단백질의 조성은 잔류 물

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단백질의 조성은 잔류 물

파트 A. 대답을 선택하여 과제를 테스트하십시오.
1. (2 점). 단백질의 조성은 잔류 물을 포함한다 :
A. α- 아미노산. B. β- 아미노산. B. δ- 아미노산. G. ε- 아미노산.
2. (2 점). 물질 이름 CH3-NHH-CH2-CH3
A. 디메틸 아민. B. 디 에틸 아민. V. 메틸 에틸 아민. G.Propylamin.
3. (2 점). 수식이 C3H7NH2 인 물질의 용액에서 리트머스의 착색 :
A. 레드. B. 블루. V. 바이올렛.
4. (2 점). 에틸 아민과 반응하지 않는 물질 :
A. 수산화 나트륨. B. 산소. B. 회색 산. G. 염화수소.
5. (2 점). 단백질의 2 차 구조를 형성하는 화학 결합 :
A. 수소. B. 이온. B. 펩타이드. G. 공유 결합 비극성.
6. (2 점). 아닐린과 염화수소의 상호 작용의 반응 생성물은 화합물의 부류에 속한다 :
A.Kislot. B. 근거. 솔레 일. G. 복합 에스테르.
7. (2 점). 단백질 특성 반응 :
A. 수화. B. 수소화. B. 가수 분해. G. 탈수.

파트 B. 무료 응답이있는 작업.
8. (6 점). 화학식이 CH3-CH2-CH2-CH2-NH2 인 물질의 경우, 2 개의 이성질체와 2 개의 동족체의 구조식을 만든다. 모든 물질의 이름을 알려주십시오.
9. (6 점). 다음 물질 중 어느 것 : 수산화 칼륨, 물, 에탄올 - 2- 아미노 프로판 산이 반응합니까? 가능한 반응 방정식을 적어 답을 확인하십시오.
10. (6 점). 12.3 g의 니트로 벤젠을 환원 시켜서 어떤 양의 아닐린을 얻을 수 있습니까?
11. (2 점). 글리세린 용액에서 단백질 용액을 화학적으로 구별하는 방법은 무엇입니까? 합당한 답을주십시오.

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강의 3 번. 단백질의 구조와 기능. 효소

단백질 구조

단백질은 α- 아미노산 잔기로 구성된 고분자 유기 화합물입니다.

단백질에는 탄소, 수소, 질소, 산소, 황이 포함됩니다. 일부 단백질은 인, 철, 아연 및 구리를 함유 한 다른 분자와 복합체를 형성합니다.

단백질은 고 분자량을 가지고 있습니다 : 계란 알부민 - 36,000, 헤모글로빈 - 152,000, 미오신 - 500,000 비교를위한 : 알코올의 분자량은 46, 아세트산은 60, 벤젠은 78입니다.

단백질의 아미노산 조성

단백질은 단량체가 α- 아미노산 인 비 정기 중합체입니다. 일반적으로 20 종의 α- 아미노산을 단백질의 단량체라고하며, 세포와 조직에서 170 종이 발견됩니다.

아미노산이 사람과 다른 동물의 몸에서 합성 될 수 있는지 여부에 따라 다음과 같이 구분할 수 있습니다. 대체 할 수있는 아미노산을 합성 할 수 있습니다. 필수 아미노산 - 합성 할 수 없습니다. 필수 아미노산은 음식물과 함께 섭취해야합니다. 식물은 모든 종류의 아미노산을 합성합니다.

아미노산 조성에 따라 단백질은 다음과 같습니다 : 완전 - 아미노산 전체를 포함합니다. 열등한 - 구성 성분의 일부 아미노산이 빠져있다. 단백질이 아미노산만으로 구성된다면 단순 단백질이라고 부릅니다. 단백질이 아미노산 이외에 비 아미노산 성분 (prosthetic group)을 함유하고 있으면 복합체라고합니다. 인공 그룹은 금속 (금속 단백질), 탄수화물 (당 단백질), 지질 (지단백질), 핵산 (핵 단백질)으로 나타낼 수 있습니다.

모든 아미노산은 1) 카르복실기 (-COOH), 2) 아미노기 (-NH₂), 3) 라디칼 또는 R- 기 (나머지 분자). 다른 유형의 아미노산에서 라디칼의 구조가 다릅니다. 아미노산을 구성하는 아미노기 및 카르복실기의 수에 따라, 하나의 카르복실기 및 하나의 아미노기를 갖는 중성 아미노산; 하나 이상의 아미노기를 갖는 염기성 아미노산; 하나 이상의 카르복시기를 갖는 산성 아미노산.

아미노산은 양성 화합물로서 용액 에서처럼 산과 염기의 역할을 할 수 있습니다. 수용액에서 아미노산은 다른 이온 형태로 존재합니다.

펩타이드 결합

펩타이드는 펩티드 결합으로 연결된 아미노산 잔기로 구성된 유기 물질이다.

펩티드의 형성은 아미노산의 축합 반응의 결과로서 발생한다. 하나의 아미노산의 아미노기와 다른 아미노기의 카르복실기의 상호 작용은 그 사이에 펩티드 결합이라고하는 공유 질소 - 탄소 결합을 일으킨다. 펩티드를 구성하는 아미노산 잔기의 수에 따라 디 펩티드, 트리 펩티드, 테트라 펩타이드 등이 구별된다. 펩티드 결합의 형성은 여러 번 반복 될 수있다. 이것은 폴리펩티드의 형성을 유도한다. 펩티드의 한쪽 말단에는 유리 아미노기 (N 말단)가 있고, 다른 말단에는 자유로운 카르복실기 (C 말단)가있다.

단백질 분자의 공간적 구성

단백질에 의한 특정 기능의 수행은 분자의 공간적 구성에 달려 있으며, 또한 세포가 단백질을 접히지 않는 형태로 유지하는 데 에너지 적으로 바람직하지 않으므로 폴리펩티드 사슬이 놓여져 특정 입체 구조 또는 입체 형태를 얻습니다. 단백질의 공간 조직에는 4 가지 수준이 있습니다.

단백질의 주요 구조는 단백질 분자를 구성하는 폴리 펩타이드 사슬의 아미노산 잔기의 배열 순서입니다. 아미노산 간의 연결 고리는 펩타이드입니다.

단백질 분자가 단지 10 개의 아미노산 잔기로 구성된다면, 이론적으로 가능한 단백질 분자의 변이의 수는 아미노산의 교대 순서에 따라 다르며, 10 20이다. 20 개의 아미노산을 가지고 있기 때문에보다 많은 다양한 조합을 만들 수 있습니다. 약 1 만 가지의 서로 다른 단백질이 인체에서 발견되었는데, 서로 다른 단백질과 다른 생물체의 단백질에서 모두 다릅니다.

단백질 분자의 특성과 그 공간적 구성을 결정하는 단백질 분자의 기본 구조입니다. 폴리펩티드 사슬에서 하나의 아미노산만을 다른 아미노산으로 치환하는 것은 단백질의 특성 및 기능을 변화시킨다. 예를 들어, 헤모글로빈의 β- 아 단위의 발린에 의한 여섯 번째 글루타민산 아미노산의 치환은 헤모글로빈 분자가 전체적으로 산소 수송의 주요 기능을 수행 할 수 없다는 사실을 초래한다. 그러한 경우에는 사람이 질병 겸 겸형 적혈구 빈혈증을 앓게됩니다.

2 차 구조는 폴리펩티드 사슬을 나선형으로 규칙적으로 접는 것입니다 (그것은 늘어진 스프링처럼 보입니다). 헬릭스의 코일은 카르복실기와 아미노기 사이에서 발생하는 수소 결합에 의해 강화됩니다. 실질적으로 모든 CO- 및 NH- 그룹은 수소 결합의 형성에 참여한다. 그들은 펩타이드보다 약하지만 여러 번 반복하여 안정성과 강성을 부여합니다. 2 차 구조의 수준에는 fibroin (실크, 거미줄), 각질 (모발, 손톱), 콜라겐 (힘줄)이 있습니다.

3 차 구조는 화학 결합 (수소, 이온, 이황화물)의 출현과 아미노산 잔기 라디칼 사이의 소수성 상호 작용의 형성으로 인해 폴리 펩타이드 쇄가 작은 구체로 접히는 것입니다. 3 차 구조의 형성에서 주된 역할은 친수성 - 소수성 상호 작용에 의해 이루어진다. 수용액에서 소수성 라디칼은 물에서 숨겨지는 경향이 있으며, 수화 (수극 쌍극자와의 상호 작용)의 결과 인 친수성 라디칼은 분자의 표면에있는 경향이있는 반면 작은 구체 내부에 그룹화됩니다. 일부 단백질에서, 3 차 구조는 2 개의 시스테인 잔기의 황 원자 사이에서 발생하는 디설파이드 공유 결합에 의해 안정화된다. 3 차 구조 수준에는 효소, 항체, 호르몬이 있습니다.

4 차 구조는 분자가 2 개 이상의 작은 구체에 의해 형성된 복잡한 단백질의 특징이다. 서브 유니트는 이온 성, 소수성 및 정전 기적 상호 작용으로 인해 분자 내에 유지됩니다. 때로는 4 차 구조가 형성 될 때, 서브 유닛 간에는 디설파이드 결합이 일어난다. 4 중 구조를 가진 가장 많이 연구 된 단백질은 헤모글로빈입니다. 이것은 2 개의 α- 서브 유닛 (141 아미노산 잔기) 및 2 개의 β- 서브 유니트 (146 아미노산 잔기)에 의해 형성된다. 철을 함유하는 헴 분자는 각 아 단위와 관련되어 있습니다.

어떤 이유로 단백질의 공간적 형태가 정상에서 벗어난다면, 단백질은 그 기능을 수행 할 수 없습니다. 예를 들어, "광우병"(해면상 뇌증)의 원인은 신경 세포의 표면 단백질 인 프리온의 비정상적인 형태입니다.

단백질의 성질

확인 작업 구매
생물학

아미노산 조성, 단백질 분자의 구조는 단백질의 특성을 결정합니다. 단백질은 아미노산 라디칼에 의해 결정되는 기본 및 산성 특성을 결합합니다 : 단백질의 산성 아미노산이 많을수록 산성 특성이 더 두드러집니다. H +를주고 붙이는 능력은 단백질의 완충 속성을 결정합니다. 가장 강력한 완충액 중 하나는 적혈구의 헤모글로빈으로 혈액 pH를 일정하게 유지합니다. 용해성 단백질 (피브리노겐)이 있으며 불용성이며 기계적 기능 (피브로인, 각질, 콜라겐)이 있습니다. 화학적으로 활성 인 단백질 (효소)이 있으며, 화학적으로 비활성이며 다양한 환경 조건의 영향에 저항하며 극도로 불안정합니다.

외부 요인 (난방, 자외선, 중금속 및 그 염, pH 변화, 방사선, 탈수)

단백질 분자의 구조적 구성을 위반할 수 있습니다. 주어진 단백질 분자에 고유 한 3 차원 구조를 잃는 과정을 변성 (denaturation)이라고합니다. 변성의 이유는 단백질의 특정 구조를 안정화시키는 결합을 파괴하기 때문입니다. 처음에는 가장 약한 결합이 끊어지고 강건한 조건에서는 강해집니다. 그러므로, 처음에는 4 분위수가 손실되고, 3 차 및 2 차 구조가 손실됩니다. 공간적 구성의 변화는 단백질의 성질 변화를 가져오고 결과적으로 단백질이 그 특유의 생물학적 기능을 수행하는 것을 불가능하게 만든다. 변성이 1 차 구조의 파괴를 동반하지 않는다면, 그것은 가역적 일 수 있으며,이 경우자가 치유는 단백질의 특징적인 형태로 일어난다. 이러한 변성은 예를 들어 막 수용체 단백질이다. 변성 후 단백질의 구조를 복원하는 과정을 재생 (renaturation)이라고합니다. 단백질의 공간적 구성을 복원 할 수 없다면, 변성을 돌이킬 수없는 것으로 부릅니다.

단백질 기능

효소

효소 또는 효소는 생물학적 촉매 인 특수 부류의 단백질입니다. 효소 덕분에 생화학 반응은 빠른 속도로 진행됩니다. 효소 반응 속도는 무기 촉매와 관련된 반응 속도보다 수만 배 (때로는 수백만) 높습니다. 효소가 효력을 발휘하는 물질을 기질이라 부릅니다.

효소 - 구형 단백질은 효소의 구조적 특징에 따라 간단하고 복잡한 두 그룹으로 나눌 수 있습니다. 간단한 효소는 간단한 단백질, 즉 아미노산만으로 이루어져있다. 복잡한 효소는 복잡한 단백질, 즉 단백질 부분 이외에, 그들은 비 단백질 성 그룹 - 보조 인자를 포함한다. 일부 효소의 경우 비타민은 보조 인자 역할을합니다. 효소 분자에서 활성화 된 센터라고 불리는 특별한 부분을 내 보냅니다. 활성 중심은 효소 - 기질 복합체의 형성으로 기질 또는 기질의 결합이 발생하는 효소의 작은 부분 (3 내지 12 개의 아미노산 잔기)이다. 반응 완료시, 효소 - 기질 복합체는 효소 및 반응물의 생성물 (생성물)로 분해된다. 일부 효소는 효소 (알로 스테 릭 효소)의 속도 조절기가 결합하는 사이트 (활성 이외에) 알로 스테 릭 센터를 가지고 있습니다.

효소 촉매 반응은 1) 고효율, 2) 엄격한 선택성 및 방향성, 3) 기질 특이성, 4) 정밀하고 정밀한 조절을 특징으로한다. 효소 촉매 반응의 기질과 반응 특이성은 E. Fisher (1890)와 D. Koshland (1959)의 가설에 의해 설명된다.

E. Fisher ( "키 잠금"가설)는 효소와 기질의 활성 중심의 공간적 구성이 정확히 일치해야한다고 제안했다. 기질은 "열쇠"효소와 "자물쇠"로 비교됩니다.

D. Koshland (수작업 장갑 가설)는 기질의 구조와 효소의 활성 중심 사이의 공간적 일치는 서로 상호 작용할 때만 만들어 짐을 제안했다. 이 가설은 또한 유도 된 대응의 가설이라고도 불린다.

효소 반응의 속도는 1) 온도, 2) 효소 농도, 3) 기질 농도, 4) pH에 달려있다. 효소가 단백질이기 때문에 생리 학적으로 정상적인 조건에서 효소가 가장 높다는 점을 강조해야합니다.

대부분의 효소는 0 ~ 40 ℃의 온도에서만 작용할 수 있습니다. 이러한 한계 내에서, 반응 속도는 매 10 ℃마다 온도가 증가함에 따라 약 2 배 증가한다. 40 ° C 이상의 온도에서 단백질은 변성을 겪고 효소 활성은 감소합니다. 빙점 근처의 온도에서 효소가 비활성화됩니다.

기질의 양이 증가함에 따라 효소 반응의 속도는 기질 분자의 수가 효소 분자의 수와 같아 질 때까지 증가한다. 기질의 양이 증가함에 따라, 효소의 활성 부위가 포화되기 때문에 속도는 증가하지 않을 것이다. 더 많은 수의 기질 분자가 단위 시간당 형질 전환을 겪기 때문에 효소의 농도가 증가하면 촉매 활성이 증가하게된다.

각 효소에 대해 최대 활성 (펩신 - 2.0, 타액 아밀라아제 - 6.8, 췌장 리파제 - 9.0)을 나타내는 최적의 pH 값이 있습니다. 높거나 낮은 pH 값에서 효소 활성은 감소합니다. pH의 급격한 변화로 효소는 변성된다.

알로 스테 릭 효소의 속도는 알로 스테 릭 센터에 결합하는 물질에 의해 조절됩니다. 이러한 물질이 반응을 촉진 시키면 억제제 (inhibitor)를 억제하는 경우 활성제라고합니다.

효소 분류

촉매 화 된 화학적 변형의 유형에 따라, 효소는 6 개의 부류로 나뉜다 :

산소 환원 효소 (하나의 물질에서 다른 물질로의 수소 원자, 산소 또는 전자의 전달 - 탈수소 효소),
트랜스퍼 라제 (한 물질에서 다른 물질로의 메틸, 아실, 인산염 또는 아미노기의 전이 - 트랜스 아미나 아제),
가수 분해 효소 (2 개의 생성물이 기질로부터 형성되는 가수 분해 반응 - 아밀라아제, 리파제),
LiAZs (C-C, C-N, C-O, C-S 결합 디카 르 복실 라제 파괴와 함께 기질 또는 기질로의 원자 그룹의 비가 수성 부착)
이소 메라 아제 (분자 내 재 배열 - 이소 메라 아제),
(C-C, C-N, C-O, C-S 결합의 형성의 결과로서 2 개의 분자의 조합) 신테 타제를 포함한다.

클래스는 하위 클래스와 하위 클래스로 나뉩니다. 현재의 국제 분류에서 각 효소는 점으로 구분 된 4 개의 숫자로 구성된 특정 암호를가집니다. 첫 번째 숫자는 클래스, 두 번째 숫자는 하위 클래스, 세 번째 숫자는 하위 클래스, 네 번째 숫자는이 하위 클래스의 효소 시퀀스 번호입니다. 예를 들어, arginase 암호는 3.5.3.1입니다.

강의 2 번 "탄수화물과 지질의 구조와 기능"

강의 №4 "ATP 핵산의 구조와 기능"

목차보기 (강의 №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

단백질의 조성은 a) α- 아미노산 b) β- 아미노산 c) γ- 아미노산 d) δ- 아미노산

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단백질의 구조. 단백질 구조 : 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차. 단순하고 복잡한 단백질

"단백질"이라는 이름은 많은 사람들이 가열되면 흰색으로 변하는 능력에서 유래합니다. "단백질"이라는 이름은 헬라어 인 "first"에서 유래 한 것으로, 몸에 중요성이 있음을 나타냅니다. 생물체의 조직 수준이 높을수록 단백질의 구성이 다양해진다.

단백질은 하나의 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노기의 아미노기 사이에서 공유 결합 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산으로 형성됩니다. 두 아미노산의 상호 작용에서, 디 펩티드가 형성된다 (그리스 펩티드로부터의 2 개 아미노산의 잔기 - 용접 됨). 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 교체, 배제 또는 재배치는 새로운 단백질의 출현을 야기합니다. 예를 들어, 하나의 아미노산 (글루타민을 발린으로 대체)을 사용하면 적혈구가 다른 형태를 가지며 기본 기능 (산소 전달)을 수행 할 수없는 겸상 적혈구 빈혈이 발생합니다. 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자가 분리됩니다. 아미노산 잔기의 수에 따라 방출 :

- 올리고 펩타이드 (디 -, 트라이 -, 테트라 펩타이드 등) - 20 아미노산 잔기를 함유한다.

- 폴리 펩타이드 - 20 내지 50 아미노산 잔기;

- 단백질 - 50 개 이상, 때로는 수천 개의 아미노산 잔기

물리 화학적 성질에 따르면, 단백질은 친수성과 소수성입니다.

단백질 분자의 4 가지 구성 단계 - 단백질의 등가 공간 구조 (배열, 형태) : 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차.

단백질의 1 차 구조

단백질의 주요 구조는 가장 간단합니다. 그것은 아미노산이 강력한 펩타이드 결합에 의해 함께 연결되어있는 폴리펩티드 사슬의 형태를 가지고 있습니다. 아미노산과 그 서열의 질적 및 양적 조성에 의해 결정됩니다.

이차 단백질 구조

2 차 구조는 하나의 헬릭스 컬의 NH 기의 수소 원자와 다른 하나의 CO 기의 산소 사이에 형성되고 나선을 따라 또는 단백질 분자의 평행 폴드 사이에 형성된 수소 결합에 의해 주로 형성된다. 단백질 분자는 부분적으로 또는 전체적으로 α 나선형으로 꼬여 있거나 β 접힌 구조를 형성합니다. 예를 들어, 케라틴 단백질은 α 나선을 형성합니다. 그들은 발굽, 뿔, 머리카락, 깃털, 손톱, 발톱의 일부입니다. 베타 - 폴딩은 실크의 일부인 단백질을 가지고 있습니다. 아미노산 라디칼 (R- 그룹)은 나선형 바깥에 남아 있습니다. 수소 결합은 공유 결합보다 훨씬 약하지만, 상당 부분이 상당히 견고한 구조를 형성합니다.

비틀어 진 나선의 형태로 작용하는 것은 일부 섬유소 단백질 - 미오신, 액틴, 피브리노겐, 콜라겐 등의 특징이다.

3 차 단백질 구조

3 차 단백질 구조. 이 구조는 각 단백질에 대해 일정하고 독특합니다. R 그룹의 크기, 극성, 아미노산 잔기의 모양 및 순서에 따라 결정됩니다. 폴리펩티드 나선 구조는 특정한 방식으로 비 틀리고 적합합니다. 단백질의 3 차 구조의 형성은 단백질의 특별한 형태 - 소구 (라틴계 글로브 러스 - 공)로부터 형성된다. 그 형성은 서로 다른 유형의 비공유 상호 작용 (소수성, 수소, 이온)에 의해 발생합니다. 시스테인 아미노산 잔기 간에는 디설파이드 브릿지가 발생합니다.

소수성 결합은 용매 분자의 상호 반발로 인한 비극성 측쇄 사이의 약한 결합이다. 이 경우 단백질은 비틀어 져서 소수성 측쇄가 분자 깊숙이 침지되어 물과의 상호 작용으로부터 보호되며 측면 친수성 사슬은 외부에 위치합니다.

대부분의 단백질은 글로블린, 알부민 등의 3 차 구조를 가지고 있습니다.

4 차 단백질 구조

4 차 단백질 구조. 그것은 개별적인 폴리펩티드 사슬을 결합한 결과로 형성됩니다. 함께, 그들은 기능 단위를 구성합니다. 결합 유형은 다르다 : 소수성, 수소, 정전기, 이온.

정전기 결합은 아미노산 잔기의 전기 음성 라디칼과 전기 양성 라디칼간에 발생합니다.

일부 단백질의 경우, 소 단위체의 구형 배치가 특징적이며, 이는 구형 단백질입니다. 구형 단백질은 물 또는 소금 용액에 쉽게 용해됩니다. 1000 개 이상의 알려진 효소가 구형 단백질에 속합니다. 구형 단백질에는 호르몬, 항체, 수송 단백질이 포함됩니다. 예를 들어, 복잡한 헤모글로빈 분자 (혈액 적혈구 단백질)는 구형 단백질이며 globins의 4 가지 거대 분자로 구성되어 있습니다 : 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬, 각각은 철을 함유 한 heme에 연결됩니다.

다른 단백질은 나선형 구조로 합쳐져서 특징 지어집니다 - 이들은 원 섬유 (라틴. 피 브릴 - 섬유질) 단백질입니다. 여러 개의 (3에서 7 개의) α - 나선은 케이블의 섬유처럼 서로 결합합니다. 섬유 단백질은 물에 녹지 않습니다.

단백질은 간단하고 복잡한 것으로 나뉩니다.

간단한 단백질 (단백질)

단순 단백질 (단백질)은 아미노산 잔기로만 구성됩니다. 간단한 단백질로는 글로불린, 알부민, 글루 테린, 프로타민, 프로타민, 캡이 있습니다. 알부민 (예 : 혈청 알부민)은 물에 용해되며 글로블린 (예 : 항체)은 물에는 용해되지 않지만 특정 염 (염화나트륨 등)의 수용액에는 용해됩니다.

복잡한 단백질 (proteids)

복잡한 단백질 (proteids)에는 아미노산 잔기 이외에도 다른 성질의 화합물이 포함되며이를 인공 그룹이라고합니다. 예를 들어, 금속 단백질은 비 헴 철분을 포함하거나 금속 원자 (대부분의 효소)에 의해 결합 된 단백질이며, 핵 단백질은 핵산 (염색체 등)에 연결된 단백질이고 인산염 단백질은 인산 잔기 (일부 호르몬, 항체 등), 색소 단백질 - 색소 함유 단백질 (미오글로빈 등), 지단백질 - 지질을 포함한 단백질 (포함 된 단백질) 막의 조성에서).

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어떤 요소가 단백질의 일부이며 어떤 특성을 가지고 있습니까?

단백질이란 무엇이며 몸에 어떤 기능이 필요한지 구성에 포함되는 요소는 무엇이며이 물질의 특이성은 무엇입니까?

단백질은 인체의 주요 건축 자재입니다. 우리가 전체적으로 고려한다면,이 물질들은 우리 신체의 다섯 번째 부분을 구성합니다. 본질적으로, 아종의 그룹이 알려져 있습니다 - 인체에만 500 만 가지 변형이 있습니다. 그의 참여로 인체의 살아있는 조직의 주요 구성 요소로 간주되는 세포가 형성됩니다. 어떤 요소가 단백질의 일부이며 그 물질의 특징은 무엇입니까?

작곡의 미묘함

인체의 단백질 분자는 구조가 다르며 특정 기능을 수행합니다. 따라서 주요 수축 단백질은 근육을 형성하고 신체의 움직임을 보장하는 미오신 (myosin)입니다. 그것은 창자의 기능과 사람의 혈관을 통한 혈액 이동을 보장합니다. 크레아틴은 신체에서 똑같이 중요한 물질입니다. 이 물질의 기능은 방사선, 온도, 기계 및 기타의 부정적인 작용으로부터 피부를 보호하는 것입니다. 또한 크레아틴은 외부로부터 미생물을 수령하는 것을 방지합니다.

단백질의 구성에는 아미노산이 포함됩니다. 동시에, 그들 중 첫 번째는 19 세기 초에 발견되었고, 전체 아미노산 조성은 1930 년대 이래로 과학자들에게 알려져 왔습니다. 흥미롭게도 오늘날 200 개의 아미노산 중에서 구조가 다른 단백질은 수십만 개에 불과합니다.

구조의 주요 차이점은 서로 다른 성격의 급진주의 자의 존재입니다. 또한, 아미노산은 종종 전기 요금에 따라 분류됩니다. 고려되는 각 성분은 알칼리 및 산과의 반응성, 물에 대한 용해도 등 공통된 특성을 가지고 있습니다. 아미노산 그룹의 거의 모든 대표자는 신진 대사 과정에 관여합니다.

단백질의 구성을 고려할 때 필수 아미노산과 필수 아미노산의 두 가지 범주를 구분할 필요가 있습니다. 그들은 신체에서 합성 될 수있는 능력이 다릅니다. 첫 번째는 현재의 적자를 최소한 부분적으로 보장하고 두 번째는 음식 만 제공하는 장기에서 생산됩니다. 어떤 아미노산의 양이 줄어들면 이는 위반이나 때때로 죽음에 이르게합니다.

완전한 아미노산 세트가있는 단백질은 "생물학적으로 완 전한 단백질"이라고합니다. 이러한 물질은 동물성 식품의 일부입니다. 일부 식물 대표자도 콩, 완두콩, 대두와 같이 유용한 예외로 간주됩니다. 제품의 유용성을 판단하는 주요 매개 변수는 생물학적 가치입니다. 우유가 기초 (100 %)로 간주된다면, 물고기 또는 고기에 대해이 매개 변수는 쌀 58, 빵 (호밀) 74 등등에 대해 95와 같을 것입니다.

단백질을 구성하는 필수 아미노산은 새로운 세포와 효소의 합성에 관여합니다. 즉, 플라스틱 요구를 충족시키고 에너지의 주요 원천으로 사용됩니다. 단백질의 조성은 변형이 가능한 원소, 즉 탈 카르 복 실화 및 아미노 화 반응의 과정을 포함한다. 아미노산 (카르 복실 및 아민)의 두 그룹이 상기 반응에 관여한다.

계란 단백질은 신체에 가장 가치 있고 유익한 것으로 간주되며, 구조와 특성은 완벽하게 균형을 이룹니다. 이것이이 제품의 아미노산 비율이 비교할 때 거의 항상 기본으로 사용되는 이유입니다.

위에서 언급 한 바와 같이 단백질은 아미노산으로 구성되어 있으며 독립적 인 대표자가 중요한 역할을합니다. 다음은 그 중 일부입니다.

히스티딘은 1911 년에 얻은 원소입니다. 그 기능은 컨디셔닝 된 반사 작업의 정상화를 목표로합니다. 히스티딘은 신체의 다른 부위로 신호를 전달하는 중추 신경계의 핵심 중재자 인 히스타민 형성 원의 역할을합니다. 이 아미노산의 잔류 물이 정상 이하로 감소하면 인간 골수에서 헤모글로빈 생산이 억제됩니다.
발린은 1879 년에 발견 된 물질이지만, 결국 27 년 만에 해독되었다. 조정이 부족한 경우 피부가 외부 자극에 민감 해집니다.
티로신 (Tyrosine, 1846). 단백질은 많은 아미노산으로 구성되어 있지만 이것은 주요 기능 중 하나입니다. 페놀, 티라민, 갑상선 및 다른 화합물의 주요 전조로 여겨지는 티로신입니다.
메티오닌은 지난 세기의 20 대 말까지 합성되었다. 이 물질은 콜린 합성에 도움을 주며 과도한 지방 형성으로부터 간을 보호하고 지방성 효과를 나타냅니다. 이러한 요소가 죽상 경화증 및 콜레스테롤 수치 조절에 중요한 역할을한다는 것이 입증되었습니다. 메티오닌의 화학적 특징과 아드레날린의 생성에 관여한다는 점에서 비타민 B와 상호 작용합니다.
시스틴은 그 구조가 1903 년에 의해서만 확립 된 물질입니다. 그 기능은 메티오닌의 화학 반응, 대사 과정에 관여하는 것을 목표로합니다. 시스틴은 또한 황 함유 물질 (효소)과 반응합니다.
트립토판 (Tryptophan) - 단백질의 일부인 필수 아미노산. 그녀는 1907 년까지 합성 할 수있었습니다. 이 물질은 단백질 대사에 관여하며 인체에서 최적의 질소 균형을 유지합니다. 트립토판은 혈청 단백질과 헤모글로빈의 개발에 관여합니다.
루신 (Leucine)은 19 세기 초부터 알려진 가장 초기의 아미노산 중 하나입니다. 그 행동은 신체가 성장하도록 돕는 것을 목표로합니다. 요소가 없으면 신장과 갑상선 기능이 저하됩니다.
이소류신은 질소 균형의 핵심 요소입니다. 과학자들은 1890 년에만 아미노산을 발견했습니다.
페닐알라닌은 XIX 세기의 90 년대 초에 합성되었다. 이 물질은 부신 호르몬과 갑상선 형성의 기초로 간주됩니다. 요소 결핍은 호르몬 분열의 주요 원인입니다.
리신은 20 세기 초반에만 얻어졌습니다. 물질이 부족하면 뼈 조직에 칼슘이 축적되고 신체의 근육량이 감소하고 빈혈이 발생합니다.

단백질의 화학적 조성을 구분할 필요가있다. 문제의 물질이 화학적 화합물이기 때문에 이는 놀라운 일이 아닙니다.

탄소 -50-55 %;
산소 22-23 %;
질소 - 16-17 %;
수소 6-7 %;
유황 - 0.4-2.5 %.

위에 나열된 것 외에도 다음 요소가 단백질의 일부입니다 (유형에 따라 다름).

서로 다른 단백질의 화학적 함량은 다릅니다. 유일한 예외는 질소이며, 그 함량은 항상 16-17 %입니다. 이러한 이유로 물질의 함량은 질소의 백분율에 의해 정확하게 결정됩니다. 계산 과정은 다음과 같습니다. 과학자들은 6.25g의 단백질이 1g의 질소를 함유하고 있다는 것을 알고 있습니다. 단백질 부피를 결정하기 위해서는 현재 질소량에 6.25를 곱하면 충분합니다.

구조의 미묘함

단백질이 어떤 물질로 구성되어 있는가에 대한 문제를 고려할 때이 물질의 구조를 연구 할 필요가있다. 할당 :

기본 구조. 기초는 조성물 내의 아미노산의 교대이다. 적어도 하나의 원소가 켜지거나 "떨어지면"새로운 분자가 형성됩니다. 이 기능으로 인해 후자의 총 수가 천문학적 수치에 도달합니다.
이차 구조 단백질의 조성에서 분자의 특이성은 신장 된 상태가 아니지만 상이한 (때때로 복잡한) 배열을 갖는다. 이로 인해 세포 활동이 단순화됩니다. 2 차 구조는 균일 한 회전으로 형성된 나선형의 형태를 갖는다. 동시에, 이웃하는 회전은 가까운 수소 결합으로 구별됩니다. 반복 횟수가 많으면 저항이 증가합니다.
3 차 구조는 상기 나선형 구가 볼 내에 끼워 질 수있는 능력으로 인해 형성된다. 단백질의 구성과 구조가 1 차 구조에 크게 의존한다는 것은 가치가있다. 3 차 염기는 차례로 다른 전하를 가진 아미노산 간의 품질 결합을 유지합니다.
4 차 구조는 일부 단백질 (헤모글로빈)의 특징입니다. 후자는 1 개가 아니고 몇개의 사슬을 형성하는데, 그것들의 주요 구조는 다릅니다.

단백질 분자의 비밀은 일반적으로 있습니다. 구조적 수준이 높을수록 형성되는 화학 결합이 유지 될 수 있습니다. 따라서 2 차, 3 차 및 4 차 구조는 방사선, 고온 및 기타 환경 조건에 노출됩니다. 결과는 종종 구조 (변성)에 위배됩니다. 이 경우, 구조가 변경되는 경우 간단한 단백질이 신속하게 회복 될 수 있습니다. 물질이 음의 온도 효과 또는 다른 요인의 영향을받은 경우, 변성 과정은 돌이킬 수 없으며 물질 자체는 복원 될 수 없습니다.

등록 정보

위에서 우리는 단백질이 무엇인지, 이들 요소의 정의, 구조 및 기타 중요한 문제를 고려합니다. 그러나 물질의 주요 특성 (물리적 및 화학적)이 확인되지 않으면 정보가 불완전 할 것입니다.

단백질의 분자량은 1 천만에서 1 백만까지입니다 (여기에 많은 종류가 있습니다). 또한 물에 녹습니다.

이와는 별도로 캘로이드 용액으로 단백질의 공통적 인 특징을 강조 할 필요가있다.

부풀어 오르는 능력. 조성물의 점도가 높을수록 분자량은 높아진다.
천천히 확산.
투석 능력, 즉 아미노산 그룹을 반투막을 통해 다른 원소로 나누는 능력. 고려 대상 물질 간의 주요 차이점은 멤브레인을 통과 할 수 없다는 점입니다.
2 요소 저항. 이것은 단백질이 구조상 친수성임을 의미합니다. 물질의 주입은 단백질의 구성, 아미노산의 수 및 특성에 직접적으로 달려 있습니다.
각 입자의 크기는 1 ~ 100nm입니다.

또한 단백질은 진정한 솔루션과 일정한 유사점을 가지고 있습니다. 가장 중요한 것은 균질 시스템을 형성하는 능력입니다. 형성 과정은 자발적이며 추가적인 안정제가 필요하지 않습니다. 또한, 단백질 용액은 열역학적 안정성을 갖는다.

과학자들은 고려중인 물질의 비정질 특성을 분비합니다. 이것은 아미노 그룹의 존재에 의해 설명됩니다. 단백질이 수용액 형태로 존재한다면 양이온 성, 양극성 이온뿐만 아니라 음이온 성 형태도 똑같이 다른 혼합물이 존재한다.

또한 단백질의 특성에 다음을 포함해야합니다 :

완충제의 역할을하는 능력, 즉 약한 산이나 염기와 유사한 반응을 나타냅니다. 인체에는 항상성의 정상화에 관여하는 단백질과 헤모글로빈이라는 두 종류의 완충 시스템이 있습니다.
전기장으로 이동. 단백질의 아미노산 양, 질량 및 전하에 따라 분자의 이동 속도도 변합니다. 이 기능은 전기 영동에 의한 분리에 사용됩니다.
염분 제거 (역 침강). 암모늄 이온, 알칼리 토금속 및 알칼리 염이 단백질 용액에 첨가되면, 이들 분자 및 이온은 물에 대해 서로 경쟁하게된다. 이러한 배경에서, 수분 막은 제거되고 단백질은 안정을 멈춘다. 결과적으로 침전됩니다. 일정량의 물을 추가하면 수화 껍질을 복원 할 수 있습니다.
외부 노출에 대한 민감도. 부정적인 외부 영향의 경우 단백질이 파괴되어 많은 화학적 및 물리적 특성의 손실을 초래한다는 점은 주목할 가치가 있습니다. 또한, 변성은 주 결합의 파열을 유발하여 단백질 구조의 모든 수준을 안정화시킵니다 (1 차 단백질을 제외하고).

변성의 원인은 유기산의 부정적 효과, 알칼리 또는 중금속 이온의 작용, 요소 및 다양한 환원제의 부정적 효과로 인해 디설파이드 브릿지가 파괴되는 것입니다.

다른 화학 원소들과의 색상 반응의 존재 (아미노산 조성에 따라). 이 특성은 단백질의 총량을 결정할 필요가있을 때 실험실 조건에서 사용됩니다.

결과

단백질 - 세포의 핵심 요소로서 살아있는 유기체의 정상적인 성장과 성장을 보장합니다. 그러나 과학자들이 그 물질을 연구했다는 사실에도 불구하고 앞으로 많은 발견이있어 인체와 그 구조의 신비에 대해 더 많이 배울 수 있습니다. 그 동안 우리 각자는 단백질의 형성 위치, 단백질의 특징 및 필요한 목적을 알아야합니다.

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다람쥐

구성 및 구조

화학적 및 물리적 특성.

사용 된 문헌 목록.

단백질은 유기체의 구조와 기능에 근본적인 역할을하는 아미노산으로 만들어진 고분자 질소 유기 물질입니다. 단백질은 모든 유기체의 주요 구성 요소입니다. 생물학적 기능과 불가분의 관계가있는 것은 물질과 에너지 변환을 교환하는 단백질입니다. 대부분의 미생물뿐만 아니라 인간과 동물의 대부분의 기관과 조직의 건조 물질은 주로 단백질 (40 ~ 50 %)로 구성되어 있으며 식물 세계는이 평균값에서 벗어나 동물이 증가하는 특징이 있습니다. 미생물은 대개 단백질이 풍부합니다 (일부 바이러스는 거의 순수한 단백질입니다). 따라서 평균적으로 지구상의 바이오 매스의 10 %는 단백질로 표현된다. 즉, 그 양은 10 12 ~ 10 13 톤의 값으로 측정된다. 단백질 물질은 가장 중요한 생명 공학의 기초가됩니다. 예를 들어, 대사 과정 (소화, 호흡, 배설 및 기타)은 단백질의 성질에 따라 효소의 활성에 의해 제공됩니다. 단백질은 근육 수축성 단백질 (actomyosin), 신체의 조직 (뼈, 연골, 힘줄의 콜라겐), 신체의 외피 (피부, 머리카락, 손톱 등)와 같이 운동의 근간을 이루는 수축 구조를 포함합니다. 콜라겐, 엘라스틴, 각질뿐만 아니라 독소, 항원 및 항체, 많은 호르몬 및 기타 생물학적으로 중요한 물질에서 비롯된다. 살아있는 유기체에서 단백질의 역할은 이미 1840 년 네덜란드 화학자 G. Mulder에 의해 제안 된 "단백질"(그리스 protos에서 번역 됨 - 최초, 기본)에 의해 강조되었습니다. 동물과 식물의 조직에는 닮은 물질이 포함되어 있음이 밝혀졌습니다 달걀 흰자. 점차적으로, 단백질은 동일한 계획에 따라 만들어진 다양한 물질의 광범위한 부류라는 것을 발견했습니다. 중요한 과정을위한 단백질의 가장 중요한 중요성을 지적하면서, 엥겔스는 생명체가 단백질 몸체의 화학 성분의 끊임없는 자기 갱신 (self-renewal)을 구성하는 단백질 몸체의 존재 방식이라고 결정했습니다.

상대적으로 큰 단백질 분자의 크기, 구조의 복잡성 및 대부분의 단백질의 구조에 대한 정확한 데이터의 부족으로 인해 단백질의 합리적인 화학적 분류는 여전히 존재하지 않습니다. 기존의 분류는 주로 조건부이며 주로 단백질의 물리 화학적 성질, 생산 원천, 생물학적 활성 및 기타 종종 우발적 인 신호에 기초하여 작성됩니다. 따라서, 그들의 물리 화학적 성질에 따라, 단백질은 원 섬유 및 구형, 친수성 (가용성) 및 소수성 (불용성) 등으로 분할된다. 생산 원천에 따르면, 단백질은 동물, 식물 및 박테리아로 나뉩니다. 근육 단백질, 신경 조직, 혈청 등; 효소 단백질, 호르몬 단백질, 구조 단백질, 수축 단백질, 항체 등에 대한 생물학적 활성 그러나 분류 자체의 불완전 함과 단백질의 예외적 인 다양성 때문에 개별 단백질의 많은 부분을 여기에 기술 된 어떤 그룹에도 배정 할 수 없음을 명심해야한다.

모든 단백질은 단순한 단백질 또는 단백질, 복잡한 단백질 또는 단백질 (단백질이 아닌 화합물과 결합한 복합체)로 나눌 수 있습니다. 단순한 단백질은 아미노산만으로 이루어진 중합체입니다. 복합체는 아미노산 잔기 이외에도 단백질이 아닌 소위 보철 적 그룹을 포함합니다.

그들은 상대적으로 낮은 분자량 (12-13 천), 알칼리 속성의 우위와 함께. 주로 세포핵에 국한 됨. 암모니아와 알코올에 의해 침전 된 약산에 용해된다. 그들은 3 차 구조 만 가지고 있습니다. 생체 내에서, 그들은 DNA와 강하게 연결되어 핵 단백질의 일부입니다. 주요 기능은 DNA와 RNA로부터 유전 정보의 전달을 조절하는 것입니다 (전송 차단이 가능합니다).

가장 낮은 분자량 (12,000까지). 발음 된 기본 속성을 보여줍니다. 물과 약산에 잘 녹습니다. 생식 세포에 함유되어 염색질 단백질의 대량을 구성합니다. 히스톤이 DNA와 복합체를 형성하는 것처럼,이 기능은 DNA 내 화학성을 부여합니다.

식물성 단백질은 곡물의 글루텐 시드에 포함되어 있으며 일부는 식물의 녹색 부분에 포함되어 있습니다. 물에 불용성이며, 염과 에탄올의 용액이지만 알칼리의 약한 용액에 잘 용해된다. 모든 필수 아미노산을 함유하고 있으며, 완전한 음식입니다.

식물성 단백질. 시리얼 식물의 글루텐에 들어 있습니다. 70 % 알콜에서만 용해 됨 (프롤린 및 비극성 아미노산 함량이 높기 때문).

단백질 지원 조직 (뼈, 연골, 인대, 힘줄, 손톱, 머리카락). 황 함량이 높은 단백질의 물, 소금 및 물 - 알코올 혼합물에는 불용성 또는 거의 용해되지 않습니다. Proteinoids에는 각질, 콜라겐, 피브로인이 포함됩니다.

저 분자량 (15-17,000). 산성 특성에 의해 특징 지어진다. 물과 저염 용액에 가용. 100 % 포화 상태에서 중성 염으로 침전 됨. 그들은 혈액의 삼투압 유지에 관여하며, 혈액과 함께 다양한 물질을 운반합니다. 혈청, 우유, 달걀 흰자위에 들어 있습니다.

분자량은 최대 100,000이며, 물에서는 불용성이지만 약한 염 용액에 용해되고 덜 농축 된 용액에서 침전됩니다 (이미 50 % 포화 상태에 있음). 식물의 씨에서, 특히 콩과 식물에서 포함되는 Shrovetide; 혈장 및 일부 다른 생물학적 유체에서 발생합니다. 면역 보호 기능을 수행하면 신체에 바이러스 성 전염병에 대한 내성을 제공 할 수 있습니다.

복잡한 단백질은 보철 그룹의 성격에 따라 여러 등급으로 나뉩니다.

비 단백질 성분으로 인산이 있습니다. 이 단백질의 대표적인 예로는 카시 노겐 우유, vitellin (난황 단백질)이 있습니다. 이러한 인산화 단백질의 위치는 발달중인 유기체에 대한 중요성을 나타냅니다. 성인의 경우 이러한 단백질은 뼈와 신경 조직에 존재합니다.

보체가 지질에 의해 형성되는 복잡한 단백질. 이 구조는 작은 (150-200 nm) 구형 입자로 외부 껍질은 단백질 (혈액을 통해 움직일 수있게 해줌)과 내부 - 지질과 그 유도체에 의해 형성됩니다. 지단백질의 주요 기능은 지질의 혈액 전달입니다. 단백질과 지질의 양에 따라 지단백질은 chylomicrons, 저밀도 지단백질 (LDL) 및 고밀도 지단백질 (HDL)으로 세분화되며 때로는 - 및 지단백질이라고도합니다.

그들은 하나 또는 여러 금속의 양이온을 포함하고 있습니다. 대부분 철, 구리, 아연, 몰리브덴, 덜 자주 망간, 니켈입니다. 단백질 성분은 배위 결합에 의해 금속에 결합되어있다.

인공 그룹은 탄수화물과 그 유도체로 대표됩니다. 탄수화물 성분의 화학 구조에 기초하여, 2 가지 그룹이있다 :

사실 - 탄수화물 성분으로서 단당류가 가장 일반적입니다. Proteoglycans는 disaccharide 특성 (hyaluronic 산, hyparin, chondroitin, 카로틴 황산염)가있는 매우 많은 반복 단위로 만들어집니다.

기능 : 구조 - 기계적 (피부, 연골, 힘줄에서 사용 가능); 촉매 (효소); 보호; 세포 분열의 조절에 참여.

다양한 기능 수행 : 광합성 및 산화 환원 반응에 참여, C 및 CO 수송₂. 그들은 보철 그룹이 착색 된 화합물로 대표되는 복잡한 단백질입니다.

보호 그룹의 역할은 DNA 또는 RNA입니다. 단백질 부분은 주로 히스톤과 프로타민으로 표시됩니다. 프로타민과 같은 DNA 복합체는 정자와 히스톤과 함께 체세포에서 발견되며, DNA 분자는 히스톤 단백질 분자 주위에 "상처"를 낸다. 핵 단백질은 본질적으로 세포 밖의 바이러스이며 바이러스 핵산과 캡시드 단백질 코트의 복합체입니다.

단백질은 α- 아미노산 잔기로 제조 된 불규칙한 중합체이며, 중성에 가까운 pH 값의 수용액에서 일반 식은 NH₃ + CHRCOO -. 단백질의 아미노산 잔기는 알파 아미노와 카르복시 그룹 사이의 아미드 결합으로 연결됩니다. 2 개의 α- 아미노산 잔기 사이의 결합은 일반적으로 펩타이드 결합이라 불리며, 펩타이드 결합에 의해 연결된 α- 아미노산 잔기로 구성된 중합체는 폴리펩티드라고 불린다. 생물학적으로 중요한 구조로서의 단백질은 비공유 상호 작용의 결과로서 단일 복합체를 형성하는 단일 폴리펩티드 또는 몇몇 폴리펩티드 일 수있다.

펩타이드 결합의 모든 원자는 같은 평면에있다 (평면 배열).

C와 N 원자 사이의 거리 (-CO-NH- 결합에서)는 0.1325 nm, 즉 탄소 원자와 동일 사슬의 N 원자 사이의 정상 거리보다 작고, 0.146 nm로 표시된다. 동시에, 이것은 이중 결합 (0.127 nm)에 의해 연결된 C와 N 원자 사이의 거리를 초과한다. 따라서, -CO-NH 기의 C 및 N 결합은 카르보닐기의 π 전자와 질소 원자의 자유 전자의 결합으로 인해 단순 및 이중의 중간체로 간주 될 수있다. 이것은 폴리펩티드 및 단백질의 특성에 명확한 영향을 미친다 : 펩타이드 결합 대신에, 호변 이성체 재 배열은 쉽게 수행되어, 증가 된 반응성을 특징으로하는 펩타이드 결합의 에놀 형태의 형성을 유도한다.

단백질의 원소 조성

단백질은 평균 약 16 %의 질소, 50-55 %의 탄소, 21-23 %의 산소, 15-17 %의 질소, 6-7 %의 수소, 0.3-2.5 %의 황을 함유한다. 인, 요오드, 철, 구리 및 일부 다른 거대 단백질과 미량 원소는 종종 매우 작고 다양하며 개별 단백질의 구성에서도 발견됩니다.

단백질의 기본 화학 원소의 함량은 질소를 제외하고 다양 할 수 있는데, 그 농도는 가장 큰 불변성을 특징으로합니다.

단백질의 아미노산 조성을 연구하기 위해, 주로 가수 분해 방법, 즉 단백질을 가열하여 100-110 ℃의 온도에서 6-10 mol / l의 염산으로 가열하는 방법이 사용된다. 개별 아미노산을 분리 할 수있는 아미노산 혼합물을 생산한다. 이 혼합물의 정량 분석을 위해 현재 이온 교환 및 종이 크로마토 그래피가 사용되고 있습니다. 특수 자동 아미노산 분석기가 설계되었습니다.

단백질의 단계별 절단을위한 효소 방법도 개발되었다. 일부 효소는 특정 아미노산 부위에서만 단백질 거대 분자를 특이 적으로 분해합니다. 따라서 펩티드와 펩타이드를 단계적으로 분해 한 후 아미노산 잔기를 분석합니다.

다양한 단백질의 가수 분해 결과로 30 개 이상의 α- 아미노산이 분리되지 않습니다. 그것들 중 20 개가 더 일반적입니다.

단백질 분자 또는 폴리펩티드의 형성에서, α- 아미노산은 상이한 순서로 결합 할 수있다. 예를 들어, 20 가지 아미노산과 같은 다양한 조합이 아마도 10 개 이상의 18 가지 조합을 형성 할 수 있습니다. 다양한 유형의 폴리 펩타이드의 존재는 실질적으로 무제한 적입니다.

특정 단백질에서의 아미노산 연결 서열은 단계적 절단 또는 X- 선 회절에 의해 결정된다.

단백질에 특이적인 반응을 사용하여 단백질과 폴리 펩타이드를 확인합니다. 예 :

a) 크 산토 프로틴 반응 (암모니아 존재 하에서 오렌지색이되는 진한 질산과 상호 작용할 때 황색이 나타나며, 반응은 페닐알라닌 및 티로신 잔기의 질화와 관련된다);

b) 펩타이드 결합에 대한 뷰렛 반응 - 약 알칼리성 단백질 용액에서 묽은 구리 (II) 설페이트가 구리와 폴리 펩타이드 사이의 복합체 형성으로 인해 용액의 보라색 - 청색을 띠는 효과.

c) Millon 반응 (Hg와 상호 작용시 황갈색 염료의 형성 (NO₃)₂ + Hno₃ + Hno₂;

단백질은 고분자 화합물입니다. 이들은 수 백 가지의 아미노산 잔기로 구성된 고분자 - 단량체입니다. 따라서, 단백질의 분자량은 10,000-1,000,000의 범위에있다. 따라서 RNA 분해 효소 인 리보 뉴 클레아 제는 124 개의 아미노산 잔기를 가지고 있으며 그 분자량은 약 14,000이다.153 아미노산 잔기로 구성된 근육 단백질은 분자량이 17,000이고 헤모글로빈은 64,500 (574 아미노산 잔기)이다. 다른 단백질의 분자 질량은 더 높습니다 : - 글로불린 (항체 형성)은 1,250 개의 아미노산으로 구성되며 분자량이 약 150,000이며 인플루엔자 바이러스 단백질의 분자량은 320,000,000입니다.

현재 다양한 야생 동물 개체에서 최대 200 개의 다른 아미노산이 발견되었습니다. 예를 들어 인간에는 약 60 개가 있지만, 때로는 자연이라고 불리는 단백질 구성에 20 개의 아미노산 만 포함됩니다.

아미노산은 탄소 원자의 수소 원자가 아미노기 -NH로 치환 된 유기산입니다₂. 이 수식은 모든 아미노산의 구성이 다음 일반 그룹을 포함 함을 보여줍니다 : -C -, - NH₂, -COOH. 아미노산의 측쇄 (라디칼 -R)는 상이하다. 라디칼의 성질은 수소 원자에서 환상 화합물에 이르기까지 다양합니다. 그것은 아미노산의 구조적 및 기능적 특성을 결정하는 급진파입니다.

가장 단순한 아미노 아세트산을 제외한 모든 아미노산 - 글리신 (NH₃ + CH₂COO)는 키랄 원자 -C *를 가지고 있으며 두 개의 거울상 이성질체 (광학 이성질체) : L- 이성질체와 D- 이성질체로 존재할 수있다.

현재 연구 된 모든 단백질의 조성은 L- 계열의 아미노산만을 포함하며, H 원자로부터 카 이랄 (chiral) 원자를 고려할 때 NH₃ +, COO 및 -R은 시계 방향입니다. 엄격하게 정의 된 거울상 이성질체로부터 그것을 구축하기 위해 생물학적으로 중요한 중합체 분자를 만들 필요성은 명백합니다. 두 부분의 거울상 이성질체의 라 세미 혼합물로부터 부분 입체 이성질체의 믿을 수 없을 정도로 복잡한 혼합물을 얻을 수 있습니다. 지구상의 생명체가 D- 아미노산이 아닌 L- 아미노산으로 만들어지는 단백질을 기반으로하는 이유는 여전히 흥미로운 수수께끼로 남아 있습니다. D- 아미노산은 야생 생물에 광범위하게 분포되어 있으며, 또한 생물학적으로 중요한 올리고 펩타이드의 일부임을 유의해야합니다.

화학적 및 물리적 특성

외견 상 차이가 있음에도 불구하고, 단백질의 다양한 대표자들은 공통된 성질을 가지고있다.

따라서 모든 단백질은 콜로이드 입자 (분자의 크기는 1 ~ 1 nm 범위 내에 있습니다)이므로 물에 콜로이드 성 용액을 형성합니다. 이러한 용액은 높은 점도, 가시광 선을 산란하는 능력, 반투막을 통과하지 않는 특성이 있습니다.

용액의 점도는 용질의 분자량과 농도에 의존한다. 분자량이 높을수록 용액 점성이 높아집니다. 고분자 화합물로 단백질은 점성 솔루션을 형성합니다. 예를 들어, 물에 달걀 흰자가 들어있는 솔루션.

콜로이드 입자는 반투막 (셀로판, 콜로이드 필름)을 통과하지 못합니다. 세공은 콜로이드 입자보다 작기 때문입니다. 단백질 꽉은 모든 생물학적 맴브레인입니다. 단백질 용액의 이러한 특성은 불순물로부터 단백질 조제를 정제하기 위해 의학 및 화학 분야에서 널리 사용됩니다. 이 분리 과정을 투석이라고합니다. 투석의 현상은 급성 신부전 치료를 위해 의학에서 널리 사용되는 "인공 신장"장치의 기초가됩니다.

단백질은 팽창이 가능하며, 전기장에서의 광학 활성 및 이동성을 특징으로하며, 일부는 물에 용해됩니다. 단백질에는 등전점이 있습니다.

단백질의 가장 중요한 특성은 산성 및 염기성 모두를 나타내는 능력, 즉 양쪽 성 전해질로서 작용하는 능력이다. 이것은 아미노산 라디칼을 구성하는 다양한 해리 그룹에 의해 보장됩니다. 예를 들어, 아스파르트 산 및 글루탐산 아미노산의 카르복실기는 단백질에 산성을 부여하고, 아르기닌, 라이신 및 히스티딘 라디칼은 알칼리성을 부여합니다. 단백질에서 발견되는 디카 르 복실 아미노산이 많을수록 산성이 강하고 아미노산이 강하게 나타납니다.

같은 그룹에는 단백질 분자의 전체 전하를 형성하는 전하가 있습니다. 단백질에서, 아스파르트 산 및 글루타민 아미노산이 우세한 경우, 단백질 전하가 음성 일 것이며, 과량의 염기성 아미노산이 단백질 분자에 양전하를 부여한다. 결과적으로 전기장에서 단백질은 총 전하의 크기에 따라 음극 또는 양극으로 이동합니다. 따라서, 알칼리성 매체 (pH 7-14)에서 단백질은 양성자를 포기하고 음전하를 띠고 (양극쪽으로 이동) 산성 매질 (pH 1-7)에서는 산성 그룹의 해리가 억제되고 단백질은 양이온이된다.

따라서, 양이온 또는 음이온으로서의 단백질의 거동을 결정하는 인자는 수소 이온의 농도에 의해 결정되고 pH 값에 의해 표현되는 매질의 반응이다. 그러나 특정 pH 값에서 양전하 및 음전하의 수가 균등화되고 분자는 전기적으로 중성이됩니다. 즉, 전기장에서 움직이지 않습니다. 이 pH 값은 단백질의 등전점으로 정의됩니다. 동시에, 단백질은 적어도 안정한 상태에 있으며, 산성 또는 알칼리성 측면에서의 pH의 약간의 변화로 쉽게 침전된다. 대부분의 천연 단백질의 경우, 등전점은 약산성 배지 (pH 4.8-5.4)에 있으며, 이것은 조성에서 디카 르 복실 아미노산의 우세를 나타낸다.

양쪽 성질은 단백질의 완충 성질 및 혈액 pH 조절에 관여한다. 사람의 혈액의 pH 값은 정기적으로 음식에서 나오거나 대사 과정에서 형성되는 산성 또는 염기성의 다양한 물질에도 불구하고 일관되고 7.36-7.4 이내이므로 신체의 내부 환경의 산 - 염기 균형을 조절하기위한 특별한 메커니즘이 있습니다.

단백질은 화학 반응에 적극적으로 참여합니다. 이 특성은 단백질을 구성하는 아미노산이 다른 물질과 반응 할 수있는 다른 작용기를 함유하고 있기 때문입니다. 그러한 상호 작용이 단백질 분자 내부에서 일어나는 것이 중요합니다. 그 결과 펩타이드, 수소, 디설파이드 및 기타 유형의 결합이 형성됩니다. 다른 화합물과 이온은 아미노산의 라디칼에 결합 할 수 있으며, 따라서 단백질과 결합 할 수 있습니다.

단백질은 물에 대해 높은 친 화성을 가지고 있습니다. 즉 친수성입니다. 이것은 하전 입자와 같은 단백질 분자가 물 쌍극자를 끌어 당겨 단백질 분자 주위에 위치하여 수성 또는 수화 껍질을 형성한다는 것을 의미합니다. 이 껍질은 단백질 분자가 고착되어 침전되는 것을 방지합니다. 수화 껍질의 크기는 단백질의 구조에 달려 있습니다. 예를 들어, 알부민은 물 분자에 더 쉽게 결합하고 상대적으로 큰 수막을 가지고있는 반면, 글로블린, 피브리노겐은 물을 더럽히고 수화 껍질은 더 작습니다. 따라서, 단백질의 수용액의 안정성은 단백질 분자의 전하의 존재와 그 주위에 위치한 수성 껍질의 두 가지 인자에 의해 결정된다. 이러한 요인이 제거되면 단백질이 침전됩니다. 이 과정은 되돌릴 수 있고 돌이킬 수 없습니다.

단백질의 기능은 매우 다양합니다. 특정 화학 구조를 가진 물질로서 각 주어진 단백질은 하나의 고도로 전문화 된 기능을 수행하며, 소수의 개별적인 경우에만 여러 가지 상호 관련이 있습니다. 예를 들어, 혈액에 들어가면 부신 호르몬 호르몬 아드레날린은 산소 소비와 혈압, 혈당을 증가 시키며 신진 대사를 자극하고 냉혈 동물의 신경계를 매개합니다.

생체 내에서의 수많은 생화학 반응은 40 ° C에 가까운 온화한 조건과 중성에 가까운 pH 값에서 진행됩니다. 이러한 조건에서 대부분의 반응 속도는 무시할 만하 며, 따라서 수용 가능한 구현을 위해서는 특수 생물학적 촉매 인 효소가 필요합니다. 탄산의 탈수와 같은 간단한 반응조차도 :

효소 탄산 탈수 효소에 의해 촉매 작용을한다. 일반적으로, 물 2H의 광분해 반응 이외의 모든 반응₂O4H + + 4e - + O₂, (synthetase 효소를 사용하여 수행되는 합성 반응, 가수 분해 효소를 사용하는 가수 분해 반응, 산화 효소를 사용하는 산화 반응, 수소화 효소를 사용하는 첨가와 함께 환원 반응 등)에 의해 촉진된다. 일반적으로 효소는 단백질 또는 복합체와 보조 이온 (금속 이온 또는 특수 유기 분자)이 결합한 것입니다. 효소는 때로는 독특하고 높은 선택성을 가지고 있습니다. 예를 들어, 단백질 생합성 동안 상응하는 t-RNA에 α- 아미노산의 첨가를 촉매하는 효소는 단지 L- 아미노산의 첨가를 촉매하고 D- 아미노산의 첨가를 촉매하지 않는다.

단백질 수송 기능

세포 내부에는 건축 자재와 에너지를 제공하는 수많은 물질이 있어야합니다. 동시에, 모든 생물학적 멤브레인은 다양한 단백질이 담긴 지질의 이중 층과 거대한 분자의 친수성 영역이 멤브레인의 표면에 집중되어 있고 소수성 "꼬리"가 멤브레인의 두께에있는 단일 원리에 따라 만들어집니다. 이 구조는 설탕, 아미노산, 알칼리 금속 이온과 같은 중요한 성분에 대해 불 투과성입니다. 세포 내로의 침투는 세포막에 박혀있는 특별한 수송 단백질의 도움으로 수행됩니다. 예를 들어 박테리아는 유당 - 외피를 통한 유당의 이동을 보장하는 특별한 단백질을 가지고 있습니다. 국제 명명법에 유당은 -galatkozid로 지정되어 있으며, 따라서 수송 단백질은 갈 락토 사이드 (galactoside) 박테리아 라 불립니다.

농도 구배에 대해 생물학적 멤브레인을 통한 물질 운반의 중요한 예는 K / Na 펌프입니다. 그의 작업 동안 세 개의 양성 Na + 이온이 두 개의 양성 K + 이온마다 세포에서 세포로 전달됩니다. 이 작업은 세포막에 전위차가 축적되는 것을 동반합니다. 이것이 ATP를 분해 할 때, 에너지를 공급합니다. 나트륨 - 칼륨 펌프의 분자 적 기초는 최근 발견되어 칼륨 - 나트륨 의존성 ATP- 아제 (ATP)를 분해하는 효소로 밝혀졌다.

다세포 생물에는 한 기관에서 다른 기관으로 물질을 수송하는 시스템이 있습니다. 우선 그것은 헤모글로빈입니다. 또한, 혈청 알부민 수송 단백질은 혈장에서 끊임없이 발견됩니다. 이 단백질은 스테로이드 호르몬이있는 소수성 아미노산뿐만 아니라 아스피린, 설폰 아미드, 페니실린과 같은 많은 약물을 포함하여 지방을 소화시키는 동안 형성된 지방산과 강한 복합체를 형성하는 독특한 능력을 가지고 있습니다.

특히 다세포 생물의 기능에있어 매우 중요한 것은 세포의 원형질막에 삽입되어 환경 및 다른 세포로부터 세포로 들어오는 다양한 신호를 감지하고 변형시키는 역할을하는 수용체 단백질입니다. 가장 많이 연구 된 바와 같이, 대뇌 피질 및 신경근 화합물을 포함하여 다수의 신경 세포 접촉부에서 세포막에 위치한 아세틸 콜린 수용체가 인용 될 수있다. 이들 단백질은 아세틸 콜린 CH와 특이 적으로 상호 작용한다₃C (O) - OCH₂CH₂N + (CH₃)₃ 셀 내에서 신호를 전송하여 응답합니다. 신호를 수신하고 변환 한 후 신경 전달 물질을 제거하여 세포가 다음 신호의 인식을 준비 할 수 있도록해야합니다. 이를 위해 특수 효소 인 acetylcholinesterase가 아세틸 콜린의 아세테이트 및 콜린으로의 가수 분해를 촉매합니다.

많은 호르몬은 표적 세포로 침투하지 않고 이들 세포 표면의 특정 수용체에 결합합니다. 이러한 바인딩은 세포에서 생리 학적 과정을 유발하는 신호입니다.

면역계는 병원성 세균, 암 세포, 바이러스와 같은 초분자 입자, 외래 단백질을 포함한 고분자 입자와 같은 외래 세포 일 수있는 이러한 특정 입자를 특이 적으로 손상시킬 수있는 엄청난 수의 림프구를 생성함으로써 이물질의 외양에 반응하는 능력을 가지고 있습니다. 림프구 그룹 중 하나 인 B- 림프구 (B-lymphocytes)는 혈류로 분비 된 특수 단백질을 생성하며,이 단백질은 외부 입자를 인식하여 파괴의 단계에서 고도로 특이적인 복합체를 형성합니다. 이 단백질은 면역 글로블린이라고 불립니다. 면역 반응을 일으키는 이물질을 항원이라고하며 해당 면역 글로불린을 항체라고합니다.