인체에서 단백질의 종류와 기능

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인체에서 단백질의 종류와 기능

단백질은 사람들이 어떻게 보일 것인지, 그들의 건강과 수명이 어떻게 생겼는지 결정하는 요소입니다. 단백질은 신체의 모든 세포와 조직의 성장, 어린이의 개념, 올바른 자궁 내 발달을 보장합니다. 등등. 단백질은 각 개인의 유전 암호를 결정합니다. 현재까지 수만 가지 종류의 단백질이 있으며 각 단백질은 개개의 단백질입니다.

단백질의 종류와 기능

단백질의 구성과 구조

모든 단백질은 궁극적으로 서로 다른 그룹으로 결합 된 아미노산으로 구성됩니다. 펩타이드. 단백질의 각 유형은 아미노산의 고유 한 세트와 단백질 내부의 위치를 특징으로합니다. 신체에서 펩타이드의 순환 사용은 건강, 젊음 및 장수를 보장합니다. 오. 펩타이드 작용 조성 중 펩타이드 생물 조절기 및 펩타이드 화장품 다른 기사에 자세히 설명되어 있습니다.

단백질의 종류

구조 단백질. 구조 단백질은 조직의 유형을 결정합니다. 예를 들어, 신경 조직은 결합 조직과 완전히 다릅니다. 각 유형의 조직은 모든 특성, 품질 및 기능을 가진 구조 단백질에 바인딩됩니다.
단백질 운반. 수송 단백질은 몸 전체에 영양분 및 기타 영양분을 전달합니다. 예를 들어, 세포 막은 모든 것이 아니라 세포 안으로 들어갑니다. 그리고 심지어 유용한 물질조차도 거기에 도달 할 수 없습니다. 수송 단백질은 세포막을 투과하여 이들과 동일한 물질을 운반 할 수있는 능력을 가지고 있습니다.
수용체 단백질. 수용체 단백질은 수송 단백질과 함께 유익한 물질이 세포 내로 침투되도록합니다. 수용체 단백질은 막 표면, 즉 세포 외부에 위치한다. 그들은 그들이받는 영양소와 결합하여 그들이 내부로 들어가도록 돕습니다. 이러한 유형의 단백질의 중요성은 자궁 내 발달이 완전히 잘못되거나 심지어 완전히 중단 될 수 있기 때문에 과대 평가 될 수 없습니다.
수축성 단백질. 사람은 근육 조직을 줄임으로써 움직입니다. 이 능력은 수축성 단백질을 제공합니다. 개별 세포와 신체는 전체적으로이 유형의 단백질의 도움으로 움직입니다.
규제 단백질. 인체는 다양한 생화학 적 과정으로 인해 중요한 활동을 수행합니다. 이러한 모든 과정은 조절 단백질을 제공하고 조절합니다. 그 중 하나가 인슐린입니다.
보호 단백질.

환경에 있기 때문에 신체는 다양한 물질, 미생물 등과 지속적으로 접촉하며 다양한 조건에 빠지게됩니다. 이러한 경우 건강의 안전은 보호 단백질 인 면역 세포에 의해 제공됩니다. 후자에는 정상적인 혈액 응고를 보장하는 응고제도 포함됩니다.

효소 또 다른 유형의 단백질은 효소입니다. 그들은 몸 전체의 세포 내에서 생화학 반응의 적절한 흐름을 담당합니다.

보시다시피 인체는 다양한 종류의 세포와 단백질로 구성되어 있습니다. 본질적으로 사람은 단백질 생물체, 즉 생물학적이며 살아있다. 따라서 건강과 젊음을 유지하기 위해서는 새로운 단백질 생산을위한 순환 과정을 유지하기에 충분한 양의 펩타이드를 유지하는 것이 특히 나이가 들면서 중요합니다.

http://peptide-product.ru/o-peptidah/vidy-belkov-i-ih-funkcii-v-organizme-cheloveka/

단백질의 종류

단백질은 가장 중요한 유기 화합물입니다. 그것들은 아미노산으로 구성되어 있으며 그 서열은 유전 정보에서 결정 (결정)됩니다. 생물학적 세계에 존재하는 총 20 개의 그러한 단량체.

인체에 대한 단백질과 그 중요성

단백질은 음식에서 나오고 신체의 필요에 사용되는 필수 요소입니다. 즉, 이물질로부터 결과적으로 그들은 자연 화합물을 합성 할 수 있습니다. 펩타이드는 구조적 물질이며 많은 반응과 과정에 관여한다는 사실로 시작하여 많은 과제를 수행합니다.

이 영양소는 신체의 형태로 제품에 들어갑니다. 단백질은 자연적으로 채소와 동물로 나눌 수 있으며, 소화 속도는 빠르고 느립니다.

인체 단백질

단백질이란 무엇인가 : 분류, 특성 및 기능

인체에는 여러 종류의 펩타이드가 있습니다. 그들의 구조에 따르면, 그들은 단순하고 복잡하게 나뉘어진다. 첫 번째 물질은 아미노산 (단백질)만으로 구성되며 다른 물질은 유기 또는 무기 성질 (단백질) 또는 몇 가지 간단한 단백질 - 폴리펩티드의 추가 요소를 포함합니다. 또한 구조에 따라 다음과 같은 클래스로 나뉩니다.

1 차;
2 차;
3 차 (이것은 소구역의 첫 단계이다);
제 4 기 (예, 헤모글로빈).

참고. 마지막 두 명은 자신의 기능을 수행 할 수 있습니다.

몸에있는 펩티드의 일 :

"건축"재료 또는 기초 - 피부, 머리카락, 손톱, 세포막 등의 일부입니다.
소화에 참여 - 호르몬 및 효소 (예 : 췌장 호르몬).
보호 - 면역 체계의 일부로 CRP 단백질, 혈액 응고 시스템 등
단백질은 근육 섬유의 일부이기 때문에 운동에 참여하십시오.
"유지 아름다움"- 콜라겐 섬유, 머리카락과 손톱의 각질 단백질 (각질).
반응에 참여 - 촉매, 신호 요소.
물질 운송.
세포막의 일부로 수용체가 있습니다.
에너지 - 분자 에너지의 결합의 변성 (파괴)이 방출 될 때.

고분자 분자의 성질은 구조와 조성 (공식)에 의해 결정됩니다.

수용성 - 수용성 및 불용성.
분자 성 - 고 분자량 및 저 분자량.
필수 아미노산과 바꾸어 놓을 수없는 단백질 인 아미노산의 함량에 따라.
다양한 산성 또는 알칼리성 물질의 작용 하에서 가수 분해능은 개별 아미노산으로 분해되며, 즉 1 차 구조가 파괴됩니다.
변성은 다양한 요인의 영향을 받아 복잡한 구조 (곧게 펴는 것)의 안정화를 상실한 것입니다.

어떤 단백질이 용해되며 어느 단백질이 물에 용해되지 않는가?

그것의 공식 및 구조 때문에, 물에서 잘 용해되는 몇몇 단백질은 친수성 화합물입니다. 반대쪽 - 소수성. 물과 접촉하면 침전되거나 응고 될 수 있습니다. 첫 번째 그룹 (용해성)은 알부민, 또한 우유 및 혈액 펩티드입니다. 두 번째는 각질, 달걀 흰자를 포함합니다. 혈장, GrePS, 핵 단백질은 친수성으로 간주되며 다른 물질과 화합물을 형성하는 세포막의 이중 지질 층은 소수성으로 간주됩니다.

단백질의 종류와 유형

참고. 간단하고 복잡한 단백질이 있습니다. 첫 번째 아미노산은 아미노산만으로 이루어지며 두 번째로 추가 구조가 포함될 수 있습니다 (핵 단백질, 인산 단백질, 색소 단백질, 지단백질 등).

설탕, 지방, 핵산 및 무기 화합물 - 금속과 같은 유기 조각 일 수 있습니다. 분자 구조의 유형에 따라, 그러한 펩티드는 구별된다 :

글로브 - 수용성. 구형 단백질은 특이한 구조를 가지고 있습니다. 이것은 구형 또는 소 구형으로 접힌 아미노산 사슬이며, 아미노산 결합으로 안정화 될 수 있습니다. 그러나 여러 개의 볼이 있다면, 보통 활성 센터 - 비 산성 구조 (예 : 헤모글로빈에서는 이것이 헴)에 의해 연결됩니다.
멤브레인 (Membrane) - 세포막 층에 들어가는 수용체 단백질입니다. 세포 표면 안팎으로 이동을 제공 할 수 있습니다.
섬유소 (fibrillar)는 단백질 중합체이며, 대부분 튜브, 마이크로 피 브릴을 형성합니다. 여기에는 콜라겐, 각질이 포함됩니다.

또한 이러한 특이한 유형의 단백질이 있습니다.

마커 (예 : 에오신 - 양이온 단백질);
전공 및 부전공;
빠르고 천천히;
기본, 산성 및 중성 단백질;
고 분자량 (때로는 저 분자량 분율을 방출 함).

참고. 이른바 메이저 및 마이너 단백질이 있는데 이들은 박테리아에서 찾을 수 있습니다. 그들은 또한 인간, 더 정확하게는 같은 기능을 가진 구조적 유사체에 존재합니다. 따라서 주요 또는 주요 단백질은 작은 분자가 수동적으로 통과하는 구멍을 형성합니다. 미성년자는 활동적인 운송인입니다.

에오신 - 양이온 성 단백질은 호산구의 매개체에 속하며 알레르기 반응의 발달에 참여합니다. 알레르기 성 피부염, 천식, 비염 등등. 마커입니다. 즉, 분석을 사용하여 결정할 수 있습니다.

헤모글로빈은 복잡한 글로빈 단백질 중 하나입니다. 그것은 4 개의 작은 구체와 활동적인 철분을 포함하고있는 헴 센터를 포함합니다. 적혈구에서는 산소와 이산화탄소를 묶어 운반하기 때문에 사람이 호흡해야합니다.

콜라겐 천연 단백질은 결합 조직의 구조적 요소이며 그 탄력성을 담당합니다. 그들은 원 섬유 분자 그룹에 속하며, 섬유질 또는 원 섬유 (필라멘트) 구조를 가지고 있습니다.

참고. 보호 기능이있는 단백질 각질은 또한 섬유소 군을 대표합니다. 머리카락, 손톱에 포함되어 건강한 외양, 힘을 제공합니다.

건조 단백질은 노른자가 분리 된 신선한 계란에서 얻은 계란 단백질에 기초하여 제조 된 제품입니다. 그것은 저항력있는 설탕 거품이나 만두에 크림의 준비를 위해 요리에 사용될 수 있습니다. 어떤 비율로 건성 단백질을 번식 시키는가? 분말의 한 부분은 7 부분의 물을 가지고 있습니다. 점차적으로 혼합하고 끊임없이 저어 주어야합니다.

인체가 소화하는 과정의 속도 인 느리고 느린 단백질을 선택할 수 있습니다. 첫 번째 것들은 신속하게 힘과 에너지를주고 두 번째 것은 여분의 에너지 단백질이기 때문에 유용합니다.

제품의 단백질 (단백질)

그들의 화학적 성질로 인해 천연 단백질은 중합체이며, 단량체 - 아미노산으로 구성되어 있기 때문에 중합체는 체인으로 결합되어 분자의 성질을 결정합니다. 기능성 그룹의 보급에 따라 단백질은 산성, 염기성 및 중성으로 나눌 수 있습니다. 물을 함유 한 용액에서 처음에는 음전하가 형성되어 시스템의 매질을 산 측으로 치환하고, 카르복실기가 구조에 우선한다. 주요 단백질은 더 많은 아미노기를 가지므로 용액에 알칼리 또는 염기성 매질을줍니다. 그리고 중립 단백질은 두 그룹의 수가 동일합니다.

참고. 단백질 단백질은 스포츠에서 근육 성장을위한 첨가제로 사용될 수있는 분말 물질입니다.

대중. 고 분자량 단백질은 큰 분자 때문에 정상 상태에서 신체의 대부분의 세공과 필터를 통과하지 못하는 화합물입니다. 인체의 거의 모든 단백질은 고분자이기 때문에 이들과 관련이 있습니다.

myofibrils의 일부인 단백질

근원 섬유는 파편 (sarcomeres)을 포함하는 관형 또는 필라멘트 유기 구조입니다. 그들은 액틴, 마이 오신, 트로포린, 네 불린, 티민과 같은 화합물에 의해 형성됩니다.

자연 펩타이드는 인체의 정상적인 생활을 지원하는 데 큰 역할을하므로 식품 섭취량을 모니터링하는 것이 중요합니다.

http://calenda.ru/poxudenie/vidy-belkov.html

단백질의 종류

원산지 :

동물성 단백질 : 유장, 계란, 고기.

식물성 단백질 : 콩, 밀, 땅콩.

행동의 시간까지 :

패스트 온 액션 단백질 : 유장 단백질

중간 단백질 : 계란, 고기, 콩

천천히 단백질 작용 : 카제인, 미셀 라

비교 표 :

유장 단백질

잘 알려진 유장 단백질, 즉 락토 글로불린, 락트 알부민 및 면역 글로불린은 가장 높은 수준의 단백질 분해를 갖는다. 유장 섭취 후 첫 시간이 끝날 때 혈액 내 펩티드와 아미노산의 농도가 이미 증가합니다. 유장 단백질의 동화 작용은 매우 높지만 위장의 산도는 변하지 않으므로 위장관에 아무런 문제가 없습니다.

유장 단백질의 아미노산 조성은 근육의 아미노산 조성 및 BCAA 아미노산 (류신, 이소류신, 발린)을 포함한 아미노산의 함량과 가장 유사한, 다른 단백질보다 훨씬 우수하다. 디 -, 트리, 효소와 호르몬의 합성에 사용되는 소화 과정을 시작 폴리 펩타이드 : 그것은 알려진 바와 같이 약 14 %는 유청 단백질 가수 분해물, 즉 아미노산이 포함되어 있습니다. 또한 유장 단백질의 우수한 양 성질은 혈중 콜레스테롤 수치의 감소입니다.

McGill 대학 (캐나다)의 과학자들은 유장 단백질이 계란, 콩 또는 쇠고기 단백질보다 건축 자재로서 훨씬 뛰어나다는 것을 증명하는 일련의 과학적 실험을 실시했습니다. 독특한 아미노산 구성으로 인해 유장 단백질은 면역 자극 효과가 있습니다. 또한 유청 우유 단백질은 우리 몸에서 가장 중요한 산화 방지제 인 유리 글루타티온의 수준을 높입니다.

수많은 연구 결과 유장 단백질을 기준으로 한 최대 단백질 농도는 약 60-65 %이며 단백질을 추가로 증가 시키려면 비타민 - 미네랄 복합체가 필요하다는 사실이 밝혀졌습니다.

유장의 주요 공급원은 단맛의 유청으로 간주되며, 이는 렌트 치즈 생산의 결과로 형성됩니다. 스위트 유청 자체는 약 5 %의 소량의 단백질과 소화 불량의 원인이되는 많은 양의 락토오스를 함유하고있어 스포츠 영양에 사용하기에 적합하지 않습니다.

유장 단백질의 유형 :

유청 농축액 (유장 단백질)

이것은 유청 단백질에서 유래 된 최초의 단백질입니다. 혈청 자체는 매우 작은 구멍이있는 세라믹 필터를 통과합니다. 유당과 지방과 같은 작은 분자는이 필터를 통과하고 더 큰 단백질 분자는 통과하지 못합니다.

주된 문제점은 동일한 작은 구멍을 가진 필터를 생성 할 수 없으므로 여과 액이 매우 깨끗하지 않다는 것입니다. 38-89 %의 단백질이 막에 남아 있고 나머지는 유당, 탄수화물 및 지방입니다. 그러므로 그는 가장 순수한 단백질이 아닙니다. 유장 농축 물은 가장 순수한 단백질은 아니지만, 스포츠 영양을위한 재정을 가진 사람들, 즉 소위 예산 단백질 (budget protein)에 대해서는 탁월합니다.

유장 단백질 분리 또는 WPI

이것은 유청 농축 물과 비교하여 더 정제 된 단백질이며, 평행 한 초 미세 여과를 통한 이온 교환에 의해 얻어지며, 결과적으로 단백질 분획의 95 % 이상을 단백질로 얻습니다. 분리 물에는 거의 지방, 탄수화물 및 유당이 없으므로 이전과 마찬가지로 운동 후 아미노산 결핍증을 보충하기에 좋습니다. 많은 스포츠 영양소 제조사가 종종 교활하며, 유청 분리라는 이름으로 유청 농축액을 판매합니다. 유청 농축액은 매우 작습니다. 그것은 격리가 주요 구성 요소 인 스포츠 영양의 제조 업체로 신뢰할 수 있어야합니다.

유장 단백질 가수 분해물

단백질 가수 분해물은 큰 단백질 분자를 작은 조각으로 해부함으로써 얻어진다. 몸은 단편화 된 단백질을 얻으며 가능한 한 빨리 신체의 필요성을 충족시킵니다. 단백질 가수 분해물은 더 이상 복잡한 3 차 또는 4 차 단백질 복합체가 아니며보다 구조화 된 분자보다 적은 에너지로 아미노산으로 분리되는보다 간단한 2 차 또는 1 차 단백질입니다. 즉 몸에 에너지를 소비 할 필요가없고 유용한 아미노산을 얻을 시간이 필요합니다. 단백질 변성은 단백질 분자, 즉 4 차 및 3 차의 복잡한 구조가 파괴되는 과정이며, 단백질 분자는 더 낮은 수준으로 이동합니다. 단백질 가수 분해물과 아미노산은 큰 단백질 복합체의 단량체이기 때문에 변성 과정이 일어나지 않습니다.

결론 : 끓는 물에서 단백질의 접힘은 단순한 구조로 구성되어 있기 때문에 조성 제품, 가수 분해물 및 아미노산에서보다 단순하게 발생하지 않습니다. 끓는 물의 과정, 그들은 통과하지 않으며, 접히지 않을 것이다!

모든 물질이 가수 분해 된 유장 단백질을 제공 할 수있는 것은 아닙니다. 왜냐하면 단백질 자체가 원료 처리의 복잡성 때문에 매우 비싸기 때문입니다.

신뢰는 제조업체를 입증하도록하지만, 다른 이온 여과 과정을 설정하여 다음, 많은 스포츠 영양 제조 업체 교활하고 가수 분해물을 사기로 돌진, 그리고 50 % 이상의 가수 분해물에서 미세 입자의 양하지 않습니다.

느린 단백질

느린 단백질은 위장관의 흡수율이 매우 낮은 단백질입니다. 클래식 저속 단백질 - 카세인, 각 부분은 6-10 시간 동안 흡수 될 수 있습니다. 계란 단백질 인 대두 단백질은 느리게 단백질에 존재할 수 있습니다. 성분에 효소 억제제가 포함되어있어 소화 과정을 상당히 길게 만듭니다. 모든 식물성 단백질은 생물학적 가치가 매우 낮아 아미노산 조성이 약하므로 느린 단백질이 주요 단백질이 아닙니다. 좋은 음식 소스는 주로 카세인으로 구성된 코티지 치즈입니다. 때로는 느린 단백질 또는 단백질에는 빠른, 중간 및 느린 동작과 같이 스펙트럼 전반에 걸쳐 작용하는 복합 단백질도 포함됩니다.

느린 단백질을 섭취하는 것이 좋습니다.

느린 단백질은 체중 감량을 위해 일하거나, 구제를 위해 운동을하거나, 체중을 늘리는 운동 선수가 밤에 사용하기에 적합하도록 사용하는 것이 가장 좋습니다. 높은 체중 (비만)을 가진 운동 선수는 상대적으로 빠른 단백질의 30 % 이하의 느린 단백질을 사용하는 것이 좋습니다. 이전에 생각했듯이, 느린 단백질은 지방 연소에 더 효과적입니다. 인슐린 과다 생산에 농도 피크가 없기 때문입니다. 그러나 유장 단백질은 발열 효과가 더 강하고 근육 질량이 느리게 증가하는 반면 카세인은 기아와 식욕을 억제하는 데 더 적합합니다.

느린 단백질의 사용.

느린 단백질은 취침 시간에 섭취하는 것이 이상적입니다. 취침 시간에 밤에 아미노산을 지속적으로 공급할 수 있습니다. 느린 단백질은 주요 식사 사이에서 섭취 할 때 이상적입니다 (식사 간격이 6 시간이면 30 시간, 카세인 발생을 예방하려면 카세인을 30-40 그램 섭취하십시오).

체중을 늘릴 때와 비슷한 기법의 수는 식욕을 없애는 15 ~ 20 그램의 일부에 지나지 않습니다.

콩 단백질

콩 단백질 - 과학적 연구에 따르면, 지방을 태우거나 근육량을 얻기 위해 스포츠에 사용되는 가장 나쁜 유형의 단백질 중 하나입니다. 다른 단백질과 비교하여 가장 저렴하고 가축 사료로 널리 사용됩니다. 스포츠 영양의 비용을 줄이기 위해. 간장 - 단백질과 아미노산 (밸러스트)을위한 주요 첨가제입니다. 많은 전문가들에 따르면, 대두 단백질은 농축 사료와 분리 농산물에 사용해서는 안됩니다.

왜냐하면 :
생물학적 가치는 약 74 %로 매우 작습니다.

아미노산 조성에 결함이 있습니다.

낮은 흡수율

다른 단백질과 비교하여 훨씬 더 나쁩니다.

콩 단백질의 생물학적 가치

생물학적 가치 - 단백 동화의 지표로서 단백 동화 및 생물학적 가치를 특징으로합니다. 단백질의 생물학적 가치, 몸에있는 질소의 양, 그리고이 제품에서 얻은 유리 질소의 양뿐만 아니라 제품의 소화력도 계산됩니다.

유청 BC - 130

기원전 닭고기 달걀 - 100 개

BC Soy - 72-75

높은 생물학적 가치를 지닌 단백질은 긍정적 인 질소 균형을보다 효과적으로지지합니다. 그들은 면역력을 향상시키고, 인슐린 유사 성장 인자의 생산을 자극하며, 또한 BC가 낮은 단백질보다 근육량을 훨씬 잘 보존합니다. 따라서 높은 질소 함량을 가진 단백질은 BC보다 낮은 단백질보다 근육 조직의 파괴를 방지하는 더 두드러진 반대의 이화 작용을 갖는다. BC가 낮은 주된 이유는 대두 단백질이 필수 산, 즉 메티오닌을 거의 함유하지 않기 때문입니다.
메티오닌은 단백질 합성에서 매우 큰 역할을하며 적절한 수준에서 면역을 유지하고 글루타티온의 생산을 조절합니다.
글루타티온은 몸에서 가장 중요한 항산화 제입니다. 매우 유해한 물질, 즉 과산화수소, 반응성 산소 종, 발암 물질을 비활성화시킵니다. 또한 콜레스테롤 (저밀도)에 지단백질의 산화를 방지합니다. 또한 대두 단백질에는 BCAA라는 필수 아미노산이 거의 없습니다.

콩 단백질 동화

콩 단백질은 낮은 흡수율을 가지며 많은 유용한 물질의 분열과 흡수를 방지하는 많은 물질을 포함합니다. 영양소의 흡수를 막는 물질은 프로테아제 억제제입니다.

프로 테아 제 억제제는 단백질 분해에 관여하는 효소입니다. 콩은 여러 유형의 프로 테아 제를 함유하고있어 소화관에서 단백질의 분해와 흡수를 방지합니다.

렉틴은 문제를 일으키는 식물에 의해 합성되는 물질입니다. 소화관 손상 전의 영양소 흡수 장애.

콩은 여성 호르몬, 즉 에스트로겐처럼 작용하는 이소 플라본 (식물성 에스트로젠)이 풍부합니다. 테스토스테론 - 에스트로겐 비율이 있다는 것을 모든 선수가 알고 있기 때문에 에스트로겐 활동에 유리한 비율의 증가는 여성 유형의 지방 축적을 수반하며, 발기 기능은 억제되고 리비도 억제 및 기타 부작용이 억제됩니다.

흥미롭게도 대두 추출물은 단백질 정제 정도에 따라 에스트로겐 계수가 가장 낮지 만 스포츠 영양소 제조업체마다 정제 개념이 다르므로 에스트로겐 활성 지표가 다를 수 있습니다.

콩 단백질의 장점

긍정적 인 성질은 콩 절연체 단백질의 특징 일뿐임을 즉각적으로 지적해야한다. 제조 업체의 스포츠 영양, 고품질의 콩 격리 또는 감소 안티 영양소를 완전히 제거합니다. 또한, 스포츠 영양 제조 업체, 단백질의 영양 가치를 크게 증가 필수 아미노산 - 메티오닌을 추가합니다. 그러나 어쨌든 콩은 유장이나 계란 단백질과 비교하여 생체 이용률이 떨어진다. 콩 단백질은 항산화 효과가 있습니다. 일부 과학적 연구 결과에 따르면 콩 단백질은 갑상선 호르몬 수치를 정상화시킵니다.

결론 : 콩 단백질은 필요한 모든 물질을 제공 할 수있는 단백질이 아닙니다!

흰자위

에그 화이트는 이제 필수 아미노산의 전 범위를 포함하고있어 이상적인 것으로 간주됩니다. 그러나 난황이 또한 매우 귀중하지만 전체 스펙트럼이 난자의 단백질 부분 만 포함한다는 것을 명확히하는 것이 필요합니다. 닭고기 노른자는 약 4.5 그램의 지방이 있기 때문에 거의 무시되지만, 노른자에는 많은 양의 비타민, 미네랄, 단백질 (약 2.7 그램)이 들어 있음을 잊지 마십시오. 노른자에 들어있는 지방, 즉 모노 - 및 다중 불포화 지방 (72 %)은 좋은 지방이므로 노른자에서 완전히 버려서는 안됩니다.

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단백질의 구조. 단백질 구조 : 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차. 단순하고 복잡한 단백질

"단백질"이라는 이름은 많은 사람들이 가열되면 흰색으로 변하는 능력에서 유래합니다. "단백질"이라는 이름은 헬라어 인 "first"에서 유래 한 것으로, 몸에 중요성이 있음을 나타냅니다. 생물체의 조직 수준이 높을수록 단백질의 구성이 다양해진다.

단백질은 하나의 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노기의 아미노기 사이에서 공유 결합 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산으로 형성됩니다. 두 아미노산의 상호 작용에서, 디 펩티드가 형성된다 (그리스 펩티드로부터의 2 개 아미노산의 잔기 - 용접 됨). 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 교체, 배제 또는 재배치는 새로운 단백질의 출현을 야기합니다. 예를 들어, 하나의 아미노산 (글루타민을 발린으로 대체)을 사용하면 적혈구가 다른 형태를 가지며 기본 기능 (산소 전달)을 수행 할 수없는 겸상 적혈구 빈혈이 발생합니다. 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자가 분리됩니다. 아미노산 잔기의 수에 따라 방출 :

- 올리고 펩타이드 (디 -, 트라이 -, 테트라 펩타이드 등) - 20 아미노산 잔기를 함유한다.

- 폴리 펩타이드 - 20 내지 50 아미노산 잔기;

- 단백질 - 50 개 이상, 때로는 수천 개의 아미노산 잔기

물리 화학적 성질에 따르면, 단백질은 친수성과 소수성입니다.

단백질 분자의 4 가지 구성 단계 - 단백질의 등가 공간 구조 (배열, 형태) : 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차.

단백질의 1 차 구조

단백질의 주요 구조는 가장 간단합니다. 그것은 아미노산이 강력한 펩타이드 결합에 의해 함께 연결되어있는 폴리펩티드 사슬의 형태를 가지고 있습니다. 아미노산과 그 서열의 질적 및 양적 조성에 의해 결정됩니다.

이차 단백질 구조

2 차 구조는 하나의 헬릭스 컬의 NH 기의 수소 원자와 다른 하나의 CO 기의 산소 사이에 형성되고 나선을 따라 또는 단백질 분자의 평행 폴드 사이에 형성된 수소 결합에 의해 주로 형성된다. 단백질 분자는 부분적으로 또는 전체적으로 α 나선형으로 꼬여 있거나 β 접힌 구조를 형성합니다. 예를 들어, 케라틴 단백질은 α 나선을 형성합니다. 그들은 발굽, 뿔, 머리카락, 깃털, 손톱, 발톱의 일부입니다. 베타 - 폴딩은 실크의 일부인 단백질을 가지고 있습니다. 아미노산 라디칼 (R- 그룹)은 나선형 바깥에 남아 있습니다. 수소 결합은 공유 결합보다 훨씬 약하지만, 상당 부분이 상당히 견고한 구조를 형성합니다.

비틀어 진 나선의 형태로 작용하는 것은 일부 섬유소 단백질 - 미오신, 액틴, 피브리노겐, 콜라겐 등의 특징이다.

3 차 단백질 구조

3 차 단백질 구조. 이 구조는 각 단백질에 대해 일정하고 독특합니다. R 그룹의 크기, 극성, 아미노산 잔기의 모양 및 순서에 따라 결정됩니다. 폴리펩티드 나선 구조는 특정한 방식으로 비 틀리고 적합합니다. 단백질의 3 차 구조의 형성은 단백질의 특별한 형태 - 소구 (라틴계 글로브 러스 - 공)로부터 형성된다. 그 형성은 서로 다른 유형의 비공유 상호 작용 (소수성, 수소, 이온)에 의해 발생합니다. 시스테인 아미노산 잔기 간에는 디설파이드 브릿지가 발생합니다.

소수성 결합은 용매 분자의 상호 반발로 인한 비극성 측쇄 사이의 약한 결합이다. 이 경우 단백질은 비틀어 져서 소수성 측쇄가 분자 깊숙이 침지되어 물과의 상호 작용으로부터 보호되며 측면 친수성 사슬은 외부에 위치합니다.

대부분의 단백질은 글로블린, 알부민 등의 3 차 구조를 가지고 있습니다.

4 차 단백질 구조

4 차 단백질 구조. 그것은 개별적인 폴리펩티드 사슬을 결합한 결과로 형성됩니다. 함께, 그들은 기능 단위를 구성합니다. 결합 유형은 다르다 : 소수성, 수소, 정전기, 이온.

정전기 결합은 아미노산 잔기의 전기 음성 라디칼과 전기 양성 라디칼간에 발생합니다.

일부 단백질의 경우, 소 단위체의 구형 배치가 특징적이며, 이는 구형 단백질입니다. 구형 단백질은 물 또는 소금 용액에 쉽게 용해됩니다. 1000 개 이상의 알려진 효소가 구형 단백질에 속합니다. 구형 단백질에는 호르몬, 항체, 수송 단백질이 포함됩니다. 예를 들어, 복잡한 헤모글로빈 분자 (혈액 적혈구 단백질)는 구형 단백질이며 globins의 4 가지 거대 분자로 구성되어 있습니다 : 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬, 각각은 철을 함유 한 heme에 연결됩니다.

다른 단백질은 나선형 구조로 합쳐져서 특징 지어집니다 - 이들은 원 섬유 (라틴. 피 브릴 - 섬유질) 단백질입니다. 여러 개의 (3에서 7 개의) α - 나선은 케이블의 섬유처럼 서로 결합합니다. 섬유 단백질은 물에 녹지 않습니다.

단백질은 간단하고 복잡한 것으로 나뉩니다.

간단한 단백질 (단백질)

단순 단백질 (단백질)은 아미노산 잔기로만 구성됩니다. 간단한 단백질로는 글로불린, 알부민, 글루 테린, 프로타민, 프로타민, 캡이 있습니다. 알부민 (예 : 혈청 알부민)은 물에 용해되며 글로블린 (예 : 항체)은 물에는 용해되지 않지만 특정 염 (염화나트륨 등)의 수용액에는 용해됩니다.

복잡한 단백질 (proteids)

복잡한 단백질 (proteids)에는 아미노산 잔기 이외에도 다른 성질의 화합물이 포함되며이를 인공 그룹이라고합니다. 예를 들어, 금속 단백질은 비 헴 철분을 포함하거나 금속 원자 (대부분의 효소)에 의해 결합 된 단백질이며, 핵 단백질은 핵산 (염색체 등)에 연결된 단백질이고 인산염 단백질은 인산 잔기 (일부 호르몬, 항체 등), 색소 단백질 - 색소 함유 단백질 (미오글로빈 등), 지단백질 - 지질을 포함한 단백질 (포함 된 단백질) 막의 조성에서).

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단백질이란 무엇인가, 신체에 대한 중요성, 단백질에 함유 된 단백질

삶의 기본은 단백질입니다.
지구를 포함한 대부분의 생물체는 인간을 포함하여 단백질 구조입니다. 단백질은 신체의 많은 과정이 올바른 과정 없이는 불가능한 물질입니다.

우리는 단백질이 무엇인지, 어떤 음식이 풍부하며, 무엇을 기반으로 한 음식을 구성하는지 이해할 것입니다.

몸에 대한 단백질의 가치

단백질은 BJU (단백질, 지방, 탄수화물)의 기본 식품 삼원 체의 첫 번째 구성 요소입니다. 이 구성 요소가이 (%) : 30-30-40과 같이 분배되면 식단은 균형을 이룬 것으로 간주됩니다. 즉, 다람쥐는식이 요법의 1/3을 할당했습니다.

그러나 다람쥐는 무엇입니까? 이들은 복잡한 유기 물질입니다. 연결된 아미노산은 단백질이 만들어내는 것입니다. 그러한 아미노산은 20 개 뿐이지 만 그 조합은 끝없는 다양성을 만들어냅니다. 단백질 목록에는 거의 십만 개의 위치가 포함됩니다.

신체는 필요한 아미노산의 절반만을 생산합니다. 디자인 된 나머지 음식 만들기 :

단백질은 아미노산으로 구성되어 있습니다. 그들은 신체 단백질의 합성을 위해 분해되었습니다. 또는 에너지 저장량을 보충하면서 추가로 분해하십시오.
단백질 제품의 출처 : 육류, 가금류, 생선, 유제품, 견과류, 곡류, 콩과 식물. 그들은 야채, 과일, 장과에서 발견되지만 덜합니다.
이 원칙에 따라 단백질의 주요 유형이 결정됩니다 : 식물과 동물. 남자는 둘 다 필요합니다.

세포와 조직 구조를 복원하고, 생화학 적 과정을 수립하고, 슬래그를 제거하고, 근육을 쌓기 위해서, 이것은 신체의 단백질 역할입니다.
다른 구성 요소 이름은 단백질 (단백질은 보디 빌더라고 함) 또는 폴리 펩타이드입니다.

단백질의 주요 기능

그들은 상위 3 가지 영양소 중 헛되지 않습니다. 인체의 단백질 기능 목록은 인상적입니다.

교통. 폴리 펩타이드는 혈액을 통해 산소를 운반합니다. 그들을 통해 기관은 영양분, 약물 및 기타 물질을 섭취합니다.
세포의 물리적 상태. 대부분의 세포들, 세포 간 물질들은 그것들을 구성합니다. 사람의 식단에 단백질이 충분하다면, 건강하며, 형성되고, 올바르게 성장하고, 탄성을 가지며, 세포 내 신진 대사 과정이 올바르게 진행됩니다. 그러나 시간이 지남에 따라 또는 질병으로 인해 세포와 조직이 파괴됩니다. 이 구성 요소가 없으면 복구가 불가능합니다. 이 기능은 성장하는 유기체 (어린이, 청소년, 임산부) 및 열심히 일하는 사람들에게 중요합니다.
호르몬 배경. 단백질은 많은 호르몬의 기초입니다. 예를 들어, 인슐린이나 갑상선 생성. 그들의 유입은 호르몬 수준을 안정화시킵니다. 이것은 폐경기와 같은 사춘기 동안 특히 중요합니다.
신진 대사. 식품의 복잡한 성분을 주요 성분으로 분해하는 데 도움이되는 거의 모든 효소는 폴리 펩타이드로 구성됩니다. 적절한 단백질 함량 - 식품 소화율 보장, 추가 에너지 생산.
보호. 이 기능은 단백질을 은퇴자가 아닌 새로운 세포의 "빌더 (builder)"로 식별하는 것에 기반합니다. 그래서 그들은 면역계를 강화시켜 신체의 보호 구역을 공급합니다.
조정. 폴리펩티드로 포화 된 생성물이없는 근육계 전체의 작동은 불가능합니다.
미학. 단백질은 포만감을 일으 킵니다 : 소량의 음식은 오랫동안 굶주림을 덜어줍니다. 자연적으로, 보디 빌더 또는 다이어트하는 사람을 위해,이 제품은 최고의 영양 성분입니다. 근육 조직의 건축가로서의 영양소는 수치를 깎아 낸다.

지방은 몸에 축적되어 "단지의 경우"탄수화물이 에너지가됩니다. 폴리 펩타이드는 조직이나 기관의 "수리"에 소비하는 아미노산으로 분해됩니다.

몸에 대한 행동

여분의 지방이나 탄수화물이없는 단백질이 풍부한 식품은 신체를 빠르게 치유합니다. 메커니즘은 다음과 같습니다.

신진 대사가 향상됩니다. 쓰레기, 독소, 기타 쓰레기가 떠납니다. 결과적으로 내 조직은 정상적으로 작동합니다.
탄수화물이 없으면 혈당 수치가 낮아집니다. 심혈관 시스템이 강화되었습니다.
인슐린 생산은 정상화되었습니다. 이로 인해 근육에 흡수되는 포도당은 더 빨리 태워집니다.
물 밸런스 조절 기능 강화. 초과 유체 (초과 중량의 중요한 요소)가 유도됩니다.
지방 보유량은 다른 영양소의 손실없이 소비되기 때문에 근육이 계속 건강 해집니다.

단백질 식품의 포화는 오랫동안 지속됩니다. 갑자기 소화되지 않습니다.

단백질 음식은 어떤 음식인가?

이러한 영양소는 거의 모든 유형의 음식에 존재합니다. 영양사는 단백질이 많은 제품을 발견했습니다. 그들은 단백질 (단백질) 음식으로 분류됩니다.

단백질 식품의 유형

단백질이 풍부하게 함유 된 식품은 식물 또는 동물성 식품입니다. 두 제품 모두 장점과 단점이 있습니다.

식물성 단백질은 열처리 후 특성을 잃지 않습니다. 그러나 천천히 흡수되기 때문에 일일 섭취량을 얻기 위해 그러한 음식을 먹는 것이 필요합니다. 따라서 독립적 인 플레이어는 채식주의 자로 만 표시됩니다.
동물 기원의 제품은 빨리 흡수되고, 질량이 덜 필요하지만 거의 모든 유형의 과다 지방 성분이 필요합니다. 섭취 할 때, 신체 감시자는주의해야합니다.

단백질 식품 분야에서는 제품 목록이 광범위하며 채식주의 자, 채식주의 자, 육식 사가 개인 식단을 쉽게 구성 할 수 있습니다.
아미노산의 완전한 세트의 도착을 위해, 그것은 두 종을 소비하는 것이 좋습니다. 비율은 60 % 동물성 단백질, 40 % 야채입니다.

단백질의 주원료 인 동물 기원의 제품

동물성 단백질 식품에는 가장 길고 다양한 식품 목록이 있습니다. 고기, 생선, 유제품, 달걀이 포함됩니다.

좀 더 자세히 생각해보십시오.

고기 아미노산과 단백질 구조의 복합체를 포함합니다. 그들은 음식의 흡수를 촉진하고, 굶주림을 신속하고 영구적으로 둔하게합니다. 그것은 쇠고기, 돼지 고기, 가금류, 찌꺼기에 관한 것입니다.

단백질 - 닭고기, 두 번째 - 쇠고기의 수와 특성이 제품 번호 (약간 뚱뚱하다). 단백질의 소화율을 높이려면 펄프가 끓이거나 굽거나 끓는 것이 바람직합니다. 하지만 튀지 마.

돼지 고기에서는 영양분이 저지방 펄프에 축적됩니다. 적어도 그것은 기름기없는 살과 기름기가 있습니다.

충분한 양분은 구아 시아와 칠면조를 함유하고 있습니다.

간, 신장, 열거 된 동물과 새의 심장이 음식으로 가득 차 있습니다. 찌꺼기에서 나오는 요리는 철분이 풍부하여 빈혈 환자에게 유용합니다.

물고기 단백질로 포화, 칼로리가 적고, 가볍고, 고기보다 부드럽습니다. 이 제품에는 요오드, 인, 칼륨, 마그네슘 등 많은 미네랄이 함유되어 있습니다.

1 번 옵션은 연어 필레입니다. 또한 몸에 필요한 오메가 3 지방산이 풍부합니다.

참치, 멸 치, 바닷가 재, 해산물, 캐비아, milt가 유용합니다. 통조림 식품에서 자체 주스에있는 생선과 적절한 옵션.

계란 닭고기 달걀 - 단백질의 창고. 노른자위에서이 성분의 단백질은 거의 같습니다.
유제품. 염료, 증점제, 기타 첨가제없이. 그들은 면역계를 강화시키는 유장 단백질을 함유하고 있습니다. 카제인 (유제품이 풍부)은 포화 상태와 장기간의 굶주림의 부재에 기여합니다. 코티지 치즈와 같은 유제품은 거의 즉시 흡수됩니다. 손톱, 해골, 치아의 상태를 유지하십시오.

신선한 우유는 거의이 영양소가 없지만 건조한 전체 우유가 풍부합니다. 비 지방 발효유는 적지 않습니다.

제품 - 우유 단백질 농축 지도자 : 유장, 저지방 코티지 치즈, 네덜란드 치즈, 브리, 리투아니아어, 파르 메산 치즈, 체다 치즈.

단백질이 포함 된 야채

단위의 대표자 :

녹색 피망;
사탕무;
브뤼셀 콩나물;
무

브뤼셀 콩나물은 지도자이지만, 단백질도 거의 없습니다 (100g 당 1.46-1.59g). 일일 섭취량을 얻기 위해 채소는 파운드를 먹어야합니다.

많은 단백질을 함유 한 곡물과 콩과 식물

이 음식은 채식주의 자나 다이어트하는 사람들을위한 주요 단백질 공급원입니다.

곡물. 단백질 부족이 급히 보충 될 필요가있을 때 유용합니다. 그들로부터 나오는 요리는 고도 불포화 지방산이 풍부하여 신진 대사를 간소화합니다. 보리, 보리, 메밀, 귀리 및 밀 시리얼.

밀기울, 발아 밀 및 호밀에서이 많은 양분.

콩 문화. 높은 비율의 폴리 펩타이드, 포화 된 비타민 B 군 및 미네랄은 다음과 같은 유형의 제품에 의해 구별됩니다.

렌즈 콩;
콩;
완두콩 (말린, 통조림, 신선한, 병아리 콩);
haricot 콩 (일반 또는 녹색).

콩 문화 - 동물성 단백질의 본격적인 값싼 대체품.
제품은 섬유질로 포화되어 슬래그 및 기타 부스러기를 닦습니다.

단백질을 함유 한 견과류와 씨앗

단백질 풍부하지만 문제가되는 식품. 너트와 씨앗에는 다른 유용한 요소가 풍부합니다. 예를 들어, 비타민 E는 단백질 구조와 결합하여 근육 형성에 관여합니다. 그러나, 그들은 지방의 과잉을 가지고, 그들은 칼로리입니다. 제품은 굶주림을 신속하고 장시간 만족하지만 개인 체중 조절에는 적합하지 않습니다.
양분의 가장 큰 양은 포함한다 (오름차순) : 호두, 아몬드, 개암, 피스타치오, 땅콩. 즉, 호두는 가장 적은 양이며, 땅콩은 챔피언입니다.
단백질, 참깨, 해바라기 씨앗, 대마, 호박, 아마씨 (20-22g / 100g)가 풍부합니다.

기타 제품

코코아 가루, 말린 버섯 (20.1), 해조류 (특히 스피루리나 - 28), 밀가루 제품에 들어있는 풍부한 단백질. 예를 들어, 마카로니는 쌀보다 더 많은 것을 가지고 있습니다 (10 대 7).

최고의 단백질 함량을 가진 상위 10 개 식품

단백질 표는이 영양소의 최대 양을 가진 음식 카테고리를 나타냅니다 :

http://vitaminic.ru/nutrienty/belki

다람쥐

단백질은 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산 체인으로 구성된 고 분자량 천연 물질입니다. 이 화합물의 가장 중요한 기능은 신체의 화학 반응 조절 (효소 적 역할)입니다. 또한 보호, 호르몬, 구조, 영양, 에너지 활동을 수행합니다.

구조적으로 단백질은 단순 (단백질)과 복합체 (단백질)로 나뉩니다. 분자 내 아미노산 잔기의 수는 다릅니다 : 미오글로빈 -140, 인슐린 -51. 화합물 (Mr)의 고 분자량을 설명하며 10,000에서 3,000,000 달톤의 범위에서 다양합니다.

사람의 총 무게의 17 %는 단백질이며 10 %는 피부에, 20 %는 연골에, 50 %는 근육에 있습니다. 단백질과 단백질의 역할이 철저하게 연구되지는 않았지만 신경계의 기능, 성장 능력, 증식 능력, 세포 수준에서의 대사 과정의 흐름은 아미노산의 활성과 직접 관련이 있습니다.

발견 내역

단백질을 연구하는 과정은 프랑스 화학자 인 Antoine Francois de Furcroix가 이끄는 과학자 그룹이 알부민, 피브린, 글루텐을 연구 한 XVIII 세기에 시작되었습니다. 이 연구의 결과로, 단백질은 요약되어 별도의 클래스로 분리되었습니다.

1836 년에 멀더는 급진주의 이론을 바탕으로 단백질의 화학 구조에 대한 새로운 모델을 처음 제안했습니다. 그것은 일반적으로 1850 년대까지 받아 들여졌다. 단백질의 현대적인 이름 - 단백질, 화합물은 1838 년에 받았다. 그리고 XIX 세기 말에 독일 과학자 인 A. Kossel은 놀라운 발견을했습니다. 그는 "건축 구성 요소"의 주요 구조 요소가 아미노산이라고 결론을 내 렸습니다. 20 세기 초,이 이론은 독일의 화학자 Emil Fischer에 의해 실험적으로 입증되었습니다.

1926 년 미국 과학자 제임스 섬너 (James Sumner)는 그의 연구 과정에서 체내에서 생성 된 효소가 우라아제가 단백질에 속한다는 것을 발견했다. 이 발견은 과학 세계에서 획기적인 발전을 가져오고 인간의 삶을위한 단백질의 중요성을 깨닫게했습니다. 1949 년 영어 생화학자인 Fred Sanger는 실험적으로 호르몬 인슐린의 아미노산 서열을 추출하여 단백질이 아미노산의 선형 중합체라는 사고의 정확성을 확인했습니다.

1960 년대에 처음으로 원자 수준에서 단백질의 공간 구조가 X 선 회절을 기반으로 얻어졌습니다. 동시에이 고분자 유기 화합물에 대한 연구는 현재까지 계속되고 있습니다.

단백질 구조

단백질의 기본 구조 단위는 아미노기 (NH2)와 카르복시 잔기 (COOH)로 구성된 아미노산입니다. 어떤 경우에는 "질소 - 수소"라디칼이 탄소 이온과 관련이있다. 펩타이드 물질의 구체적인 특성은 그 수와 위치에 의존한다. 동시에, 아미노 그룹과 관련된 탄소의 위치는 알파, 베타, 감마와 같은 특별한 "접두사"에 의해 이름에서 강조됩니다.

단백질의 경우, α- 아미노산은 구조 단위로 작용합니다. 그 이유는 폴리펩티드 사슬이 길어질 때 단백질 조각에 추가적인 안정성과 강도를 부여하기 때문입니다. 이 종의 화합물은 자연계에서 두 가지 형태로 발견됩니다 : L과 D (글리신 제외). 동시에, 첫 번째 유형의 요소는 동식물에 의해 생성 된 살아있는 유기체의 단백질의 일부이고 두 번째는 곰팡이와 박테리아에서 비 리보솜 합성에 의해 형성된 펩타이드의 구조입니다.

단백질을위한 "건축 재료"는 하나의 아미노산과 다른 아미노산의 카르복시를 결합하여 형성된 폴리펩티드 결합과 함께 결합합니다. 짧은 구조는 펩타이드 또는 올리고 펩티드 (분자량 3,400 ~ 10,000 달톤)라고 불리우며, 50 개 이상의 아미노산, 폴리 펩타이드로 구성된 긴 것들입니다. 대부분의 경우, 단백질 사슬의 구성은 100 - 400 아미노산 잔기, 때로는 1000 - 1500을 포함합니다. 단백질은 분자 내 상호 작용으로 인해 특정 공간 구조를 형성합니다. 그것들을 단백질 구조라고 부릅니다.

단백질 조직에는 네 가지 수준이 있습니다 :

1 차 아미노산은 강력한 폴리펩티드 결합에 의해 연결된 아미노산 잔기의 선형 서열이다.
2 차 - 공간에서 단백질 조각이 나선형 또는 접힌 형태로 정렬 된 조직.
Tertiary - 이차 구조를 볼로 접어서 나선형 폴리펩티드 사슬의 공간적 스타일링 방법.
4 차 - 집합 단백질 (올리고머). 3 차 구조의 여러 폴리펩티드 사슬의 상호 작용에 의해 형성됩니다.

구조의 모양에 따라, 단백질은 3 개의 그룹으로 나뉜다 :

첫 번째 유형의 단백질은 오래 지속되는 섬유 또는 적층 구조를 형성하는 가교 된 실 모양의 분자입니다. 섬유소 단백질이 높은 기계적 강도를 특징으로한다는 것을 감안할 때, 그들은 신체에서 보호 및 구조 기능을 수행합니다. 이러한 단백질의 대표적인 대표자는 모발 각질과 조직 콜라겐입니다.

구형 단백질은 콤팩트 타원체 구조로 감겨 진 하나 이상의 폴리 펩타이드 사슬로 구성됩니다. 이 유형의 단백질은 효소, 혈액 수송 성분, 조직 단백질을 포함합니다.

멤브레인 화합물은 세포 소기관의 막에 내장 된 폴리펩티드 구조입니다. 이러한 물질은 필요한 분자와 특정 신호를 표면을 통과시켜 수용체 역할을합니다.

오늘날, 그 안에 아미노산 잔기의 수, 공간 구조 및 위치의 순서에 의해 결정되는 거대한 다양한 단백질 구조가 있습니다.

그러나 신체의 정상적인 기능을 위해서는 L- 계열의 20 개 알파 아미노산이 필요하며 그 중 8 개는 인체에서 합성되지 않습니다.

물리 화학적 특성

각 단백질의 공간 구조와 아미노산 조성은 특유한 물리 화학적 특성을 결정합니다.

단백질은 고체 물질이며, 물과 상호 작용할 때 콜로이드 용액을 형성합니다. 수성 에멀젼에서, 단백질은 극성 및 이온 성기 (-NH2, -SH, -COOH, -OH)를 함유하기 때문에 대전 된 입자의 형태로 존재합니다. 동시에, 단백질 분자의 전하는 카르 복실 (-COOH), 아민 (NH) 잔류 물 및 배지의 pH의 비율에 의존한다. 흥미롭게도 동물성 단백질의 구조는 수용액에서 부정적인 "잠재력"을 결정하는 더 많은 디카 르 복실 아미노산 (글루타민과 아스파르트 산)을 함유하고 있습니다.

일부 물질에는 상당량의 디아 미노 산 (히스티딘, 라이신, 아르기닌)이 포함되어있어 단백질에서 양이온 성 단백질로 거동합니다. 수용액에서 물질은 같은 전하를 띤 입자의 상호 반발로 인해 안정적이다. 그러나, 배지의 pH 변화는 단백질 내의 이온화 된 그룹의 정량적 변형을 수반한다.

산성 환경에서는 카르복실기의 분해가 억제되어 단백질 입자의 음전위가 감소합니다. 알칼리에서는 반대로 아민 잔류 물의 이온화가 느려지므로 단백질의 양전하가 감소합니다. 특정 pH에서, 소위 등전점, 알칼리성 해리는 산성과 동등하며, 그 결과 단백질 입자가 응집되어 침전된다. 대부분의 펩타이드의 경우이 값은 약산성 매체에 있습니다. 그러나, 알칼리성 특성의 예리한 우세와 구조가 있습니다.

등전점에서 단백질은 용액에서 불안정하며 결과적으로 가열 될 때 쉽게 응고됩니다. 침전 된 단백질에 산 또는 알칼리를 첨가하면, 분자가 재충전되고, 그 후에 화합물은 재용 해된다. 그러나 단백질은 특정 pH 매개 변수에서만 특성을 유지합니다. 어떻게 든 단백질의 공간 구조를 유지하는 결합을 파괴한다면 물질의 배열이 변형되어 분자가 무질서한 혼란 코일의 형태를 취하게된다. 이 현상을 변성 (denaturation)이라고합니다.

단백질 특성의 변화는 고온, 자외선 조사, 격렬한 진동 및 단백질 "침전제"와의 화학적 및 물리적 요인에 의해 유발됩니다. 변성의 결과로서, 상기 성분은 그의 생물학적 활성을 상실한다.

단백질은 가수 분해 반응 중에 색 염색을합니다. 펩타이드 용액을 황산동과 알칼리와 혼합하면 라일락 색이 나타나고 (뷰렛 반응), 질산의 단백질이 가열되면 노란색 색조 (xantoprotein 반응)가 나타나고 질산 용액과 상호 작용하면 나무 딸기 색 (Milon 반응)이됩니다. 이 연구는 다양한 유형의 단백질 구조를 검출하는데 사용됩니다.

몸에서 합성 가능한 단백질의 종류

인체에 대한 아미노산의 가치는 과소 평가 될 수 없습니다. 그들은 신경 전달 물질의 역할을 수행하며, 뇌 기능을 정상적으로 유지하고, 근육에 에너지를 공급하며, 비타민과 미네랄의 기능 수행 능력을 적절히 조절합니다.

연결의 주된 중요성은 신체의 정상적인 발달과 기능을 보장하는 것입니다. 아미노산은 효소, 호르몬, 헤모글로빈, 항체를 생성합니다. 생명체에서 단백질의 합성은 끊임없이 이루어집니다.

그러나 세포가 적어도 하나의 필수 아미노산이 부족하면이 과정이 중지됩니다. 단백질 형성의 위반은 소화 장애, 느린 성장, 정신 감정적 인 불안정성으로 이어진다.

대부분의 아미노산은 간에서 인체 내에서 합성됩니다. 그러나 음식과 함께 매일 먹어야하는 화합물이 있습니다.

이것은 다음 범주의 아미노산 분포 때문입니다.

각 물질 그룹에는 특정 기능이 있습니다. 그들을 상세히 고려하십시오.

필수 아미노산

이 그룹의 유기 화합물 인 사람의 내부 기관은 독립적으로 생산할 수 없지만 신체의 생명 활동을 유지하는 데 필요합니다.

따라서 이러한 아미노산은 필수 불가결 한 이름을 얻었고 정기적으로 외부에서 음식을 얻어야합니다. 이 건축 자재가없는 단백질의 합성은 불가능합니다. 결과적으로 적어도 하나의 화합물이 부족하면 대사 장애, 근육량 감소, 체중 감소 및 단백질 생산 중단이 초래됩니다.

인체의 가장 중요한 아미노산, 특히 운동 선수 및 그 중요성.

발린. 이것은 분지 사슬 단백질 (BCAA)의 구조 성분으로 에너지 원이며 질소 교환 반응에 참여하고 손상된 조직을 복원하며 혈당을 조절합니다. 발린은 근육의 신진 대사, 정상적인 정신 활동에 필요합니다. 류신, 약물, 알코올 또는 약물 중독의 결과로 손상된 두뇌, 간, 치료를위한 이소 류신과 함께 의료 연습에 사용됩니다.
류신과 이소 루신. 혈당치를 줄이고, 근육 조직을 보호하며, 지방을 태우고, 성장 호르몬 합성 촉매제 역할을하며, 피부와 뼈를 복원합니다. 발린과 같은 류신 (leucine)은 에너지 공급 과정에 관여하며 운동을 마치는 동안 몸의 지구력을 유지하는 데 특히 중요합니다. 또한, 헤모글로빈의 합성을 위해서는 isoleucine이 필요합니다.
쓰 레오 닌. 간 지방 변성을 방해하고 단백질, 지방 대사, 콜라겐 합성, 엘라 스탄 합성, 뼈 조직 생성 (에나멜)에 관여합니다. 아미노산은 급성 호흡기 바이러스 성 감염에 대한 면역력, 감수성을 향상시킵니다. 쓰 레오 닌은 골격근, 중추 신경계, 심장에 작용하여 작업을 지원합니다.
메티오닌. 소화를 개선하고 지방의 처리에 관여하며 방사선의 유해한 영향으로부터 몸을 보호하고 임신 중에 독성 징후를 완화하며 류마티스 관절염 치료에 사용됩니다. 아미노산은 몸에서 독성 물질을 중화시키고 배설하는 타우린, 시스테인, 글루타티온 생산에 관여합니다. 메티오닌은 알레르기가있는 사람의 세포에서 히스타민 수치를 감소시킵니다.
트립토판. 성장 호르몬의 방출을 자극하고, 수면을 개선하고, 니코틴의 유해한 영향을 줄이고, 기분을 안정시키고, 세로토닌의 합성에 사용됩니다. 인체의 트립토판은 니아신으로 변할 수 있습니다.
라이신. 알부민, 효소, 호르몬, 항체, 조직 복구 및 콜라겐 생성에 참여합니다. 이 아미노산은 모든 단백질의 일부로 혈청 중성 지방 농도, 정상적인 골 형성, 적절한 칼슘 흡수 및 모발 조직의 두꺼움 감소에 필수적입니다. 라이신은 항 바이러스 효과가있어 급성 호흡기 감염 및 헤르페스의 발병을 억제합니다. 근력을 증가시키고, 질소 대사를 지원하며, 단기 기억력, 발기 및 여성 리비도를 향상시킵니다. 그것의 긍정적 인 특성으로 인해 2,6- 디아 미노 헥산 산은 건강한 심장을 보호하고 아테롬성 동맥 경화증, 골다공증, 생식기 헤르페스의 발병을 예방합니다. 리신은 비타민 C와 결합하여 지단백질의 형성을 막아 혈관을 막히고 심혈관 질환을 유발합니다.
페닐알라닌. 식욕을 억제하고 통증을 줄이며 기분과 기억을 향상시킵니다. 인체에서 페닐알라닌은 신경 전달 물질 (도파민과 노르 에피네프린)의 합성에 필수적인 아미노산 티로신으로 변형 될 수 있습니다. 화합물이 혈액 뇌 장벽을 통과 할 수 있기 때문에 종종 신경계 질환을 제거하는 데 사용됩니다. 또한, 아미노산은 피부 (vitiligo), 정신 분열증, 파킨슨 병에서 depigmentation의 흰색 병변을 방지하는 데 사용됩니다.

인체에 필수 아미노산이 부족하면 다음과 같은 결과를 초래합니다.

성장 지연;
시스테인, 단백질, 신장, 갑상선, 신경계의 생합성에 대한 위반;
치매;
체중 감소;
페닐 케톤뇨증;
감소 된 면역 및 혈액 헤모글로빈 수준;
조정 장애.

스포츠를 할 때 위의 구조 단위가 부족하면 운동 능력이 저하되어 부상 위험이 증가합니다.

필수 아미노산의 식품 공급원

이 표는 미국 농업 도서관 (USA National Nutrient Database)에서 취한 데이터를 기반으로합니다.

세미 대체 가능

이 카테고리에 속하는 화합물은 음식이 부분적으로 공급되는 경우에만 신체에서 생산 될 수 있습니다. 동시에, 각 유형의 반 치환 가능한 산은 대체 할 수없는 특별한 기능을 수행합니다.

그들의 유형을 고려하십시오.

아르기닌. 그것은 인체에서 가장 중요한 아미노산 중 하나입니다. 손상된 조직의 치유를 가속화하고 콜레스테롤 수치를 감소 시키며 건강한 피부, 근육, 관절 및 간을 유지하는 데 필요합니다. 아르기닌은 면역계를 강화시키는 T- 림프구의 생산을 증가시키고 병원균의 도입을 막는 장벽 역할을합니다. 또한이 화합물은 간 해독을 촉진하고 혈압을 낮추며 종양의 성장을 지연시키고 혈액 응고 형성을 막아 주며 효능을 증가시키고 혈관으로의 혈액 공급을 증가시킵니다. 아미노산은 질소 대사 및 크레아틴 합성에 관여하며 체중 감량 및 근육량 증가를 원하는 사람들에게 보입니다. 흥미롭게도 아르기닌은 정액, 체내 결합 조직, 헤모글로빈에서 발견됩니다. 인체 내의 화합물 결핍은 당뇨병, 남성 불임, 사춘기 지연, 고혈압, 면역 결핍증에 위험합니다. 아르기닌의 천연 공급원에는 초콜릿, 코코넛, 젤라틴, 고기, 유제품, 호두, 밀, 귀리, 땅콩, 콩.
히스티딘. 인체의 모든 조직, 효소의 구성에 포함됩니다. 이 아미노산은 중추 신경계와 주변 부위 간의 정보 교환에 관여합니다. 위장의 형성은이 구조 단위의 참여로만 가능하므로 정상 소화에는 히스티딘이 필요합니다. 또한 체내에서자가 면역, 알레르기 반응을 예방하고 청력 감소, 류마티스 관절염 위험 증가, 히스티딘은 곡류 (쌀, 밀), 유제품 및 육류에서 발견됩니다.
티로신. 그것은 신경 전달 물질의 형성에 기여하고, 생리 전 기간의 고통스러운 감각을 감소시키고, 전체 유기체의 정상적인 기능에 기여하며, 천연 항우울제 역할을합니다. 아미노산은 마약, 카페인 제제에 대한 의존도를 줄이고 식욕을 조절하며 도파민, 티록신 및 에피네프린 생산을위한 초기 구성 요소 역할을합니다. 단백질 합성 동안, 티로신은 부분적으로 페닐알라닌을 대체합니다. 또한 갑상선 호르몬의 합성에 아미노산 결핍은 대사 과정을 지연시키고 혈압을 낮추며 피로를 증가시킵니다. 티로신은 호박 씨앗, 아몬드, 오트밀, 땅콩, 생선, 아보카도, 대두에서 발견됩니다.
시스틴. 머리카락, 네일 플레이트, 피부, 베타 각질의 주요 구조 단백질에 위치하고 있습니다. 아미노산은 N- 아세틸 시스테인의 형태로 가장 잘 흡수되며 흡연자의 기침, 패 혈성 쇼크, 암, 기관지염의 치료에 사용됩니다. 시스틴은 펩타이드, 단백질의 3 차 구조를지지하며 강력한 산화 방지제 역할을합니다. 파괴적인 자유 라디칼 인 독성 금속과 결합하여 X 선과 방사선에 노출되는 신체의 세포를 보호합니다. 아미노산은 소마토스타틴, 인슐린, 면역 글로불린의 일부이며 시스틴은 브로콜리, 양파, 육류 제품, 계란, 마늘, 고추 등의 식품으로 얻을 수 있습니다.

반 치환 할 수있는 아미노산의 특징은 체내에서 메티오닌, 페닐알라닌 대신에 단백질을 생산할 수 있다는 것입니다.

교체 가능

이 종류의 유기 화합물은 인체가 독립적으로 생산할 수있어 내부 장기 및 시스템의 최소 요구를 충족시킵니다. 대체 가능한 아미노산은 대사 산물과 흡수 된 질소로부터 합성됩니다. 매일의 기준을 보충하기 위해서는 매일 음식과 함께 단백질을 구성해야합니다.

이 범주에 속하는 물질을 고려하십시오.

알라닌 이런 종류의 아미노산은 에너지 원으로 섭취되고, 간에서 독소를 제거하고, 포도당의 전환을 가속화합니다. 글루코스 - 피루 베이트 - 알라닌 - 피루 베이트 - 글루코오스와 같은 형태로 제시되는 알라닌 사이클의 흐름으로 인한 근육 조직의 파괴를 방지합니다. 이러한 반응 덕분에 단백질 빌딩 블록은 에너지 저장을 증가시켜 세포 수명을 연장시킵니다. 알라닌 순환 동안 과량의 질소가 소변으로 배설됩니다. 또한이 물질은 항체 생산을 촉진하고 유기산, 설탕의 신진 대사를 제공하며 면역 기능을 향상시킵니다. 알라닌의 출처 : 유제품, 아보카도, 육류, 가금류, 달걀, 생선.
글리신. 면역 증강을 위해 호르몬을 생산하고, 신체의 크레아틴 수치를 증가 시키며, 포도당을 에너지로 전환시키는 데 기여합니다. 글리신은 콜라겐의 30 %입니다. 이 화합물의 섭취 없이는 세포 합성이 불가능합니다. 실제로 글리신이없는 조직이 손상되면 인체가 상처를 치료할 수 없습니다. 아미노산의 원천은 우유, 콩, 치즈, 생선, 고기입니다.
글루타민. 유기 화합물이 글루탐산으로 변한 후 뇌 혈관 장벽을 통과하여 뇌의 연료 역할을합니다. 아미노산은 간장에서 독소를 제거하고 GABA 수치를 높이고 근육의 색조를 유지 시키며 집중력을 향상시키고 임파구 생산에 참여합니다 L- 글루타민 제제는 일반적으로 질소를 장기로 운반하여 독성 암모니아를 제거하고 근육 조직의 파괴를 막기 위해 보디 빌딩에 사용됩니다. 글리코겐 저장량을 증가시킵니다. 또한 만성 피로 증상 완화, 감정적 배경 개선, 류마티스 관절염 치료, 궤양 유발, 알코올 중독, 발기 부전, 경피증 치료에 사용됩니다. 파슬리와 시금치는 글루타민 함량의 선두 주자입니다.
카르니틴 신체에서 지방산을 제거하고 제거합니다. 아미노산은 비타민 E, C의 작용을 향상시키고, 초과 중량을 줄여 심장의 부담을 줄여줍니다. 인체에서 카르니틴은 간과 신장에서 글루타민과 메티오닌으로부터 생산됩니다. 그것은 다음과 같은 유형입니다 : D와 L. 신체에 가장 가치있는 지방산에 대한 세포막의 침투성을 증가 L - carnitine입니다. 따라서 아미노산은 지질의 이용을 증가시키고 피하 지방 저장소의 트리글리 세라이드 분자 합성을 늦추고 카르니틴을 섭취 한 후에는 신체의 지방 산화가 촉진되고 지방 손실 과정이 시작되며 ATP의 형태로 저장된 에너지가 방출됩니다. L-carnitine은 간에서 레시틴 생성을 촉진하고 콜레스테롤 수치를 낮추며 죽상 경화성 반점의 출현을 예방합니다. 이 아미노산은 필수 화합물의 범주에 속하지 않지만, 물질을 규칙적으로 섭취하면 심장 병리가 진행되는 것을 막을 수 있고 수명이 길어질 수 있습니다. 나이가 들어감에 따라 카르니틴 수치가 감소하기 때문에 나이 먹는 사람들은 우선 매일 식단에식이 보충제를 첨가해야합니다. 또한, 물질의 대부분은 비타민 C, B6, 메티오닌, 철, 라이신에서 합성됩니다. 아미노산의 자연적 원인은 가금류, 달걀 노른자, 호박, 참깨, 양고기, 코티지 치즈, 사워 크림입니다.
Aspargin. 암모니아 합성, 신경계의 적절한 기능을 위해 필요합니다. 아미노산은 유제품, 아스파라거스, 유장, 계란, 생선, 견과류, 감자, 가금육에서 발견됩니다.
아스파르트 산. 세포 내 과정에 에너지를 제공하는 ATP (인체 - 아데노신 트리 포스페이트)를위한 보편적 인 연료의 형성 인 아르기닌, 라이신, 이소 루이 신 (isylucine)의 합성에 참여합니다. 아스파르트 산은 신경 전달 물질의 생성을 촉진하고, 신경계, 뇌를 유지하는데 필요한 니코틴 아미드 아데닌 디 뉴클레오타이드 (NADH)의 농도를 증가 시키는데,이 아미노산은 인체 내에서 독립적으로 합성되며 사탕 수수, 우유, 쇠고기, 가금류.
글루탐산 그것은 척수, 뇌의 가장 중요한 흥분성 신경 전달 물질입니다. 유기 화합물은 혈액 뇌 장벽을 통해 칼륨이 뇌척수액으로 이동하는 것과 관련이 있으며 중성 지방의 신진 대사에 기본적인 역할을합니다. 뇌는 간질, 우울증, 초기 회색 머리카락 (최대 30 세)의 출현, 신경계의 장애와 함께 추가 아미노산 섭취에 대한 신체의 필요성이 증가합니다 글루타민산의 자연적 출처 : 호두, 토마토, 버섯, 해산물, 생선, 요구르트, 치즈, 말린 과일.
프롤린 콜라겐 합성을 자극하고 연골 조직 형성에 필요하며 치유 과정을 촉진합니다. 프로린 소스 : 계란, 우유, 고기 채식주의자는 영양 보충제와 함께 아미노산을 섭취하는 것이 좋습니다.
세린. 근육 조직에서 코티솔의 양을 조절하고, 항체, 면역 글로불린을 생성하고, 크레아틴의 흡수를 촉진하고, 지방의 신진 대사에 참여하고, 세로토닌의 합성에 참여합니다. 세린은 중추 신경계와 뇌의 기능을 정상적으로 유지합니다. 콜리 플라워, 브로콜리, 견과류, 계란, 우유, 콩, 쿠미스, 쇠고기, 밀, 땅콩, 가금류 등이 아미노산의 주요 식품 공급원입니다.

따라서 아미노산은 인체의 모든 필수 기능의 과정에 관여합니다. 식품 보조제를 구입하기 전에 전문가와 상담하는 것이 좋습니다. 비록 아미노산의 약을 복용하는 것은 사실이지만 안전하다고 생각되지만 숨겨진 건강 문제를 악화시킬 수 있습니다.

원산지 별 단백질 유형

오늘날 다음과 같은 유형의 단백질이 있습니다 : 계란, 유장, 야채, 고기, 생선.

각각의 설명을 고려하십시오.

계란. 가장 높은 소화력을 가지고 있기 때문에 다른 모든 단백질은 단백질과 비교하여 평가됩니다. 난황의 성분은 오보 무코 이드, 오보 뮤신, 라이 독신, 알부민, 오보 글로불린, 알부민, 아비딘 및 단백질 성분 - 알부민으로 구성됩니다. 원시 계란은 소화관 장애가있는 사람들에게 권장되지 않습니다. 이는 이들이 트립신 효소 저해제를 함유하고있어 중요한 비타민 N이 붙어있는 아비딘 (avidin) 단백질과 음식물의 소화를 늦추는 효과가 있기 때문입니다. "출구에서"형성되는 화합물은 신체에 흡수되지 않고 제거됩니다. 따라서 영양 학자들은 열처리 후에 독점적으로 달걀 흰자를 먹는다고 주장하는데, 이는 비오틴 - 아비딘 복합체에서 영양분을 방출하고 트립신 억제제를 파괴합니다. 이러한 종류의 단백질의 장점은 평균 흡수율 (시간당 9g)과 높은 아미노산 조성 비율로 체중 감소에 도움이됩니다. 닭 계란 단백질의 단점은 비용이 많이 든다는 것입니다.
유청 이 카테고리의 단백질은 전체 단백질 중에서 가장 높은 절단 속도 (시간당 10-12 그램)를 나타냅니다. 유청을 기본으로 제품을 섭취 한 후 처음 1 시간 동안 혈액 내의 소량과 아미노산 수준이 급격히 증가합니다. 동시에 위의 산 형성 기능은 변하지 않기 때문에 가스 형성 및 소화 장애를 예방할 수 있습니다 필수 아미노산 (발린, 류신 및 이소 루이 신)에 대한 인간 근육 조직의 구성은 유청 단백질의 구성에 가장 가깝습니다. 콜레스테롤을 감소시키는이 유형의 단백질은 글루타티온은 다른 유형의 아미노산과 비교하여 가격이 저렴합니다. 유청 단백질의 가장 큰 단점은 화합물의 빠른 흡수로 운동 전이나 운동 직후 복용하는 것이고, 단백질의 주요 원천은 렌넷 치즈 생산 과정에서 얻어지는 스위트 유청이며 농축, 유청 단백질 가수 분해물, 카제인이 있습니다. 얻은 형태의 첫 번째는 고순도가 아니며 가스 형성을 자극하는 지방, 젖당을 포함합니다. 단백질 함량이 35-70 %이기 때문에 유장 단백질 농축 물은 스포츠 영양 학계에서 가장 저렴한 형태의 건축 자재이며 분리 된 단백질은 단백질을 95 % 이상 함유하고 있습니다. 그러나 때로는 교묘 한 제조사들이 간혹 우유 단백질로 분리, 농축, 가수 분해 혼합물을 제공합니다. 따라서 가수 분해물은 단 하나의 성분만을 분리해야만합니다. 가수 분해물은 가장 고가 인 유청 단백질로서 즉각적인 흡수가 가능하고 근육 조직으로 빠르게 침투합니다. 위장에 들어가면 장시간 갈라진 덩어리로 변합니다 (4 - 시간당 6g). 이러한 특성으로 인해 단백질은 몸에 안정적으로 고르게 들어가기 때문에 유아용 조제 분유의 일부분이며, 아미노산이 강렬하게 흘러 나와 아기의 발달에 이상이 생깁니다.
야채. 그러한 제품에 들어있는 단백질은 열등하고, 서로 결합하여 완전한 단백질을 형성합니다 (콩과 식물이 가장 좋은 조합입니다). 식물성 원재료를 만드는 밝은 공급자는 골다공증에 대항하고 비타민 E, B, 인, 철, 칼륨, 아연으로 몸을 포화시키는 대두 제품입니다. 섭취 된 대두 단백질은 콜레스테롤을 줄이고 전립선 비대증을 해결하며 악성 종양 발생 위험을 줄입니다. 가슴 신 생물. 낙농 제품에 대한 불내증을 앓고있는 사람들에게 보여진다. 콩 분리 물 (단백질 90 % 함유), 콩 농축 물 (70 %), 콩가루 (50 %)를 사용하는 첨가제 생산에 사용된다. 단백질 흡수 속도는 시간당 4 그램입니다. 아미노산 결핍은 다음과 같습니다 : 에스트로겐 활성 (이로 인해 과다한 복용량으로 인해 사람이 복용하지 않아야 함), 소화를 늦추는 트립신의 존재 식물성 에스트로겐을 함유 한 식물 (비 스테로이드 성 화합물 식물성 단백질은 채소, 과일 (양배추, 석류, 사과, 해조류)에서도 발견됩니다 (여성 성 호르몬과 구조가 비슷합니다) : 아마, 감초, 홉, 붉은 클로버, 알팔파, 붉은 포도 스포츠 영양 완두콩 단백질에 사용되는 U), 곡물 및 콩과 식물 (쌀, 알팔파, 렌즈 콩, 아마 씨, 귀리, 밀, 콩, 보리), 음료 (맥주, 버번).Chasto. 이것은 유청 성분, 콩, 카세인 및 계란 재료에 비해 아미노산 아르기닌 (단백질 1g 당 8.7 %)이 가장 많이 포함 된 고순도 분리 물입니다. 또한 완두콩 단백질은 글루타민, 라이신이 풍부합니다. BCAA의 양은 18 %에 달합니다. 흥미롭게도, 쌀 단백질은 알레르기 완두콩 단백질의 이점을 향상시키고, 날 음식 먹는 사람, 운동 선수, 채식 주의자의 식단에 사용됩니다.
고기. 단백질의 양은 85 %에 이르며, 그 중 35 %가 필수 아미노산입니다. 고기 단백질은 지방 함량이 적고 흡수가 높습니다.
물고기 이 단지는 일반인이 사용하기를 권장합니다. 동시에 물고기 단백질 단리가 카제인보다 아미노산으로 분해되는 시간이 3 배 길기 때문에 운동 선수의 일상적인 필요를 충족시키기 위해 단백질을 사용하는 것은 매우 바람직하지 않습니다.

따라서 체중을 줄이기 위해 근육량을 늘리고, 작업시에는 복잡한 단백질을 사용하는 것이 좋습니다. 그들은 섭취 직후 아미노산의 최고 농도를 제공합니다.

지방을 형성하는 경향이있는 지방 운동 선수는 상대적으로 빠른 속도로 50-80 %의 느린 단백질을 선호해야합니다. 그들의 주요 활동 범위는 근육의 장기적인 영양을 목표로합니다.

카세인 흡수는 유장 단백질보다 느립니다. 이로 인해 혈액 내의 아미노산 농도가 서서히 증가하고 7 시간 동안 높은 수준으로 유지됩니다. 카제인과는 달리, 유청 단백질은 체내에서 훨씬 빨리 흡수되어 짧은 시간 (30 분) 동안 화합물을 가장 강력하게 방출합니다. 따라서 운동 직전과 운동 직후 근육 단백질의 대사를 막기 위해 복용하는 것이 좋습니다.

중간 위치는 달걀 흰자입니다. 운동 직후에 혈액을 포화시키고 체력 훈련 후에 단백질을 고농도로 유지하기 위해서는 아미노산 스쿠터 인 혈청 분리 물을 사용해야합니다. 이 세 가지 단백질의 혼합물은 각 구성 요소의 단점을 제거하고 모든 긍정적 인 특성을 결합합니다.

콩 단백질과 대부분 호환 가능합니다.

사람을위한 가치

단백질이 살아있는 생물체에서 수행하는 역할은 너무 커서 각 기능을 고려하는 것이 거의 불가능하지만, 우리는 이들 중 가장 중요한 것을 간략하게 설명 할 것입니다.

보호 (물리적, 화학적, 면역 적). 단백질은 바이러스, 독소, 세균, 미생물에 의한 유해한 영향으로부터 몸을 보호하여 항체 합성 메커니즘을 촉발시킵니다. 보호 단백질과 이물질의 상호 작용은 해로운 세포의 생물학적 작용을 중화시킵니다. 또한, 단백질은 응고의 형성 및 상처의 차단에 기여하는 혈장에서의 피브리노겐의 응고에 관여한다. 이로 인해 신체 코트가 손상된 경우 단백질은 체내 손실로부터 몸을 보호합니다.
촉매, 모든 효소, 소위 생물학적 촉매가 단백질이라는 사실에 근거하여.
운송. 산소의 주된 운반체는 혈액 단백질 인 헤모글로빈입니다. 또한, 반응 과정에서 아미노산의 다른 유형은 비타민, 호르몬, 지방과 함께 화합물을 형성하여 불우한 세포, 내장 기관, 조직으로의 이동을 제공합니다.
영양가있는. 이른바 예비 단백질 (카제인, 알부민)은 자궁에서 태아의 형성과 성장을위한 음식 공급원입니다.
호르몬. 대부분의 인간 호르몬 (아드레날린, 노르 에피네프린, 티록신, 글루카곤, 인슐린, 코티코 트로 핀, 성장)은 단백질입니다.
빌딩 케라틴 - 모발의 주요 구조 성분, 콜라겐 - 결합 조직, 엘라스틴 - 혈관벽. 세포 골격의 단백질은 세포 기관과 세포에 모양을 부여합니다. 대부분의 구조 단백질은 섬유질입니다.
줄이기. 액틴과 미오신 (근육 단백질)은 근육 조직의 이완과 수축에 관여합니다. 단백질은 번역, 접합, 유전자 전사 강도 및주기를 통한 세포 이동 과정을 조절합니다. 운동 단백질은 신체의 움직임, 분자 수준 (섬모, 편모, 백혈구), 세포 내 수송 (키네신, 다이네인)에서의 세포의 이동을 담당합니다.
신호. 이 기능은 사이토 카인, 성장 인자, 호르몬 단백질에 의해 수행됩니다. 그들은 장기, 유기체, 세포, 조직간에 신호를 전송합니다.
수용체. 단백질 수용체의 한 부분은 성가신 신호를 받고, 다른 부분은 구조 변화에 반응하고 기여합니다. 따라서 화합물은 화학 반응을 촉매하고 세포 내 매개 분자를 결합하여 이온 채널 역할을합니다.

위의 기능 외에도 단백질은 내부 환경의 pH 수준을 조절하고 에너지의 예비 공급원 역할을하며 신체의 발육, 재생산을 보장하며 사고 능력을 형성합니다.

트리글리 세라이드와 함께 단백질은 세포막 형성에 관여하며, 비밀 생성에는 탄수화물이 포함됩니다.

단백질 합성

단백질 합성은 리보 핵산 단백질 입자 (리보솜)에서 일어나는 복잡한 과정입니다. 단백질은 아미노산과 유전자 (세포 핵 내)에 코드화 된 정보의 "통제하에"있는 거대 분자로부터 변형됩니다. 동시에 각 단백질은이 "건축 자재"를 인코딩하는 게놈의 뉴클레오타이드 서열에 의해 결정되는 효소 잔기로 구성됩니다. DNA가 세포핵에 집중되어 있고 단백질 합성이 세포질에 들어가기 때문에 생물학적 기억 코드의 정보는 i-RNA라고 불리는 특별한 매개체에 의해 리보솜으로 전달된다.

단백질 생합성은 6 단계로 발생합니다.

DNA에서 mRNA로 정보 전달 (전사). 원핵 세포에서 게놈의 "재 작성"은 효소 RNA 중합 효소에 의한 특정 DNA 염기 서열 인식으로 시작됩니다.
아미노산의 활성화. ATP 에너지를 사용하는 단백질의 각 "전구체"는 수송 RNA 분자 (t-RNA)와 공유 결합으로 연결됩니다. 동시에, t-RNA는 활성화 된 아미노산의 개별 유전자 코드 (triplet-codon)를 결정하는 안티코돈 (anticodons)과 순차적으로 연결된 뉴클레오티드 (nucleotides)로 구성됩니다.
리보솜에 결합하는 단백질 (개시). 특정 단백질에 관한 정보를 담고있는 i-RNA 분자는 작은 리보솜 입자와 해당 t-RNA에 붙어있는 아미노산과 연결되어있다. 이 경우, 수송 고분자는 단백질 사슬의 시작을 알리는 i-RNA 삼중 항에 상응합니다.
폴리펩티드 사슬의 신장 (신장). 단백질 단편의 축적은 아미노산을 사슬에 순차적으로 첨가함으로써 발생하며, 수송 RNA를 이용하여 리보솜으로 운반된다. 이 단계에서 단백질의 최종 구조가 형성됩니다.
폴리펩티드 사슬 (말단)의 합성을 중지하십시오. 단백질의 완성은 mRNA의 특별한 삼중 항 (triplet of mRNA)에 의해 신호되고, 그 후에 폴리 펩타이드는 리보솜으로부터 방출된다.
접히고 단백질 처리. 폴리 펩타이드의 특징적인 구조를 채택하기 위해 자발적으로 응고되어 공간적 구성을 형성합니다. 리보솜에서 합성 후 단백질은 효소에 의한 화학적 변형 (가공), 특히 인산화, 수산화, 글리코 실화 및 티로신을 거친다.

새로 형성된 단백질은 신호의 기능을 수행하는 "폴리펩티드"리더 (leader) "물질"을 "작동하는"장소로 향하게한다.

단백질의 변환은 구조 유전자가 오페론이라는 효소 그룹을 형성하는 유전자 조작자에 의해 제어됩니다. 이 시스템은 특수 물질의 도움으로 조절 유전자에 의해 제어되며, 필요한 경우 이들을 합성합니다. 이 물질과 "조작자"의 상호 작용은 조절 유전자의 차단과 결과적으로 오페론의 정지를 초래합니다. 시스템의 재개 신호는 물질과 인덕터의 반응입니다.