단순하고 복잡한 단백질. 모든 단백질은 간단하고 복잡한 두 개의 큰 그룹으로 나뉩니다. 간단한 단백질은 아미노산만으로 만들어지며 복잡한 단백질은 아미노산 이외에 금속 원자 또는 기타 복잡한 비 단백질 물질을 포함합니다.

간단한 단백질은 물 및 다른 용매에 용해되어 서로 구별됩니다. 순수한 증류수에 녹일 수있는 단백질을 알부민이라고합니다. 알부민의 예로는 계란 흰자뿐만 아니라 밀 및 완두콩 단백질이 있습니다. 글로불린 (globulins)이라고 불리는 약한 소금 용액에 녹을 수있는 단백질. 글로블린의 대표자는 혈액 단백질 및 많은 식물성 단백질이라고 할 수 있습니다. 살아있는 유기체의 세포는 또한 알콜과 약 알칼리성 용액에 용해되는 단백질을 함유하고 있습니다.

복잡한 단백질. 단백질을 구성하는 화합물의 비 단백질 성질에 따라 핵 단백질, 색소 단백질, 지단백질 등으로 나뉩니다.

염색체 단백질 - 염색 된 단백질 -은 생물체에 널리 분포합니다. 그래서, 혈액 헤모글로빈은 chromoprotein이고 철 원자를 포함하고 있습니다. 핵 단백질은 단백질과 핵산이 결합 된 복잡한 화합물입니다. 그들은 모든 살아있는 유기체에서 발견되며 핵과 세포질의 필수적인 부분입니다.

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단순하고 복잡한 단백질

화학 성분에 따라 광범위한 단백질 종류가 단순 단백질 (단백질)과 복합 단백질 (단백질)로 나뉩니다.

단순 단백질 또는 단백질은 아미노산으로 만들어지며, 가수 분해되면 아미노산으로 분해됩니다. 복잡한 단백질 또는 단백질은 2 가지 성분의 단백질로, 어떤 단순한 단백질과 비 단백질 성분으로 구성되며 보철 그룹이라고합니다. 복잡한 단백질의 가수 분해에서 유리 아미노산 이외에 비 단백질 성 부분 또는 그 분해 생성물이 방출됩니다.

간단한 단백질은 차례로 특정 조건에 따라 선택된 기준을 토대로 프로타민, 히스톤, 알부민, 글로불린, 프롤락틴, 글루 테린, 프로 티 노이드 등 여러 하위 그룹으로 나누어집니다.

복잡한 단백질의 분류는 비 단백질 성분의 화학적 성질에 기초한다 :

• 1) 당단백 (탄수화물 함유);
• 2) 지단백질 (지질 함유);
• 3) 인산 단백질 (인산 함유);
• 4) chromoproteins (색깔이있는 보철 그룹 포함);
• 5) 금속 단백질 (다양한 금속 이온 함유);
• 6) 핵 단백질 (핵산 함유).
• 1. 당 단백질. 보철 그룹은 OH 그룹 (세린, 트레오닌) 또는 NH 그룹 (라이신, 아스파라긴, 글루타민)을 통해 공유 결합 된 글리코 시드 결합에 의해 단백질 부분에 연결된 탄수화물 및 그 유도체 (1-30 %)로 표시됩니다.

당 단백질 그룹의 합성 :

• - 단당류 (알도 오스, 케토 세스);
• - 올리고당 류 (이당류, 삼당 류 등);
• - 다당류 (호모 다당류, 헤테로 다당류).

H 호모 폴리 사카 라이드는 단지 하나의 유형의 모노 사카 라이드를 함유하고, 헤테로 폴리 사카 라이드는 상이한 모노머 단위를 함유한다. homopolysaccharides는 구조와 예비로 나뉘어져 있습니다.

전분 - 예비 식물 호모 폴리 사카 라이드. a-glycosidic bond에 의해 연결된 잔기 a-glucose로부터 만들어집니다.

글리코겐은 사람과 고등 동물의 주요 예비 호모 다당류입니다. 그들의 잔기 알파 - 포도당을 만들었습니다. 간과 근육에있는 모든 장기와 조직에 함유되어 있습니다.

• - 세포막 수용체;
• - 인터페론;
• - 혈장 단백질 (알부민 제외);
• - 면역 글로불린;
• - 그룹 혈액 물질;
• - 피브리노겐, 프로트롬빈;
• - 합 토글 로빈, 트랜스페린;
• - 세룰로 플라스 민;
• - 막 효소;
• - 호르몬 (성선 자극 호르몬, 코티코 트로 핀).

프로테오글리칸 (glycosaminoglycans)은 반복되는 이당류 단위로 구성된 선형의 비 분지 된 중합체입니다. 탄수화물은 고 분자량의 헤테로 다당류이며 분자의 95 %를 차지합니다. 탄수화물과 단백질은 OH 그룹 (세린, 트레오닌)과 NH2 (라이신, 아스파라긴, 글루타민)를 통해 글리코 시드 결합으로 연결됩니다.

풍부한 기능성 이온화 그룹은 고도의 수화 작용뿐만 아니라 proteoglycans의 탄력성, 신장 성 및 점성 특성을 제공합니다. 프로테오글리칸은 헤파린, 히알루 론산 및 콘드로이 트산입니다.

• 2. 지단백질 (lipotypins) - 다양한 비공유 세력으로 인해 지질과 콜레스테롤이 결합 된 보철적인 그룹으로서 여러 종류의 지질을 함유하고 있습니다.
• 3. 포스 단백질 - 복합 단백질. 보철 그룹은 인산으로 표시됩니다. 인 잔류 물은 아미노산 인 세린 및 트레오닌의 히드록시기를 통해 에스테르 결합에 의해 분자의 단백질 부분에 연결된다.

- 우유 단백질, vitelles - 계란 노른자 단백질, ovalbumin - 닭 계란 단백질을 포함합니다. 중추 신경계에는 많은 양이 들어 있습니다. 많은 중요한 세포 효소는 인산화 된 형태로만 활동합니다. 포스 단백질 (Phosphoprotein) - 에너지 및 플라스틱 물질의 원천.

4. Chromoproteins (CP)은 복잡한 단백질이며, 그 보철물 그룹은 색상을 부여합니다.

Hemoproteins - prosthetic group은 헤미 인 (hemeen) 구조를 가지고 있습니다. Flavoproteins - prosthetic group - FAD 또는 FMN.

5. Metalloproteins - 단백질의 작용기와 배위 결합으로 연결된 하나 이상의 금속 이온을 포함합니다. 종종 효소가 있습니다.

금속 단백질의 금속 함량 :

• - ferritin, transferrin-Fe;
• - 알콜 탈수소 효소 -Zn;
• - 사이토 크롬 옥시 다제 -Cu;
• - 단백질 분해 효소 -Mg, K;
• - ATP- 아자 - Na, K, Ca, Mg.

금속 이온의 기능 :

• - 효소의 활성 중심이다.
• - 효소의 활성 중심과 기질 사이의 가교 역할을하며, 이들을 함께 가져온다.
• - 효소 반응의 특정 단계에서 전자 수용체 역할을한다.
• 6. 핵 단백질 - 비 단백질 성분
• - 핵산 - DNA 또는 RNA는 양이온 아미노산 인 아르기닌 및 라이신의 단백질 성분과 수많은 이온 결합으로 연결됩니다. 따라서 핵 단백질은 폴리 양이온 (히스톤)입니다. 단백질 성분은 간단한 단백질로 교환됩니다.

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8 간단하고 복잡한 단백질

단순한 다람쥐는 잔류 물로 만들어집니다. 아미노산 ~에서 가수 분해 그에 따라 헤어지자. 아미노산.

복합 단백질은 2 성분입니다. 다람쥐, 몇 가지 간단한 다람쥐 그리고 프로 미학 그룹이라고 불리는 비 단백질 성분. 와 가수 분해 도전하다 단백질, 게다가 무료 아미노산, 비 단백질 부분 또는 그 분해 생성물이 방출된다.

단순한 다람쥐 차례로 조건부로 선택된 기준에 따라 여러 하위 그룹으로 나누어집니다. 프로타민, 히스톤, 알부민, 글로불린, prolamins, 글루텐 및 기타 분류 도전하다 단백질 (2 장 참조)은 비 단백질 성분의 화학적 성질을 기반으로한다. 이에 따라 인산화 단백질은 (인산 함유), 색소 단백질 (색소 포함), 핵 단백질 (핵산 함유), 당단백 (탄수화물 함유)지단백질 (지질 함유) 및 금속 단백질 (금속 함유)이 포함됩니다.

프로타민 (프로타민) - 저 분자량 (4 ~ 12 kD) 주요 핵 단백질. 많은 동물에서, 프로톤은 순차 순서대로 포함되어 있으며, 영구 동체에 포함되어 있으며 일부 동물 (예 : 어류)에서는 히스톤이 완전히 교체됩니다. 프로타민의 존재는 핵 작용의 DNA를 보호하고 크로 미틴 소형 형태를 제공합니다.

히스톤 (Histos-fabric)은 동물과 식물 세포의 핵 속에 들어있는 강하게 염기성 인 단순 단백질 군 (p / 9.5-12.0)이다. G.가 극도로 긴 번역에 관여한다고 가정한다.분자염색체의DNA공간에 적합한 모양. 개인의 분리염색체그 (것)들을부서세포. G.가 메커니즘에 관여한다고 믿어진다.필사본및복제.

ALBUMINS (라틴어, 앨범, 알부민 단백질의 경우), 혈청의 한 부분 인 수용성 구형 단백질, 살아있는 세포와 식물의 세포질, 우유. 순경. 유청과 계란 A.뿐만 아니라 lactalbumin (각 혈청, ovidoproteins 및 우유의 주요 구성 요소)로 알려져 있습니다.

Globulin (글로불린) - 글로불린 (Globulin) - 염소, 산 및 알칼리의 용액에 용해되는 구형 단백질의 계열입니다 (폴리펩티드 사슬은 구형 또는 타원형 구조로 접혀 있음). 글로불린은 면역 반응 (면역 글로불린), 혈액 응고 (프로트롬빈, 피브리노겐) 등에 관여합니다.

PROLAMINS, 시리얼 씨앗의 예비 단백질 (밀에서,이 단백질들은 옥수수 - 옥수수, 보리 - 호 데인, 호밀 - 세 갈린, 귀리 - avsnina)에서 piatalin이라고 불린다. P.는 황 함유 (S- 풍부)와 황 함유 (S- 불량)의 두 그룹으로 나뉩니다. 이러한 모든 단백질은 공통적 인 전구체를 가진 관련 유전자의 계열에 의해 코딩됩니다. 종종 글루텐 (글루 테린 또는 HMW)도 P.와 관련이 있습니다. 단백질의 이러한 모든 그룹은 아미노산 구성이 다르며 글루타민과 프롤린의 많은 잔기를 포함하며 염기성 아미노산의 잔류 물은 거의 없습니다 (표 참조).

GLYKOPROTEINY (glycoproteins), Comm., 분자에서 oligo- 또는 polysaccharide 잔기는 단백질의 폴리 펩타이드 사슬과 연결됩니다 (O- 또는 N- 글리코 시드 결합). G. 자연에 널리 퍼져있다. 여기에는 혈청 (면역 글로불린, 트랜스페린 등)의 중요한 구성 요소, 사람과 동물의 혈액 그룹을 결정하는 그룹 혈액 물질, 항원 바이러스 (인플루엔자, 홍역, 뇌염 등), necrophilimormones, lectins, 효소.

IPOPROTEINY (지단백질), 노출 (apolipoproteins, 약식 형태 - apo-L) 또는 pidov로 구성된 복합체는 to-rymi 사이의 통신은 소수성 및 정전기에 의해 수행됩니다. 상호 작용. L.는 자유 또는 p-enterable (혈액, 우유, 달걀 노른자 등의 L. 플라스마)로 세분화되며, 불용성, 소위. 구조적 (L.Membrankleki, 신경 섬유의 myelin 외장, 엽록체). L. 단백질 간 또는 지질 내의 비공유 결합은 중요한 biol을 갖는다. 가치 그것은 자유의 가능성을 결정합니다. 유기체에서 L.의 St.의 조절과 교환했다. 무료 중. L. (그들은 imetabolismist 지질의 운반에서 중요한 위치를 차지한다) naib. L. 혈장이 연구되었으며, 혈청 형질의 밀도에 따라 분류되었습니다.

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단순하고 복잡한 단백질

단순 단백질은 가수 분해되면 아미노산으로 분해됩니다. 세포의 소위 단순 단백질의 대부분이 다른 비 단백질 분자와 관련되어 있기 때문에 이름은 다소 임의적이다.

그럼에도 불구하고 다음과 같은 단순 단백질 군이 전통적으로 구분됩니다.

1. Histones - 저 분자량 주요 단백질은 세포 DNA의 포장에 관여하며, 매우 보존적인 단백질이며, 돌연변이는 치명적이다. 5 개의 히스톤 분획이 구별된다 : H1 분획은 라이신이 풍부하고, H2A 및 H2b 분획은 라이신이 적당히 풍부하고, H3 및 H4 분획은 아르기닌이 풍부하다. 히스톤의 아미노산 서열은 진화 과정에서 거의 변하지 않았고, 포유 동물, 식물 및 효모의 히스톤은 서로 매우 유사합니다. 예를 들어, 인간과 밀 H4는 단백질 분자의 크기 외에도 몇 가지 아미노산 만 다르며 그 극성은 아주 일정합니다. 이것으로부터 우리는 히스톤이 동물, 식물 및 곰팡이의 공통 전구체 (7 억년 이상) 시대에 최적화되었다고 결론 지을 수 있습니다. 그 이후로 무수히 많은 점 돌연변이가 히스톤 유전자에서 일어 났지만 돌연변이 체는 모두 멸종되었다.

2. Protamines은 가장 간단한 저 분자량 단백질 그룹으로 60-85 %의 아르기닌 함량으로 인해 기본적인 성질을 나타내며 물에 잘 녹고 히스톤의 유사체이지만 세포 분열의 틈을 피하기 위해 척추 동물의 정자에 DNA를 더 가깝게 포장합니다.

3. 프롤린은 시리얼 단백질로 20 ~ 25 %의 글루탐산과 10 ~ 15 %의 프롤린을 함유하고 60 ~ 80 %의 알코올에 용해되며 다른 단백질은 이러한 조건에서 침전된다. prolamins에서는 식물성 단백질의 영양가를 상당히 감소시키는 라이신이 거의 없습니다.

Gluteins - 또한 식물 기원의 단백질은 곡물에서 글루텐의 대량을 구성합니다.

5. Albumins - 혈액 단백질, 혈액 단백질의 절반 이상을 구성, 구형 단백질, 물에 용해하고 소금의 약한 솔루션, 포화 용액에 침전 (뉴 햄프셔₄)₂그래서₄, 등전점 - 4.7, 혈액 pH에서 음전하가 높음. 인간 혈액 알부민은 아스파르트 산과 글루탐산이 많은 584 개의 아미노산 잔기로 구성된 단일 폴리 펩타이드 사슬로 구성됩니다. 이 분자는 3 개의 반복적 인 상 동성 도메인을 가지며, 각각 6 개의 디설파이드 브릿지를 포함한다. 진화 과정에서이 단백질을 결정하는 유전자가 두 번 복제 된 것으로 추정 할 수 있습니다. 알부민은 혈액의 주요 삼투압을 유발하고 지방산, 빌리루빈, 의약 물질, 스테로이드 호르몬, 비타민, 칼슘 및 마그네슘 이온을 운반 할 수있는 지방 친 화성 물질을 결합시키는 능력을 가지고 있습니다. Albumin은 메티오닌과 트립토판의 함량이 높은 식물 세포에 존재합니다.

글로블린 (globularins) - 구형의 혈장 단백질은 NaCl의 약한 용액에서만 불포화 용액 (NH₄)₂그래서₄ 침전되고, 그 결과 알부민으로부터 분리 될 수있다. 알부민과 글로불린의 비율은 일정한 수준으로 유지되는 혈액의 중요한 생화학 적 특성입니다. 전기 영동 도중 globulins는 몇몇 부분으로 분할된다 :

α₁ - 항 트립신, 항균제, 프로트롬빈, 코르티코 스테로이드 성 트랜스 포르틴, 프로게스테론 수송 체, 티록신 전달 글로불린;

α₂ - 안티 트롬빈, 콜린 에스테라아제, 플라스 미노 겐, 마크로 글로불린, 결합 단백 분해 효소 및 아연 이온 수송, 레티놀 수송 단백질, 비타민 D 수송 단백질;

β - 트랜스페린, 철 운반, 세룰로 플라스 민, 구리 운반, 피브리노겐, 성 호르몬 운반 글로불린, 트랜스 코발라민, 비타민 B 운반₁₂, 보체 시스템을 활성화시키는 C- 반응성 단백질;

식물 글로불린도 있으며 아르기닌, 아스파라긴, 글루타민이 풍부하고 두 부분으로 구성되어 있습니다.

7. 경화 단백질 (Scleroproteins) - 물에 불용성이거나 부분적으로 용해되는 단백질, 중성 염의 수용액, 에탄올, 에탄올과 물의 혼합물. 이들은 섬유소 단백질 (케라틴, 콜라겐, 피브로인 등)이며 화학 시약, 단백 분해 효소의 작용에 강하고 신체의 구조 기능을 수행합니다.

8. 독성 단백질 - 뱀 독, 전갈, 꿀벌의 독소. 이들은 매우 낮은 분자량을 특징으로합니다.

복합 단백질은 가수 분해 과정에서 아미노산과 비 단백질 물질로 분해되는 단백질입니다. 단백질 성분이 아닌 단백질 물질이 단백질 성분과 강하게 결합되어 있다면이를 인공 그룹이라고합니다.

복잡한 단백질은 비 단백질 성분에 따라 유형으로 나뉩니다.

염색 단백질 (Chromoproteins) - 보철물 그룹으로 착색 물질을 포함합니다.

세 그룹으로 나뉘어져 있습니다.

a) 헤모 프로테인 (철 포르피린) - 헤모글로빈, 미오글로빈, 시토크롬, 카탈라아제, 퍼 옥시 다제,

c) flavoproteins - FAD와 FMN은 산화 환원 효소의 일부이다.

금속 단백질 - 단백질 외에도 하나 이상의 금속 이온을 포함합니다. 여기에는 비 - 헤메 닉 철분을 함유하는 단백질뿐만 아니라 복합 효소 단백질의 금속 원자에 배위 된 단백질이 포함됩니다 :

a) ferritin - 비장, 간, 골수에 농축 된 약 20 %의 철분을 함유 한 고분자 수용성 복합 단백질로 체내의 철 저장소 역할을합니다. 페리틴의 철은 산화 된 형태 (FeO · OH)₈· (FeO · PO₃H₂), 펩타이드 그룹의 질소 원자에 배위 결합 된 철 원자;

b) 트랜스페린 (transferrin) - β 글로불린 분획의 일부로 0.13 %의 철분을 함유하고 있으며, 체내 철분 운반체입니다. 철 원자는 티로신의 수산기에 대한 배위 결합으로 단백질과 결합합니다.

포스 단백질 (Phosphoproteins) - 히드 록실 라디칼 인 세린 및 트레오닌에 에스테르 결합으로 부착 된 인산을 함유 한 단백질. 인산의 함량은 인산염 단백질에서 1 %에 이릅니다. 영양 기능을 수행하여 인과 비축하여 뼈와 신경 조직을 만듭니다.

phosphoproteins의 대표 위치 :

a) vitelin - 달걀 노른자 흰색;

b) 어류의 ichtulin-phosphoprotein.

c) 우유의 인산 단백질 인 카세 노겐은 우유를 응고시킬 때 Ca 2+와 용해성 염의 형태로 존재하며 Ca 2+가 분리되고 카제인이 침전된다.

지단백질 (lipotypins) - 중성 지방, 유리 지방산, 인지질, 콜레스테롤을 보철적인 그룹으로 포함하는 단백질. 지단백질은 핵의 세포질 막 및 세포막, 미토콘드리아, 소포체의 일부이며 자유 상태 (주로 혈장에서)로 존재합니다. 지단백질은 다양한 자연의 비공유 결합에 의해 안정화됩니다.

혈장 지단백질은 특징적인 구조를 가지고 있습니다. 내부에는 비극성 지질 (트리 아실 글리세리드, 에스테르 화 콜레스테롤)이 포함 된 지방 드롭 (코어)이 있습니다. 지방 드롭은 포스 포리 피드와 유리 콜레스테롤이 포함 된 껍질로 둘러싸여 있으며, 극성 그룹은 물로 바뀌고 소수성 그룹은 코어에 잠겨 있습니다. 단백질 부분은 아포 단백질이라 불리는 단백질로 대표된다. Apoproteins은 lipoproteins의 기능에 중요한 역할을합니다. 그들은 지질의 대사와 신진 대사에 관여하는 효소와 단백질에 대한 막 수용체와 필수 파트너의 인식 분자 역할을합니다.

혈장 지단백질은 여러 군으로 나뉩니다 :

- chylomicrons (CM), 장 세포에서 간과 조직으로 지질을 운반한다.

- pre-β-lipoproteins (매우 저밀도 지단백질 - VLDL)은 간에서 합성 된 지질을 운반한다.

- 베타 - 지단백질 (저밀도 지단백질 - LDL)은 콜레스테롤을 조직으로 운반합니다.

- α-lipoproteins (고밀도 지단백질 - 고밀도 지단백질)은 조직에서 간으로 콜레스테롤을 운반하고, 세포에서 과도한 콜레스테롤을 제거하고, 나머지 지단백질에 아포 단백질을 기증합니다.

지질 코어가 클수록, 즉 비극성 지질의 큰 부분이 많을수록 지단백질 복합체의 밀도가 낮아집니다. 카일 론 마이크론은 큰 크기 때문에 혈관 벽에 침투 할 수 없으며 HDL, LDL 및 부분적으로 VLDL이 가능합니다. 그러나 HDL은 크기가 작기 때문에 림프계를 통해 벽에서 쉽게 제거 할 수 있으며 단백질 및 인지질의 비율이 높으며 콜레스테롤 및 트리 아실 글리세리드 LDL 및 VLDL이 풍부한 것보다 빨리 대사됩니다.

당 단백질 (Glycoproteins) - 탄수화물과 그 유도체를 포함하며 분자의 단백질 부분과 강하게 관련되어 있습니다. 탄수화물 성분은 유익한 (면역 학적) 기능 이외에도 다양한 종류의 화학적, 물리적 효과에 대한 분자의 안정성을 크게 증가시키고 프로테아제의 작용으로부터 보호합니다.

글 라이코 실화 된 단백질은 세포질 막의 외부에 있고 세포 단백질로부터 분비된다. 탄수화물 성분과 다른 당 단백질에서 단백질 부분 사이의 연결은 세 가지 아미노산 중 하나 인 아스파라긴, 세린 또는 트레오닌 중 하나를 통한 통신을 통해 수행됩니다.

글리코 단백질에는 알부민, 세포질 막의 당 단백질, 일부 효소, 일부 호르몬, 점막의 당단백, 남극 물고기의 혈액 부동액을 제외한 모든 혈장 단백질이 포함됩니다.

당 단백질의 예로 면역 글로불린 (immunoglobulin)이 있습니다.이 두 종의 피크가 항원에 결합 할 수있는 Y 자형 당 단백질의 계열입니다. 인체의 면역 글로불린은 림프구의 표면에 막 단백질의 형태로 존재하며 혈장 (항체)에서는 자유 형태로 존재합니다. IgG 분자는 2 개의 동일한 중쇄 (H- 쇄)와 2 개의 동일한 경쇄 (L 쇄)의 큰 사량 체이다. 두 H 사슬 모두에는 공유 결합 된 올리고당이있다. IgG 중쇄는 4 개의 구형 도메인 V, C₁, 와₂, 와₃, 경 사슬 - 두 구형 도메인 V와 C에서. 문자 C는 불변 영역 V 변수를 나타냅니다. 가벼운 사슬을 가진 가벼운 사슬뿐만 아니라 중질 사슬은 모두 디설파이드 다리에 의해 연결되어있다. 내부 도메인은 또한 디설파이드 브릿지에 의해 안정화됩니다.

도메인은 약 110 아미노산 잔기의 길이를 가지며 상호 상동 성을 갖는다. 그러한 구조는 분명히 유전자 복제로 인해 발생했다. 면역 글로불린 분자의 중앙 영역에는 힌지 영역이 있으며, 이는 항체에 분자 내 이동성을 부여한다. 면역 글로블린은 파파인 효소에 의해 두 개의 F_ab 하나의 f_c-조각. 둘 다 f_ab-단편은 H 쇄의 하나의 L 쇄 및 N 말단 부분으로 구성되고 항원에 결합하는 능력을 보유한다. F_c-단편은 두 H- 쇄의 C- 말단 절반으로 구성된다. IgG의이 부분은 세포 표면에 결합하는 기능을 수행하고 보체 시스템과 상호 작용하며 세포에 의한 면역 글로불린 전달에 관여합니다.

적혈구 멤브레인 당 단백질 인 글리코 포린은 폴리펩티드 사슬의 말단 중 하나에 공유 결합 된 긴 폴리 사카 라이드 사슬 형태로 약 50 % 탄수화물을 함유한다. 탄수화물 사슬은 막 외부에서 돌출되어 있으며 혈액 그룹을 결정하는 항원 결정기를 포함하고 있으며 일부 병원성 바이러스에 결합하는 영역이 있습니다. 폴리펩티드 사슬은 글리코 포린 분자의 중간에 위치한 막 내부에 잠겨 있고, 소수성 펩타이드 영역은 지질 이중층을 통과하고, 음으로 하전 된 글루타메이트 및 아스파 테이트를 갖는 극성 말단은 세포질에 잠겨있다.

프로테오글리칸 - 탄수화물과 단백질의 비율에 따라 당 단백질과 다릅니다. 당 단백질에서 일부 단백질 분자는 탄수화물 잔기로 글리코 실화되며, 프로테오글린은 긴 탄수화물 사슬 (95 %)로 구성되며 소량의 단백질 (5 %)과 결합한다. Proteoglycans은 결합 조직의 세포 외 기질의 주요 물질이며, glycosaminoglycans, mucopolysaccharides라고도 불립니다. 탄수화물 부분은 반복되는 이당류 단위로 구성된 직쇄 비 분지 화 중합체로 표시되며 단량체 글루코사민 또는 갈 락토 사민 및 D- 또는 L- 이두 뇨산의 잔기를 항상 함유하고있다.

프로테오글리칸의 조성은 0.04 %의 규소를 포함하는데, 이는 130-180 반복 단위의 동물성 프로 테오 글리 칸이이 원소의 한 원자를 차지하며, 식물계의 대표자들 사이에서 펙틴의 규소 함량은 약 5 배 더 높습니다. 오르토 규산 Si (OH)₄ 탄수화물의 히드 록 실기와 반응하여 에테르 결합이 형성되어 사슬 간의 다리 역할을 할 수있다.

proteoglycans의 일부 대표자 :

1. 히알루 론산은 매우 널리 퍼진 proteoglycan입니다. 이것은 관절의 활액에서 동물의 결합 조직, 눈의 유리체에 존재합니다. 또한 다양한 박테리아에 의해 합성됩니다. 히알루 론산의 주요 기능은 세포 간 공간에서의 물의 결합, 젤리 같은 기질에서의 세포의 유지, 윤활성 및 충격을 완화시키는 능력, 조직 투과성 조절에 참여하는 것입니다. 단백질의 비율은 1-2 %입니다.

이당류 단위는 β (1 → 3) 글리코 시드 결합에 의해 연결된 글루 쿠 론산 잔기 및 N- 아세틸 글루코사민 잔기로 구성되고, 이당 단위는 β (1 → 4) 글리코 시드 결합에 의해 연결된다. β (1 → 3) 결합의 존재로 인해, 히알루 론산 분자는 수천 개의 모노 사카 라이드 잔기를 가지며, 나선형 형태를 취한다. 헬릭스의 회전 당 3 개의 이당류 블록이 있습니다. 나선의 바깥쪽에 위치하는 글루 쿠 론산 잔기의 친수성 카르복실기는 칼슘 이온을 결합 할 수있다. 이러한 그룹의 강력한 수분으로 인해 겔 형성시 히알루 론산과 다른 프로테오글리칸은 10,000 배의 물을 결합시킵니다.

글루 쿠 론산 잔기 + N- 아세틸 글루코사민 잔기

2. 콘드로이친 황산염 - N- 아세틸 글루코사민 대신에 N- 아세틸 갈 락토 사민 -4 (또는 6) - 황산염이 들어 있다는 점에서 히알루 론산과 다릅니다. 콘드로이틴 -4- 설페이트는 주로 연골, 뼈, 각막 및 배아 연골에 국한되어 있습니다. Chondroitin-6-sulfate - 피부, 인대, 인대, 탯줄, 심장 판막.

3. 헤파린은 포유류의 혈액과 림프의 항응고제로 결합 조직의 한 요소 인 비만 세포에 의해 합성됩니다. 그것은 그 화학 구조에 의해 proteoglycans과 결합되어 있습니다. 이당류 단위는 glucuronate-2-sulfate 잔기와 N- acetyl-glucosamine-6-sulfate 잔기로 구성됩니다. 헤파린에는 구조가 약간 다른 몇 가지 유형이 있습니다. 헤파린은 단백질에 매우 강하게 결합합니다. 헤파린 및 콘드로이틴 설페이트의 탄수화물 사슬은 최종 탄수화물 잔기 및 단백질 분자의 세린 잔기를 연결하는 O- 글리코 시드 결합을 통해 단백질에 부착된다.

4. Murein - 박테리아 세포벽의 주요 구조 다당류. murein에서 β (1 → 4) 위치에 연결된 두 개의 다른 단당류의 잔기 : murein의 특징 인 N-acetylglucosamine과 N- acetylmuramic acid가 번갈아 나타난다. 후자는 N- 아세틸 글루코사민을 갖는 단순한 락트산 에스테르이다. 세포벽에서 젖산의 카르복실기는 murein의 각 사슬을 3 차원 네트워크 구조로 연결시키는 penta-peptide에 아미드 결합으로 연결됩니다.

핵 단백질은 핵산이 비 단백질 부분으로 작용하는 복잡한 단백질입니다.

세포에 존재하는 단백질의 다양성에도 불구하고 자연은 모든 가능한 아미노산 조합을 실제로 분류하지 못했습니다. 대부분의 단백질은 제한된 수의 조상 유전자에서 유래합니다.

동종 단백질은 다른 종에서 동일한 기능을 수행합니다. 예를 들어 모든 척추 동물의 헤모글로빈은 산소를 수송하고 모든 세포의 사이토 크롬 c는 생물학적 산화 과정에 참여합니다.

대부분의 종의 homologous 단백질 :

a) 동일하거나 매우 근접한 분자량을 갖는다;

b) 많은 위치에서 불변 잔기라고 불리는 동일한 아미노산을 함유한다;

c) 일부 위치에서, 아미노산 서열, 소위 가변 영역에 상당한 차이가있다;

d) 동종 서열 - 비교 된 단백질의 아미노산 서열에서 유사한 특징 세트; 동일한 아미노산 이외에, 이들 서열은 아미노산 라디칼을 함유하지만, 이들의 물리 화학적 특성은 상이하다.

동종 단백질의 아미노산 서열을 비교 한 결과,

1) 보수적 인 불변 아미노산 잔기는 이들 단백질의 독특한 공간 구조와 생물학적 기능의 형성에 중요하다.

2) 동종 단백질의 존재는 종의 공통 진화 기원을 나타낸다.

3) 상 동성 단백질의 가변 아미노산 잔기의 수는 비교 된 종간의 계통 발생 학적 차이에 비례한다.

4) 어떤 경우에는 아미노산 서열의 작은 변화만으로도 단백질의 특성과 기능에 장애를 일으킬 수있다.

5) 그러나, 아미노산 서열의 모든 변화가 단백질의 생물학적 기능을 교란시키는 것은 아니다.

6) 단백질의 구조와 기능에 대한 가장 큰 위반은 3 차 구조를 형성하는 동안 폴리펩티드 사슬의 교차점에서 활성 중심의 일부인 단백질 접힘의 핵심에있는 아미노산을 대체 할 때 발생합니다.

폴리펩티드 사슬의 상 동성 영역, 유사한 형태 및 관련 기능을 갖는 단백질은 단백질 군 내로 분리된다. 예를 들어, 세린 프로 테이나 제는 단백질 분해 효소로서 기능하는 단백질 군이다. 일부 아미노산 치환은 이러한 단백질의 기질 특이성의 변화와 가족 내에서의 기능적 다양성의 출현을 가져왔다.

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단백질의 구조. 단백질 구조 : 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차. 단순하고 복잡한 단백질

단백질의 구조. 단백질 구조 : 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차. 단순하고 복잡한 단백질

"단백질"이라는 이름은 많은 사람들이 가열되면 흰색으로 변하는 능력에서 유래합니다. "단백질"이라는 이름은 헬라어 인 "first"에서 유래 한 것으로, 몸에 중요성이 있음을 나타냅니다. 생물체의 조직 수준이 높을수록 단백질의 구성이 다양해진다.

단백질은 하나의 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노기의 아미노기 사이에서 공유 결합 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산으로 형성됩니다. 두 아미노산의 상호 작용에서, 디 펩티드가 형성된다 (그리스 펩티드로부터의 2 개 아미노산의 잔기 - 용접 됨). 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 교체, 배제 또는 재배치는 새로운 단백질의 출현을 야기합니다. 예를 들어, 하나의 아미노산 (글루타민을 발린으로 대체)을 사용하면 적혈구가 다른 형태를 가지며 기본 기능 (산소 전달)을 수행 할 수없는 겸상 적혈구 빈혈이 발생합니다. 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자가 분리됩니다. 아미노산 잔기의 수에 따라 방출 :

- 올리고 펩타이드 (디 -, 트라이 -, 테트라 펩타이드 등) - 20 아미노산 잔기를 함유한다.

- 폴리 펩타이드 - 20 내지 50 아미노산 잔기;

- 단백질 - 50 개 이상, 때로는 수천 개의 아미노산 잔기

물리 화학적 성질에 따르면, 단백질은 친수성과 소수성입니다.

단백질 분자의 4 가지 구성 단계 - 단백질의 등가 공간 구조 (배열, 형태) : 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차.

단백질의 1 차 구조

단백질의 주요 구조는 가장 간단합니다. 그것은 아미노산이 강력한 펩타이드 결합에 의해 함께 연결되어있는 폴리펩티드 사슬의 형태를 가지고 있습니다. 아미노산과 그 서열의 질적 및 양적 조성에 의해 결정됩니다.

이차 단백질 구조

2 차 구조는 하나의 헬릭스 컬의 NH 기의 수소 원자와 다른 하나의 CO 기의 산소 사이에 형성되고 나선을 따라 또는 단백질 분자의 평행 폴드 사이에 형성된 수소 결합에 의해 주로 형성된다. 단백질 분자는 부분적으로 또는 전체적으로 α 나선형으로 꼬여 있거나 β 접힌 구조를 형성합니다. 예를 들어, 케라틴 단백질은 α 나선을 형성합니다. 그들은 발굽, 뿔, 머리카락, 깃털, 손톱, 발톱의 일부입니다. 베타 - 폴딩은 실크의 일부인 단백질을 가지고 있습니다. 아미노산 라디칼 (R- 그룹)은 나선형 바깥에 남아 있습니다. 수소 결합은 공유 결합보다 훨씬 약하지만, 상당 부분이 상당히 견고한 구조를 형성합니다.

비틀어 진 나선의 형태로 작용하는 것은 일부 섬유소 단백질 - 미오신, 액틴, 피브리노겐, 콜라겐 등의 특징이다.

3 차 단백질 구조

3 차 단백질 구조. 이 구조는 각 단백질에 대해 일정하고 독특합니다. R 그룹의 크기, 극성, 아미노산 잔기의 모양 및 순서에 따라 결정됩니다. 폴리펩티드 나선 구조는 특정한 방식으로 비 틀리고 적합합니다. 단백질의 3 차 구조의 형성은 단백질의 특별한 형태 - 소구 (라틴계 글로브 러스 - 공)로부터 형성된다. 그 형성은 서로 다른 유형의 비공유 상호 작용 (소수성, 수소, 이온)에 의해 발생합니다. 시스테인 아미노산 잔기 간에는 디설파이드 브릿지가 발생합니다.

소수성 결합은 용매 분자의 상호 반발로 인한 비극성 측쇄 사이의 약한 결합이다. 이 경우 단백질은 비틀어 져서 소수성 측쇄가 분자 깊숙이 침지되어 물과의 상호 작용으로부터 보호되며 측면 친수성 사슬은 외부에 위치합니다.

대부분의 단백질은 글로블린, 알부민 등의 3 차 구조를 가지고 있습니다.

4 차 단백질 구조

4 차 단백질 구조. 그것은 개별적인 폴리펩티드 사슬을 결합한 결과로 형성됩니다. 함께, 그들은 기능 단위를 구성합니다. 결합 유형은 다르다 : 소수성, 수소, 정전기, 이온.

정전기 결합은 아미노산 잔기의 전기 음성 라디칼과 전기 양성 라디칼간에 발생합니다.

일부 단백질의 경우, 소 단위체의 구형 배치가 특징적이며, 이는 구형 단백질입니다. 구형 단백질은 물 또는 소금 용액에 쉽게 용해됩니다. 1000 개 이상의 알려진 효소가 구형 단백질에 속합니다. 구형 단백질에는 호르몬, 항체, 수송 단백질이 포함됩니다. 예를 들어, 복잡한 헤모글로빈 분자 (혈액 적혈구 단백질)는 구형 단백질이며 globins의 4 가지 거대 분자로 구성되어 있습니다 : 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬, 각각은 철을 함유 한 heme에 연결됩니다.

다른 단백질은 나선형 구조로 합쳐져서 특징 지어집니다 - 이들은 원 섬유 (라틴. 피 브릴 - 섬유질) 단백질입니다. 여러 개의 (3에서 7 개의) α - 나선은 케이블의 섬유처럼 서로 결합합니다. 섬유 단백질은 물에 녹지 않습니다.

단백질은 간단하고 복잡한 것으로 나뉩니다.

간단한 단백질 (단백질)

단순 단백질 (단백질)은 아미노산 잔기로만 구성됩니다. 간단한 단백질로는 글로불린, 알부민, 글루 테린, 프로타민, 프로타민, 캡이 있습니다. 알부민 (예 : 혈청 알부민)은 물에 용해되며 글로블린 (예 : 항체)은 물에는 용해되지 않지만 특정 염 (염화나트륨 등)의 수용액에는 용해됩니다.

복잡한 단백질 (proteids)

복잡한 단백질 (proteids)에는 아미노산 잔기 이외에도 다른 성질의 화합물이 포함되며이를 인공 그룹이라고합니다. 예를 들어, 금속 단백질은 비 헴 철분을 포함하거나 금속 원자 (대부분의 효소)에 의해 결합 된 단백질이며, 핵 단백질은 핵산 (염색체 등)에 연결된 단백질이고 인산염 단백질은 인산 잔기 (일부 호르몬, 항체 등), 색소 단백질 - 색소 함유 단백질 (미오글로빈 등), 지단백질 - 지질을 포함한 단백질 (포함 된 단백질) 막의 조성에서).

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단백질은 무엇으로 이루어 집니까? 단순하고 복잡한 단백질의 예. 간단한 단백질 예제

단백질은 무엇으로 이루어 집니까? 단순하고 복잡한 단백질의 예

단백질의 중요성을 상상해 보라. 잘 알려진 프리드리히 엥겔스 (Friedrich Engels)의 구절을 떠올려 볼 만하다. "생명체 란 단백질 몸체의 존재 방식이다." 사실, 지구상에서 이러한 물질들은 핵산과 함께 생명체의 모든 증상을 일으 킵니다. 이 백서에서는 단백질이 무엇을 만들어 내는지 알아보고 어떤 기능을 수행하는지 검토하고 다양한 종의 구조적 특징을 결정합니다.

펩타이드 - 고도로 조직화 된 폴리머

실제로 식물과 동물의 살아있는 세포에서 단백질은 다른 유기 물질보다 정량적으로 우세하며 많은 기능을 수행합니다. 이들은 이동, 보호, 신호 전달 등과 같은 매우 중요한 다양한 세포 과정에 관여합니다. 예를 들어, 동물 및 인간 근육 조직에서 펩티드는 건조 물질의 85 중량 %를 차지하고 뼈와 피부의 경우 15-50 %를 차지합니다.

모든 세포 및 조직 단백질은 아미노산 (20 종)으로 구성됩니다. 살아있는 유기체의 수는 항상 20 종입니다. 펩타이드 단량체의 다양한 조합은 자연에서 다양한 단백질을 형성합니다. 이것은 2x1018 개의 가능한 종의 천문학적 인 수에 의해 계산됩니다. 생화학에서 폴리 펩타이드는 고분자 생물학 고분자 - 거대 분자라고합니다.

아미노산 - 단백질 단량체

이들 화합물의 모든 20 가지 유형은 단백질의 구조 단위이며 일반식 Nh3-R-COOH를 갖습니다. 이들은 염기성 및 산성 모두를 나타낼 수있는 양쪽 성 유기 물질이다. 간단한 단백질뿐만 아니라 복잡한 단백질도 소위 필수 아미노산을 함유하고 있습니다. 그러나 발린, 라이신, 메티오닌과 같은 필수 단량체는 일부 유형의 단백질에서만 발견 될 수 있습니다.

따라서, 폴리머를 특성화 할 때, 얼마나 많은 아미노산이 단백질로 구성되는지뿐만 아니라 어떤 단량체가 펩티드 결합에 의해 거대 분자로 결합되는지가 고려된다. 우리는 또한 아스파라긴, 글루탐산, 시스테인과 같은 대체 가능한 아미노산이 사람과 동물 세포에서 독립적으로 합성 될 수 있다고 덧붙였다. 대체 할 수없는 단백질 단량체가 박테리아, 식물 및 균류의 세포에서 형성됩니다. 그들은 음식으로 만 종속 영양 생물에 들어간다.

폴리펩티드는 어떻게 형성 되는가?

여러분도 아시다시피, 20 개의 다른 아미노산을 다양한 단백질 분자로 결합시킬 수 있습니다. 모노머끼리 어떻게 결합합니까? 근처 아미노산의 카르복실기와 아민 기가 서로 상호 작용한다는 것이 밝혀졌습니다. 소위 펩티드 결합이 형성되고, 중축 합 반응의 부산물로서 물 분자가 방출된다. 단백질 분자는 아미노산 잔기와 반복적 인 펩타이드 결합으로 구성됩니다. 따라서 폴리펩티드라고도합니다.

흔히 단백질은 단 하나가 아니라 여러 개의 폴리 펩타이드 쇄를 동시에 포함 할 수 있으며 수천 개의 아미노산 잔기로 이루어져 있습니다. 또한 단백질뿐만 아니라 단순한 단백질도 공간 구성을 복잡하게 만들 수 있습니다. 이것은 기본뿐만 아니라 2 차, 3 차 및 심지어 4 차 구조를 생성합니다. 이 과정을 더 자세히 고려하십시오. 단백질이 무엇으로 구성되어 있는지에 대한 질문을 계속 연구하면서이 거대 분자가 어떤 구성을 가지고 있는지 알아 보겠습니다. 위에서 우리는 폴리펩티드 사슬이 많은 공유 화학 결합을 포함한다는 것을 발견했습니다. 이러한 구조를 기본이라고합니다.

그것은 아미노산의 양적 및 질적 구성뿐만 아니라 화합물의 서열에 중요한 역할을합니다. 이차 구조는 나선형의 형성시에 발생한다. 그것은 새로이 떠오르는 많은 수소 결합에 의해 안정화됩니다.

높은 수준의 단백질 구성

3 차 구조는 볼의 형태로 나선형을 포장 한 결과로 나타납니다. 예를 들어, 근육 단백질 미오글로빈은 정확히이 공간 구조를 가지고 있습니다. 그것은 새로 형성된 수소 결합과 디설파이드 브릿지 (단백질 분자에 몇 개의 시스테인 잔기가있는 경우)에 의해 뒷받침됩니다. 4 차 형태는 소수성 또는 정전기 같은 새로운 유형의 상호 작용을 통해 여러 단백질 소포를 한꺼번에 단일 구조로 결합한 결과입니다. 펩타이드와 함께 비 단백질 부분도 4 차 구조에 포함됩니다. 이들은 마그네슘, 철, 구리 또는 오르토 인산염 또는 핵산 잔류 물뿐만 아니라 지질 일 수 있습니다.

단백질 생합성의 특징

이전에 우리는 단백질이 무엇인지 알아 냈습니다. 그것은 일련의 아미노산으로 만들어졌습니다. 폴리펩티드 사슬로의 그들의 집합체는 리보솜 - 식물과 동물 세포의 비 - 막 세포 소기관에서 발생한다. 생합성 과정에서 정보 및 수송 RNA 분자가 또한 참여합니다. 전자는 단백질 어셈블리를위한 매트릭스이고, 후자는 다양한 아미노산을 운반합니다. 세포 생합성 과정에서 딜레마가 발생합니다. 즉, 단백질은 뉴클레오티드 또는 아미노산으로 구성됩니다. 대답은 명확합니다 - 단순하고 복잡한 폴리펩티드는 양쪽 성 유기 화합물 - 아미노산으로 구성됩니다. 세포의 생활주기에는 단백질 합성이 특히 활발 할 때 활동이 있습니다. 이들은 소위 중간 단계 J1과 J2입니다. 현재이 세포는 활발히 성장하고 있으며 다량의 건축 자재 인 단백질이 필요합니다. 또한, 두 딸 세포의 형성으로 끝나는 유사 분열의 결과로, 그들 각각은 대량의 유기 물질을 필요로하므로, 부드러운 소포체의 채널에 지질과 탄수화물의 활성 합성이 있고, 세분화 된 XPS 상에 단백질이 합성된다.

단백질 기능

단백질이 무엇을 구성하는지 알면 거대한 종류의 종과 이들 물질 고유의 고유 한 특성을 모두 설명 할 수 있습니다. 단백질은 세포에서 모든 기능을 수행합니다. 예를 들어, 구조는 미토콘드리아, 엽록체, 리소좀, 골지 복합체 등 모든 세포와 유기체의 세포막의 일부입니다. gamoglobulins 또는 antibody와 같은 펩타이드는 보호 기능을 수행하는 간단한 단백질의 예입니다. 즉, 세포 면역은 이러한 물질의 작용의 결과입니다. 헤모글로빈과 함께 헤 모시 아닌 복합체 단백질은 동물에서 수송 기능을 수행합니다. 즉, 혈액에서 산소를 운반합니다. 세포막을 구성하는 신호 단백질은 세포질에 들어가려고하는 물질에 대해 세포 자체에 알려줍니다. 펩티드 알부민은 예를 들어 응고 능력과 같은 기본적인 혈액 변수를 담당합니다. 오발 부민 (Ovalbumin) 닭고기 달걀 단백질은 세포에 저장되어 영양소의 주요 공급원이됩니다.

단백질 - 세포 뼈대의 기초

펩타이드의 중요한 기능 중 하나는지지입니다. 살아있는 세포의 모양과 부피를 보존하는 것은 매우 중요합니다. 이른바 서브 멤브레인 구조 - 미세 소관 (microtubules)과 미세 미티 (microtinuity intertwining)가 세포의 내부 골격을 형성합니다. 그들의 구성에 포함 된 단백질, 예를 들어, 튜 불린 (tubulin)은 쉽게 수축하고 늘어날 수 있습니다. 이것은 셀이 다양한 기계 변형 동안 그 형태를 유지하는 것을 돕습니다.

식물 세포에서 hyaloplasm의 단백질과 함께 세포질의 가닥 인 plasmodesma도지지 기능을 수행합니다. 세포벽의 모공을 통과하여 식물 조직을 형성하는 인접한 세포 구조 사이의 관계를 결정합니다.

효소 - 단백질 성 물질

단백질의 가장 중요한 특성 중 하나는 화학 반응의 속도에 미치는 영향입니다. 주요 단백질은 부분 변성 (tertiary or quaternary structure)에서 거대 분자를 푸는 과정입니다. 폴리펩티드 사슬 자체는 파괴되지 않습니다. 부분 변성 (denaturation)은 단백질의 신호 및 촉매 기능의 기초가된다. 후자의 특성은 효소가 세포의 핵 및 세포질에서 생화학 반응의 속도에 영향을 미치는 능력이다. 반대로 펩타이드는 화학 공정의 속도를 줄이며 효소가 아니라 억제제라고합니다. 예를 들어, 단순한 카탈라아제 단백질은 과산화수소의 독성 물질을 분해하는 과정을 가속화시키는 효소입니다. 그것은 많은 화학 반응의 최종 생성물로 형성됩니다. 카탈라아제는 중성 물질 인 물과 산소에 대한 이용을 촉진합니다.

단백질의 성질

펩타이드는 많은 방법으로 분류됩니다. 예를 들어 물에 관해서는 친수성과 소수성으로 나눌 수 있습니다. 온도는 또한 다양한 방식으로 단백질 분자의 구조와 특성에 영향을 미친다. 예를 들어, 손톱과 머리카락의 성분 인 케라틴 단백질은 저온과 고온 모두에서 견딜 수 있습니다. 즉 열에 불안정합니다. 그러나 앞서 언급 한 오발 부민 단백질은 80-100 ℃로 가열하면 완전히 파괴됩니다. 이것은 그것의 일차 구조가 아미노산 잔기로 분리된다는 것을 의미합니다. 그러한 과정을 파괴라고합니다. 우리가 어떤 조건을 만들어 내는지에 상관없이 단백질은 원래 형태로 돌아갈 수 없습니다. 모터 단백질 - 액틴과 밀로 신이 근육 섬유에 존재합니다. 그들의 수축과 이완은 근육 조직의 근간을 이루고 있습니다.

1.10.1. 간단한 단백질 (단백질)

단백질 (단순 단백질)은 아미노산만으로 구성된 단백질을 포함합니다.

이들은 아미노산 조성의 물리 화학적 성질 및 특성에 따라 그룹으로 나뉘어진다. 다음과 같은 단순 단백질 군을 구별합니다 :

Albumins는 인체의 조직에 널리 퍼져있는 단백질 군입니다.

그들은 상대적으로 낮은 분자량 50-70,000 d를 가지고 있습니다. 생리 학적 범위의 pH에서 아미노산은 음전하를 띠고 있습니다. 이는 조성물의 글루타민산 함량이 높기 때문에 pH 4.7에서 등전위 상태에 있기 때문입니다. 저 분자량 및 발음 전하를 갖는 알부민은 전기 영동 중에 충분히 높은 속도로 움직입니다. 알부민의 아미노산 조성은 다양하며, 필수 아미노산 전체가 포함되어 있습니다. Albumins은 매우 친수성 인 단백질입니다. 이들은 증류수에 용해됩니다. 강력한 수화 껍질이 알부민 분자 주위에 형성되므로, 암모늄 설페이트의 100 % 농도가 높으면 용액에서 소금물을 제거하는 데 필요합니다. Albumins는 신체에서 구조적, 수송 기능을 수행하고 물리 화학적 혈액 상수의 유지 관리에 참여합니다.

글로불린은 대개 알부민과 관련된 광범위하고 이질적인 단백질 군입니다. 그들은 알부민보다 더 높은 분자량을 가지고 있습니다 - 최대 200,000 이상, 그래서 그들은 전기 이동 중에 더 천천히 움직입니다. 글로불린의 등전점은 pH 6.3-7입니다. 아미노산은 다양합니다. 글로불린은 증류수에는 녹지 않지만 염분 용액에는 녹을 수있다. KCl, NaCl 5-10 %. 글로불린은 알부민보다 수화가 적기 때문에 황산 암모늄으로 이미 50 % 포화 상태에있는 용액에서 염분을 제거합니다. 신체의 글로불린은 주로 구조적, 보호 적, 수송 기능을 수행합니다.

히스톤은 작은 분자량 (11-24,000 in)을 가지고 있습니다. 그들은 알칼리성 아미노산 인 라이신과 아르기닌이 풍부하므로 pH 9.5 - 12의 고 알칼리성 배지에서 등전위 상태에 있습니다. 생리적 조건 하에서 히스톤은 양전하를 띠고 있습니다. 다른 유형의 히스톤에서는 arginine과 lysine의 함량이 다양하므로 5 등급으로 나뉩니다. 히스톤 N1과 H2는 라이신이 풍부하고, 히스톤 H3은 아르기닌이다. 히스톤 (Histone) 분자는 극성이며 매우 친수성이어서 용액에서 염분이 거의 없습니다. 세포에서 양전하를 띤 히스톤은 보통 염색질의 구성에서 음으로 하전 된 DNA와 관련이 있습니다. 염색질의 히스톤은 DNA 분자가 감긴 핵을 형성합니다. 히스톤의 주요 기능은 구조적이며 규제 적입니다.

프로타민 - 저분자 알칼리성 단백질. 그들의 분자 질량은 4-12,000 d이며, 프로타민은 아르기닌과 라이신을 80 %까지 함유하고 있습니다. 그들은 크루 파인 (청어), 고등어 (고등어)와 같은 물고기의 우유 핵 단백질 구성에 포함되어 있습니다.

프롤린, 글루텐은 글루탐산이 풍부한 식물성 단백질 (최대 43 %) 및 소수성 아미노산, 특히 프롤린 (최대 10-15 %)입니다. 아미노산 조성의 특이성으로 인해 프로락틴과 글루텐은 물과 생리 식염수에 용해되지 않지만 70 % 에탄올에 용해됩니다. 프롤린과 글루텐은 곡물의 식품 단백질로 소위 글루텐 단백질을 구성합니다. 글루텐 단백질에는 sekalin (호밀), gliadin (밀), hordein (보리), avenin (귀리) 등이 있습니다. 어린 시절 소장의 림프 세포에서 항체가 생성되는 글루텐 단백질에 대한 편협이있을 수 있습니다. 글루텐 장염증이 발생하면 장내 효소의 활성이 감소합니다. 이와 관련하여, 아이들은 생후 4 개월이 지난 후에 곡물을 섭취하는 것이 좋습니다. 글루텐 단백질 쌀과 옥수수를 포함하지 마십시오.

Proteinoids (proteinaceous) -지지 조직 (뼈, 연골, 힘줄, 인대)의 원 섬유, 수 불용성 단백질. 그들은 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴, 피브로인으로 대표됩니다.

신체에 널리 분포되어있는 단백질 인 콜라겐은 모든 신체 단백질 중 약 1/3을 차지합니다. 뼈, 연골, 치아, 힘줄 및 기타 유형의 결합 조직에 포함됩니다.

콜라겐의 아미노산 조성의 특징은 무엇보다 글리신 (모든 아미노산의 1/3), 프롤린 (모든 아미노산의 1/4) 및 루신의 높은 함량을 포함합니다. 콜라겐의 구성에는 희귀 한 아미노산 인 하이드 록시 프롤린과 하이드 록시 리그닌이 포함되어 있지만 환상 아미노산은 없습니다.

콜라겐 폴리펩티드 사슬은 약 1000 개의 아미노산을 포함합니다. 콜라겐에는 여러 가지 유형의 콜라겐이 있는데, 서로 다른 유형의 폴리펩티드 사슬의 조합에 따라 다릅니다. 콜라겐 소 섬유 형성 유형에는 첫 번째 유형의 콜라겐 (피부에 우세 함), 두 번째 유형의 콜라겐 (연골에서 유행 함) 및 세 번째 유형의 콜라겐 (혈관에서 우세 함)이 포함됩니다. 신생아에서는 콜라겐의 대부분이 성인 III 형, II 형 및 I 형으로 나타납니다.

콜라겐의 2 차 구조는 특수한 "깨진"알파 - 나선 구조로 3.3 개의 아미노산이 들어있는 코일에 있습니다. 헬릭스 피치는 0.29 nm입니다.

콜라겐의 세 폴리펩티드 사슬은 수소 결합에 의해 고정 된 삼중 꼬임 로프의 형태로 놓여지고 콜라겐 섬유 - 트로포 콜라겐의 구조 단위를 형성합니다. Tropocollagen 구조는 병렬 배열, 행에 길이가 displaced, 공유 결합에 의해 고정 및 콜라겐 섬유를 형성합니다. 칼슘은 tropocollagen 사이 간격으로 뼈 조직에 침착됩니다. 콜라겐 섬유는 콜라겐 번들을 안정화시키는 탄수화물을 함유하고 있습니다.

케라틴 (Keratins) - 모발의 단백질, 손톱. 그들은 소금, 산, 알칼리의 용액에 용해되지 않습니다. 케라틴의 구성에는 대량의 세로토 소화 아미노산 (최대 7-12 %)이 포함되어있는 분획이있어 이황화 교량을 형성하여 이들 단백질에 높은 강도를 부여합니다. 케라틴의 분자량은 매우 높으며 2,000,000 d에 이릅니다. 케라틴은 α 구조와 β 구조를 가질 수 있습니다. α - 케라틴에서 세 개의 α - 나선은 초 원형으로 결합되어 protofibrils를 형성합니다. Protofibrils는 profibrils로, 그 다음 macrofibrils로 결합됩니다. 베타 - 케라틴의 예로는 피브로인 실크가 있습니다.

엘라스틴은 탄성 섬유, 인대, 힘줄의 단백질입니다. 엘라스틴은 물에 녹지 않으며 팽창 할 수 없습니다. 엘라스틴에서는 글리신, 발린 및 류신의 비율이 높습니다 (최대 25-30 %). Elastin은 하중의 작용에 따라 늘어나고 하중을 제거한 후 크기를 복원 할 수 있습니다. 탄력성은 라이신 아미노산의 참여로 엘라스틴에 많은 수의 사슬 간 교차 결합이 존재하는 것과 관련이있다. 2 개의 사슬은 링크 리실 - 노르 류신을 형성하고, 4 개의 사슬은 링크 - 데스 모신을 형성한다.

화학 단백질

단백질은 복합체가있는 질소 함유 고 분자량 유기 물질입니다

분자의 구성과 구조.

단백질은 복잡한 아미노산 중합체로 간주 될 수 있습니다.

단백질은 모든 살아있는 유기체의 일부이지만, 특히 중요한 역할을합니다.

특정 형태의 단백질들로 구성된 동물 유기체들 (근육,

외과 적 조직, 내장 기관, 연골, 혈액).

식물은 이산화탄소로부터 단백질 (및 아미노산의 구성 부분)을 합성합니다.

광합성, 동화 작용에 의한 CO2 가스 및 물

다른 단백질 요소 (질소 N, 인 P, 황 S, 철 Fe, 마그네슘 Mg)

토양에서 발견되는 수용성 염.

동물 유기체는 주로 음식과 그 동물의 기성 아미노산을 얻습니다.

기본은 몸의 단백질을 만듭니다. 다수의 아미노산 (필수 아미노산)

동물 유기체에 의해 직접 합성 될 수있다.

단백질의 특징은 그들의 다양성과 관련이있다.

분자에 포함 된 연결 수, 특성 및 방법

아미노산. 단백질은 생체 촉매의 기능을 수행합니다 - 효소,

신체의 화학 반응 속도와 방향을 조절합니다. 있음

핵산과의 복합체는 성장 기능과 전달을 제공합니다.

유전 적 특성은 근육의 구조적 기초이며 운동

단백질 분자는 반복적 인 C (O) -NH 아미드 결합을 함유하고있다.

펩타이드 (러시아 생화학 자 A.Ya. Danilevsky의 이론).

따라서, 단백질은 수백 또는

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html