아쿠아 포린 단백질을 통해)가 멤브레인을 통해 이동하도록 허용하는 내부 물이 채워진 공극을 포함합니다. 많은 이온 채널은 오직 하나의 이온을 운반하는 것을 전문으로합니다. 예를 들어, 칼륨과 나트륨 채널은 종종 이러한 유사한 이온을 구별하고 그 중 하나만 통과시킵니다 [40]. 캐리어 단백질은 효소처럼 결합하고, 각 분자 또는 이온은 전달되며, 채널과 달리 ATP 에너지를 사용하여 능동 수송을 수행 할 수 있습니다. "세포 힘"- 양성자 기울기를 통해 ATP의 합성을 수행하는 ATP 합성 효소는 또한 막 수송 단백질에 기인 할 수있다.

    단백질의 예비 (백업) 기능 편집

    그러한 단백질은 식물의 씨앗과 동물의 알에서 에너지와 물질의 원천으로 저장되는 예비 단백질을 포함한다. 제 3의 달걀 껍질 (오발 부민)과 주요 우유 단백질 (카제인)의 단백질 또한 주로 영양 기능을합니다. 많은 다른 단백질들이 체내에서 아미노산의 공급원으로 사용되며, 이것은 대사 과정을 조절하는 생물학적 활성 물질의 전구체입니다.

    광 수용체 기능 편집

    단백질 수용체는 세포질에 위치하거나 세포막에 통합 될 수 있습니다. 광 기계적 작용 (예를 들어, 장력) 다른 자극 - 수용체 분자의 한 부분은 종종 화학적으로 제공하며, 일부 경우에 신호를 인식한다. 신호가 단백질 - 수용체 분자의 특정 부분에 노출되면, 그 구조 변화가 일어난다. 결과적으로 다른 세포 구성 요소에 신호를 전송하는 분자의 다른 부분의 구조가 변합니다. 몇 가지 신호 전달 메커니즘이 있습니다. 일부 수용체는 특정 화학 반응을 촉진합니다. 다른 것들은 신호로 열거 나 닫는 이온 채널 역할을합니다. 다른 것들은 세포 내 매개 분자와 특이 적으로 결합한다. 막 수용체에서 신호 분자에 결합하는 분자의 부분은 세포 표면에 있고, 신호를 전달하는 도메인은 내부에있다 [42].

    광합성 및 시각 안료의 기능

    Opsins (G-단백질 광합성 시각 photopigments) - 35-55 kDa의, 막 - 결합 된 G 단백질 (G 단백질 결합)의 분자량의 단백질 집단 감광체 retinolidov 패밀리. 막 halobacteria, 척추 동물 및 무척추 동물 망막에서 광합성 유기체 감광 시각 세포, 양서류, 개구리, 홍채 등의 감광성 색소 피부에서 발견 melanophores

    예를 들어, 옵신은 동물의 시각적, 후각 및 보토 노스 지각뿐만 아니라 일주기 리듬 형성에 중요한 역할을합니다. 예를 들어, melanopsin (Mig 버전)은 옵신 (opsins) 중 하나 인 photopigment로서 시각 과정에 직접 참여하고 일주기 리듬을 조절합니다. 그것은 동물의 피부와 뇌 조직에서 망막의 특수 감광성 신경절 세포에 위치하고 있습니다. 이 시각적 인 photopigment는 포유 동물의 망막 인 망막 ipRGC의 ganglial photoreceptor 세포에서 검출되었다. [43]

    모터 (모터) 기능 편집

    운동 단백질 (근육 단백질)의 전체 부류는 신체 운동 (미오신), 체내 세포 운동 (예 : 백혈구의 아메바이드 운동), 섬모 및 편모의 움직임, 능동적이고 직접적인 세포 내 수송 (키네신, 다이네인)을 포함하는 근육 수축을 제공합니다. 중심체로 향해 셀의 주변부에서 전송. 에너지 원으로 ATP 가수 분해를 이용하여 미세 소관을 따라 수행 네인과 키네신 수송 분자. 네인 분자 및 세포 소기관 다이나인은 또한 진핵 세포의 섬모와 편모의 이동을 담당한다. 미오신의 세포질 변이체는 마이크로 필라멘트를 통한 분자 및 유기체의 이동에 참여할 수있다 [44] [45].

    대부분의 미생물과 식물은 20 개의 표준 아미노산뿐만 아니라 추가의 (비표준) 아미노산 (예 : 시트룰린)을 합성 할 수 있습니다. 그러나 아미노산이 환경에 있다면 미생물조차도 아미노산을 세포 내로 옮겨 생합성 경로를 차단함으로써 에너지를 유지합니다 [46].

    동물이 합성 할 수없는 아미노산을 필수 아미노산이라고합니다. 아스파르트 산에서 리신, 메티오닌 및 트레오닌의 형성의 첫 번째 단계를 촉매하는 aspartate kinase와 같은 생합성 경로의 주요 효소는 동물에는 없다.

    동물들은 일반적으로 음식에 함유 된 단백질로부터 아미노산을 섭취합니다. 단백질은 소화 과정에서 파괴되며, 보통 산성 환경에 놓아서 단백질의 변성을 시작하고 프로테아제라고 불리는 효소를 사용하여 가수 분해합니다. 소화의 결과 얻은 일부 아미노산은 체내 단백질의 합성에 사용되며, 나머지는 글루코 네오 네 시스 과정에서 글루코스로 전환되거나 크렙스주기에서 사용됩니다. 단백질을 에너지 원으로 사용하는 것은 특히 신체의 단백질, 특히 근육이 에너지 원으로 작용하는 공복 상태에서 중요합니다 [47]. 아미노산은 또한 신체의 영양에 중요한 질소원입니다.

    인간 단백질의 소비에 대한 통일 된 기준은 없습니다. 대장의 미생물은 단백질 규범의 준비에서 고려되지 않은 아미노산을 합성합니다.

    침전 분석 (원심)들은 침강 상수 값, 대문자 S Svedberg 의해 측정하고 표시하여 단백질을 구별 크기별로 단백질을 공유 할 수 있도록

    단백질 정량적 방법 편집

    시료의 단백질 양을 결정하기 위해 여러 기술이 사용됩니다.

    http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_(%D0%B2%D0%B5%D1%89%D0%B5%D1%81% D1 % 82 % D0 % B2 % D0 % B0)

    유용한 허브에 대해 자세히 알아보기