단백질은 살아있는 유기체의 필수 구성 요소이며 성장과 일상 생활 활동의 유지에 모두 필요합니다. 이러한 경우에는 새로운 조직이 형성됩니다. 일반적으로 오래된 셀을 새로운 셀로 대체하는 것은 매우 자주 발생합니다. 예를 들어, 적혈구는 매월 완전히 업데이트됩니다. 장벽을 감싸는 세포는 매주 업데이트됩니다. 목욕을 할 때마다 죽은 피부 세포를 버립니다.
단백질을 먹은 후에는 프로 테아 제라고 불리는 효소가 펩타이드 결합을 끊습니다. 그것은 위장과 소장에서 발생합니다. 유리 아미노산은 먼저 혈류에 의해 간으로 운반 된 다음 모든 세포로 전달됩니다. 그곳에서 신체가 필요로하는 새로운 단백질이 합성됩니다. 신체가 필요 이상으로 단백질을 함유하고 있거나 신체가 탄수화물이 부족하여 단백질을 태울 필요가 있다면 이러한 아미노산 반응은 간에서 발생합니다. 여기에서 아미노산의 질소는 소변을 통해 체내에서 배설되는 요소를 형성합니다. 그래서 단백질식이 요법은 간과 신장에 부담을줍니다. 나머지 아미노산 분자는 포도당으로 가공되고 산화되거나 지방 저장소로 전환됩니다.
인체는 20 개의 아미노산 중 12 개를 합성 할 수 있습니다. 나머지 8 개는 단백질 단백질과 함께 완전한 형태로 섭취되어야하는데 필수 아미노산은 이소 루이 신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌 트립토판, 발린 및 히스티딘을 포함합니다. 인체 내 아미노산의 섭취가 제한적일 경우 단백질을 구성 할 때 제한 물질이됩니다. 이런 일이 생기면 신체가 할 수있는 유일한 것은 동일한 아미노산을 함유 한 자체 단백질을 파괴하는 것입니다.
대부분의 동물성 단백질에는 충분한 양의 8 가지 필수 아미노산이 모두 들어 있습니다. 모든 필수 아미노산의 필요한 함량을 가진 모든 단백질을 완벽이라고합니다. 식물성 단백질은 불완전합니다 : 특정 수준의 필수 아미노산이 부족합니다.
비록 식물 단백질이 우리에게 모든 필수 아미노산을 제공 할 수는 없지만 그러한 단백질의 혼합물은 할 수 있습니다. 보완적인 (보완적인) 단백질을 포함하는 그러한 결합 된 식품은 세계의 모든 사람들의 전통 요리의 일부입니다.
인체는 단백질을 저장할 수 없으므로 균형 잡힌 단백질 다이어트가 매일 필요합니다. 82kg의 성인은 하루 79g의 단백질이 필요합니다. 단백질을 섭취하는 동시에 모든 칼로리의 10-12 %를 섭취하는 것이 좋습니다.
인체 내의 단백질 기능
2015 년 6 월 2 일 2015 년 6 월 2 일
저자 : Denis Statsenko
음식과 함께 매일 먹는 단백질에 대해 우리는 무엇을 압니까? 대부분의 사람들은 근육을 구축하기위한 재료와 마찬가지로 그것들에 익숙합니다. 그러나 이것은 그들의 주요 임무가 아닙니다. 우리가 단백질을 더 필요로하는 이유는 무엇이며 왜 그렇게 많이 필요합니까? 인체에서 단백질의 모든 기능과 우리의 식단에서 단백질의 중요성을 살펴 봅시다.
나는 이미 블로그에서 "건강한 삶을 살아라"라는 주제로 단백질을 시작했습니다. 그런 다음 우리는 단백질이 해로운 지 아닌지에 관해 이야기했습니다. 스포츠 영양의 주제는 이제 초보 운동 선수들에게 매우 인기가 있습니다. 그러므로 나는 그것을 만질 수 없었다. 이 기사에서 더 많은 것을 읽으십시오.
모든 세포와 유기 조직의 주성분이기 때문에 단백질은 신체의 원활한 기능에 매우 중요한 역할을합니다. 그들은 절대적으로 모든 중요한 프로세스에 적극적으로 참여합니다. 우리의 사고조차도 고 분자량 유기물과 직접 관련이 있습니다. 나는 신진 대사, 수축력, 성장 능력, 과민성 및 생식에 대해서도 이야기하고 있지 않습니다. 이러한 모든 과정은 단백질의 존재 없이는 불가능합니다.
단백질은 물과 결합하여 인체의 특징 인 콜로이드 구조를 형성합니다. 유명한 독일의 철학자 프리드리히 엥겔스 (Friedrich Engels)는 생명은 끊임없이 신진 대사를 통해 환경과 끊임없이 상호 작용하는 단백질의 존재 방식이며,이 교환이 멈추 자마자 단백질이 분해되고 생명 자체가 끝나는 것이라고 말했다.
단백질과 아미노산의 기능
새로운 세포는 단백질 없이는 태어날 수 없습니다. 그것의 주요 임무는 건설입니다. 그는 젊은 세포의 건축 자이며 성장하지 않는 유기체의 개발은 불가능합니다. 이 유기체가 성장을 멈추고 성숙한 나이에 이르렀을 때, 그 유기체가 오래 살아있는 세포는 재생이 필요하며, 이것은 단백질의 참여로만 일어납니다.
이 과정에서 그 양은 조직의 마모에 비례해야합니다. 따라서 근육 부하와 관련된 스포츠 생활을 선도하는 사람들 (예 : 거리 운동을하는 사람들)은 더 많은 단백질을 소비해야합니다. 근육에 가해지는 부하가 높을수록 신체가 재생 될 필요가 있고 따라서 단백질 음식에도 더 많이 필요합니다.
특정 단백질의 역할
몸에서는 특정 단백질의 일정한 균형을 유지할 필요가 있습니다. 그들은 호르몬, 다양한 항체, 효소 및 정상적인 생명 활동에 필수적인 생화학 적 과정에 직접 관여하는 많은 다른 형태로 구성됩니다. 이 단백질이 수행하는 기능은 매우 미묘하고 복잡합니다. 우리는 신체의 수와 구성을 유지하기 위해 끊임없이 노력하고 있습니다.
단백질은 질소를 함유 한 복잡한 생체 고분자입니다. 그 단량체는 α- 아미노산입니다. 단백질은 유형에 따라 다양한 아미노산으로 이루어져 있습니다. 단백질의 생물학적 가치를 판단하는 것은 아미노산 조성에 의한 것입니다. 단백질의 분자 질량 : 6000-1000000 및 더 많은 것.
단백질에있는 아미노산
아미노산이란 무엇입니까? 이들은 두 가지 작용기로 구성된 유기 화합물입니다 :
- 분자의 산성을 결정하는 카르복시 (-COOH) - 그룹;
- 아미노기 (-NH2-)는 분자에 기본 성질을 부여하는 기이다.
천연 아미노산이 많이 있습니다. 식품 단백질은 20 개만 함유하고 있습니다.
천연 아미노산이 많이 있습니다. 식품 단백질에는 단지 20 개가 있습니다.
글리신, 글루타민, 글루탐산, 이소 루이 신, 로이신, 라이신, 메티오닌, 프롤린, 세린, 티로신, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌, 시스틴 등을들 수있다.
필수 아미노산은 위의 20 개 중 8 개입니다. 이들은 발린, 이소 루이 신, 라이신, 류신, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌, 메티오닌입니다. 우리는 음식으로 만 그들을 얻을 수 있기 때문에 그들은 바꿔 놓을 수 없다고합니다. 그러한 아미노산은 우리 몸에서 합성되지 않습니다. 최대 1 년 어린이의 히스티딘은 필수 아미노산이기도합니다.
신체가 필수 아미노산이 부족하거나 성분 균형이 맞지 않으면 신체가 오작동하기 시작합니다. 단백질 합성이 손상되고 다양한 병리가 발생할 수 있습니다.
단백질의 종류는 무엇입니까?
음식에서 발견되는 모든 단백질은 간단하고 복잡한 것으로 나뉩니다. 간단한 단백질은 단백질이라고도하며 복잡한 단백질은 단백질이라고합니다. 그것들은 단순한 것들이 폴리펩티드 사슬들만으로 구성되어 있고, 단백질 분자 이외에 복합체는 또한 단백질 성이 아닌 부분 인 보철적인 그룹을 가지고 있다는 점이 다르다. 간단히 말해 단백질은 순수한 단백질이고 단백질은 순수한 단백질이 아닙니다.
또한 단백질은 공간 구조에 따라 구상과 원 섬유로 구분됩니다. 구형 단백질 분자에서, 모양은 구형 또는 타원형이고, 섬유소 단백질 분자에서는 필라멘트 형이다.
단순한 구형 단백질 : 알부민과 글로불린, 글루 테린과 프로타민.
우유, 유장, 달걀 흰자위의 조성은 알부민과 글로불린입니다. 차례로, 글루텐과 프로타민은 씨리얼 씨에서 발견되는 식물성 단백질입니다. 그들은 글루텐의 대부분을 형성합니다. 식물 단백질은 라이신, 류신, 메티오닌, 트레오닌 및 트립토판이 부족합니다. 그러나 그들은 글루타민산이 풍부합니다.
신체에서의지지 기능은 구조 단백질 (프로틴)에 의해 수행됩니다. 그들은 동물 기원의 원 섬유 단백질입니다. 그들은 또한 소화 효소에 의한 소화에 저항성이 있으며 물에 전혀 녹지 않습니다. 프로 테 노이드에는 케라틴 (시스틴이 많이 함유되어 있음), 콜라겐 및 엘라스틴이 포함됩니다. 마지막 두 가지는 적은 함 유성 아미노산을 함유하고 있습니다. 또한 콜라겐은 hydroxyproline과 oxylisin이 풍부하고 트립토판을 함유하지 않습니다.
콜라겐은 물에 용해되며 장기간 끓이는 과정에서 젤라틴 (글루텐)으로 변합니다. 젤라틴의 형태로, 그것은 많은 요리 요리를 준비하는 데 사용됩니다.
복잡한 단백질에는 당, 지질, 금속, 핵산, 염색체 및 인산화 단백질이 포함됩니다.
인체 내의 단백질 기능
- 플라스틱 기능 - 본체에 플라스틱 재질을 제공하십시오. 단백질은 세포, 절대적으로 모든 효소 및 대부분의 호르몬의 주성분 인 건축 자재입니다.
- 촉매 작용 - 모든 생화학 적 과정의 촉진제 역할을합니다.
- 호르몬 기능 - 대부분의 호르몬의 필수적인 부분입니다.
- 특이성의 기능 - 면역력과 알레르기의 징후를위한 기초가되는 개체 특이성과 종 특이성 둘 다 제공됩니다.
- 수송 기능 - 단백질은 혈액 산소, 일부 비타민, 미네랄, 탄수화물, 지질, 호르몬 및 기타 물질의 수송에 관여합니다.
단백질 우리는 음식으로 만 얻을 수 있습니다. 시체는 예비 매장량이 없습니다. 이것은식이 요법의 필수 구성 요소입니다. 그러나 신체의 중독과 자유 라디칼의 적극적인 번식으로 이어질 수 있으므로 단백질 식품에 너무 관여해서는 안됩니다.
단백질과 질소 균형
건강한 신체에서는 질소 균형이 지속적으로 유지됩니다. 이른바 질소 평형 상태. 이것은 음식과 함께 몸에 들어가는 질소의 양이 소변, 대변, 땀, 피부 껍질, 손톱, 머리카락과 함께 신체에서 배출되는 질소의 양과 같아야 함을 의미합니다.
양성 질소 균형 (제거 된 질소의 양은 들어오는 양보다 적습니다)과 음의 질소 균형 (제거 된 질소의 양은 도착하는 것보다 큽니다)이라는 개념이 있습니다. 양성 질소 균형은 보통 심각한 질병과 질병으로 회복 된 어린이에게서 관찰됩니다. 이것은 아이들의 지속적인 성장 과정 때문입니다. 또한 이러한 균형이 이루어집니다.
단백질 이화 작용 과정 (굶주림, 구토, 무 단백질식이 요법, 식욕 부진) 또는 단백질이 소화계에 흡착되거나 심각한 질병으로 인해 단백질 분해 과정이 관찰되는 경우, 부정적인 질소 균형이 있습니다.
결핍과 과잉 단백질
단백질은 신체의 음식과 함께 섭취되어 산화되고 신체에 에너지를 공급합니다.
16.7 kJ의 에너지 (4 kcal)는 1 g의 단백질 만 산화하는 동안 방출됩니다.
단식 중에 에너지 원으로서의 단백질 섭취가 급격히 증가합니다.
뱃속의 음식과 함께 섭취하는 단백질은 아미노산으로 분해됩니다. 또한, 이들 아미노산은 장 점막에 흡수되어 곧바로 간으로 간다. 그리고 거기에서 인체의 단백질을 합성하기 위해 아미노산이 모든 다른 기관과 결합 조직으로 보내집니다.
단백질 결핍증
일일 식단의식이 요법이 부족한 양의 단백질을 함유하고 있다면 결핍이 단백질 결핍으로 이어질 수 있습니다. 가벼운 단백질 결핍은 균형 잡힌식이 요법을 위반했을 때 일어날 수 있습니다. 여러 가지 질병으로 인해 단백질 흡수가 중단되고 이화 작용과 단백질 및 아미노산의 대사 장애가 증가합니다.
초과 단백질
결핍 이외에, 몸에는 과량의 단백질이 있습니다. 이 경우, 소화 기관 및 배설 시스템에 큰 부하가 걸리며, 이로 인해 소화관에 썩은 제품이 형성됩니다. 그리고 이것은 전체 유기체의 중독과 중독을 일으 킵니다.
이것들은 신체의 단백질 기능입니다. 결론은 단 하나만 만들 수 있습니다. 적절한 영양 유지가 필요합니다.
http://vedizozh.ru/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka/인체에서 단백질의 가치와 역할
모든 세포는 단백질 (복잡한 유기 물질, 모든 생화학 반응을위한 촉매제)으로 인해 개발, 성장 및 업데이트됩니다. DNA의 상태, 헤모글로빈의 운반, 지방의 분해는이 물질에 의해 수행 된 지속적인 기능의 완전한 목록이 아닙니다. 단백질의 역할은 엄청나고 중요하며 세심한주의가 필요합니다.
단백질이란 무엇이며 어떻게 작용 하는가?
단백질 (단백질 / 폴리 펩타이드)은 유기 물질로 20 개의 아미노산이 결합 된 천연 중합체입니다. 조합은 많은 종을 제공합니다. 12 가지 필수 아미노산의 합성으로 인체는 스스로를 극복합니다.
단백질에서 발견되는 20 개 중 필수 아미노산 중 8 개는 신체에서 스스로 합성 할 수 없으며 음식과 함께 생산됩니다. 발린, 류신, 이소 루이 신, 메티오닌, 트립토판, 라이신, 트레오닌, 페닐알라닌은 삶에 중요합니다.
단백질이란 무엇인가?
동식물을 구별하십시오 (원산지 별). 두 가지 유형의 사용이 필요합니다.
동물 :
알은 흰색으로 몸에 쉽게 흡수됩니다 (90-92 %). 발효유 제품의 단백질은 약간 악화됩니다 (최대 90 %). 신선한 우유의 단백질은 훨씬 적게 흡수됩니다 (최대 80 %).
필수 아미노산의 최상의 조합에서 쇠고기와 생선의 가치.
초본 :
콩, 유채 및 면화 씨앗은 몸에 좋은 아미노산 비율을 가지고 있습니다. 곡류에서는이 비율이 약합니다.
아미노산 비율이 이상적인 제품은 없습니다. 적절한 영양 섭취에는 동물성 단백질과 식물성 단백질이 포함됩니다.
음식의 기초는 "규칙에 따라"동물성 단백질을 넣어. 그것은 필수 아미노산이 풍부하고 식물성 단백질의 좋은 소화 기능을 제공합니다.
신체의 단백질 기능
조직의 세포 안에 있으면 많은 기능을 수행합니다.
- 보호. 면역 체계의 기능 - 이물질 처리. 항체 생산이 발생합니다.
- 운송. 다양한 물질의 공급, 예를 들어, 헤모글로빈 (산소 공급).
- 규제. 호르몬 수준 유지.
- 모터. 모든 유형의 운동은 액틴과 미오신을 제공합니다.
- 플라스틱. 결합 조직의 상태는 콜라겐의 함량에 의해 조절됩니다.
- 촉매. 그것은 촉매제이며 모든 생화학 반응의 진행을 가속화합니다.
- 유전자 정보 보존 및 전달 (DNA 및 RNA 분자).
- 에너지. 온 몸에 에너지를 공급합니다.
다른 사람들은 호흡을 제공하고, 음식의 소화를 담당하며, 신진 대사를 조절합니다. 감광성 단백질 rhodopsin은 시각 기능을 담당합니다.
혈관에는 엘라스틴이 포함되어있어 엘사인이 완전히 일함으로써 덕을 보았습니다. 피브리노겐 단백질은 혈액 응고를 제공합니다.
신체에서 단백질 부족의 증상
단백질 결핍은 현대인의 건강에 해로운 음식과 과도한 생활 방식의 경우에 매우 흔합니다. 경미한 형태는 규칙적인 피로와 성능 저하로 표현됩니다. 불충분 한 양의 성장과 함께, 신체는 증상을 통해 신호를 보냅니다.
- 일반적인 약점과 현기증. 기분과 활동의 감소, 특별한 신체 운동없이 근육 피로의 출현, 운동의 빈약 한 조정, 주의력과 기억의 약화.
- 두통과 수면 악화의 모양. 신흥 불면증과 불안은 세로토닌의 부족을 나타냅니다.
- 불만의 기분이 자주 흔들립니다. 효소와 호르몬 결핍은 신경계의 고갈을 유발합니다. 어떤 이유에서든지 과민 반응, 부당한 공격성, 감정적 인 요실금.
- 피부가 창백하고 발진합니다. 철분이 함유 된 단백질이 부족하여 빈혈이 발생하며, 그 증상은 건조하고 창백한 피부, 점막입니다.
- 팔다리의 붓기. 혈장의 단백질 함량이 낮 으면 물 - 소금 균형이 깨집니다. 피하 지방은 발목과 발목에 액체를 축적합니다.
- 상처와 찰과상의 불쌍한 치유. 세포의 재생은 "건축 자재"의 부족으로 인해 금지됩니다.
- 취 약 및 탈모, 취성있는 손톱. 건성 피부로 인한 비듬, 네일 플레이트의 각질 제거 및 균열은 단백질 부족에 대한 신체의 가장 흔한 신호입니다. 머리카락과 손발톱은 끊임없이 성장하고 있으며 성장과 상태를 좋게하는 물질의 부족에 즉각적으로 반응합니다.
- 불합리한 체중 감량 근육 질량으로 인한 단백질 부족을 보상하기 위해 신체가 필요하기 때문에 분명한 이유없이 킬로그램이 사라졌습니다.
- 심장과 혈관의 기능 상실, 호흡 곤란의 출현. 호흡기, 소화기 및 비뇨 생식기 시스템의 작동 또한 악화되고 있습니다. 감기 나 바이러스 성 질환이없는 기침, 육체 노동이없는 호흡 곤란이 있습니다.
이런 종류의 증상이 나타나면 즉시 영양 상태와 영양 상태를 바꾸어 라이프 스타일을 재고하고, 악화되면 의사와 상담하십시오.
동화에 필요한 단백질의 양
하루 소비량은 나이, 성별, 직업 유형에 따라 다릅니다. 표준 데이터는 아래 표 (아래)에 제시되어 있으며 정상적인 무게로 계산됩니다.
단백질 섭취를 여러 번 분쇄하는 것은 선택 사항입니다. 각각은 그 자체로 편리한 양식을 정의합니다. 가장 중요한 것은 일일 소비율을 유지하는 것입니다.
인체에서 단백질의 종류와 기능
단백질은 사람들이 어떻게 보일 것인지, 그들의 건강과 수명이 어떻게 생겼는지 결정하는 요소입니다. 단백질은 신체의 모든 세포와 조직의 성장, 어린이의 개념, 올바른 자궁 내 발달을 보장합니다. 등등. 단백질은 각 개인의 유전 암호를 결정합니다. 현재까지 수만 가지 종류의 단백질이 있으며 각 단백질은 개개의 단백질입니다.
단백질의 종류와 기능
단백질의 구성과 구조
모든 단백질은 궁극적으로 서로 다른 그룹으로 결합 된 아미노산으로 구성됩니다. 펩타이드. 단백질의 각 유형은 아미노산의 고유 한 세트와 단백질 내부의 위치를 특징으로합니다. 신체에서 펩타이드의 순환 사용은 건강, 젊음 및 장수를 보장합니다. 오. 펩타이드 작용 조성 중 펩타이드 생물 조절기 및 펩타이드 화장품 다른 기사에 자세히 설명되어 있습니다.
단백질의 종류
- 구조 단백질. 구조 단백질은 조직의 유형을 결정합니다. 예를 들어, 신경 조직은 결합 조직과 완전히 다릅니다. 각 유형의 조직은 모든 특성, 품질 및 기능을 가진 구조 단백질에 바인딩됩니다.
- 단백질 운반. 수송 단백질은 몸 전체에 영양분 및 기타 영양분을 전달합니다. 예를 들어, 세포 막은 모든 것이 아니라 세포 안으로 들어갑니다. 그리고 심지어 유용한 물질조차도 거기에 도달 할 수 없습니다. 수송 단백질은 세포막을 투과하여 이들과 동일한 물질을 운반 할 수있는 능력을 가지고 있습니다.
- 수용체 단백질. 수용체 단백질은 수송 단백질과 함께 유익한 물질이 세포 내로 침투되도록합니다. 수용체 단백질은 막 표면, 즉 세포 외부에 위치한다. 그들은 그들이받는 영양소와 결합하여 그들이 내부로 들어가도록 돕습니다. 이러한 유형의 단백질의 중요성은 자궁 내 발달이 완전히 잘못되거나 심지어 완전히 중단 될 수 있기 때문에 과대 평가 될 수 없습니다.
- 수축성 단백질. 사람은 근육 조직을 줄임으로써 움직입니다. 이 능력은 수축성 단백질을 제공합니다. 개별 세포와 신체는 전체적으로이 유형의 단백질의 도움으로 움직입니다.
- 규제 단백질. 인체는 다양한 생화학 적 과정으로 인해 중요한 활동을 수행합니다. 이러한 모든 과정은 조절 단백질을 제공하고 조절합니다. 그 중 하나가 인슐린입니다.
- 보호 단백질.
환경에 있기 때문에 신체는 다양한 물질, 미생물 등과 지속적으로 접촉하며 다양한 조건에 빠지게됩니다. 이러한 경우 건강의 안전은 보호 단백질 인 면역 세포에 의해 제공됩니다. 후자에는 정상적인 혈액 응고를 보장하는 응고제도 포함됩니다.
보시다시피 인체는 다양한 종류의 세포와 단백질로 구성되어 있습니다. 본질적으로 사람은 단백질 생물체, 즉 생물학적이며 살아있다. 따라서 건강과 젊음을 유지하기 위해서는 새로운 단백질 생산을위한 순환 과정을 유지하기에 충분한 양의 펩타이드를 유지하는 것이 특히 나이가 들면서 중요합니다.
http://peptide-product.ru/o-peptidah/vidy-belkov-i-ih-funkcii-v-organizme-cheloveka/다람쥐
단백질은 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산 체인으로 구성된 고 분자량 천연 물질입니다. 이 화합물의 가장 중요한 기능은 신체의 화학 반응 조절 (효소 적 역할)입니다. 또한 보호, 호르몬, 구조, 영양, 에너지 활동을 수행합니다.
구조적으로 단백질은 단순 (단백질)과 복합체 (단백질)로 나뉩니다. 분자 내 아미노산 잔기의 수는 다릅니다 : 미오글로빈 -140, 인슐린 -51. 화합물 (Mr)의 고 분자량을 설명하며 10,000에서 3,000,000 달톤의 범위에서 다양합니다.
사람의 총 무게의 17 %는 단백질이며 10 %는 피부에, 20 %는 연골에, 50 %는 근육에 있습니다. 단백질과 단백질의 역할이 철저하게 연구되지는 않았지만 신경계의 기능, 성장 능력, 증식 능력, 세포 수준에서의 대사 과정의 흐름은 아미노산의 활성과 직접 관련이 있습니다.
발견 내역
단백질을 연구하는 과정은 프랑스 화학자 인 Antoine Francois de Furcroix가 이끄는 과학자 그룹이 알부민, 피브린, 글루텐을 연구 한 XVIII 세기에 시작되었습니다. 이 연구의 결과로, 단백질은 요약되어 별도의 클래스로 분리되었습니다.
1836 년에 멀더는 급진주의 이론을 바탕으로 단백질의 화학 구조에 대한 새로운 모델을 처음 제안했습니다. 그것은 일반적으로 1850 년대까지 받아 들여졌다. 단백질의 현대적인 이름 - 단백질, 화합물은 1838 년에 받았다. 그리고 XIX 세기 말에 독일 과학자 인 A. Kossel은 놀라운 발견을했습니다. 그는 "건축 구성 요소"의 주요 구조 요소가 아미노산이라고 결론을 내 렸습니다. 20 세기 초,이 이론은 독일의 화학자 Emil Fischer에 의해 실험적으로 입증되었습니다.
1926 년 미국 과학자 제임스 섬너 (James Sumner)는 그의 연구 과정에서 체내에서 생성 된 효소가 우라아제가 단백질에 속한다는 것을 발견했다. 이 발견은 과학 세계에서 획기적인 발전을 가져오고 인간의 삶을위한 단백질의 중요성을 깨닫게했습니다. 1949 년 영어 생화학자인 Fred Sanger는 실험적으로 호르몬 인슐린의 아미노산 서열을 추출하여 단백질이 아미노산의 선형 중합체라는 사고의 정확성을 확인했습니다.
1960 년대에 처음으로 원자 수준에서 단백질의 공간 구조가 X 선 회절을 기반으로 얻어졌습니다. 동시에이 고분자 유기 화합물에 대한 연구는 현재까지 계속되고 있습니다.
단백질 구조
단백질의 기본 구조 단위는 아미노기 (NH2)와 카르복시 잔기 (COOH)로 구성된 아미노산입니다. 어떤 경우에는 "질소 - 수소"라디칼이 탄소 이온과 관련이있다. 펩타이드 물질의 구체적인 특성은 그 수와 위치에 의존한다. 동시에, 아미노 그룹과 관련된 탄소의 위치는 알파, 베타, 감마와 같은 특별한 "접두사"에 의해 이름에서 강조됩니다.
단백질의 경우, α- 아미노산은 구조 단위로 작용합니다. 그 이유는 폴리펩티드 사슬이 길어질 때 단백질 조각에 추가적인 안정성과 강도를 부여하기 때문입니다. 이 종의 화합물은 자연계에서 두 가지 형태로 발견됩니다 : L과 D (글리신 제외). 동시에, 첫 번째 유형의 요소는 동식물에 의해 생성 된 살아있는 유기체의 단백질의 일부이고 두 번째는 곰팡이와 박테리아에서 비 리보솜 합성에 의해 형성된 펩타이드의 구조입니다.
단백질을위한 "건축 재료"는 하나의 아미노산과 다른 아미노산의 카르복시를 결합하여 형성된 폴리펩티드 결합과 함께 결합합니다. 짧은 구조는 펩타이드 또는 올리고 펩티드 (분자량 3,400 ~ 10,000 달톤)라고 불리우며, 50 개 이상의 아미노산, 폴리 펩타이드로 구성된 긴 것들입니다. 대부분의 경우, 단백질 사슬의 구성은 100 - 400 아미노산 잔기, 때로는 1000 - 1500을 포함합니다. 단백질은 분자 내 상호 작용으로 인해 특정 공간 구조를 형성합니다. 그것들을 단백질 구조라고 부릅니다.
단백질 조직에는 네 가지 수준이 있습니다 :
- 1 차 아미노산은 강력한 폴리펩티드 결합에 의해 연결된 아미노산 잔기의 선형 서열이다.
- 2 차 - 공간에서 단백질 조각이 나선형 또는 접힌 형태로 정렬 된 조직.
- Tertiary - 이차 구조를 볼로 접어서 나선형 폴리펩티드 사슬의 공간적 스타일링 방법.
- 4 차 - 집합 단백질 (올리고머). 3 차 구조의 여러 폴리펩티드 사슬의 상호 작용에 의해 형성됩니다.
구조의 모양에 따라, 단백질은 3 개의 그룹으로 나뉜다 :
첫 번째 유형의 단백질은 오래 지속되는 섬유 또는 적층 구조를 형성하는 가교 된 실 모양의 분자입니다. 섬유소 단백질이 높은 기계적 강도를 특징으로한다는 것을 감안할 때, 그들은 신체에서 보호 및 구조 기능을 수행합니다. 이러한 단백질의 대표적인 대표자는 모발 각질과 조직 콜라겐입니다.
구형 단백질은 콤팩트 타원체 구조로 감겨 진 하나 이상의 폴리 펩타이드 사슬로 구성됩니다. 이 유형의 단백질은 효소, 혈액 수송 성분, 조직 단백질을 포함합니다.
멤브레인 화합물은 세포 소기관의 막에 내장 된 폴리펩티드 구조입니다. 이러한 물질은 필요한 분자와 특정 신호를 표면을 통과시켜 수용체 역할을합니다.
오늘날, 그 안에 아미노산 잔기의 수, 공간 구조 및 위치의 순서에 의해 결정되는 거대한 다양한 단백질 구조가 있습니다.
그러나 신체의 정상적인 기능을 위해서는 L- 계열의 20 개 알파 아미노산이 필요하며 그 중 8 개는 인체에서 합성되지 않습니다.
물리 화학적 특성
각 단백질의 공간 구조와 아미노산 조성은 특유한 물리 화학적 특성을 결정합니다.
단백질은 고체 물질이며, 물과 상호 작용할 때 콜로이드 용액을 형성합니다. 수성 에멀젼에서, 단백질은 극성 및 이온 성기 (-NH2, -SH, -COOH, -OH)를 함유하기 때문에 대전 된 입자의 형태로 존재합니다. 동시에, 단백질 분자의 전하는 카르 복실 (-COOH), 아민 (NH) 잔류 물 및 배지의 pH의 비율에 의존한다. 흥미롭게도 동물성 단백질의 구조는 수용액에서 부정적인 "잠재력"을 결정하는 더 많은 디카 르 복실 아미노산 (글루타민과 아스파르트 산)을 함유하고 있습니다.
일부 물질에는 상당량의 디아 미노 산 (히스티딘, 라이신, 아르기닌)이 포함되어있어 단백질에서 양이온 성 단백질로 거동합니다. 수용액에서 물질은 같은 전하를 띤 입자의 상호 반발로 인해 안정적이다. 그러나, 배지의 pH 변화는 단백질 내의 이온화 된 그룹의 정량적 변형을 수반한다.
산성 환경에서는 카르복실기의 분해가 억제되어 단백질 입자의 음전위가 감소합니다. 알칼리에서는 반대로 아민 잔류 물의 이온화가 느려지므로 단백질의 양전하가 감소합니다. 특정 pH에서, 소위 등전점, 알칼리성 해리는 산성과 동등하며, 그 결과 단백질 입자가 응집되어 침전된다. 대부분의 펩타이드의 경우이 값은 약산성 매체에 있습니다. 그러나, 알칼리성 특성의 예리한 우세와 구조가 있습니다.
등전점에서 단백질은 용액에서 불안정하며 결과적으로 가열 될 때 쉽게 응고됩니다. 침전 된 단백질에 산 또는 알칼리를 첨가하면, 분자가 재충전되고, 그 후에 화합물은 재용 해된다. 그러나 단백질은 특정 pH 매개 변수에서만 특성을 유지합니다. 어떻게 든 단백질의 공간 구조를 유지하는 결합을 파괴한다면 물질의 배열이 변형되어 분자가 무질서한 혼란 코일의 형태를 취하게된다. 이 현상을 변성 (denaturation)이라고합니다.
단백질 특성의 변화는 고온, 자외선 조사, 격렬한 진동 및 단백질 "침전제"와의 화학적 및 물리적 요인에 의해 유발됩니다. 변성의 결과로서, 상기 성분은 그의 생물학적 활성을 상실한다.
단백질은 가수 분해 반응 중에 색 염색을합니다. 펩타이드 용액을 황산동과 알칼리와 혼합하면 라일락 색이 나타나고 (뷰렛 반응), 질산의 단백질이 가열되면 노란색 색조 (xantoprotein 반응)가 나타나고 질산 용액과 상호 작용하면 나무 딸기 색 (Milon 반응)이됩니다. 이 연구는 다양한 유형의 단백질 구조를 검출하는데 사용됩니다.
몸에서 합성 가능한 단백질의 종류
인체에 대한 아미노산의 가치는 과소 평가 될 수 없습니다. 그들은 신경 전달 물질의 역할을 수행하며, 뇌 기능을 정상적으로 유지하고, 근육에 에너지를 공급하며, 비타민과 미네랄의 기능 수행 능력을 적절히 조절합니다.
연결의 주된 중요성은 신체의 정상적인 발달과 기능을 보장하는 것입니다. 아미노산은 효소, 호르몬, 헤모글로빈, 항체를 생성합니다. 생명체에서 단백질의 합성은 끊임없이 이루어집니다.
그러나 세포가 적어도 하나의 필수 아미노산이 부족하면이 과정이 중지됩니다. 단백질 형성의 위반은 소화 장애, 느린 성장, 정신 감정적 인 불안정성으로 이어진다.
대부분의 아미노산은 간에서 인체 내에서 합성됩니다. 그러나 음식과 함께 매일 먹어야하는 화합물이 있습니다.
이것은 다음 범주의 아미노산 분포 때문입니다.
각 물질 그룹에는 특정 기능이 있습니다. 그들을 상세히 고려하십시오.
필수 아미노산
이 그룹의 유기 화합물 인 사람의 내부 기관은 독립적으로 생산할 수 없지만 신체의 생명 활동을 유지하는 데 필요합니다.
따라서 이러한 아미노산은 필수 불가결 한 이름을 얻었고 정기적으로 외부에서 음식을 얻어야합니다. 이 건축 자재가없는 단백질의 합성은 불가능합니다. 결과적으로 적어도 하나의 화합물이 부족하면 대사 장애, 근육량 감소, 체중 감소 및 단백질 생산 중단이 초래됩니다.
인체의 가장 중요한 아미노산, 특히 운동 선수 및 그 중요성.
- 발린. 이것은 분지 사슬 단백질 (BCAA)의 구조 성분으로 에너지 원이며 질소 교환 반응에 참여하고 손상된 조직을 복원하며 혈당을 조절합니다. 발린은 근육의 신진 대사, 정상적인 정신 활동에 필요합니다. 류신, 약물, 알코올 또는 약물 중독의 결과로 손상된 두뇌, 간, 치료를위한 이소 류신과 함께 의료 연습에 사용됩니다.
- 류신과 이소 루신. 혈당치를 줄이고, 근육 조직을 보호하며, 지방을 태우고, 성장 호르몬 합성 촉매제 역할을하며, 피부와 뼈를 복원합니다. 발린과 같은 류신 (leucine)은 에너지 공급 과정에 관여하며 운동을 마치는 동안 몸의 지구력을 유지하는 데 특히 중요합니다. 또한, 헤모글로빈의 합성을 위해서는 isoleucine이 필요합니다.
- 쓰 레오 닌. 간 지방 변성을 방해하고 단백질, 지방 대사, 콜라겐 합성, 엘라 스탄 합성, 뼈 조직 생성 (에나멜)에 관여합니다. 아미노산은 급성 호흡기 바이러스 성 감염에 대한 면역력, 감수성을 향상시킵니다. 쓰 레오 닌은 골격근, 중추 신경계, 심장에 작용하여 작업을 지원합니다.
- 메티오닌. 소화를 개선하고 지방의 처리에 관여하며 방사선의 유해한 영향으로부터 몸을 보호하고 임신 중에 독성 징후를 완화하며 류마티스 관절염 치료에 사용됩니다. 아미노산은 몸에서 독성 물질을 중화시키고 배설하는 타우린, 시스테인, 글루타티온 생산에 관여합니다. 메티오닌은 알레르기가있는 사람의 세포에서 히스타민 수치를 감소시킵니다.
- 트립토판. 성장 호르몬의 방출을 자극하고, 수면을 개선하고, 니코틴의 유해한 영향을 줄이고, 기분을 안정시키고, 세로토닌의 합성에 사용됩니다. 인체의 트립토판은 니아신으로 변할 수 있습니다.
- 라이신. 알부민, 효소, 호르몬, 항체, 조직 복구 및 콜라겐 생성에 참여합니다. 이 아미노산은 모든 단백질의 일부로 혈청 중성 지방 농도, 정상적인 골 형성, 적절한 칼슘 흡수 및 모발 조직의 두꺼움 감소에 필수적입니다. 라이신은 항 바이러스 효과가있어 급성 호흡기 감염 및 헤르페스의 발병을 억제합니다. 근력을 증가시키고, 질소 대사를 지원하며, 단기 기억력, 발기 및 여성 리비도를 향상시킵니다. 그것의 긍정적 인 특성으로 인해 2,6- 디아 미노 헥산 산은 건강한 심장을 보호하고 아테롬성 동맥 경화증, 골다공증, 생식기 헤르페스의 발병을 예방합니다. 리신은 비타민 C와 결합하여 지단백질의 형성을 막아 혈관을 막히고 심혈관 질환을 유발합니다.
- 페닐알라닌. 식욕을 억제하고 통증을 줄이며 기분과 기억을 향상시킵니다. 인체에서 페닐알라닌은 신경 전달 물질 (도파민과 노르 에피네프린)의 합성에 필수적인 아미노산 티로신으로 변형 될 수 있습니다. 화합물이 혈액 뇌 장벽을 통과 할 수 있기 때문에 종종 신경계 질환을 제거하는 데 사용됩니다. 또한, 아미노산은 피부 (vitiligo), 정신 분열증, 파킨슨 병에서 depigmentation의 흰색 병변을 방지하는 데 사용됩니다.
인체에 필수 아미노산이 부족하면 다음과 같은 결과를 초래합니다.
- 성장 지연;
- 시스테인, 단백질, 신장, 갑상선, 신경계의 생합성에 대한 위반;
- 치매;
- 체중 감소;
- 페닐 케톤뇨증;
- 감소 된 면역 및 혈액 헤모글로빈 수준;
- 조정 장애.
스포츠를 할 때 위의 구조 단위가 부족하면 운동 능력이 저하되어 부상 위험이 증가합니다.
필수 아미노산의 식품 공급원
이 표는 미국 농업 도서관 (USA National Nutrient Database)에서 취한 데이터를 기반으로합니다.
세미 대체 가능
이 카테고리에 속하는 화합물은 음식이 부분적으로 공급되는 경우에만 신체에서 생산 될 수 있습니다. 동시에, 각 유형의 반 치환 가능한 산은 대체 할 수없는 특별한 기능을 수행합니다.
그들의 유형을 고려하십시오.
- 아르기닌. 그것은 인체에서 가장 중요한 아미노산 중 하나입니다. 손상된 조직의 치유를 가속화하고 콜레스테롤 수치를 감소 시키며 건강한 피부, 근육, 관절 및 간을 유지하는 데 필요합니다. 아르기닌은 면역계를 강화시키는 T- 림프구의 생산을 증가시키고 병원균의 도입을 막는 장벽 역할을합니다. 또한이 화합물은 간 해독을 촉진하고 혈압을 낮추며 종양의 성장을 지연시키고 혈액 응고 형성을 막아 주며 효능을 증가시키고 혈관으로의 혈액 공급을 증가시킵니다. 아미노산은 질소 대사 및 크레아틴 합성에 관여하며 체중 감량 및 근육량 증가를 원하는 사람들에게 보입니다. 흥미롭게도 아르기닌은 정액, 체내 결합 조직, 헤모글로빈에서 발견됩니다. 인체 내의 화합물 결핍은 당뇨병, 남성 불임, 사춘기 지연, 고혈압, 면역 결핍증에 위험합니다. 아르기닌의 천연 공급원에는 초콜릿, 코코넛, 젤라틴, 고기, 유제품, 호두, 밀, 귀리, 땅콩, 콩.
- 히스티딘. 인체의 모든 조직, 효소의 구성에 포함됩니다. 이 아미노산은 중추 신경계와 주변 부위 간의 정보 교환에 관여합니다. 위장의 형성은이 구조 단위의 참여로만 가능하므로 정상 소화에는 히스티딘이 필요합니다. 또한 체내에서자가 면역, 알레르기 반응을 예방하고 청력 감소, 류마티스 관절염 위험 증가, 히스티딘은 곡류 (쌀, 밀), 유제품 및 육류에서 발견됩니다.
- 티로신. 그것은 신경 전달 물질의 형성에 기여하고, 생리 전 기간의 고통스러운 감각을 감소시키고, 전체 유기체의 정상적인 기능에 기여하며, 천연 항우울제 역할을합니다. 아미노산은 마약, 카페인 제제에 대한 의존도를 줄이고 식욕을 조절하며 도파민, 티록신 및 에피네프린 생산을위한 초기 구성 요소 역할을합니다. 단백질 합성 동안, 티로신은 부분적으로 페닐알라닌을 대체합니다. 또한 갑상선 호르몬의 합성에 아미노산 결핍은 대사 과정을 지연시키고 혈압을 낮추며 피로를 증가시킵니다. 티로신은 호박 씨앗, 아몬드, 오트밀, 땅콩, 생선, 아보카도, 대두에서 발견됩니다.
- 시스틴. 머리카락, 네일 플레이트, 피부, 베타 각질의 주요 구조 단백질에 위치하고 있습니다. 아미노산은 N- 아세틸 시스테인의 형태로 가장 잘 흡수되며 흡연자의 기침, 패 혈성 쇼크, 암, 기관지염의 치료에 사용됩니다. 시스틴은 펩타이드, 단백질의 3 차 구조를지지하며 강력한 산화 방지제 역할을합니다. 파괴적인 자유 라디칼 인 독성 금속과 결합하여 X 선과 방사선에 노출되는 신체의 세포를 보호합니다. 아미노산은 소마토스타틴, 인슐린, 면역 글로불린의 일부이며 시스틴은 브로콜리, 양파, 육류 제품, 계란, 마늘, 고추 등의 식품으로 얻을 수 있습니다.
반 치환 할 수있는 아미노산의 특징은 체내에서 메티오닌, 페닐알라닌 대신에 단백질을 생산할 수 있다는 것입니다.
교체 가능
이 종류의 유기 화합물은 인체가 독립적으로 생산할 수있어 내부 장기 및 시스템의 최소 요구를 충족시킵니다. 대체 가능한 아미노산은 대사 산물과 흡수 된 질소로부터 합성됩니다. 매일의 기준을 보충하기 위해서는 매일 음식과 함께 단백질을 구성해야합니다.
이 범주에 속하는 물질을 고려하십시오.
- 알라닌 이런 종류의 아미노산은 에너지 원으로 섭취되고, 간에서 독소를 제거하고, 포도당의 전환을 가속화합니다. 글루코스 - 피루 베이트 - 알라닌 - 피루 베이트 - 글루코오스와 같은 형태로 제시되는 알라닌 사이클의 흐름으로 인한 근육 조직의 파괴를 방지합니다. 이러한 반응 덕분에 단백질 빌딩 블록은 에너지 저장을 증가시켜 세포 수명을 연장시킵니다. 알라닌 순환 동안 과량의 질소가 소변으로 배설됩니다. 또한이 물질은 항체 생산을 촉진하고 유기산, 설탕의 신진 대사를 제공하며 면역 기능을 향상시킵니다. 알라닌의 출처 : 유제품, 아보카도, 육류, 가금류, 달걀, 생선.
- 글리신. 면역 증강을 위해 호르몬을 생산하고, 신체의 크레아틴 수치를 증가 시키며, 포도당을 에너지로 전환시키는 데 기여합니다. 글리신은 콜라겐의 30 %입니다. 이 화합물의 섭취 없이는 세포 합성이 불가능합니다. 실제로 글리신이없는 조직이 손상되면 인체가 상처를 치료할 수 없습니다. 아미노산의 원천은 우유, 콩, 치즈, 생선, 고기입니다.
- 글루타민. 유기 화합물이 글루탐산으로 변한 후 뇌 혈관 장벽을 통과하여 뇌의 연료 역할을합니다. 아미노산은 간장에서 독소를 제거하고 GABA 수치를 높이고 근육의 색조를 유지 시키며 집중력을 향상시키고 임파구 생산에 참여합니다 L- 글루타민 제제는 일반적으로 질소를 장기로 운반하여 독성 암모니아를 제거하고 근육 조직의 파괴를 막기 위해 보디 빌딩에 사용됩니다. 글리코겐 저장량을 증가시킵니다. 또한 만성 피로 증상 완화, 감정적 배경 개선, 류마티스 관절염 치료, 궤양 유발, 알코올 중독, 발기 부전, 경피증 치료에 사용됩니다. 파슬리와 시금치는 글루타민 함량의 선두 주자입니다.
- 카르니틴 신체에서 지방산을 제거하고 제거합니다. 아미노산은 비타민 E, C의 작용을 향상시키고, 초과 중량을 줄여 심장의 부담을 줄여줍니다. 인체에서 카르니틴은 간과 신장에서 글루타민과 메티오닌으로부터 생산됩니다. 그것은 다음과 같은 유형입니다 : D와 L. 신체에 가장 가치있는 지방산에 대한 세포막의 침투성을 증가 L - carnitine입니다. 따라서 아미노산은 지질의 이용을 증가시키고 피하 지방 저장소의 트리글리 세라이드 분자 합성을 늦추고 카르니틴을 섭취 한 후에는 신체의 지방 산화가 촉진되고 지방 손실 과정이 시작되며 ATP의 형태로 저장된 에너지가 방출됩니다. L-carnitine은 간에서 레시틴 생성을 촉진하고 콜레스테롤 수치를 낮추며 죽상 경화성 반점의 출현을 예방합니다. 이 아미노산은 필수 화합물의 범주에 속하지 않지만, 물질을 규칙적으로 섭취하면 심장 병리가 진행되는 것을 막을 수 있고 수명이 길어질 수 있습니다. 나이가 들어감에 따라 카르니틴 수치가 감소하기 때문에 나이 먹는 사람들은 우선 매일 식단에식이 보충제를 첨가해야합니다. 또한, 물질의 대부분은 비타민 C, B6, 메티오닌, 철, 라이신에서 합성됩니다. 아미노산의 자연적 원인은 가금류, 달걀 노른자, 호박, 참깨, 양고기, 코티지 치즈, 사워 크림입니다.
- Aspargin. 암모니아 합성, 신경계의 적절한 기능을 위해 필요합니다. 아미노산은 유제품, 아스파라거스, 유장, 계란, 생선, 견과류, 감자, 가금육에서 발견됩니다.
- 아스파르트 산. 세포 내 과정에 에너지를 제공하는 ATP (인체 - 아데노신 트리 포스페이트)를위한 보편적 인 연료의 형성 인 아르기닌, 라이신, 이소 루이 신 (isylucine)의 합성에 참여합니다. 아스파르트 산은 신경 전달 물질의 생성을 촉진하고, 신경계, 뇌를 유지하는데 필요한 니코틴 아미드 아데닌 디 뉴클레오타이드 (NADH)의 농도를 증가 시키는데,이 아미노산은 인체 내에서 독립적으로 합성되며 사탕 수수, 우유, 쇠고기, 가금류.
- 글루탐산 그것은 척수, 뇌의 가장 중요한 흥분성 신경 전달 물질입니다. 유기 화합물은 혈액 뇌 장벽을 통해 칼륨이 뇌척수액으로 이동하는 것과 관련이 있으며 중성 지방의 신진 대사에 기본적인 역할을합니다. 뇌는 간질, 우울증, 초기 회색 머리카락 (최대 30 세)의 출현, 신경계의 장애와 함께 추가 아미노산 섭취에 대한 신체의 필요성이 증가합니다 글루타민산의 자연적 출처 : 호두, 토마토, 버섯, 해산물, 생선, 요구르트, 치즈, 말린 과일.
- 프롤린 콜라겐 합성을 자극하고 연골 조직 형성에 필요하며 치유 과정을 촉진합니다. 프로린 소스 : 계란, 우유, 고기 채식주의자는 영양 보충제와 함께 아미노산을 섭취하는 것이 좋습니다.
- 세린. 근육 조직에서 코티솔의 양을 조절하고, 항체, 면역 글로불린을 생성하고, 크레아틴의 흡수를 촉진하고, 지방의 신진 대사에 참여하고, 세로토닌의 합성에 참여합니다. 세린은 중추 신경계와 뇌의 기능을 정상적으로 유지합니다. 콜리 플라워, 브로콜리, 견과류, 계란, 우유, 콩, 쿠미스, 쇠고기, 밀, 땅콩, 가금류 등이 아미노산의 주요 식품 공급원입니다.
따라서 아미노산은 인체의 모든 필수 기능의 과정에 관여합니다. 식품 보조제를 구입하기 전에 전문가와 상담하는 것이 좋습니다. 비록 아미노산의 약을 복용하는 것은 사실이지만 안전하다고 생각되지만 숨겨진 건강 문제를 악화시킬 수 있습니다.
원산지 별 단백질 유형
오늘날 다음과 같은 유형의 단백질이 있습니다 : 계란, 유장, 야채, 고기, 생선.
각각의 설명을 고려하십시오.
- 계란. 가장 높은 소화력을 가지고 있기 때문에 다른 모든 단백질은 단백질과 비교하여 평가됩니다. 난황의 성분은 오보 무코 이드, 오보 뮤신, 라이 독신, 알부민, 오보 글로불린, 알부민, 아비딘 및 단백질 성분 - 알부민으로 구성됩니다. 원시 계란은 소화관 장애가있는 사람들에게 권장되지 않습니다. 이는 이들이 트립신 효소 저해제를 함유하고있어 중요한 비타민 N이 붙어있는 아비딘 (avidin) 단백질과 음식물의 소화를 늦추는 효과가 있기 때문입니다. "출구에서"형성되는 화합물은 신체에 흡수되지 않고 제거됩니다. 따라서 영양 학자들은 열처리 후에 독점적으로 달걀 흰자를 먹는다고 주장하는데, 이는 비오틴 - 아비딘 복합체에서 영양분을 방출하고 트립신 억제제를 파괴합니다. 이러한 종류의 단백질의 장점은 평균 흡수율 (시간당 9g)과 높은 아미노산 조성 비율로 체중 감소에 도움이됩니다. 닭 계란 단백질의 단점은 비용이 많이 든다는 것입니다.
- 유청 이 카테고리의 단백질은 전체 단백질 중에서 가장 높은 절단 속도 (시간당 10-12 그램)를 나타냅니다. 유청을 기본으로 제품을 섭취 한 후 처음 1 시간 동안 혈액 내의 소량과 아미노산 수준이 급격히 증가합니다. 동시에 위의 산 형성 기능은 변하지 않기 때문에 가스 형성 및 소화 장애를 예방할 수 있습니다 필수 아미노산 (발린, 류신 및 이소 루이 신)에 대한 인간 근육 조직의 구성은 유청 단백질의 구성에 가장 가깝습니다. 콜레스테롤을 감소시키는이 유형의 단백질은 글루타티온은 다른 유형의 아미노산과 비교하여 가격이 저렴합니다. 유청 단백질의 가장 큰 단점은 화합물의 빠른 흡수로 운동 전이나 운동 직후 복용하는 것이고, 단백질의 주요 원천은 렌넷 치즈 생산 과정에서 얻어지는 스위트 유청이며 농축, 유청 단백질 가수 분해물, 카제인이 있습니다. 얻은 형태의 첫 번째는 고순도가 아니며 가스 형성을 자극하는 지방, 젖당을 포함합니다. 단백질 함량이 35-70 %이기 때문에 유장 단백질 농축 물은 스포츠 영양 학계에서 가장 저렴한 형태의 건축 자재이며 분리 된 단백질은 단백질을 95 % 이상 함유하고 있습니다. 그러나 때로는 교묘 한 제조사들이 간혹 우유 단백질로 분리, 농축, 가수 분해 혼합물을 제공합니다. 따라서 가수 분해물은 단 하나의 성분만을 분리해야만합니다. 가수 분해물은 가장 고가 인 유청 단백질로서 즉각적인 흡수가 가능하고 근육 조직으로 빠르게 침투합니다. 위장에 들어가면 장시간 갈라진 덩어리로 변합니다 (4 - 시간당 6g). 이러한 특성으로 인해 단백질은 몸에 안정적으로 고르게 들어가기 때문에 유아용 조제 분유의 일부분이며, 아미노산이 강렬하게 흘러 나와 아기의 발달에 이상이 생깁니다.
- 야채. 그러한 제품에 들어있는 단백질은 열등하고, 서로 결합하여 완전한 단백질을 형성합니다 (콩과 식물이 가장 좋은 조합입니다). 식물성 원재료를 만드는 밝은 공급자는 골다공증에 대항하고 비타민 E, B, 인, 철, 칼륨, 아연으로 몸을 포화시키는 대두 제품입니다. 섭취 된 대두 단백질은 콜레스테롤을 줄이고 전립선 비대증을 해결하며 악성 종양 발생 위험을 줄입니다. 가슴 신 생물. 낙농 제품에 대한 불내증을 앓고있는 사람들에게 보여진다. 콩 분리 물 (단백질 90 % 함유), 콩 농축 물 (70 %), 콩가루 (50 %)를 사용하는 첨가제 생산에 사용된다. 단백질 흡수 속도는 시간당 4 그램입니다. 아미노산 결핍은 다음과 같습니다 : 에스트로겐 활성 (이로 인해 과다한 복용량으로 인해 사람이 복용하지 않아야 함), 소화를 늦추는 트립신의 존재 식물성 에스트로겐을 함유 한 식물 (비 스테로이드 성 화합물 식물성 단백질은 채소, 과일 (양배추, 석류, 사과, 해조류)에서도 발견됩니다 (여성 성 호르몬과 구조가 비슷합니다) : 아마, 감초, 홉, 붉은 클로버, 알팔파, 붉은 포도 스포츠 영양 완두콩 단백질에 사용되는 U), 곡물 및 콩과 식물 (쌀, 알팔파, 렌즈 콩, 아마 씨, 귀리, 밀, 콩, 보리), 음료 (맥주, 버번).Chasto. 이것은 유청 성분, 콩, 카세인 및 계란 재료에 비해 아미노산 아르기닌 (단백질 1g 당 8.7 %)이 가장 많이 포함 된 고순도 분리 물입니다. 또한 완두콩 단백질은 글루타민, 라이신이 풍부합니다. BCAA의 양은 18 %에 달합니다. 흥미롭게도, 쌀 단백질은 알레르기 완두콩 단백질의 이점을 향상시키고, 날 음식 먹는 사람, 운동 선수, 채식 주의자의 식단에 사용됩니다.
- 고기. 단백질의 양은 85 %에 이르며, 그 중 35 %가 필수 아미노산입니다. 고기 단백질은 지방 함량이 적고 흡수가 높습니다.
- 물고기 이 단지는 일반인이 사용하기를 권장합니다. 동시에 물고기 단백질 단리가 카제인보다 아미노산으로 분해되는 시간이 3 배 길기 때문에 운동 선수의 일상적인 필요를 충족시키기 위해 단백질을 사용하는 것은 매우 바람직하지 않습니다.
따라서 체중을 줄이기 위해 근육량을 늘리고, 작업시에는 복잡한 단백질을 사용하는 것이 좋습니다. 그들은 섭취 직후 아미노산의 최고 농도를 제공합니다.
지방을 형성하는 경향이있는 지방 운동 선수는 상대적으로 빠른 속도로 50-80 %의 느린 단백질을 선호해야합니다. 그들의 주요 활동 범위는 근육의 장기적인 영양을 목표로합니다.
카세인 흡수는 유장 단백질보다 느립니다. 이로 인해 혈액 내의 아미노산 농도가 서서히 증가하고 7 시간 동안 높은 수준으로 유지됩니다. 카제인과는 달리, 유청 단백질은 체내에서 훨씬 빨리 흡수되어 짧은 시간 (30 분) 동안 화합물을 가장 강력하게 방출합니다. 따라서 운동 직전과 운동 직후 근육 단백질의 대사를 막기 위해 복용하는 것이 좋습니다.
중간 위치는 달걀 흰자입니다. 운동 직후에 혈액을 포화시키고 체력 훈련 후에 단백질을 고농도로 유지하기 위해서는 아미노산 스쿠터 인 혈청 분리 물을 사용해야합니다. 이 세 가지 단백질의 혼합물은 각 구성 요소의 단점을 제거하고 모든 긍정적 인 특성을 결합합니다.
콩 단백질과 대부분 호환 가능합니다.
사람을위한 가치
단백질이 살아있는 생물체에서 수행하는 역할은 너무 커서 각 기능을 고려하는 것이 거의 불가능하지만, 우리는 이들 중 가장 중요한 것을 간략하게 설명 할 것입니다.
- 보호 (물리적, 화학적, 면역 적). 단백질은 바이러스, 독소, 세균, 미생물에 의한 유해한 영향으로부터 몸을 보호하여 항체 합성 메커니즘을 촉발시킵니다. 보호 단백질과 이물질의 상호 작용은 해로운 세포의 생물학적 작용을 중화시킵니다. 또한, 단백질은 응고의 형성 및 상처의 차단에 기여하는 혈장에서의 피브리노겐의 응고에 관여한다. 이로 인해 신체 코트가 손상된 경우 단백질은 체내 손실로부터 몸을 보호합니다.
- 촉매, 모든 효소, 소위 생물학적 촉매가 단백질이라는 사실에 근거하여.
- 운송. 산소의 주된 운반체는 혈액 단백질 인 헤모글로빈입니다. 또한, 반응 과정에서 아미노산의 다른 유형은 비타민, 호르몬, 지방과 함께 화합물을 형성하여 불우한 세포, 내장 기관, 조직으로의 이동을 제공합니다.
- 영양가있는. 이른바 예비 단백질 (카제인, 알부민)은 자궁에서 태아의 형성과 성장을위한 음식 공급원입니다.
- 호르몬. 대부분의 인간 호르몬 (아드레날린, 노르 에피네프린, 티록신, 글루카곤, 인슐린, 코티코 트로 핀, 성장)은 단백질입니다.
- 빌딩 케라틴 - 모발의 주요 구조 성분, 콜라겐 - 결합 조직, 엘라스틴 - 혈관벽. 세포 골격의 단백질은 세포 기관과 세포에 모양을 부여합니다. 대부분의 구조 단백질은 섬유질입니다.
- 줄이기. 액틴과 미오신 (근육 단백질)은 근육 조직의 이완과 수축에 관여합니다. 단백질은 번역, 접합, 유전자 전사 강도 및주기를 통한 세포 이동 과정을 조절합니다. 운동 단백질은 신체의 움직임, 분자 수준 (섬모, 편모, 백혈구), 세포 내 수송 (키네신, 다이네인)에서의 세포의 이동을 담당합니다.
- 신호. 이 기능은 사이토 카인, 성장 인자, 호르몬 단백질에 의해 수행됩니다. 그들은 장기, 유기체, 세포, 조직간에 신호를 전송합니다.
- 수용체. 단백질 수용체의 한 부분은 성가신 신호를 받고, 다른 부분은 구조 변화에 반응하고 기여합니다. 따라서 화합물은 화학 반응을 촉매하고 세포 내 매개 분자를 결합하여 이온 채널 역할을합니다.
위의 기능 외에도 단백질은 내부 환경의 pH 수준을 조절하고 에너지의 예비 공급원 역할을하며 신체의 발육, 재생산을 보장하며 사고 능력을 형성합니다.
트리글리 세라이드와 함께 단백질은 세포막 형성에 관여하며, 비밀 생성에는 탄수화물이 포함됩니다.
단백질 합성
단백질 합성은 리보 핵산 단백질 입자 (리보솜)에서 일어나는 복잡한 과정입니다. 단백질은 아미노산과 유전자 (세포 핵 내)에 코드화 된 정보의 "통제하에"있는 거대 분자로부터 변형됩니다. 동시에 각 단백질은이 "건축 자재"를 인코딩하는 게놈의 뉴클레오타이드 서열에 의해 결정되는 효소 잔기로 구성됩니다. DNA가 세포핵에 집중되어 있고 단백질 합성이 세포질에 들어가기 때문에 생물학적 기억 코드의 정보는 i-RNA라고 불리는 특별한 매개체에 의해 리보솜으로 전달된다.
단백질 생합성은 6 단계로 발생합니다.
- DNA에서 mRNA로 정보 전달 (전사). 원핵 세포에서 게놈의 "재 작성"은 효소 RNA 중합 효소에 의한 특정 DNA 염기 서열 인식으로 시작됩니다.
- 아미노산의 활성화. ATP 에너지를 사용하는 단백질의 각 "전구체"는 수송 RNA 분자 (t-RNA)와 공유 결합으로 연결됩니다. 동시에, t-RNA는 활성화 된 아미노산의 개별 유전자 코드 (triplet-codon)를 결정하는 안티코돈 (anticodons)과 순차적으로 연결된 뉴클레오티드 (nucleotides)로 구성됩니다.
- 리보솜에 결합하는 단백질 (개시). 특정 단백질에 관한 정보를 담고있는 i-RNA 분자는 작은 리보솜 입자와 해당 t-RNA에 붙어있는 아미노산과 연결되어있다. 이 경우, 수송 고분자는 단백질 사슬의 시작을 알리는 i-RNA 삼중 항에 상응합니다.
- 폴리펩티드 사슬의 신장 (신장). 단백질 단편의 축적은 아미노산을 사슬에 순차적으로 첨가함으로써 발생하며, 수송 RNA를 이용하여 리보솜으로 운반된다. 이 단계에서 단백질의 최종 구조가 형성됩니다.
- 폴리펩티드 사슬 (말단)의 합성을 중지하십시오. 단백질의 완성은 mRNA의 특별한 삼중 항 (triplet of mRNA)에 의해 신호되고, 그 후에 폴리 펩타이드는 리보솜으로부터 방출된다.
- 접히고 단백질 처리. 폴리 펩타이드의 특징적인 구조를 채택하기 위해 자발적으로 응고되어 공간적 구성을 형성합니다. 리보솜에서 합성 후 단백질은 효소에 의한 화학적 변형 (가공), 특히 인산화, 수산화, 글리코 실화 및 티로신을 거친다.
새로 형성된 단백질은 신호의 기능을 수행하는 "폴리펩티드"리더 (leader) "물질"을 "작동하는"장소로 향하게한다.
단백질의 변환은 구조 유전자가 오페론이라는 효소 그룹을 형성하는 유전자 조작자에 의해 제어됩니다. 이 시스템은 특수 물질의 도움으로 조절 유전자에 의해 제어되며, 필요한 경우 이들을 합성합니다. 이 물질과 "조작자"의 상호 작용은 조절 유전자의 차단과 결과적으로 오페론의 정지를 초래합니다. 시스템의 재개 신호는 물질과 인덕터의 반응입니다.
http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/belki/